Enzyme sind biologische Moleküle, die katalysieren (d. h., vergrößern Sie die Raten) chemische Reaktionen. In enzymatischen Reaktionen, den Molekülen am Anfang des Prozesses, hat Substrate genannt, werden in verschiedene Moleküle, genannt Produkte umgewandelt. Fast alle chemischen Reaktionen in einer biologischen Zelle brauchen Enzyme, um an für das Leben genügend Raten vorzukommen. Da Enzyme für ihre Substrate auswählend sind und nur einige Reaktionen aus der Zahl von vielen Möglichkeiten beschleunigen, bestimmt der Satz von in einer Zelle gemachten Enzymen, welche metabolische Pfade in dieser Zelle vorkommen.

Wie alle Katalysatoren arbeiten Enzyme durch das Senken der Aktivierungsenergie (E) für eine Reaktion, so drastisch die Erhöhung der Rate der Reaktion. Infolgedessen werden Produkte schneller gebildet, und Reaktionen erreichen ihren Gleichgewicht-Staat schneller. Die meisten Enzym-Reaktionsraten sind Millionen von Zeiten schneller als diejenigen von vergleichbaren unkatalysierten Reaktionen. Als mit allen Katalysatoren werden Enzyme durch die Reaktionen nicht verbraucht, die sie katalysieren, noch sie das Gleichgewicht dieser Reaktionen verändern. Jedoch unterscheiden sich Enzyme wirklich von den meisten anderen Katalysatoren darin sie sind für ihre Substrate hoch spezifisch. Wie man bekannt, katalysieren Enzyme ungefähr 4,000 biochemische Reaktionen. Einige RNS-Moleküle haben gerufen ribozymes katalysieren auch Reaktionen mit einem wichtigen Beispiel, das einige Teile des ribosome ist. Synthetische Moleküle haben gerufen künstliche Enzyme zeigen auch einem Enzym ähnliche Katalyse.

Enzym-Tätigkeit kann durch andere Moleküle betroffen werden. Hemmstoffe sind Moleküle, die Enzym-Tätigkeit vermindern; Aktivatoren sind Moleküle diese Zunahme-Tätigkeit. Viele Rauschgifte und Gifte sind Enzym-Hemmstoffe. Tätigkeit wird auch durch die Temperatur, chemische Umgebung (z.B, pH), und die Konzentration des Substrats betroffen. Einige Enzyme werden gewerblich zum Beispiel in der Synthese von Antibiotika verwendet. Außerdem verwenden einige Haushaltsprodukte Enzyme, um biochemische Reaktionen zu beschleunigen (z.B, Enzyme in biologischen Waschpudern brechen Protein oder fette Flecke auf der Kleidung; Enzyme in Fleisch-Zartmachern brechen Proteine in kleinere Moleküle, das Fleisch leichter machend, zu kauen).

Etymologie und Geschichte

Schon in den späten 17. und frühen 18. Jahrhunderten war das Verzehren von Fleisch durch Magen-Sekretionen und die Konvertierung der Stärke zu Zucker durch Pflanzenextrakte und Speichel bekannt. Jedoch war der Mechanismus, bei dem das vorgekommen ist, nicht identifiziert worden.

Im 19. Jahrhundert, als er die Gärung von Zucker zu Alkohol durch die Hefe studiert hat, ist Louis Pasteur zum Beschluss gekommen, dass diese Gärung durch eine Lebenskraft katalysiert wurde, die innerhalb der Hefe-Zellen enthalten ist, genannt "Fermente", die, wie man dachte, nur innerhalb von lebenden Organismen fungiert haben. Er hat geschrieben, dass "alkoholische Gärung eine Tat ist, die mit dem Leben und der Organisation der Hefe-Zellen aufeinander bezogen ist, nicht mit dem Tod oder der Verwesung der Zellen."

1877 hat deutscher Physiologe Wilhelm Kühne (1837-1900) erst den Begriff gebraucht, der aus dem Griechisch , "im Sauerteig", kommt, diesen Prozess zu beschreiben. Das Wortenzym wurde später verwendet, um sich auf nichtlebende Substanzen wie Pepsin zu beziehen, und das Wortferment wurde verwendet, um sich auf die chemische durch lebende Organismen erzeugte Tätigkeit zu beziehen.

1897 hat Eduard Buchner sein erstes Papier auf der Fähigkeit von Hefe-Extrakten vorgelegt, die an irgendwelchen lebenden Hefe-Zellen Mangel gehabt haben, um Zucker in Gärung zu bringen. In einer Reihe von Experimenten an der Universität Berlins hat er gefunden, dass der Zucker in Gärung gebracht wurde, selbst wenn es keine lebenden Hefe-Zellen in der Mischung gab. Er hat das Enzym genannt, das die Gärung von Rohrzucker "zymase" verursacht hat. 1907 hat er den Nobelpreis in der Chemie "für seine biochemische Forschung und seine Entdeckung der zellfreien Gärung" erhalten. Das Beispiel von folgendem Buchner, Enzyme werden gewöhnlich gemäß der Reaktion genannt, die sie ausführen. Gewöhnlich, um den Namen eines Enzyms zu erzeugen, wird die Nachsilbe-ase zum Namen seines Substrats hinzugefügt (z.B, lactase ist das Enzym, das Milchzucker zerspaltet) oder der Typ der Reaktion (z.B, bildet DNA polymerase DNA-Polymer).

Gezeigt, dass Enzyme außerhalb einer lebenden Zelle fungieren konnten, sollte der nächste Schritt ihre biochemische Natur bestimmen. Viele frühe Arbeiter haben bemerkt, dass enzymatische Tätigkeit mit Proteinen vereinigt wurde, aber mehrere Wissenschaftler (wie Hofdichter von Nobel Richard Willstätter) haben behauptet, dass Proteine bloß Transportunternehmen für die wahren Enzyme waren, und dass Proteine per se der Katalyse unfähig waren. Jedoch, 1926, hat James B. Sumner gezeigt, dass das Enzym urease ein reines Protein war und es kristallisiert hat; Sumner hat ebenfalls für das Enzym catalase 1937 getan. Der Beschluss, dass reine Proteine Enzyme sein können, wurde von Northrop und Stanley endgültig bewiesen, der am Verdauungsenzym-Pepsin (1930), trypsin und chymotrypsin gearbeitet hat. Diese drei Wissenschaftler wurden dem 1946-Nobelpreis in der Chemie zuerkannt.

