Adenosin 5 '-triphosphate (ATP) ist ein mehrfunktioneller nucleoside triphosphate verwendet in Zellen als ein coenzyme. Es wird häufig die "molekulare Einheit der Währung" der intrazellulären Energieübertragung genannt. ATP transportiert chemische Energie innerhalb von Zellen für den Metabolismus. Es ist eines der Endprodukte von photophosphorylation und Zellatmung und verwendet durch Enzyme und Strukturproteine in vielen Zellprozessen, einschließlich biosynthetic Reaktionen, motility, und Zellabteilung. Ein Molekül von ATP enthält drei Phosphatgruppen, und es wird durch ATP synthase von anorganischem Phosphat und Adenosin diphosphate (ADP) oder Adenosinmonophosphat (AMPERE) erzeugt.

Metabolische Prozesse, die ATP als eine Energiequelle verwenden, wandeln ihn zurück in seine Vorgänger um. ATP wird deshalb unaufhörlich in Organismen wiederverwandt: Der menschliche Körper, der durchschnittlich nur ATP enthält, setzt sein eigenes Körpergewicht um, das in ATP jeden Tag gleichwertig ist.

ATP wird als ein Substrat im Signal transduction Pfade durch kinases verwendet, dass phosphorylate Proteine und lipids, sowie durch adenylate cyclase, der ATP verwendet, um das zweite Bote-Molekül zyklisches AMPERE zu erzeugen. Das Verhältnis zwischen ATP und AMPERE wird als ein Weg für eine Zelle zum Sinn verwendet, wie viel Energie verfügbar ist und kontrollieren Sie die metabolischen Pfade, die erzeugen und ATP verbrauchen. Abgesondert von seinen Rollen im Energiemetabolismus und der Nachrichtenübermittlung wird ATP auch in Nukleinsäuren durch polymerases in den Prozessen der DNA-Erwiderung und der Abschrift vereinigt.

Die Struktur dieses Moleküls besteht aus einer Purine-Basis (Adenin), das dem 1' Kohlenstoff-Atom von pentose Zucker (ribose) beigefügt ist. Drei Phosphatgruppen werden am 5' Kohlenstoff-Atom von pentose Zucker beigefügt. Es ist die Hinzufügung und Eliminierung dieser Phosphatgruppen, die ATP, ADP und AMPERE zwischenumwandeln. Wenn ATP in der DNA-Synthese verwendet wird, wird der ribose Zucker zuerst zu deoxyribose durch ribonucleotide reductase umgewandelt.

ATP wurde 1929 von Karl Lohmann entdeckt, aber seine richtige Struktur wurde bis einige Jahre später nicht bestimmt. Es wurde vorgehabt, das Hauptenergieübertragungsmolekül in der Zelle durch Fritz Albert Lipmann 1941 zu sein. Es wurde zuerst von Alexander Todd 1948 künstlich synthetisiert.

Physische und chemische Eigenschaften

ATP besteht aus Adenosin — zusammengesetzt aus einem Adenin-Ring und einem ribose Zucker — und drei Phosphatgruppen (triphosphate). Die phosphoryl Gruppen, mit der am ribose am nächsten Gruppe anfangend, werden das Alpha (α), Beta (β), und Gamma (γ) Phosphate genannt. Folglich, als ein nucleotide ist es (und seine Verwandten ADP und AMPERE) grundsätzlich ein monomer der RNS. ATP ist in Wasser hoch auflösbar und ist in Lösungen zwischen dem pH 6.8-7.4 ziemlich stabil, aber ist schnell hydrolysed am äußersten pH. Folglich wird ATP am besten als ein wasserfreies Salz versorgt.

