Collagen ist eine Gruppe natürlich vorkommender Proteine, die in Tieren, besonders im Fleisch und den Bindegeweben von Säugetieren gefunden sind. Es ist der Hauptbestandteil des Bindegewebes, und ist das reichlichste Protein in Säugetieren, ungefähr 25 % bis 35 % des Protein-Inhalts des ganzen Körpers zusammensetzend. Collagen, in der Form von verlängertem fibrils, wird größtenteils in faserigen Geweben wie Sehne, Band und Haut gefunden, und ist auch in der Hornhaut, dem Knorpel, dem Knochen, dem Geäder, den Eingeweiden und der Bandscheibe reichlich. Der fibroblast ist die allgemeinste Zelle, die collagen schafft.

Im Muskelgewebe dient es als ein Hauptbestandteil des endomysium. Collagen setzt ein bis zwei Prozent des Muskelgewebes ein, und ist für 6 % des Gewichts von starken, sehnigen Muskeln verantwortlich. Gelatine, die im Essen und der Industrie verwendet wird, ist collagen, der irreversibel hydrolyzed gewesen ist.

Geschichte und Hintergrund

Die molekularen und sich verpacken lassenden Strukturen von collagen haben sich Wissenschaftlern im Laufe Jahrzehnte der Forschung entzogen. Der erste Beweis, dass es eine regelmäßige Struktur am molekularen Niveau besitzt, wurde Mitte der 1930er Jahre geliefert. Seit dieser Zeit, viele prominente Gelehrte, einschließlich Hofdichter-Muskelkrampfs von Nobel, Pauling, Rich und Yonath, und haben sich andere, einschließlich Brodskys, Bermans, und Ramachandrans, auf die Angleichung des collagen monomer konzentriert. Mehrere konkurrierende Modelle, obwohl, richtig sich mit der Angleichung jeder individuellen peptide Kette befassend, haben zum dreifach-spiralenförmigen "Madras" Modell nachgegeben, das ein im Wesentlichen richtiges Modell der Vierergruppe-Struktur des Moleküls zur Verfügung gestellt hat, obwohl dieses Modell noch etwas Verbesserung verlangt hat. Die sich verpacken lassende Struktur von collagen ist zu demselben Grad außerhalb des fibrillar collagen Typen nicht definiert worden, obwohl, wie man lange bekannt hat, es sechseckig... oder quasisechseckig gewesen ist. Als mit seiner monomeric Struktur haben mehrere widerstreitende Modelle behauptet, dass entweder die sich verpacken lassende Einordnung von collagen Molekülen 'einer Platte ähnlich' ist oder microfibrillar. Die microfibrillar Struktur von collagen fibrils in der Sehne, der Hornhaut und dem Knorpel ist durch die Elektronmikroskopie direkt dargestellt worden. 2006 wurde die microfibrillar Struktur der erwachsenen Sehne, wie beschrieben, durch Fraser, Müller, und Wess (unter anderen), als nächst seiend an der beobachteten Struktur bestätigt, obwohl es den topologischen Fortschritt grob vereinfacht hat, an collagen Moleküle zu grenzen, und folglich die richtige Angleichung der diskontinuierlichen Einordnung von D-periodic pentameric genannt einfach nicht vorausgesagt hat: der microfibril. Verschiedene böse sich verbindende Agenten wie dopaquinone, embelin, Kalium embelate und 5-O-methyl embelin konnten als Potenzial entwickelt werden

Cross-Linking/stabilization-Agent der collagen Vorbereitung und seiner Anwendung als Wunde, die sich anzieht

die Platte in klinischen Anwendungen wird erhöht.

Chemie von Collagen

Collagen ist eine gelassene von einer dreifachen Spirale, die allgemein aus zwei identischen Ketten (α1) und einer zusätzlichen Kette besteht, die sich ein bisschen in seiner chemischen Zusammensetzung (α2) unterscheidet. Die Aminosäure-Zusammensetzung von collagen ist für Proteine besonders in Bezug auf seinen hohen hydroxyproline Inhalt atypisch. Die allgemeinsten Motive in der Aminosäure-Folge von collagen sind Glycine-Proline-X und Glycine-X-Hydroxyproline, wo X jede Aminosäure außer glycine, Pro-Linie oder hydroxyproline ist. Die durchschnittliche Aminosäure-Zusammensetzung für die Fisch- und Säugetier-Haut wird gegeben.

Synthese

Erstens wird eine dreidimensionale gestrandete Struktur, mit den Aminosäuren glycine und der Pro-Linie als seine Hauptbestandteile gesammelt. Das ist noch nicht collagen, aber sein Vorgänger, procollagen. Eine neue Studie zeigt, dass Vitamin C eine wichtige Rolle in seiner Synthese haben muss. Die anhaltende Aussetzung von Kulturen von menschlichen Bindegewebe-Zellen zu ascorbate hat eine achtfältige Zunahme in der Synthese von collagen ohne Zunahme in der Rate der Synthese anderer Proteine veranlasst (Murad u. a. 1981). Da die Produktion von procollagen der Produktion von collagen vorangehen muss, muss Vitamin C eine Rolle in diesem Schritt haben. Die Konvertierung schließt eine Reaktion ein, die eine hydroxyl Gruppe, Oh, für ein Wasserstoffatom, H in den Pro-Linien-Rückständen an bestimmten Punkten in den polypeptide Ketten einsetzt, jene Rückstände zu hydroxyproline umwandelnd. Diese hydroxylation Reaktion sichert die Ketten in der dreifachen Spirale von collagen. Der hydroxylation, als nächstes, der Rückstände der Aminosäure lysine, sie in hydroxylysine umgestaltend, ist dann erforderlich, um die Quer-Verbindung des dreifachen helices in die Fasern und Netze der Gewebe zu erlauben.

