Adenylate cyclase (auch bekannt als adenylyl cyclase, adenyl cyclase oder AC) ist ein Teil der G Protein-Signalkaskade, die chemische Signale von der Außenseite der Zelle über die Membran zum Inneren der Zelle (Zytoplasma) übersendet.

Das Außensignal bindet zu einem Empfänger, der ein Signal zum G Protein übersendet, das ein Signal zu adenylate cyclase übersendet, der ein Signal durch das Umwandeln von Adenosin triphosphate zu zyklischem Adenosinmonophosphat (LAGER) übersendet. LAGER ist als ein zweiter Bote bekannt.

Typen

Es gibt zehn bekannte adenylate cyclases in Säugetieren:

• ADCY1
• ADCY2
• ADCY3
• ADCY4
• ADCY5
• ADCY6
• ADCY7
• ADCY8
• ADCY9
• ADCY10

Reaktion

Adenylate cyclase katalysiert die Konvertierung von ATP zu 3', 5 '-cyclic AMPERE (LAGER) und pyrophosphate.

LAGER (zyklisches Adenosinmonophosphat) ist ein wichtiges Molekül in Eukaryotic-Signaltransduction, einem so genannten zweiten Boten. Adenylate cyclase kann aktiviert oder durch G Proteine gehemmt werden, die mit Membranenempfängern verbunden werden und so auf hormonale oder andere Stimuli antworten können. Folgende Aktivierung von adenylate cyclase, das resultierende LAGER handelt als ein zweiter Bote, indem es aufeinander gewirkt wird und andere Proteine wie Protein kinase A und zyklische nucleotide-gated Ion-Kanäle geregelt wird.

Photoactivatable adenylate cyclase (PAC) wurde in E. gracilis entdeckt und kann in anderen Organismen durch die genetische Manipulation ausgedrückt werden. Das Polieren blauen Lichtes auf eine Zelle, die PAC enthält, aktiviert es und vergrößert plötzlich die Rate der Konvertierung von ATP, um ZU ZELTEN. Das ist eine nützliche Technik für Forscher in neuroscience, weil er ihnen erlaubt, die intrazellulären CAMPING-Niveaus in besonderen Neuronen schnell zu vergrößern, und die Wirkung dieser Zunahme in der Nerventätigkeit auf dem Verhalten des Organismus zu studieren. Zum Beispiel, wie man gezeigt hat, hat der PAC Ausdruck in bestimmten Neuronen das Pistenpflege-Verhalten in Taufliegen verändert, die zum blauen Licht http://www.nature.com/nmeth/journal/v4/n1/abs/nmeth975.html ausgestellt sind. Forscher verwenden auch channelrhodopsin-2 auf eine ähnliche Mode.

Struktur

Adenylyl cyclase ist ein transmembrane Protein. Es führt die Plasmamembran zwölfmal durch.

Die wichtigen Teile für seine Funktion werden im Zytoplasma gelegen und können in die N-Endstation, den C1a, den C1b, den C2a und den C2b unterteilt werden.

Das C1 Gebiet besteht zwischen transmembrane helices sechs und sieben, und das C2 Gebiet folgt transmembrane Spirale 12.

Der C1a und die C2a Gebiete bilden einen katalytischen dimer, wo ATP bindet und umgewandelt wird, um ZU ZELTEN.

Regulierung

Adenylate cyclase wird durch G Proteine (Gs stimulierende Tätigkeit und Gi Doppel-geregelt, der es hemmt), und durch forskolin, sowie andere klassenspezifische Substrate:

• Isoforms I, III und VIII werden auch durch Ca/calmodulin stimuliert.
• Isoforms V und VI werden von Ca auf eine calmodulin-unabhängige Weise gehemmt.
• Isoforms II, IV und IX werden durch Beta-Gammasubeinheiten des G Proteins stimuliert.
• Isoforms I, V und VI werden am klarsten von Gi gehemmt, während andere isoforms weniger Doppelregulierung durch das hemmende G Protein zeigen.
• Auflösbarer AC (SACK) ist nicht ein transmembrane formt sich, und wird durch G Proteine oder forskolin, stattdessen Taten als ein Sensor des Bikarbonats/pH nicht geregelt.

In Neuronen werden mit dem Kalzium empfindliche adenylate cyclases folgend zu Kalzium-Ion-Kanälen für die schnellere Reaktion zum Zulauf von Ca gelegen; sie werden verdächtigt, eine wichtige Rolle in Lernprozessen zu spielen. Das wird durch die Tatsache unterstützt, dass adenylate cyclases Zufall-Entdecker sind, bedeutend, dass sie nur durch mehrere verschiedene Signale aktiviert werden, die zusammen vorkommen. In peripherischen Zellen und Geweben adenylate scheinen cyclases, molekulare Komplexe mit spezifischen Empfängern und anderen Signalproteinen auf eine isoform-spezifische Weise zu bilden.

Zusätzliche Images

Image:BARK10161982. JPG|Beta adrenergic Empfänger kinase Pfad

• Sodeman W und Sodeman T (1985). "Physiologisch - und Adenylate Cyclase-verbundene Empfänger des Betas-Adrenergic", "Pathologische Physiologie-Mechanismen der Krankheit", 143-145.

Links

• Interaktive 3D-Ansichten von Adenylate cyclase an