ATP ist ein nicht stabiles Molekül in ungepuffertem Wasser, in der es Hydrolyse zu ADP und Phosphat. Das ist, weil die Kraft der Obligationen zwischen den Phosphatgruppen in ATP weniger ist als die Kraft der Wasserstoffobligationen (Hydratationsobligationen), zwischen seinen Produkten (ADP + Phosphat), und Wasser. So, wenn ATP und ADP im chemischen Gleichgewicht in Wasser sind, werden fast alle ATP schließlich zu ADP umgewandelt. Ein System, das vom Gleichgewicht weit ist, enthält Gibbs freie Energie, und ist dazu fähig, Arbeit zu tun. Lebende Zellen erhalten das Verhältnis von ATP zu ADP an einem Punkt zehn Größenordnungen vom Gleichgewicht, mit ATP Konzentrationen ein tausendfacher höher aufrecht als die Konzentration von ADP. Diese Versetzung vom Gleichgewicht bedeutet, dass die Hydrolyse von ATP in der Zelle einen großen Betrag der freien Energie veröffentlicht.

Zwei energiereiche Phosphatobligationen (phosphoanhydride Obligationen) (diejenigen, die angrenzende Phosphate verbinden) in einem ATP Molekül sind für den hohen Energieinhalt dieses Moleküls verantwortlich. Im Zusammenhang von biochemischen Reaktionen sind diese Anhydrid-Obligationen oft — und manchmal umstritten — gekennzeichnet als energiereiche Obligationen. In ATP versorgte Energie kann auf die Hydrolyse der Anhydrid-Obligationen veröffentlicht werden. Die Obligationen haben sich geformt nach der Hydrolyse — oder der phosphorylation eines Rückstands durch ATP — sind in der Energie niedriger als die phosphoanhydride Obligationen von ATP. Während der Enzym-katalysierten Hydrolyse von ATP oder phosphorylation durch ATP kann die verfügbare freie Energie durch ein lebendes System angespannt werden, um Arbeit zu tun.

Jedes nicht stabile System von potenziell reaktiven Molekülen konnte als eine Weise potenziell dienen, freie Energie zu versorgen, wenn die Zelle ihre vom Gleichgewicht-Punkt der Reaktion weite Konzentration aufrechterhalten hat. Jedoch, wie mit dem grössten Teil polymeren biomolecules, der Depression der RNS, DNA der Fall ist, und ATP in einfacheren monomers sowohl durch die Energieausgabe als auch durch Rücksichten der Wärmegewicht-Zunahme, sowohl in Standardkonzentrationen als auch jenen innerhalb der Zelle gestoßenen Konzentrationen gesteuert wird.

Der Standardbetrag der von der Hydrolyse von ATP veröffentlichten Energie kann von den Änderungen in der Energie unter nichtnatürlichen (normalen) Bedingungen berechnet werden, dann zu biologischen Konzentrationen korrigierend. Die Nettoänderung in der Hitzeenergie (enthalpy) bei der Standardtemperatur und dem Druck der Zergliederung von ATP in wasserhaltigen ADP und hydratisiertes anorganisches Phosphat ist 20.5 kJ/mol mit einer Änderung in der freien Energie von 3.4 kJ/mol. Die veröffentlichte Energie durch das Kleben entweder eines Phosphats (P) oder pyrophosphate (SEITEN) Einheit von ATP am Standardstaat von 1 M ist:

:ATP + HO  ADP + P ΔG  = 30.5 kJ/mol (7.3 kcal/mol)

:ATP + HO  AMPERE + SEITEN ΔG  = 45.6 kJ/mol (10.9 kcal/mol)

Diese Werte können verwendet werden, um die Änderung in der Energie unter physiologischen Bedingungen und dem ATP/ADP Zellverhältnis zu berechnen. Jedoch hat ein mehr vertretender Wert (der AMPERE berücksichtigt) gerufen die Energieanklage wird zunehmend verwendet. Die Werte, die für den Gibbs freie Energie für diese Reaktion gegeben sind, sind von mehreren Faktoren, einschließlich der gesamten Ionenstarke und der Anwesenheit alkalischer Erdmetallionen wie Mg und Ca abhängig. Unter typischen Zellbedingungen ist ΔG etwa 57 kJ/mol (14 kcal/mol).