Diese hydroxylation Reaktionen werden durch zwei verschiedene Enzyme katalysiert: Prolyl-4-hydroxylase und lysyl-hydroxylase. Vitamin C dient auch mit ihnen im Verursachen dieser Reaktionen. Es ist kürzlich von Myllyla und seinen Kollegen gezeigt worden, dass, in diesem Dienst, ein Molekül des Vitamins C für jeden H zerstört wird, der durch OH ersetzt ist.

Die Synthese von collagen kommt innerhalb und außerhalb der Zelle vor. Die Bildung von collagen, der auf fibrillary collagen hinausläuft (der grösste Teil der Standardform) wird hier besprochen. Meshwork collagen, der häufig an der Bildung von Filtrieren-Systemen beteiligt wird, ist die andere Form von collagen. Es sollte bemerkt werden, dass alle Typen von collagens dreifache Spiralen sind, und die Unterschiede im Make-Up des Alphas peptides geschaffen im Schritt 2 liegen.

1. Abschrift von mRNA: Es gibt etwa 34 Gene, die mit der collagen Bildung, jeder vereinigt sind, für eine spezifische mRNA Folge codierend, und hat normalerweise das "OBERST"-Präfix. Der Anfang der collagen Synthese beginnt mit dem Anmachen von Genen, die mit der Bildung eines besonderen Alphas peptide (normalerweise Alpha 1, 2 oder 3) vereinigt werden.
2. Pre-Pro-Peptide-Bildung: Sobald der endgültige mRNA vom Zellkern abgeht und ins Zytoplasma eintritt, das es mit den ribosomal Subeinheiten verbindet und der Übersetzungsprozess vorkommt. Der frühe/erste Teil des neuen peptide ist als die Signalfolge bekannt. Die Signalfolge auf dem N-Terminal des peptide wird durch eine Signalanerkennungspartikel auf dem endoplasmic reticulum anerkannt, der dafür verantwortlich sein wird, den pre-pro-peptide in den endoplasmic reticulum zu leiten. Deshalb, sobald die Synthese von neuem peptide beendet wird, geht es direkt in den endoplasmic reticulum für die Postübersetzungsverarbeitung. Bemerken Sie, dass es jetzt als pre-pro-collagen bekannt ist.
3. Alpha Peptide zu Procollagen: Drei Modifizierungen des pre-pro-peptide kommen vor, zur Bildung des Alphas peptide führend. Zweitens wird die dreifache Spirale bekannt als procollagen gebildet, bevor sie in einem Transport vesicle zum golgi Apparat transportiert wird. 1) wird Das Signal peptide auf dem N-Terminal aufgelöst, und das Molekül ist jetzt als propeptide (nicht procollagen) bekannt. 2) kommt Hydroxylation von lysines und Pro-Linien auf propeptide durch die Enzyme prolyl hydroxylase und lysyl hydroxylase (um hydroxyproline und hydroxylysine zu erzeugen), vor, um crosslinking des Alphas peptides zu helfen. Es ist dieser enzymatische Schritt, der Vitamin C als ein cofactor verlangt. Im Skorbut verursacht der Mangel an hydroxylation von Pro-Linien und lysines eine losere dreifache Spirale (der durch 3 Alpha peptides gebildet wird). 3) kommt Glycosylation durch das Hinzufügen von von entweder Traubenzucker oder galactose monomers auf die hydroxy Gruppen vor, die auf lysines, aber nicht auf Pro-Linien gelegt wurden. Von hier werden der hydroxylated und glycosylated propeptide Drehungen zum verlassenen sehr dicht und dann drei propeptides eine dreifache Spirale bilden. Es ist wichtig sich zu erinnern, dass dieses Molekül, jetzt bekannt als procollagen (nicht propeptide) aus einem gedrehten Teil (Zentrum) und zwei lose Enden auf jedem Ende zusammengesetzt wird. An diesem Punkt wird der procollagen in eine Übertragung vesicle bestimmt für den golgi Apparat paketiert.
4. Golgi Gerätemodifizierung: Im golgi Apparat geht der procollagen eine letzte Postübersetzungsmodifizierung durch, bevor er aus der Zelle verborgen wird. In diesem Schritt oligosaccharides (nicht Monosaccharid wie im Schritt 3) werden hinzugefügt, und dann wird der procollagen in einen sekretorischen für den extracellular Raum bestimmten vesicle paketiert.
5. Bildung von Tropocollagen: Einmal außerhalb der Zelle hat Membran Enzyme bekannt als collagen peptidases gebunden, entfernen Sie die "losen Enden" des procollagen Moleküls. Was verlassen wird, ist als tropocollagen bekannt. Der Defekt in diesem Schritt erzeugt einen der vielen als Ehlers-Danlos Syndrom bekannten collagenopathies. Dieser Schritt fehlt, wenn er Typ III, einen Typ von fibrilar collagen synthetisiert.
6. Bildung von Collagen Fibril: Lysyl oxidase und extracellular Enzym erzeugen den Endschritt im collagen Synthese-Pfad. Dieses Enzym folgt lysines und hydroxylysines das Produzieren von Aldehyd-Gruppen, die schließlich covalent erleben werden, der zwischen tropocollagen Molekülen verpfändet. Dieses Polymer von tropocollogen ist als ein collagen fibril bekannt.