Diese Entdeckung, dass Enzyme schließlich kristallisiert werden konnten, hat ihren Strukturen erlaubt, durch die Röntgenstrahl-Kristallographie gelöst zu werden. Das wurde zuerst für lysozyme, ein Enzym gefunden in Tränen, Speichel und Ei-Weiße getan, der den Überzug von einigen Bakterien verdaut; die Struktur wurde von einer Gruppe gelöst, die von David Chilton Phillips geführt ist, und hat 1965 veröffentlicht. Diese hochauflösende Struktur von lysozyme hat den Anfang des Feldes der Strukturbiologie und der Anstrengung gekennzeichnet zu verstehen, wie Enzyme an einem Atomniveau des Details arbeiten.

Strukturen und Mechanismen

Enzyme sind in allgemeinen kugelförmigen Proteinen und Reihe von gerade 62 Aminosäure-Rückständen in der Größe, für den monomer von 4-oxalocrotonate tautomerase, zu mehr als 2,500 Rückständen im Tier Fettsäure synthase. Eine kleine Zahl von RNS-basierten biologischen Katalysatoren, besteht mit dem allgemeinsten Wesen der ribosome; diese werden entweder RNS-Enzyme oder ribozymes genannt. Die Tätigkeiten von Enzymen werden durch ihre dreidimensionale Struktur bestimmt. Jedoch, obwohl Struktur wirklich Funktion bestimmt, voraussagend, dass eine Tätigkeit eines neuartigen Enzyms gerade von seiner Struktur ein sehr schwieriges Problem ist, das noch nicht gelöst worden ist.

Die meisten Enzyme sind viel größer als die Substrate, denen sie folgen, und nur ein kleine Teil des Enzyms (ungefähr 2-4 Aminosäuren) an der Katalyse direkt beteiligt wird. Das Gebiet, das diese katalytischen Rückstände enthält, bindet das Substrat, und führt dann die Reaktion aus ist als die aktive Seite bekannt. Enzyme können auch Seiten enthalten, die cofactors binden, die für die Katalyse erforderlich sind. Einige Enzyme haben auch verbindliche Seiten für kleine Moleküle, die häufig direkte oder indirekte Produkte sind oder Substrate der Reaktion katalysiert haben. Diese Schwergängigkeit kann dienen, um die Tätigkeit des Enzyms zu vergrößern oder zu vermindern, ein Mittel für die Feed-Back-Regulierung zur Verfügung stellend.

Wie alle Proteine sind Enzyme lange, geradlinige Ketten von Aminosäuren, die sich falten, um ein dreidimensionales Produkt zu erzeugen. Jede einzigartige Aminosäure-Folge erzeugt eine spezifische Struktur, die einzigartige Eigenschaften hat. Individuelle Protein-Ketten können sich manchmal zusammen gruppieren, um einen Protein-Komplex zu bilden. Die meisten Enzyme können denaturiert — d. h. entfaltet werden und inactivated — durch die Heizung oder chemische denaturants, die die dreidimensionale Struktur des Proteins stören. Abhängig vom Enzym kann denaturation umkehrbar oder irreversibel sein.

Strukturen von Enzymen im Komplex mit Substraten oder Substrat-Analoga während einer Reaktion können mit aufgelösten Kristallographie-Methoden der Zeit erhalten werden.

Genauigkeit

Enzyme sind gewöhnlich sehr spezifisch, betreffs deren Reaktionen sie katalysieren und die Substrate, die an diesen Reaktionen beteiligt werden. Ergänzungsgestalt, Anklage und wasserquellfähige/hydrophobe Eigenschaften von Enzymen und Substraten sind für diese Genauigkeit verantwortlich. Enzyme können auch eindrucksvolle Niveaus von stereospecificity, regioselectivity und chemoselectivity zeigen.

Einige der Enzyme, die höchste Genauigkeit und Genauigkeit zeigend, werden am Kopieren und Ausdruck des Genoms beteiligt. Diese Enzyme haben "Korrektur lesende" Mechanismen. Hier katalysiert ein Enzym wie DNA polymerase eine Reaktion in einem ersten Schritt und überprüft dann, dass das Produkt in einem zweiten Schritt richtig ist. Dieser Zweipunktprozess läuft auf durchschnittliche Fehlerraten von weniger als 1 Fehler in 100 Millionen Reaktionen in High-Fidelitysäugetierpolymerases hinaus. Ähnliche Korrektur lesende Mechanismen werden auch in der RNS polymerase, aminoacyl tRNA synthetases und ribosomes gefunden.

Einige Enzyme, die sekundären metabolites erzeugen, werden als gemischt beschrieben, weil sie einer relativ breiten Reihe von verschiedenen Substraten folgen können. Es ist darauf hingewiesen worden, dass diese breite Substrat-Genauigkeit für die Evolution von neuen biosynthetic Pfaden wichtig ist.

"Schloss und Schlüssel" Modell

Enzyme sind sehr spezifisch, und es wurde vom Hofdichter von Nobel organischer Chemiker Emil Fischer 1894 angedeutet, dass das war, weil sowohl das Enzym als auch das Substrat spezifische geometrische Ergänzungsgestalten besitzen, die genau in einander passen. Das wird häufig "das Schloss und den Schlüssel" Modell genannt. Jedoch, während dieses Modell Enzym-Genauigkeit erklärt, scheitert es zu erklären, dass die Stabilisierung des Übergangs feststellt, dass Enzyme erreichen.