Ionisation in biologischen Systemen

ATP (Adenosin triphosphate) hat vielfache ionisierbare Gruppen mit verschiedenen sauren Trennungskonstanten. In der neutralen Lösung wird ATP ionisiert und besteht größtenteils als ATP mit einem kleinen Verhältnis von ATP. Da ATP mehrere negativ beladene Gruppen in der neutralen Lösung hat, kann er chelate Metalle mit der sehr hohen Sympathie. Die für verschiedene Metallionen unveränderliche Schwergängigkeit ist (gegeben laut des Maulwurfs) als Mg (9 554), Na (13), Ca (3 722), K (8), Sr (1 381) und Li (25). Wegen der Kraft dieser Wechselwirkungen besteht ATP in der Zelle größtenteils in einem Komplex mit dem Mg.

Biosynthese

Die ATP Konzentration innerhalb der Zelle ist normalerweise 1-10 Mm. ATP kann durch redox Reaktionen mit einfachem und kompliziertem Zucker (Kohlenhydrate) oder lipids als eine Energiequelle erzeugt werden. Für komplizierte in ATP zu synthetisierende Brennstoffe müssen sie zuerst unten in kleinere, einfachere Moleküle zerbrochen werden. Kohlenhydrate sind hydrolysed in einfachen Zucker, wie Traubenzucker und fructose. Fette (triglycerides) sind metabolised, um Fettsäuren und Glyzerin zu geben.

Der gesamte Prozess, Traubenzucker zum Kohlendioxyd zu oxidieren, ist als Zellatmung bekannt und kann ungefähr 30 Moleküle von ATP von einem einzelnen Molekül von Traubenzucker erzeugen. ATP kann durch mehrere verschiedene Zellprozesse erzeugt werden; die drei Hauptpfade, die verwendet sind, um Energie in eukaryotic Organismen zu erzeugen, sind glycolysis und die Zitronensäure cycle/oxidative phosphorylation, beide Bestandteile der Zellatmung; und Beta-Oxydation. Die Mehrheit dieser ATP Produktion durch einen nichtphotosynthetischen aerobic eukaryote findet im mitochondria statt, der fast 25 % des Gesamtvolumens einer typischen Zelle zusammensetzen kann.

Glycolysis

In glycolysis sind Traubenzucker und Glyzerin metabolized zu pyruvate über den glycolytic Pfad. In den meisten Organismen kommt dieser Prozess im cytosol vor, aber, in einem protozoa wie der kinetoplastids, wird das in einem spezialisierten organelle genannt den glycosome ausgeführt. Glycolysis erzeugt Nettozwei Moleküle von ATP durch das Substrat phosphorylation katalysiert durch zwei Enzyme: PGK und pyruvate kinase. Zwei Moleküle von NADH werden auch erzeugt, der über die Elektrontransportkette oxidiert werden und auf die Generation von zusätzlichem ATP durch ATP synthase hinauslaufen kann. Der als ein Endprodukt von glycolysis erzeugte pyruvate ist ein Substrat für den Krebs Zyklus.

Traubenzucker

Im mitochondrion wird pyruvate durch den pyruvate dehydrogenase Komplex zur Acetyl-Gruppe oxidiert, die zum Kohlendioxyd durch den sauren Zitronenzyklus (auch bekannt als den Krebs Zyklus) völlig oxidiert wird. Jede "Umdrehung" des sauren Zitronenzyklus erzeugt zwei Moleküle des Kohlendioxyds, ein Molekül des ATP gleichwertigen guanosine triphosphate (GTP) durch das Substrat-Niveau phosphorylation katalysiert durch Succinyl-CoA synthetase, drei Moleküle des reduzierten coenzyme NADH und ein Molekül des reduzierten coenzyme FADH. Beide dieser letzten Moleküle werden zu ihren oxidierten Staaten (NAD und MODESCHREI, beziehungsweise) über die Elektrontransportkette wiederverwandt, die zusätzlichen ATP durch oxidative phosphorylation erzeugt. Die Oxydation eines NADH Moleküls läuft auf die Synthese zwischen 2-3 ATP Molekülen und der Oxydation FADH-Erträge zwischen 1-2 ATP Molekülen hinaus. Die Mehrheit von zellularem ATP wird durch diesen Prozess erzeugt. Obwohl der saure Zitronenzyklus selbst molekularen Sauerstoff nicht einschließt, ist es ein obligately aerobic Prozess, weil O erforderlich ist, um den reduzierten NADH und FADH zu ihren oxidierten Staaten wiederzuverwenden. Ohne Sauerstoff wird der saure Zitronenzyklus aufhören, wegen des Mangels an verfügbarem NAD und MODESCHREI zu fungieren.