Molekulare Struktur

Der tropocollagen oder das collagen Molekül sind eine Subeinheit von größeren collagen Anhäufungen wie fibrils. An etwa 300 nm lange und 1.5 nm im Durchmesser wird es aus drei Polypeptide-Ufern zusammengesetzt (genannt Alpha peptides, sieh, dass Schritt 2) jeder, die Angleichung einer linkshändigen Spirale besitzend (sein Name mit der allgemein vorkommenden Alpha-Spirale, einer rechtshändigen Struktur nicht verwirrt sein soll). Diese drei linkshändigen helices werden zusammen in eine rechtshändige aufgerollte Rolle, eine dreifache Spirale oder "Superspirale", eine kooperative durch zahlreiche Wasserstoffobligationen stabilisierte Vierergruppe-Struktur gedreht. Mit dem Typ I collagen und vielleicht dem ganzen fibrillar collagens wenn nicht dem ganzen collagens verkehrt jede dreifache Spirale in eine rechtshändige "super fantastische Rolle" gekennzeichnet als der collagen microfibril. Jeder microfibril ist interdigitated mit seinem benachbarten microfibrils zu einem Grad, der darauf hinweisen könnte, dass sie individuell nicht stabil sind, obwohl innerhalb von collagen fibrils ihnen so gut bestellt wird, um kristallen zu sein.

Ein unterscheidendes Merkmal von collagen ist die regelmäßige Einordnung von Aminosäuren in jeder der drei Ketten dieser collagen Subeinheiten. Die Folge folgt häufig dem Muster Gly-Pro-X oder Gly-X-Hyp, wo X einige von verschiedenen anderen Aminosäure-Rückständen sein kann. Pro-Linie oder hydroxyproline setzen über 1/6 der Gesamtfolge ein. Mit der Glycine-Erklärung des 1/3 der Folge bedeutet das, dass ungefähr Hälfte der collagen Folge nicht glycine, Pro-Linie oder hydroxyproline ist, hat eine Tatsache häufig wegen der Ablenkung des ungewöhnlichen GXX Charakters des collagen Alphas-peptides gefehlt. Der hohe glycine Inhalt von collagen ist in Bezug auf die Stabilisierung der collagen Spirale wichtig, weil das die sehr nahe Vereinigung der collagen Fasern innerhalb des Moleküls erlaubt, das Wasserstoffabbinden und die Bildung von zwischenmolekularen Quer-Verbindungen erleichternd. Diese Art der regelmäßigen Wiederholung und des hohen glycine Inhalts wird in nur einigen anderen faserigen Proteinen wie Seidenseidenfibroin gefunden. Ungefähr 75-80 % Seide sind (ungefähr)-gly-ala-gly-ala-mit 10 % serine, und elastin ist an glycine, Pro-Linie und alanine (Ala) reich, dessen Seitengruppe eine kleine, träge Methyl-Gruppe ist. Solcher hoher glycine und regelmäßige Wiederholungen werden in kugelförmigen Proteinen bis auf sehr kurze Abteilungen ihrer Folge nie gefunden. Chemisch reaktive Seitengruppen sind in Strukturproteinen nicht erforderlich, wie sie in Enzymen sind und Proteine transportieren; jedoch ist collagen nicht ganz gerade ein Strukturprotein. Wegen seiner Schlüsselrolle im Entschluss vom Zellphänotyp, dem Zellfestkleben, der Geweberegulierung und der Infrastruktur, haben viele Abteilungen seiner nonproline-reichen Gebiete Zelle oder Matrixvereinigung / Regulierungsrollen. Der relativ hohe Inhalt der Pro-Linie und Hydroxyproline-Ringe, mit ihrem geometrisch gezwungenen carboxyl und (sekundären) amino Gruppen, zusammen mit dem reichen Überfluss an glycine, ist für die Tendenz der individuellen Polypeptide-Ufer verantwortlich, linkshändigen helices spontan ohne jedes Intrakettenwasserstoffabbinden zu bilden.