1958 hat Daniel Koshland eine Modifizierung zum Schloss und Schlüsselmodell vorgeschlagen: Da Enzyme ziemlich flexible Strukturen sind, wird die aktive Seite unaufhörlich durch Wechselwirkungen mit dem Substrat neu geformt, weil das Substrat mit dem Enzym aufeinander wirkt. Infolgedessen bindet das Substrat zu einer starren aktiven Seite nicht einfach; die Aminosäure-Seitenketten, die die aktive Seite zusammensetzen, werden in die genauen Positionen geformt, die dem Enzym ermöglichen, seine katalytische Funktion durchzuführen. In einigen Fällen, wie glycosidases, ändert das Substrat-Molekül auch Gestalt ein bisschen, weil es in die aktive Seite eingeht. Die aktive Seite setzt fort sich zu ändern, bis das Substrat völlig gebunden wird, an dem Punkt die Endgestalt und Anklage bestimmt werden.

Veranlasst passend kann die Treue der molekularen Anerkennung in Gegenwart von der Konkurrenz und dem Geräusch über den conformational Korrektur lesender Mechanismus erhöhen.

Mechanismen

Enzyme können auf mehrere Weisen handeln, von denen alle ΔG senken:

• Das Senken der Aktivierungsenergie durch das Schaffen einer Umgebung, in der der Übergang-Staat stabilisiert wird (z.B das Belasten der Gestalt eines Substrats — durch die Schwergängigkeit der mit dem Übergang staatlichen Angleichung der Moleküle des Substrats/Produktes verdreht das Enzym das bestimmte Substrat (E) in ihre Übergang-Zustandform, dadurch den Betrag der Energie reduzierend, die erforderlich ist, den Übergang zu vollenden).
• Das Senken der Energie des Übergang-Staates, aber ohne das Substrat, durch das Schaffen einer Umgebung mit dem entgegengesetzten Anklage-Vertrieb zu diesem des Übergang-Staates zu verdrehen.
• Die Versorgung eines alternativen Pfads. Zum Beispiel, provisorisch mit dem Substrat reagierend, um einen ES Zwischenkomplex zu bilden, der ohne das Enzym unmöglich sein würde.
• Das Reduzieren des Reaktionswärmegewichtes ändert sich durch das Zusammenbringen von Substraten in der richtigen Orientierung, um zu reagieren. Das Betrachten ΔH allein überblickt diese Wirkung.
• Zunahmen in Temperaturen beschleunigen Reaktionen. So helfen Temperaturzunahmen dem Enzym, zu fungieren und das Endprodukt noch schneller zu entwickeln. Jedoch, wenn geheizt, zu viel, verschlechtert sich die Gestalt des Enzyms, und das Enzym wird denaturiert. Einige Enzyme wie thermolabile Enzyme arbeiten am besten bei niedrigen Temperaturen.

Es ist interessant, dass diese entropic Wirkung Destabilisierung des Boden-Staates einschließt, und sein Beitrag zur Katalyse relativ klein ist.

Übergang-Zustandstabilisierung

Das Verstehen des Ursprungs der Verminderung von ΔG verlangt, dass herausfindet, wie sich die Enzyme stabilisieren können, sein Übergang setzen mehr fest als der Übergang-Staat der unkatalysierten Reaktion. Es scheint, dass der wirksamste Weg, um große Stabilisierung zu erreichen, der Gebrauch von elektrostatischen Effekten ist, insbesondere wenn er eine relativ feste polare Umgebung hat, die am Anklage-Vertrieb des Übergang-Staates orientiert wird. Solch eine Umgebung besteht in der unkatalysierten Reaktion in Wasser nicht.

Dynamik und Funktion

Die innere Dynamik von Enzymen ist angedeutet worden, mit ihrem Mechanismus der Katalyse verbunden zu werden.

Innere Triebkräfte sind die Bewegung von Teilen der Struktur des Enzyms, wie individuelle Aminosäure-Rückstände, eine Gruppe von Aminosäuren oder sogar ein komplettes Protein-Gebiet. Diese Bewegungen kommen an verschiedenen Zeitskalen im Intervall von Femtosekunden zu Sekunden vor. Netze von Protein-Rückständen überall in einer Struktur eines Enzyms können zu Katalyse durch dynamische Bewegungen beitragen. Das wird einfach im kinetischen Schema des vereinigten Prozesses, der enzymatischen Tätigkeit und der Dynamik gesehen; dieses Schema kann mehrere unabhängige Michaelis-Menten-like Reaktionspfade haben, die durch Schwankungsraten verbunden werden.

Protein-Bewegungen sind für viele Enzyme lebenswichtig, aber ob kleine und schnelle Vibrationen oder größere und langsamere conformational Bewegungen wichtiger sind, hängt vom Typ der beteiligten Reaktion ab. Jedoch, obwohl diese Bewegungen in der Schwergängigkeit und Ausgabe von Substraten und Produkten wichtig sind, ist es nicht klar, wenn Protein-Bewegungen helfen, die chemischen Schritte in enzymatischen Reaktionen zu beschleunigen. Diese neuen Einblicke haben auch Implikationen im Verstehen allosteric Effekten und das Entwickeln neuer Arzneimittel.

Modulation von Allosteric

Seiten von Allosteric sind Seiten auf dem Enzym, die zu Molekülen in der Zellumgebung binden. Die Seite-Form schwach, noncovalent Obligationen mit diesen Molekülen, eine Änderung in der Angleichung des Enzyms verursachend. Diese Änderung in der Angleichung übersetzt zur aktiven Seite, die dann die Reaktionsrate des Enzyms betrifft. Wechselwirkungen von Allosteric können sowohl hemmen und Enzyme aktivieren und sind eine allgemeine Weise, wie Enzyme im Körper kontrolliert werden.

Cofactors und coenzymes

Cofactors

Einige Enzyme brauchen keine zusätzlichen Bestandteile, um volle Tätigkeit zu zeigen. Jedoch verlangen andere, dass Nichtprotein-Moleküle für die Tätigkeit zu bindenden cofactors genannt haben. Cofactors kann irgendein (z.B, Metallionen und Eisenschwefel-Trauben) oder organische Zusammensetzungen (z.B, flavin und heme) anorganisch sein. Organischer cofactors kann entweder prothetische Gruppen sein, die zu einem Enzym oder coenzymes dicht gebunden werden, die von der aktiven Seite des Enzyms während der Reaktion veröffentlicht werden. Coenzymes schließen NADH, NADPH und Adenosin triphosphate ein. Diese Moleküle übertragen chemische Gruppen zwischen Enzymen.