Die Generation von ATP durch den mitochondrion von cytosolic NADH verlässt sich auf malate-aspartate Pendelbus (und in einem kleineren Ausmaß, Pendelbus des Glyzerin-Phosphats), weil die innere mitochondrial Membran für NADH und NAD undurchlässig ist. Anstatt den erzeugten NADH zu übertragen, wandelt ein malate dehydrogenase Enzym oxaloacetate zu malate um, der zur mitochondrial Matrix verlagert wird. Ein anderer malate dehydrogenase-katalysierte Reaktion kommt in der entgegengesetzten Richtung vor, oxaloacetate und NADH vom kürzlich transportierten malate und dem Innenladen des mitochondrion von NAD erzeugend. Ein transaminase wandelt den oxaloacetate zu aspartate für den Transport zurück über die Membran und in den Zwischenmembranenraum um.

In oxidative phosphorylation treibt der Durchgang von Elektronen von NADH und FADH durch die Elektrontransportkette das Pumpen von Protonen aus der mitochondrial Matrix und in den Zwischenmembranenraum an. Das schafft eine Protonenmotiv-Kraft, die die Nettowirkung eines PH-Anstiegs und eines elektrischen potenziellen Anstiegs über die innere mitochondrial Membran ist. Fluss von Protonen unten stellt dieser potenzielle Anstieg — d. h. vom Zwischenmembranenraum bis die Matrix — die treibende Kraft für die ATP Synthese durch ATP synthase zur Verfügung. Dieses Enzym enthält eine Rotor-Subeinheit, die physisch hinsichtlich der statischen Teile des Proteins während der ATP Synthese rotiert.

Die meisten im mitochondria synthetisierten ATP werden für Zellprozesse im cytosol verwendet; so muss es von seiner Seite der Synthese in der mitochondrial Matrix exportiert werden. Die innere Membran enthält einen Antigepäckträger, der ADP/ATP translocase, der ein integriertes Membranenprotein ist, hat gepflegt, kürzlich synthetisierten ATP in der Matrix für ADP im Zwischenmembranenraum auszutauschen. Dieser translocase wird durch das Membranenpotenzial gesteuert, weil es auf die Bewegung von ungefähr 4 negativen Anklagen aus der mitochondrial Membran als Entgelt für 3 negative Anklagen bewegt innen hinausläuft. Jedoch ist es auch notwendig, Phosphat in den mitochondrion zu transportieren; das Phosphattransportunternehmen bewegt ein Proton in mit jedem Phosphat, teilweise den Protonenanstieg zerstreuend.

Beta-Oxydation

Fettsäuren können auch zu Acetyl-CoA durch die Beta-Oxydation gebrochen werden. Jede Runde dieses Zyklus reduziert die Länge der acyl Kette um zwei Kohlenstoff-Atome und erzeugt einen NADH und ein FADH Molekül, die verwendet werden, um ATP durch oxidative phosphorylation zu erzeugen. Weil NADH und FADH energiereiche Moleküle sind, können Dutzende von ATP Molekülen durch die Beta-Oxydation einer einzelnen langen acyl Kette erzeugt werden. Der hohe Energieertrag dieses Prozesses und der Kompaktlagerung von Fett erklärt, warum es die dichteste Quelle von diätetischen Kalorien ist.

Atmung von Anaerobic

Atmung von Anaerobic oder Gärung haben die Generation der Energie über den Prozess der Oxydation ohne O als ein Elektronenakzeptor zur Folge. Im grössten Teil von eukaryotes wird Traubenzucker sowohl als ein Energieladen als auch als ein Elektronendonator verwendet. Die Gleichung für die Oxydation von Traubenzucker zu Milchsäure ist:

: CHO 2CHCH (OH) COOH + 2 ATP

In prokaryotes können vielfache Elektronenakzeptoren in der anaerobic Atmung verwendet werden. Diese schließen Nitrat, Sulfat oder Kohlendioxyd ein. Diese Prozesse führen zu den ökologisch wichtigen Prozessen der Entstickung, der Sulfat-Verminderung und acetogenesis beziehungsweise.