Weil glycine die kleinste Aminosäure ohne Seitenkette ist, spielt es eine einzigartige Rolle in faserigen Strukturproteinen. In collagen ist Gly an jeder dritten Position erforderlich, weil der Zusammenbau der dreifachen Spirale diesen Rückstand am Interieur (Achse) der Spirale stellt, wo es keinen Raum für eine größere Seitengruppe gibt als das einzelne Wasserstoffatom von glycine. Aus demselben Grund müssen die Ringe von Pro und Hyp äußer hinweisen. Diese zwei Aminosäuren helfen, die dreifache Spirale — Hyp noch mehr zu stabilisieren, als Pro; eine niedrigere Konzentration von ihnen ist in Tieren wie Fisch erforderlich, dessen Körpertemperaturen niedriger sind als die meisten warmblütigen Tiere. Niedrigere Pro-Linie und hydroxyproline Inhalt sind für kaltes Wasser, aber nicht Warm-Wasserfisch charakteristisch; die Letzteren neigen dazu, ähnliche Pro-Linie und hydroxyproline Inhalt zu Säugetieren zu haben. Die niedrigere Pro-Linie und der hydroxproline Inhalt des Kalt-Wasserfisches und der anderen poikilotherm Tiere führen zu ihrem collagen eine niedrigere Thermalstabilität zu haben, als Säugetiercollagen. Diese niedrigere Thermalstabilität bedeutet, dass Gelatine auf Fisch collagen zurückzuführen gewesen ist, ist für viele Gelatine nicht passend.

Die tropocollagen Subeinheiten selbstversammeln sich spontan mit regelmäßig gestaffelten Enden in die noch größere Reihe in den extracellular Räumen von Geweben. Im fibrillar collagens werden die Moleküle von einander durch ungefähr 67 nm erschüttert (eine Einheit, die 'D' genannt wird und sich abhängig von Hydratationsstaat der Anhäufung ändert). Jede D-Periode enthält vier plus ein Bruchteil collagen Moleküle, weil 300 durch 67 nm geteilte nm keine ganze Zahl (die Länge des collagen Moleküls geben, das durch die erschüttern Entfernung D geteilt ist). Deshalb, in jeder D-Periode-Wiederholung des microfibril, gibt es einen Teil, der fünf Moleküle im Querschnitt, genannt das "Übergreifen" und einen Teil enthält, der nur vier Moleküle, genannt die "Lücke" enthält. Die dreifachen-helices werden auch in einer sechseckigen oder quasisechseckigen Reihe im Querschnitt, in beiden die Lücke und Übergreifen-Gebiete eingeordnet.

Es gibt einen covalent crosslinking innerhalb des dreifachen helices und eines variablen Betrags von covalent crosslinking zwischen tropocollagen helices, gut organisierte Anhäufungen (wie fibrils) bildend. Größere Fibrillar-Bündel werden mithilfe von mehreren verschiedenen Klassen von Proteinen (einschließlich verschiedener collagen Typen), glycoproteins und proteoglycans gebildet, um die verschiedenen Typen von reifen Geweben von abwechselnden Kombinationen derselben Schlüsselspieler zu bilden. Die Unlösbarkeit von Collagen war eine Barriere für die Studie von monomeric collagen, bis es gefunden wurde, dass tropocollagen von jungen Tieren herausgezogen werden kann, weil es noch nicht völlig crosslinked ist. Jedoch, Fortschritte in der Elektronmikroskopie-Technik-Mikroskopie (EM) und Atomkraft-Mikroskopie (AFM)), und Röntgenstrahl-Beugung haben Forschern ermöglicht, zunehmend ausführlich berichtete Images der collagen Struktur in situ zu erhalten. Diese späteren Fortschritte sind für das bessere Verstehen des Weges besonders wichtig, auf den collagen Struktur Zelle - Zelle und Zellmatrixkommunikation betrifft, und wie Gewebe im Wachstum und der Reparatur gebaut, und in der Entwicklung und Krankheit geändert werden. Zum Beispiel hat das Verwenden von AFM - nanoindentation gestützt es ist gezeigt worden, dass ein einzelner collagen fibril ein heterogenes Material entlang seiner axialen Richtung mit bedeutsam verschiedenen mechanischen Eigenschaften in seiner Lücke und Übergreifen-Gebieten ist, seinen verschiedenen molekularen Organisationen in diesen zwei Gebieten entsprechend.

Collagen fibrils sind halbkristallene Anhäufungen von collagen Molekülen. Fasern von Collagen sind Bündel von fibrils.

Collagen fibrils/aggregates werden in verschiedenen Kombinationen und Konzentrationen in verschiedenen Geweben eingeordnet, um unterschiedliche Gewebeeigenschaften zur Verfügung zu stellen. Im Knochen verdreifachen sich komplette collagen helices liegen in einer parallelen, gestaffelten Reihe. 40 nm Lücken zwischen den Enden der tropocollagen Subeinheiten (ungefähr gleich dem Lücke-Gebiet) dienen wahrscheinlich als nucleation Seiten für die Absetzung von langen, harten, feinen Kristallen des Mineralbestandteils, der (ungefähr) CHO mit etwas Phosphat ist. Es ist auf diese Weise, dass sich bestimmte Arten des Knorpels in Knochen verwandeln. Typ ich collagen gibt Knochen seine Zugbelastung.