Ein Beispiel eines Enzyms, das einen cofactor enthält, ist kohlenstoffhaltiger anhydrase, und wird im Zierband-Diagramm oben mit einem Zink cofactor gebunden als ein Teil seiner aktiven Seite gezeigt. Diese dicht bestimmten Moleküle werden gewöhnlich in der aktiven Seite gefunden und werden an der Katalyse beteiligt. Zum Beispiel werden flavin und heme cofactors häufig an redox Reaktionen beteiligt.

Enzyme, die einen cofactor verlangen, aber gebundenen denjenigen nicht haben, werden apoenzymes oder apoproteins genannt. Ein apoenzyme zusammen mit seinem cofactor (s) wird einen holoenzyme genannt (das ist die aktive Form). Die meisten cofactors sind nicht covalently beigefügt einem Enzym, aber werden sehr dicht gebunden. Jedoch können organische prothetische Gruppen covalently gebunden (z.B, biotin im Enzym pyruvate carboxylase) sein. Der Begriff "holoenzyme" kann auch auf Enzyme angewandt werden, die vielfache Protein-Subeinheiten, wie die DNA polymerases enthalten; hier ist der holoenzyme der ganze Komplex, der alle für die Tätigkeit erforderlichen Subeinheiten enthält.

Coenzymes

Coenzymes sind kleine organische Moleküle, die zu einem Enzym lose oder dicht gebunden werden können. Dicht gebundener coenzymes kann allosteric Gruppen genannt werden. Coenzymes transportieren chemische Gruppen von einem Enzym bis einen anderen. Einige dieser Chemikalien wie Riboflavin, Thiamin und folic Säure sind Vitamine (Zusammensetzungen, die durch den Körper nicht synthetisiert werden können und von der Diät erworben werden müssen). Die chemischen Gruppen haben getragen schließen das hydride Ion (H) getragen durch NAD oder NADP, die Phosphatgruppe ein, die durch Adenosin triphosphate, die Acetyl-Gruppe getragen ist, die durch coenzyme A, formyl, methenyl oder Methyl-Gruppen getragen ist, die durch folic Säure und die durch S-adenosylmethionine getragene Methyl-Gruppe getragen sind.

Da coenzymes demzufolge der Enzym-Handlung chemisch geändert werden, ist es nützlich zu denken, dass coenzymes eine spezielle Klasse von Substraten oder den zweiten Substraten ist, die für viele verschiedene Enzyme üblich sind. Zum Beispiel, wie man bekannt, verwenden ungefähr 700 Enzyme den coenzyme NADH.

Coenzymes werden gewöhnlich unaufhörlich regeneriert, und ihre Konzentrationen an einem unveränderlichen Niveau innerhalb der Zelle aufrechterhalten: Zum Beispiel wird NADPH durch den pentose Phosphatpfad und S-adenosylmethionine durch methionine adenosyltransferase regeneriert. Diese dauernde Regeneration bedeutet, dass sogar kleine Beträge von coenzymes sehr intensiv verwendet werden. Zum Beispiel setzt der menschliche Körper sein eigenes Gewicht in ATP jeden Tag um.

Thermodynamik

Als alle Katalysatoren verändern Enzyme die Position des chemischen Gleichgewichts der Reaktion nicht. Gewöhnlich, in Gegenwart von einem Enzym, läuft die Reaktion in derselben Richtung, wie es ohne das Enzym gerade schneller würde. Jedoch, ohne das Enzym, könnten andere mögliche unkatalysierte, "spontane" Reaktionen zu verschiedenen Produkten führen, weil in jenen Bedingungen dieses verschiedene Produkt schneller gebildet wird.

Außerdem können Enzyme zwei oder mehr Reaktionen verbinden, so dass eine thermodynamisch günstige Reaktion verwendet werden kann, um eine thermodynamisch ungünstige "zu steuern". Zum Beispiel wird die Hydrolyse von ATP häufig verwendet, um andere chemische Reaktionen zu steuern.

Enzyme katalysieren den nachschicke und die rückwärts gerichteten Reaktionen ebenso. Sie verändern das Gleichgewicht selbst, aber nur die Geschwindigkeit nicht, mit der es erreicht wird. Zum Beispiel katalysiert kohlenstoffhaltiger anhydrase seine Reaktion in jeder Richtung abhängig von der Konzentration seiner Reaktionspartner.

H_2CO_3} </Mathematik> (in Geweben; hohe CO Konzentration)

CO_2 + H_2O} </Mathematik> (in Lungen; niedrige CO Konzentration)

Dennoch, wenn das Gleichgewicht in einer Richtung, d. h. in sehr exergonic Reaktion außerordentlich versetzt wird, ist die Reaktion tatsächlich irreversibel. Unter diesen Bedingungen wird das Enzym tatsächlich die Reaktion nur in der thermodynamisch erlaubten Richtung katalysieren.

Kinetik

Enzym-Kinetik ist die Untersuchung dessen, wie Enzyme Substrate binden und sie in Produkte verwandeln. Die in kinetischen Analysen verwendeten Rate-Daten werden bei Enzym-Feinproben allgemein erhalten, wo seit den 90er Jahren die Triebkräfte von vielen Enzymen auf dem Niveau von individuellen Molekülen studiert werden.