ATP Nachfüllen durch nucleoside diphosphate kinases

ATP kann auch durch mehrere so genannte "Nachfüllen"-Reaktionen synthetisiert werden, die von den Enzym-Familien von nucleoside diphosphate kinases (NDKs) katalysiert sind, die anderen nucleoside triphosphates als ein energiereicher Phosphatspender und die Familie, verwenden

ATP Produktion während der Fotosynthese

In Werken wird ATP in der thylakoid Membran des Chloroplasten während der leicht-abhängigen Reaktionen der Fotosynthese in genanntem photophosphorylation eines Prozesses synthetisiert. Hier wird leichte Energie verwendet, um Protone über die Chloroplast-Membran zu pumpen. Das erzeugt eine Protonenmotiv-Kraft, und das steuert den ATP synthase, genau als in oxidative phosphorylation. Einige der in den Chloroplasten erzeugten ATP werden im Zyklus von Calvin verbraucht, der triose Zucker erzeugt.

ATP Wiederverwertung

Die Gesamtmenge von ATP im menschlichen Körper ist ungefähr 0.2 Maulwurf. Die Mehrheit von ATP wird de novo nicht gewöhnlich aufgebaut, aber wird von ADP durch die oben erwähnten Prozesse erzeugt. So, zu jeder vorgegebenen Zeit, die Summe von ATP + bleibt ADP ziemlich unveränderlich.

Die durch menschliche Zellen verwendete Energie verlangt die Hydrolyse von 100 bis 150 Maulwürfen von ATP täglich, der ungefähr 50 bis 75 Kg ist. Ein Mensch wird normalerweise sein oder ihr Körpergewicht von ATP über den Kurs des Tages verbrauchen. Das bedeutet, dass jedes ATP Molekül 1000 bis 1500 Male während eines einzelnen Tages (100 / 0.1 = 1000) wiederverwandt wird. ATP kann folglich nicht versorgt werden sein Verbrauch folgt nah seiner Synthese.

Regulierung der Biosynthese

Die ATP Produktion in einem aerobic eukaryotic Zelle wird durch allosteric Mechanismen, durch Feed-Back-Effekten, und durch die Substrat-Konzentrationsabhängigkeit von individuellen Enzymen innerhalb des glycolysis und oxidative phosphorylation Pfade dicht geregelt. Schlüsselkontrollpunkte kommen in enzymatischen Reaktionen vor, die so energisch günstig sind, dass sie unter physiologischen Bedingungen effektiv irreversibel sind.

In glycolysis wird hexokinase durch sein Produkt, glucose-6-phosphate direkt gehemmt, und pyruvate kinase wird durch ATP selbst gehemmt. Der Hauptkontrollpunkt für den glycolytic Pfad ist phosphofructokinase (PFK), der allosterically ist, der durch hohe Konzentrationen von ATP gehemmt ist und durch hohe Konzentrationen des AMPERES aktiviert ist. Die Hemmung von PFK durch ATP ist ungewöhnlich, da ATP auch ein Substrat in der durch PFK katalysierten Reaktion ist; die biologisch aktive Form des Enzyms ist ein tetramer, der in zwei möglichen conformations besteht, von denen nur ein zweiten Substrat-fructose-6-phosphate (F6P) binden. Das Protein hat zwei verbindliche Seiten für ATP — die aktive Seite ist in jeder Protein-Angleichung zugänglich, aber ATP, der zur Hemmstoff-Seite bindet, stabilisiert die Angleichung, die F6P schlecht bindet. Mehrere andere kleine Moleküle können die ATP-veranlasste Verschiebung in der Gleichgewicht-Angleichung ersetzen und PFK, einschließlich zyklischen AMPERES, Ammonium-Ionen, anorganischen Phosphats und fructose 1,6 und 2,6 biphosphate reaktivieren.