Typen und vereinigte Unordnungen

Collagen kommt in vielen Plätzen überall im Körper vor. Mehr als 90 % des collagen im Körper sind jedoch des Typs ein.

Bis jetzt sind 28 Typen von collagen identifiziert und beschrieben worden. Die fünf allgemeinsten Typen sind:

• Collagen I: Haut, Sehne, Gefäßbinde, Organe, Knochen (Hauptbestandteil des organischen Teils des Knochens)
• Collagen II: Knorpel (Hauptbestandteil des Knorpels)
• Collagen III: netzförmig (Hauptbestandteil von netzartigen Fasern), allgemein gefunden neben dem Typ I.
• Collagen IV: Form-Basen der Zellkellermembran
• Collagen V: Zelloberflächen, Haar und Nachgeburt

Collagen-zusammenhängende Krankheiten entstehen meistens aus genetischen Defekten oder Ernährungsmängeln, die die Biosynthese, den Zusammenbau, postranslational Modifizierung, Sekretion oder andere an der normalen collagen Produktion beteiligte Prozesse betreffen.

Zusätzlich zu den obengenannten erwähnten Unordnungen kommt die übermäßige Absetzung von collagen in scleroderma vor.

Färbung

In Histologie ist collagen hell eosinophilic (rosa) im Standard H&E Gleiten. Das violette Färbemittel-Methyl kann verwendet werden, um den collagen in Gewebeproben zu beschmutzen.

Das blaue Färbemittel-Methyl kann auch verwendet werden, um collagen zu beschmutzen, und Immunohistochemical-Flecke sind auf Anfrage verfügbar.

Der beste Fleck für den Gebrauch im Unterscheiden collagen von anderen Fasern ist der Trichrome-Fleck von Masson.

Synthese

Aminosäuren

Collagen hat eine ungewöhnliche Aminosäure-Zusammensetzung und Folge:

• Glycine (Gly) wird an fast jedem dritten Rückstand gefunden
• Pro-Linie (Pro) setzt ungefähr 17 % von collagen zusammen
• Collagen enthält zwei ungewöhnliche abgeleitete Aminosäuren, die nicht direkt während der Übersetzung eingefügt sind. Diese Aminosäuren werden an spezifischen Positionen hinsichtlich glycine gefunden und werden Übersetzungs-post durch verschiedene Enzyme modifiziert, von denen beide Vitamin C als ein cofactor verlangen.
• Hydroxyproline (Hyp), ist auf Pro-Linie zurückzuführen gewesen.
• Hydroxylysine (Hyl), abgeleitet aus lysine (Lys). Abhängig vom Typ von collagen sind unterschiedliche Zahlen von hydroxylysines glycosylated (größtenteils disaccharides beigefügt habend).

Cortisol stimuliert Degradierung (der Haut) collagen in Aminosäuren.

Collagen I Bildung

Die meisten Collagen-Formen auf eine ähnliche Weise, aber der folgende Prozess ist für den Typ I typisch:

1. Innerhalb der Zelle
2. Zwei Typen von peptide Ketten werden während der Übersetzung auf ribosomes entlang rauem endoplasmic reticulum (RER) gebildet: Alpha 1 und Alpha 2 Ketten. Diese peptide Ketten (bekannt als preprocollagen) haben Registrierung peptides auf jedem Ende und einem Signal peptide.
3. Ketten von Polypeptide werden ins Lumen des RER veröffentlicht.
4. Signal peptides wird innerhalb des RER zerspaltet, und die Ketten sind jetzt als Pro-Alpha-Ketten bekannt.
5. Hydroxylation von lysine und Pro-Linien-Aminosäuren kommt innerhalb des Lumen vor. Dieser Prozess ist von Askorbinsäure (Vitamin C) als ein cofactor abhängig.
6. Glycosylation von spezifischen hydroxylysine Rückständen kommt vor.
7. Verdreifachen Sie sich spiralenförmige Struktur wird innerhalb des endoplasmic reticulum von jedem zwei Alpha 1 Ketten und ein Alpha 2 Kette gebildet.
8. Procollagen wird zum Apparat von Golgi verladen, wo es paketiert und durch exocytosis verborgen wird.
9. Außerhalb der Zelle
10. Registrierung peptides wird zerspaltet, und tropocollagen wird durch procollagen peptidase gebildet.
11. Vielfache tropocollagen Moleküle bilden collagen fibrils, über covalent Quer-Verbindung (aldol Reaktion) durch lysyl oxidase, der hydroxylysine und lysine Rückstände verbindet. Vielfache collagen fibrils formen sich in collagen Fasern.
12. Collagen kann Zellmembranen über mehrere Typen des Proteins, einschließlich fibronectin und integrin beigefügt werden.

Synthetischer pathogenesis

Mangel des Vitamins C verursacht Skorbut, eine ernste und schmerzhafte Krankheit, in der fehlerhafter collagen die Bildung des starken Bindegewebes verhindert. Kaugummis verschlechtern sich und verbluten mit dem Verlust von Zähnen; Haut verfärbt sich, und Wunden heilen nicht. Vor dem achtzehnten Jahrhundert war diese Bedingung unter der langen Dauer militärisch, besonders Marine-, Entdeckungsreisen notorisch, während deren Teilnehmer von Nahrungsmitteln beraubt wurden, die Vitamin C enthalten.