1902 hat Victor Henri eine quantitative Theorie der Enzym-Kinetik vorgeschlagen, aber seine experimentellen Angaben waren nicht nützlich, weil die Bedeutung der Wasserstoffion-Konzentration noch nicht geschätzt wurde. Nachdem Peter Lauritz Sørensen die logarithmische pH-Skala definiert und das Konzept der Pufferung 1909 eingeführt hatte, haben des deutschen Chemikers Leonor Michaelis und seines kanadischen Postdoktors Maud Leonora Menten die Experimente von Henri wiederholt und haben seine Gleichung bestätigt, die Kinetik von Henri-Michaelis-Menten (genannt auch Michaelis-Menten Kinetik) genannt wird. Ihre Arbeit wurde weiter von G. E. Briggs und J. B. S. Haldane entwickelt, der kinetische Gleichungen abgeleitet hat, die noch heute als ein Startpunkt im Lösen enzymatischer Tätigkeit weit betrachtet werden.

Der Hauptbeitrag von Henri sollte an Enzym-Reaktionen in zwei Stufen denken. Im ersten bindet das Substrat umkehrbar zum Enzym, den Komplex des Enzym-Substrats bildend. Das wird manchmal den Komplex von Michaelis genannt. Das Enzym katalysiert dann den chemischen Schritt in der Reaktion und veröffentlicht das Produkt. Bemerken Sie, dass der einfache Mechanismus von Michaelis Menten für die enzymatische Tätigkeit heute als eine Grundidee betrachtet wird, wo viele Beispiele zeigen, dass die enzymatische Tätigkeit mit Strukturdynamik verbunden ist. Das wird im enzymatischen Mechanismus vereinigt, während man mehrere Pfade von Michaelis Menten einführt, die mit schwankenden Raten verbunden werden. Dennoch gibt es eine mathematische Beziehung, die das Verhalten verbindet, das beim grundlegenden Mechanismus von Michaelis Menten erhalten ist (der tatsächlich richtig in vielen Experimenten bewiesen wurde) mit den verallgemeinerten Mechanismen von Michaelis Menten, die Dynamik und Tätigkeit einschließen;

das bedeutet, dass die gemessene Tätigkeit von Enzymen auf dem Niveau von vielen Enzymen mit der einfachen Michaelis-Menten Gleichung noch erklärt werden kann, ist die wirkliche Tätigkeit von Enzymen reicher und ist mit Strukturdynamik verbunden.

Enzyme können bis zu mehrere Millionen Reaktionen pro Sekunde katalysieren. Zum Beispiel hat die unkatalysierte Decarboxylierung von orotidine 5 '-Monophosphat ein halbes Leben von 78 Millionen Jahren. Jedoch, wenn das Enzym orotidine 5 '-Phosphat decarboxylase hinzugefügt wird, nimmt derselbe Prozess gerade 25 Millisekunden. Enzym-Raten hängen von Lösungsbedingungen und Substrat-Konzentration ab. Bedingungen, die das Protein denaturieren, schaffen Enzym-Tätigkeit, wie hohe Temperaturen, Extreme des pH oder der hohen Salz-Konzentrationen ab, während die Aufhebung der Substrat-Konzentration dazu neigt, Tätigkeit zu vergrößern, wenn [S] niedrig ist. Um die Höchstgeschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu finden, wird die Substrat-Konzentration vergrößert, bis eine unveränderliche Rate der Produktbildung gesehen wird. Das wird in der Sättigungskurve rechts gezeigt. Sättigung geschieht, weil, als Substrat-Konzentration immer mehr des freien Enzyms zunimmt, in die Substrat-gebundene ES-Form umgewandelt wird. An der maximalen Reaktionsrate (V) des Enzyms das ganze Enzym werden aktive Seiten zum Substrat gebunden, und der Betrag des ES Komplexes ist dasselbe als die Summe des Enzyms.

Jedoch, V ist nur eine kinetische Konstante von Enzymen. Der Betrag des Substrats musste eine gegebene Rate der Reaktion erreichen ist auch wichtig. Das wird durch die Michaelis-Menten Konstante (K) gegeben, der die für ein Enzym erforderliche Substrat-Konzentration ist, eine Hälfte seiner maximalen Reaktionsrate zu erreichen. Jedes Enzym hat eine Eigenschaft K für ein gegebenes Substrat, und das kann zeigen, wie dicht die Schwergängigkeit des Substrats zum Enzym ist. Eine andere nützliche Konstante ist k, der die Zahl von Substrat-Molekülen ist, die durch eine aktive Seite pro Sekunde behandelt sind.

Die Leistungsfähigkeit eines Enzyms kann in Bezug auf k/K ausgedrückt werden. Das wird auch die Genauigkeit unveränderlich genannt und vereinigt die Rate-Konstanten für alle Schritte in der Reaktion. Weil die unveränderliche Genauigkeit sowohl Sympathie als auch katalytische Fähigkeit widerspiegelt, ist es nützlich, um verschiedene Enzyme gegen einander oder dasselbe Enzym mit verschiedenen Substraten zu vergleichen. Das theoretische Maximum für die unveränderliche Genauigkeit wird die Verbreitungsgrenze genannt und ist ungefähr 10 bis 10 (M s). An diesem Punkt wird jede Kollision des Enzyms mit seinem Substrat auf Katalyse hinauslaufen, und die Rate der Produktbildung wird durch die Reaktionsrate, aber durch die Verbreitungsrate nicht beschränkt. Enzyme mit diesem Eigentum werden katalytisch vollkommen oder kinetisch vollkommen genannt. Das Beispiel solcher Enzyme ist Triose-Phosphat isomerase, kohlenstoffhaltiger anhydrase, acetylcholinesterase, catalase, fumarase, β-lactamase, und Superoxyd dismutase.

Michaelis-Menten Kinetik verlässt sich auf das Gesetz der Massenhandlung, die aus den Annahmen der freien Verbreitung und thermodynamisch gesteuerten zufälligen Kollision abgeleitet wird. Jedoch gehen viele biochemische oder zellulare Prozesse bedeutsam von diesen Bedingungen, wegen des makromolekularen Drängens, der Phase-Trennung des Enzyms/Substrats/Produktes, oder ein oder zweidimensionale molekulare Bewegung ab. In diesen Situationen kann ein fractal Michaelis-Menten Kinetik angewandt werden.