Der saure Zitronenzyklus wird hauptsächlich durch die Verfügbarkeit von Schlüsselsubstraten, besonders das Verhältnis von NAD zu NADH und den Konzentrationen von Kalzium, anorganischem Phosphat, ATP, ADP und AMPERE geregelt. Zitrat - das Molekül, das seinen Namen dem Zyklus gibt — ist ein Feed-Back-Hemmstoff von Zitrat synthase und hemmt auch PFK, eine direkte Verbindung zwischen der Regulierung des sauren Zitronenzyklus und glycolysis zur Verfügung stellend.

In oxidative phosphorylation ist der Schlüsselkontrollpunkt die Reaktion, die durch cytochrome c oxidase katalysiert ist, der durch die Verfügbarkeit seines Substrats — die reduzierte Form von cytochrome c geregelt wird. Der Betrag von reduziertem cytochrome c verfügbar ist direkt mit den Beträgen anderer Substrate verbunden:

:

\frac {1} {2 }\\mathrm {NADH} + \mathrm {cyt~c_ {Ochse}} + \mathrm {ADP} + P_i \iff \frac {1} {2 }\\mathrm {NAD^ {+}} + \mathrm {cyt~c_ {rot}} + \mathrm {ATP }\

</Mathematik>

der direkt diese Gleichung einbezieht:

:

\frac {\\mathrm {cyt~c_ {rot}}} {\\mathrm {cyt~c_ {Ochse}}} = \left (\frac {[\mathrm {NADH}]} {[\mathrm {NAD}] ^ {+} }\\Recht) ^ {\\frac {1} {2} }\\hat (\frac {[\mathrm {ADP}] [P_i]} {[\mathrm {ATP}] }\\Recht) K_ {eq }\verlassen

</Mathematik>

So beziehen ein hohes Verhältnis von [NADH] zu [NAD] oder ein niedriges Verhältnis von [ADP] [P] zu [ATP] einen hohen Betrag von reduziertem cytochrome c und einem hohen Niveau von cytochrome c oxidase Tätigkeit ein. Ein zusätzliches Niveau der Regulierung wird durch die Transportraten von ATP und NADH zwischen der mitochondrial Matrix und dem Zytoplasma eingeführt.

Funktionen in Zellen

Metabolismus, Synthese und aktiver Transport

ATP wird in der Zelle durch das Energieverlangen (endothermic) Prozesse verbraucht und kann durch die Energieausgabe (exothermic) Prozesse erzeugt werden. Auf diese Weise überträgt ATP Energie zwischen räumlich getrennten metabolischen Reaktionen. ATP ist die Hauptenergiequelle für die Mehrheit von Zellfunktionen. Das schließt die Synthese von Makromolekülen, einschließlich der DNA und RNS (sieh unten) und Proteine ein. ATP spielt auch eine kritische Rolle im Transport von Makromolekülen über Zellmembranen, z.B exocytosis und endocytosis.

Rollen in der Zellstruktur und Ortsveränderung

ATP wird am Aufrechterhalten der Zellstruktur durch die Erleichterung des Zusammenbaues und der Zerlegung von Elementen des cytoskeleton kritisch beteiligt. In einem zusammenhängenden Prozess ist ATP für die Kürzung von actin und myosin Glühfaden crossbridges erforderlich für die Muskelzusammenziehung erforderlich. Dieser letzte Prozess ist eine der Hauptenergievoraussetzungen von Tieren und ist für die Ortsveränderung und Atmung notwendig.

Zellnachrichtenübermittlung

Nachrichtenübermittlung von Extracellular

ATP ist auch ein Signalmolekül. ATP, ADP oder Adenosin werden durch purinergic Empfänger erkannt. Purinoreceptors könnte die reichlichsten Empfänger in Säugetiergeweben sein (Abbracchio M.P. u. a. 2008).