Eine autogeschützte Krankheit wie lupus erythematosus oder rheumatische Arthritis kann gesunde collagen Fasern angreifen.

Viele Bakterien und Viren haben Giftigkeitsfaktoren, die collagen zerstören oder seine Produktion stören.

Eigenschaften

Collagen ist eines der langen, faserigen Strukturproteine, deren Funktionen von denjenigen von kugelförmigen Proteinen wie Enzyme ziemlich verschieden sind. Zähe Bündel von collagen haben gerufen collagen Fasern sind ein Hauptbestandteil der extracellular Matrix, die die meisten Gewebe unterstützt und Zellstruktur von außen gibt, aber collagen wird auch bestimmte Innenzellen gefunden. Collagen hat große Zugbelastung, und ist der Hauptbestandteil von Faszie, Knorpel, Bändern, Sehnen, Knochen und Haut. Zusammen mit weichem keratin ist es für die Hautkraft und Elastizität verantwortlich, und seine Degradierung führt zu Runzeln, die Altern begleiten. Es stärkt Geäder und spielt eine Rolle in der Gewebeentwicklung. Es ist in der Hornhaut und Linse des Auges in der kristallenen Form da.

Gebrauch

Collagen hat ein großes Angebot an Anwendungen vom Essen bis medizinischen. Zum Beispiel wird es in der Schönheitschirurgie verwendet und verbrennt Chirurgie. Hydrolyzed collagen kann eine wichtige Rolle im Gewicht-Management als ein Protein spielen, es kann für seine übersättigende Macht vorteilhaft verwendet werden. Es wird in der Form von collagen Umkleidungen für Würste weit verwendet.

Wenn collagen, z.B durch die Heizung, die drei Tropocollagen-Ufer getrennt teilweise oder völlig in kugelförmige Gebiete genug denaturiert wird, eine verschiedene sekundäre Struktur zum normalen collagen polyproline II (PPII), z.B zufällige Rollen enthaltend. Dieser Prozess beschreibt die Bildung von Gelatine, die in vielen Nahrungsmitteln einschließlich schmackhafter Gelatine-Nachtische verwendet wird. Außer dem Essen ist Gelatine im pharmazeutischen, kosmetischen, und Fotografie-Industrien verwendet worden.

Aus einem Ernährungsgesichtspunkt sind collagen und Gelatine eine schlechte Qualität alleinige Quelle des Proteins, da sie alle wesentlichen Aminosäuren in den Verhältnissen nicht enthalten, die der menschliche Körper verlangt — sind sie nicht 'ganze Proteine' (wie definiert, durch die Nahrungsmittelwissenschaft, nicht, dass sie teilweise strukturiert werden). Hersteller von mit Sitz in collagen diätetischen Ergänzungen behaupten, dass ihre Produkte Haut- und Fingernagel-Qualität verbessern sowie Gesundheit verbinden können. Jedoch hat wissenschaftliche Hauptströmungsforschung starke Beweise nicht gezeigt, um diese Ansprüche zu unterstützen. Personen mit Problemen in diesen Gebieten werden mit größerer Wahrscheinlichkeit unter einer anderen zu Grunde liegenden Bedingung (wie normales Altern, trockene Haut, Arthritis usw.) aber nicht gerade ein Protein-Mangel leiden.

Vom Griechen für Leim, kolla, bedeutet das Wort collagen "Leim-Erzeuger" und bezieht sich auf den frühen Prozess, die Haut und Sehnen von Pferden und anderen Tieren zu kochen, um Leim zu erhalten. Bindemittel von Collagen wurde von Ägyptern vor ungefähr 4,000 Jahren verwendet, und Indianer haben es in Bögen vor ungefähr 1,500 Jahren verwendet. Wie man fand, war der älteste Leim in der Welt, Kohlenstoff-veraltet als mehr als 8,000 Jahre, collagen — verwendet als ein Schutzfutter auf Tau-Körben und gestickten Stoffen, und hat Werkzeuge zusammengehalten; auch darin kreuzen Dekorationen auf menschlichen Schädeln. Collagen wandelt sich normalerweise zu Gelatine, aber überlebt wegen der trockenen Bedingungen um. Tierleime sind Thermoplast, sich wieder nach der Wiederheizung erweichend, und so werden sie noch im Bilden von Musikinstrumenten wie feine Geigen und Gitarren verwendet, die für Reparaturen — eine Anwendung können wiedereröffnet werden müssen, die mit zähen, synthetischen Plastikbindemitteln unvereinbar ist, die dauerhaft sind. Tiersehnen und Häute, einschließlich Leders, sind verwendet worden, um nützliche Artikel seit Millennien zu machen.

Gelatin-resorcinol-formaldehyde Leim (und mit formaldehyde, der dadurch ersetzt ist, weniger - toxischer pentanedial und ethanedial) ist verwendet worden, um experimentelle Einschnitte in Kaninchen-Lungen zu reparieren.