Einige Enzyme funktionieren mit der Kinetik, die schneller sind als Verbreitungsraten, die scheinen würden, unmöglich zu sein. Mehrere Mechanismen sind angerufen worden, um dieses Phänomen zu erklären. Wie man glaubt, beschleunigen einige Proteine Katalyse durch die Zeichnung ihres Substrats in und die Vorortsbestimmung von ihnen durch das Verwenden zweipoliger elektrischer Felder. Andere Modelle rufen eine mit dem Quant mechanische tunneling Erklärung an, wodurch ein Proton oder ein Elektron Tunnel durch Aktivierungsbarrieren können, obwohl für das Proton tunneling dieses Modell etwas umstritten bleibt. Quant tunneling für Protone ist in tryptamine beobachtet worden. Das weist darauf hin, dass Enzym-Katalyse als "durch die Barriere" aber nicht das traditionelle Modell genauer charakterisiert werden kann, das verlangt, dass Substrate "über" eine gesenkte Energiebarriere gehen.

Hemmung

Enzym-Reaktionsraten können durch verschiedene Typen von Enzym-Hemmstoffen vermindert werden.

Wettbewerbshemmung

In der Wettbewerbshemmung bewerben sich der Hemmstoff und das Substrat um das Enzym (d. h. sie können zur gleichen Zeit nicht binden). Häufig ähneln Wettbewerbshemmstoffe stark dem echten Substrat des Enzyms. Zum Beispiel ist methotrexate ein Wettbewerbshemmstoff des Enzyms dihydrofolate reductase, der die Verminderung von dihydrofolate zu tetrahydrofolate katalysiert. Die Ähnlichkeit zwischen den Strukturen von folic Säure und diesem Rauschgift wird in der Zahl zum richtigen Boden gezeigt. In einigen Fällen kann der Hemmstoff zu einer Seite außer der verbindlichen Seite des üblichen Substrats binden und eine allosteric Wirkung ausüben, die Gestalt der üblichen verbindlichen Seite zu ändern. Zum Beispiel handelt Strychnin als ein allosteric Hemmstoff des glycine Empfängers im Säugetierrückenmark und Gehirnstamm. Glycine ist ein größerer post-synaptic hemmender neurotransmitter mit einer spezifischen Empfänger-Seite. Strychnin bindet zu einer abwechselnden Seite, die die Sympathie des glycine Empfängers für glycine reduziert, auf Konvulsionen wegen der verminderten Hemmung durch den glycine hinauslaufend. In der Wettbewerbshemmung wird die maximale Rate der Reaktion nicht geändert, aber höhere Substrat-Konzentrationen sind erforderlich, eine gegebene maximale Rate zu erreichen, den offenbaren K vergrößernd.

Unwettbewerbshemmung

In der Unwettbewerbshemmung kann der Hemmstoff nicht zum freien Enzym nur zum ES-Komplex binden. Der so gebildete EIS-Komplex ist enzymatisch untätig. Dieser Typ der Hemmung ist selten, aber kann in multimeric Enzymen vorkommen.

Nichtwettbewerbshemmung

Nichtwettbewerbshemmstoffe können zum Enzym an der verbindlichen Seite zur gleichen Zeit als das Substrat, aber nicht zur aktiven Seite binden. Sowohl der EI als auch die EIS Komplexe sind enzymatisch untätig. Weil der Hemmstoff aus dem Enzym durch die höhere Substrat-Konzentration (im Gegensatz zur Wettbewerbshemmung), das offenbare V Änderungen nicht vertrieben werden kann. Aber weil das Substrat noch zum Enzym binden kann, bleibt der K dasselbe.

Mischhemmung

Dieser Typ der Hemmung ähnelt dem nichtkonkurrenzfähigen, außer dass der EIS-Komplex restliche enzymatische Tätigkeit hat. Dieser Typ des Hemmstoffs folgt Michaelis-Menten Gleichung nicht.

In vielen Organismen können Hemmstoffe als ein Teil eines Feed-Back-Mechanismus handeln. Wenn ein Enzym zu viel von einer Substanz im Organismus erzeugt, kann diese Substanz als ein Hemmstoff für das Enzym am Anfang des Pfads handeln, der es erzeugt, Produktion der Substanz veranlassend, sich zu verlangsamen oder anzuhalten, wenn es genügend Betrag gibt. Das ist eine Form des negativen Feed-Backs. Enzyme, die dieser Form der Regulierung unterworfen sind, sind häufig multimeric und haben allosteric verbindliche Seiten für Durchführungssubstanzen. Ihre Anschläge des Substrats/Geschwindigkeit sind nicht hyperbolar, aber sigmoidal (S-shaped).

Irreversible Hemmstoffe reagieren mit dem Enzym und bilden einen Covalent-Zusatz mit dem Protein. Der inactivation ist irreversibel. Diese Zusammensetzungen schließen eflornithine ein ein Rauschgift hat gepflegt, die parasitische Krankheitsschlafkrankheit zu behandeln. Penicillin und Aspirin handeln auch auf diese Weise. Mit diesen Rauschgiften wird die Zusammensetzung in der aktiven Seite gebunden, und das Enzym wandelt dann den Hemmstoff in eine aktivierte Form um, die irreversibel mit einem oder mehr Aminosäure-Rückständen reagiert.

Gebrauch von Hemmstoffen

Da Hemmstoffe die Funktion von Enzymen abstimmen, werden sie häufig als Rauschgifte verwendet. Ein allgemeines Beispiel eines Hemmstoffs, der als ein Rauschgift verwendet wird, ist Aspirin, das den STEUERMANN 1 hemmt und STEUERN SIE 2 Enzyme, die den Entzündungsboten prostaglandin erzeugen, so Schmerz und Entzündung unterdrückend. Jedoch sind andere Enzym-Hemmstoffe Gifte. Zum Beispiel ist das Gift-Zyanid ein irreversibler Enzym-Hemmstoff, der sich mit dem Kupfer und Eisen in der aktiven Seite des Enzyms cytochrome c oxidase verbindet und Zellatmung blockiert.