In Menschen ist diese Signalrolle sowohl im zentralen als auch in peripherischen Nervensystem wichtig. Die von der Tätigkeit abhängige Ausgabe von ATP von Synapsen, axons und glia aktiviert purinergic als P2 bekannte Membranenempfänger. Die P2Y Empfänger sind metabotropic, d. h. G Protein-verbunden und stimmen hauptsächlich intrazelluläres Kalzium und manchmal zyklische AMPERE-Niveaus ab. Obwohl genannt, zwischen P2Y und P2Y sind nur neun Mitglieder der P2Y Familie geklont worden, und einige sind nur durch die schwache Homologie verbunden, und mehrere (P2Y, P2Y, P2Y, P2Y) fungieren als Empfänger nicht, die cytosolic Kalzium erheben. Die Empfänger-Untergruppe von P2X ionotropic umfasst sieben Mitglieder (P2X-P2X), die ligand-gated Ca-permeable Ion-Kanäle sind, die, sich wenn gebunden, zu einem extracellular purine nucleotide öffnen. Im Gegensatz zu P2 Empfängern (agonist bestellen ATP> ADP> AMPERE> WIRBEL), purinergic nucleotides wie ATP sind nicht starker agonists von P1 Empfängern, die durch Adenosin und anderen nucleosides (WIRBEL> AMPERE> ADP> ATP) stark aktiviert werden. P1 Empfänger haben A1, A2a, A2b und A3 Subtypen ("A" als ein Rest der alten Nomenklatur des Adenosinempfängers), von denen alle G Protein-verbundene Empfänger, A1 und A3 sind, der mit Gi, und A2a und A2b wird verbindet, der mit Gs wird verbindet.

Wie man

zeigte, haben alle Adenosinempfänger mindestens eine Unterfamilie des mitogen-aktivierten Proteins kinases aktiviert. Die Handlungen von Adenosin sind häufig gegnerisch oder zu den Handlungen von ATP synergistisch. Im CNS hat Adenosin vielfache Funktionen, wie Modulation der Nervenentwicklung, des Neurons und der Glial-Nachrichtenübermittlung und der Kontrolle von angeborenen und anpassungsfähigen Immunsystemen (Abbracchio M.P. u. a. 2008).

Intrazelluläre Nachrichtenübermittlung

ATP ist im Signal transduction Prozesse kritisch. Es wird durch kinases als die Quelle von Phosphatgruppen in ihren Phosphatübertragungsreaktionen verwendet. Die Tätigkeit von Kinase auf Substraten wie Proteine oder Membran lipids ist eine Standardform des Signals transduction. Phosphorylation eines Proteins durch einen kinase kann diese Kaskade wie das mitogen-aktivierte Protein kinase Kaskade aktivieren.

ATP wird auch durch adenylate cyclase verwendet und wird ins zweite Bote-Molekül zyklisches AMPERE umgestaltet, das am Auslösen von Kalzium-Signalen durch die Ausgabe von Kalzium von intrazellulären Läden beteiligt wird. Diese Form des Signals transduction ist in der Gehirnfunktion besonders wichtig, obwohl es an der Regulierung einer Menge anderer Zellprozesse beteiligt wird.

DNA und RNS-Synthese

In allen bekannten Organismen werden die deoxyribonucleotides, die DNA zusammensetzen, durch die Handlung von ribonucleotide reductase (RNR) Enzyme auf ihrem entsprechenden ribonucleotides synthetisiert. Diese Enzyme reduzieren den Zuckerrückstand von ribose bis deoxyribose durch das Entfernen von Sauerstoff von den 2' hydroxyl Gruppe; die Substrate sind ribonucleoside diphosphates, und die Produkte deoxyribonucleoside diphosphates (werden die Letzteren dADP, dCDP, dGDP, und dUDP beziehungsweise angezeigt.) Verwenden alle ribonucleotide reductase Enzyme einen allgemeinen sulfhydryl radikalen Mechanismus, der auf reaktiven cysteine Rückständen vertrauensvoll ist, die oxidieren, um Disulfid-Obligationen im Laufe der Reaktion zu bilden. RNR Enzyme werden durch die Reaktion mit thioredoxin oder glutaredoxin wiederverwandt.

Die Regulierung von RNR und verwandten Enzymen erhält ein Gleichgewicht von dNTPs hinsichtlich einander und hinsichtlich NTPs in der Zelle aufrecht. Sehr niedrige dNTP Konzentration hemmt DNA-Synthese, und DNA reparieren, und ist zur Zelle tödlich, während ein anomales Verhältnis von dNTPs wegen der vergrößerten Wahrscheinlichkeit der DNA polymerase das Verbinden des falschen dNTP während der DNA-Synthese mutagenic ist. Regulierung oder Differenzialgenauigkeit von RNR sind als ein Mechanismus für Modifizierungen in den Verhältnisgrößen von intrazellulären DNTP-Lachen unter Zellbetonung wie Hypoxie vorgeschlagen worden.