Medizinischer Gebrauch

Herzanwendungen

Die vier dichten collagen Klappe-Ringe, der Hauptkörper des Herzens und des Herzskelettes des Herzens sind zum myocardium gebundener histologically. Der Beitrag von Collagen zur Herzleistung vertritt summarisch einen wesentlichen, einzigartigen und bewegenden festen Anker, der der flüssigen Mechanik des Bluts innerhalb des Herzens entgegengesetzt ist. Diese Struktur ist eine undurchlässige Brandmauer, die sowohl Blut als auch elektrischen Einfluss (außer durch anatomische Kanäle) vom oberen bis die niedrigeren Räume des Herzens ausschließt. Als Beweis konnte man das postulieren atrial fibrillation verschlechtert sich fast nie zu ventrikulärem fibrillation.

Individuelle Klappenflugblätter werden in der Segel-Gestalt durch collagen unter dem variablen Druck gehalten. Die Kalzium-Absetzung innerhalb von collagen kommt als eine natürliche Folge vor alt zu werden. Kalzium reiche feste Punkte in einer sonst bewegenden Anzeige des Bluts und Muskels ermöglicht aktueller Herzbildaufbereitungstechnologie, Verhältnisse zu erreichen, im Wesentlichen Blut im Herzeingang und Blut Herzproduktion festsetzend. Angegebene Bildaufbereitung wie das Kalzium-Zählen illustriert das Dienstprogramm dieser Methodik besonders in einem geduldigen Altersthema Pathologie der Collagen-Untermauerung.

Typ II Collagen und rheumatische Arthritis

Gemäß einer in der Zeitschrift Wissenschaft veröffentlichten Studie verbessert die mündliche Regierung des Typs II collagen Symptome von der rheumatischen Arthritis. Die Autoren haben einen randomized, Doppelblindprobe geführt, die mit 60 Patienten mit strenger, aktiver rheumatischer Arthritis verbunden ist. Eine Abnahme in der Zahl von angeschwollenen Gelenken und zarten Gelenken ist in Themen vorgekommen, die mit dem Hühnertyp II collagen seit 3 Monaten, aber nicht in denjenigen gefüttert sind, die ein Suggestionsmittel erhalten haben. Vier Patienten in der collagen Gruppe hatten ganze Vergebung der Krankheit. Keine Nebenwirkungen waren offensichtlich.

Schönheitschirurgie

Collagen ist in der Schönheitschirurgie, als eine Heilhilfe für Brandwunde-Patienten für die Rekonstruktion des Knochens und ein großes Angebot an chirurgischen und orthopädischen Zahnzwecken weit verwendet worden. Sowohl menschlicher als auch schwerfälliger collagen wird als Hautfüller für die Behandlung von Runzeln und das Hautaltern weit verwendet. Einige Punkte von Interesse sind:

1. wenn verwendet, kosmetisch gibt es eine Chance von allergischen Reaktionen, die verlängerte Röte verursachen; jedoch kann das durch die einfache und unauffällige Fleck-Prüfung vor dem kosmetischen Gebrauch und den eigentlich beseitigt werden
2. der grösste Teil medizinischen collagen wird aus jungen Mastvieh abgeleitet, die von der beglaubigten BSE (schwerfälliger spongiform encephalopathy) freie Tiere (schwerfällig) sind. Die meisten Hersteller verwenden Spender-Tiere entweder von "geschlossenen Herden", oder aus Ländern, die einen berichteten Fall der BSE wie Australien, Brasilien und Neuseeland nie gehabt haben.
3. schweineartig (Schwein) wird Gewebe auch weit verwendet, um collagen Platte für eine Vielfalt von chirurgischen Zwecken zu erzeugen.
4. Alternativen mit dem eigenen Fett des Patienten, hyaluronic Säure oder polyacrylamide Gele, die sogleich verfügbar sind.

Wiederaufbauender chirurgischer Gebrauch

Collagens werden im Aufbau des künstlichen im Management von strengen Brandwunden verwendeten Hautersatzes weit angestellt. Diese collagens können aus schwerfälligen, pferdeartigen oder schweineartigen und sogar menschlichen Quellen abgeleitet werden und werden manchmal in der Kombination mit dem Silikon, glycosaminoglycans, fibroblasts, den Wachstumsfaktoren und den anderen Substanzen verwendet.

Collagen wird auch als eine Pille gewerblich als eine gemeinsame Beweglichkeitsergänzung mit schlechten Verweisungen verkauft. Weil Proteine unten in Aminosäuren vor der Absorption zerbrochen werden, gibt es keinen Grund für mündlich aufgenommenen collagen, um Bindegewebe im Körper zu betreffen, außer durch die Wirkung der individuellen Aminosäure-Ergänzung.

Obwohl es durch die Haut nicht absorbiert werden kann, wird collagen jetzt als eine Hauptzutat für ein kosmetisches Make-Up verwendet.

Collagen wird auch oft in wissenschaftlichen Forschungsanwendungen für die Zellkultur verwendet, Zellverhalten und Zellwechselwirkungen mit der extracellular Umgebung studierend. Lieferanten wie Trevigen verfertigen Ratte und schwerfälligen Collagen I und Maus Collagen IV.