Biologische Funktion

Enzyme dienen einem großen Angebot an Funktionen innerhalb von lebenden Organismen. Sie sind für das Signal transduction und die Zellregulierung, häufig über kinases und phosphatases unentbehrlich. Sie erzeugen auch Bewegung, mit myosin hydrolyzing ATP, um Muskelzusammenziehung und auch bewegende Ladung um die Zelle als ein Teil des cytoskeleton zu erzeugen. Andere ATPases in der Zellmembran sind am aktiven Transport beteiligte Ion-Pumpen. Enzyme werden auch an exotischeren Funktionen, wie luciferase das Erzeugen des Lichtes in Leuchtkäfern beteiligt. Viren können auch Enzyme enthalten, um Zellen, wie das HIV integrase anzustecken, und transcriptase, oder für die Virenausgabe von Zellen, wie das Grippe-Virus neuraminidase umkehren.

Eine wichtige Funktion von Enzymen ist in den Verdauungssystemen von Tieren. Enzyme wie amylases und machen Spaß pro-brechen große Moleküle (Stärke oder Proteine, beziehungsweise) in kleinere, so können sie von den Eingeweiden gefesselt sein. Stärke-Moleküle sind zum Beispiel zu groß, um vom Eingeweide absorbiert zu werden, aber Enzyme hydrolyze die Stärke-Ketten in kleinere Moleküle wie maltose und schließlich Traubenzucker, der dann absorbiert werden kann. Verschiedene Enzym-Auswahl verschiedene Nahrungsmittelsubstanzen. In ruminants, die pflanzenfressende Diäten haben, erzeugen Kleinstlebewesen in den Eingeweiden ein anderes Enzym, cellulase, um die Zellulose-Zellwände der Pflanzenfaser zu brechen.

Mehrere Enzyme können in einer spezifischen Ordnung zusammenarbeiten, metabolische Pfade schaffend. In einem metabolischen Pfad nimmt ein Enzym das Produkt eines anderen Enzyms als ein Substrat. Nach der katalytischen Reaktion wird das Produkt dann zu einem anderen Enzym verzichtet. Manchmal kann mehr als ein Enzym dieselbe Reaktion in der Parallele katalysieren; das kann kompliziertere Regulierung erlauben: Mit, zum Beispiel, eine niedrige unveränderliche Tätigkeit, die durch ein Enzym, aber einen inducible hohe Tätigkeit von einem zweiten Enzym zur Verfügung gestellt ist.

Enzyme bestimmen das, welche Schritte in diesen Pfaden vorkommen. Ohne Enzyme würde Metabolismus durch dieselben Schritte weder fortschreiten noch würde schnell genug sein, um den Bedürfnissen nach der Zelle zu dienen. Tatsächlich konnte ein metabolischer Pfad wie glycolysis nicht unabhängig von Enzymen bestehen. Traubenzucker kann zum Beispiel direkt mit ATP reagieren, um phosphorylated an ein oder mehr von seinem Kohlenstoff zu werden. Ohne Enzyme kommt das so langsam vor, um unbedeutend zu sein. Jedoch, wenn hexokinase hinzugefügt wird, setzen diese langsamen Reaktionen fort stattzufinden, außer dass phosphorylation an Kohlenstoff 6 so schnell vorkommt, dass, wenn die Mischung eine kurze Zeit später geprüft wird, wie man findet, glucose-6-phosphate das einzige bedeutende Produkt ist. Demzufolge hängt das Netz von metabolischen Pfaden innerhalb jeder Zelle vom Satz von funktionellen Enzymen ab, die da sind.

Kontrolle der Tätigkeit

Es gibt fünf Hauptweisen, wie Enzym-Tätigkeit in der Zelle kontrolliert wird.

1. Enzym-Produktion (Abschrift und Übersetzung von Enzym-Genen) kann erhöht oder durch eine Zelle als Antwort auf Änderungen in der Umgebung der Zelle verringert werden. Diese Form der Genregulierung wird Enzym-Induktion und Hemmung genannt (sieh Enzym-Induktion). Zum Beispiel können Bakterien widerstandsfähig gegen Antibiotika wie Penicillin werden, weil Enzyme genannt Beta-lactamases dass hydrolyze der entscheidende Ring des Betas-lactam innerhalb des Penicillin-Moleküls veranlasst werden. Ein anderes Beispiel ist Enzyme in der Leber genannt cytochrome P450 oxidases, die im Rauschgift-Metabolismus wichtig sind. Induktion oder Hemmung dieser Enzyme können Rauschgift-Wechselwirkungen verursachen.
2. Enzyme können mit verschiedenen metabolischen Pfaden aufgeteilt werden, die in verschiedenen Zellabteilungen vorkommen. Zum Beispiel werden Fettsäuren durch einen Satz von Enzymen im cytosol, endoplasmic reticulum und dem Apparat von Golgi synthetisiert und durch einen verschiedenen Satz von Enzymen als eine Energiequelle im mitochondrion durch β-oxidation verwendet.
3. Enzyme können durch Hemmstoffe und Aktivatoren geregelt werden. Zum Beispiel, das Endprodukt (E) eines metabolischen Pfads sind häufig Hemmstoffe für eines der ersten Enzyme des Pfads (gewöhnlich der erste irreversible Schritt, genannt begangenen Schritt), so den Betrag des durch die Pfade gemachten Endproduktes regelnd. Solch ein Durchführungsmechanismus wird einen negativen Feed-Back-Mechanismus genannt, weil der Betrag des erzeugten Endproduktes durch seine eigene Konzentration geregelt wird. Negativer Feed-Back-Mechanismus kann die Rate der Synthese des Zwischengliedes metabolites gemäß den Anforderungen der Zellen effektiv anpassen. Das hilft, Materialien und Energie wirtschaftlich zuzuteilen, und verhindert die Fertigung von Überendprodukten. Die Kontrolle der enzymatischen Handlung hilft, eine stabile innere Umgebung in lebenden Organismen aufrechtzuerhalten.
4. Enzyme können durch die Postübersetzungsmodifizierung geregelt werden. Das kann phosphorylation, myristoylation und glycosylation einschließen. Zum Beispiel, in der Antwort auf das Insulin, hilft der phosphorylation von vielfachen Enzymen, einschließlich glycogen synthase, die Synthese oder Degradierung von glycogen zu kontrollieren, und erlaubt der Zelle, auf Änderungen in Blutzucker zu antworten. Ein anderes Beispiel der Postübersetzungsmodifizierung ist die Spaltung der polypeptide Kette. Chymotrypsin, ein verdauungsfördernder macht Spaß pro-, wird in der untätigen Form als chymotrypsinogen in der Bauchspeicheldrüse erzeugt und in dieser Form zum Magen transportiert, wo es aktiviert wird. Das verhindert das Enzym, die Bauchspeicheldrüse oder anderen Gewebe zu verdauen, bevor es in die Eingeweide eingeht. Dieser Typ des untätigen Vorgängers zu einem Enzym ist als ein zymogen bekannt.
5. Einige Enzyme können aktiviert, wenn lokalisiert, für eine verschiedene Umgebung (z.B, von einem abnehmenden (Zytoplasma) zu einem Oxidieren (periplasm) Umgebung, hoher pH zum niedrigen pH, usw.) werden. Zum Beispiel, hemagglutinin im Grippe-Virus wird durch eine durch die acidic Bedingungen verursachte Conformational-Änderung aktiviert, diese kommen vor, wenn es innerhalb seiner Gastgeber-Zelle aufgenommen wird und in den lysosome eingeht.