In der Synthese der Nukleinsäure-RNS ist ATP einer der vier nucleotides vereinigt direkt in RNS-Moleküle durch die RNS polymerases. Die Energie, diesen polymerization steuernd, kommt daraus, von einem pyrophosphate (zwei Phosphatgruppen) zu kleben. Der Prozess ist in der DNA-Biosynthese ähnlich, außer dass ATP auf den deoxyribonucleotide dATP vor der Integration in die DNA reduziert wird.

Schwergängigkeit zu Proteinen

Einige Proteine, die ATP binden, tun so in einer charakteristischen Protein-Falte, die als die Falte von Rossmann bekannt ist, die ein allgemeines nucleotide-verbindliches Strukturgebiet ist, das auch den coenzyme NAD binden kann. Die allgemeinsten ATP-verbindlichen Proteine, bekannt als kinases, teilen eine kleine Zahl von allgemeinen Falten; das Protein kinases, die größte kinase Superfamilie, der ganze Anteil allgemeine Struktureigenschaften haben sich für die ATP-Schwergängigkeit und Phosphatübertragung spezialisiert.

ATP in Komplexen mit Proteinen verlangt im Allgemeinen die Anwesenheit eines divalent cation, fast immer Magnesium, das zu den ATP Phosphatgruppen bindet. Die Anwesenheit von Magnesium vermindert außerordentlich die Trennung, die von ATP von seinem Protein-Schwergängigkeitspartner unveränderlich ist, ohne die Fähigkeit des Enzyms zu betreffen, seine Reaktion zu katalysieren, sobald der ATP gebunden hat. Die Anwesenheit von Magnesium-Ionen kann als ein Mechanismus für die kinase Regulierung dienen.

ATP Entsprechungen

Biochemie-Laboratorien verwenden häufig in Vitro-Studien, um ATP-abhängige molekulare Prozesse zu erforschen. Enzym-Hemmstoffe von ATP-abhängigen Enzymen wie kinases sind erforderlich, um die verbindlichen Seiten und an ATP-abhängigen Reaktionen beteiligten Übergang-Staaten zu untersuchen. ATP Analoga werden auch in der Röntgenstrahl-Kristallographie verwendet, um eine Protein-Struktur im Komplex mit ATP häufig zusammen mit anderen Substraten zu bestimmen.

Die meisten nützlichen ATP Analoga können nicht hydrolyzed sein, wie ATP sein würde; stattdessen fangen sie das Enzym in einer mit dem ATP-bestimmten Staat nah verbundenen Struktur. Adenosin 5 '-(Gamma-Thiotriphosphate) sind ein äußerst allgemeines ATP Analogon, in dem der des Gammaphosphats oxygens durch ein Schwefel-Atom ersetzt wird; dieses Molekül ist hydrolyzed an einer drastisch langsameren Rate als ATP selbst und fungiert als ein Hemmstoff von ATP-abhängigen Prozessen. In Crystallographic-Studien werden Hydrolyse-Übergang-Staaten durch das bestimmte vanadate Ion modelliert. Jedoch wird Verwarnung in der Interpretation der Ergebnisse von Experimenten mit ATP Analoga bevollmächtigt, da einige Enzyme hydrolyze sie an merklichen Raten bei der hohen Konzentration können.

Siehe auch

• Adenosin diphosphate (ADP)
• Adenosinmonophosphat (AMPERE)
• Zyklisches Adenosinmonophosphat (LAGER)
• ATPases
• ATP Test
• ATP Hydrolyse
• Saurer Zitronenzyklus (hat auch den Zyklus von Krebs oder TCA Zyklus genannt)
• Phosphagen
• Nucleotide tauschen Faktor aus
• Mitochondria
• Photophosphorylation

Links

• ATP hat zu Proteinen im PDB gebunden
• ScienceAid: Energie ATP und Übung
• Zugang von PubChem für Adenosin Triphosphate
• KEGG Zugang für Adenosin Triphosphate