Wunde-Sorge-Verwaltungsgebrauch

Collagen ist einer der Schlüsselbodenschätze des Körpers und ein Bestandteil des Hautgewebes, das allen Stufen des Wunde-Heilungsprozesses nützen kann. Wenn collagen zum Wunde-Bett bereitgestellt wird, kann Verschluss vorkommen. Wunde-Verfall, gefolgt manchmal von Verfahren wie Amputation, kann so vermieden werden.

Überall in den 4 Phasen der Wunde-Heilung führt collagen die folgenden Funktionen in der Wunde-Heilung durch:

Das Führen der Funktion: Fasern von Collagen dienen, um fibroblasts zu führen. Fibroblasts wandern entlang einer Bindegewebe-Matrix ab.

Chemotactic Eigenschaften: Die große auf collagen Fasern verfügbare Fläche kann fibrogenic Zellen anziehen, die in der Heilung helfen.

Nucleation: Collagen, in Gegenwart von bestimmten neutralen Salz-Molekülen kann als ein nucleating Agent handeln, der Bildung von fibrillar Strukturen verursacht. Ein Collagen-Wunde-Ankleiden könnte als ein Führer dienen, um neue collagen Absetzung und kapillares Wachstum zu orientieren.

Eigenschaften von Hemostatic: Thrombozyten wirken mit dem collagen aufeinander, um einen Hemostatic-Stecker zu machen.

Lieferanten wie Mensch BioSciences verfertigen schwerfälligen Typ 1 collagen in Wunde-Sorge-Verbänder.

Paläontologie und Archäologie

Weil die Synthese von collagen ein hohes Niveau von atmosphärischem Sauerstoff verlangt, können komplizierte Tiere nicht im Stande gewesen sein sich zu entwickeln, bis die Atmosphäre oxygenic genug für die collagen Synthese war. Der Ursprung von collagen kann Nagelhaut, Schale und Muskelbildung erlaubt haben. Jedoch ist die Bewahrung von collagen in der Fossil-Aufzeichnung sehr knapp. Dort besteigt Beweise — der umstritten bleibt — dass collagen in Dinosaurier-Mustern bewahrt worden ist, die vor so langer Zeit datiert sind.

Auch wert zu bemerken sind der actinofibrils, collagen Faser-Gegenwart auf den Flügeln von pterosaurs.

Collagen wird regelmäßig aus den Knochen von vorgeschichtlichen Tieren für den Gebrauch in radiocarbon Datierung und stabile Isotop-Analyse herausgezogen. Die Integrität des Moleküls kann mit mehreren Maßen (collagen Ertrag, C:N Verhältnis, %C und %N) bewertet werden. In Bezug auf die Radiometric-Datierung erzeugt herausgezogener collagen eine 'reinere' Form von Kohlenstoff, auf den datiert werden kann, als wirklich Knochen aufstapelt, der einen hohen Betrag von kohlensäurehaltigem apatite enthält, der anfällig ist, um mit Umweltquellen von Kohlenstoff wert zu sein, Verunreinigung verursachend. Die stabile Isotop-Analyse von Kohlenstoff und Stickstoff wird allgemein verwendet, um Diät in vorigen Bevölkerungen von Menschen zu studieren, sowie ökologische Bedingungen wieder aufzubauen.

Kunst

Mit den in der Protein-Datenbank abgelegten Atomkoordinaten hat deutsch-amerikanischer Künstler Julian Voss-Andreae Skulpturen geschaffen, die auf der Struktur von collagen und anderen Proteinen gestützt sind. Im Entwirren von Collagen offenbaren die Dreiecksausschnitte die dominierenden Kraft-Linien, die an den zeitgenössischen Stahlaufbau erinnernd sind.

Siehe auch

• Hydrolyzed collagen, eine Standardform, in der collagen als eine Ergänzung verkauft wird.
• Tierleim
• Gelatine
• Faseriges Protein
• Osteoid, collagen, Bestandteil des Knochens enthaltend
• Lysyl oxidase und LOXL1, LOXL2, LOXL3, LOXL4 in der collagen Bildung
• Collagenase, das Enzym, das an der collagen Depression und dem Umbauen beteiligt ist. Für mehr auf anderem macht Spaß pro-dieses Ziel sehen collagen Die Proteolysis-Karte
• Ehlers-Danlos Syndrom
• Hyperbeweglichkeitssyndrom

Links

• Das Collagen Protein
• Collagen verschiedene Produkte ordnen an
• 12 Typen von collagen
• Datenbank des Typs I und Typs III collagen Veränderungen
• Science.dirbix Collagen
• Collagen Stabilitätsrechenmaschine
• Computererzeugte Zeichentrickfilme des Zusammenbaues des Typs I und Typs IV Collagens
• Integrin-Collagen Schnittstelle, PMAP (Die Proteolysis-Karte) — Zeichentrickfilm
• Integrin-Collagen verbindliches Modell, PMAP (Die Proteolysis-Karte) — Zeichentrickfilm
• Collagen-Integrin Atomdetail, PMAP (Die Proteolysis-Karte) — Zeichentrickfilm