Beteiligung an Krankheit

Da die dichte Kontrolle der Enzym-Tätigkeit für homeostasis notwendig ist, kann jede Funktionsstörung (Veränderung, Überproduktion, Unterproduktion oder Auswischen) eines einzelnen kritischen Enzyms zu einer genetischen Krankheit führen. Die Wichtigkeit von Enzymen wird durch die Tatsache gezeigt, dass eine tödliche Krankheit durch die Funktionsstörung von gerade einem Typ des Enzyms aus den Tausenden von der Typ-Gegenwart in unseren Körpern verursacht werden kann.

Ein Beispiel ist der allgemeinste Typ von phenylketonuria. Eine Veränderung einer einzelnen Aminosäure im Enzym phenylalanine hydroxylase, der den ersten Schritt in der Degradierung von phenylalanine katalysiert, läuft auf Zunahme von phenylalanine und verwandten Produkten hinaus. Das kann zu geistiger Behinderung führen, wenn die Krankheit unfertig ist.

Ein anderes Beispiel ist, wenn germline Veränderungen im Gencodieren für DNA-Reparatur-Enzyme erbliche Krebs-Syndrome wie xeroderma pigmentosum verursachen. Defekte in diesen Enzymen verursachen Krebs, da der Körper weniger im Stande ist, Veränderungen im Genom zu reparieren. Das verursacht eine langsame Anhäufung von Veränderungen und läuft auf die Entwicklung von vielen Typen des Krebses im Leidenden hinaus.

Die mündliche Regierung von Enzymen kann verwendet werden, um mehrere Krankheiten (z.B Bauchspeicheldrüsenunzulänglichkeit und Milchzucker-Intoleranz) zu behandeln. Da Enzyme Proteine selbst sind, sind sie inactivation und Verzehren in der gastrointestinal Umgebung potenziell unterworfen. Deshalb wurde eine nichtangreifende Bildaufbereitungsfeinprobe entwickelt, um gastrointestinal Tätigkeit von exogenous Enzymen (prolyl endopeptidase als Potenzial adjuvant Therapie für celiac Krankheit) in vivo zu kontrollieren.

Das Namengeben der Vereinbarung

Ein Name eines Enzyms wird häufig aus seinem Substrat oder der chemischen Reaktion abgeleitet, die er mit dem Wort katalysiert, das in-ase endet. Beispiele sind lactase, Alkohol dehydrogenase und DNA polymerase. Das kann auf verschiedene Enzyme, genannt isozymes mit derselben Funktion hinauslaufen, die denselben grundlegenden Namen hat. Isoenzymes haben eine verschiedene Aminosäure-Folge und könnten durch ihren optimalen pH, kinetische Eigenschaften oder immunologisch bemerkenswert sein. Isoenzyme und isozyme sind homologe Proteine. Außerdem kann die normale physiologische Reaktion, die ein Enzym katalysiert, nicht dasselbe als unter künstlichen Bedingungen sein. Das kann auf dasselbe Enzym hinauslaufen, das mit zwei verschiedenen Namen wird identifiziert. Zum Beispiel ist Traubenzucker isomerase, der industriell verwendet wird, um Traubenzucker in den Süßstoff fructose umzuwandeln, ein xylose isomerase in vivo.

Die Internationale Vereinigung der Biochemie und Molekularen Biologie hat eine Nomenklatur für Enzyme, die Zahlen der europäischen Gemeinschaft entwickelt; jedes Enzym wird durch eine Folge von vier durch "die EG" vorangegangenen Zahlen beschrieben.

Die erste Zahl klassifiziert weit gehend das auf seinem Mechanismus gestützte Enzym.

Die Klassifikation auf höchster Ebene ist

• Die EG 1 Oxidoreductases: Katalysieren Sie Reaktionen der Oxydation/Verminderung
• Die EG 2 Transferases: Übertragen Sie eine funktionelle Gruppe (z.B ein Methyl oder Phosphatgruppe)
• Die EG 3 faulenzt Hydro: Katalysieren Sie die Hydrolyse von verschiedenen Obligationen
• Die EG 4 Lyases: Zerspalten Sie verschiedene Obligationen durch Mittel außer der Hydrolyse und Oxydation
• Die EG 5 Isomerases: Katalysieren Sie Isomerization-Änderungen innerhalb eines einzelnen Moleküls
• Die EG 6 Ligases: Schließen Sie sich zwei Molekülen mit covalent Obligationen an.

Gemäß der Namengeben-Vereinbarung werden Enzyme allgemein in sechs Hauptfamilienklassen und viele Unterfamilie-Klassen eingeteilt. Einige Webserver, z.B,

EzyPred

und Bioinformatics-Werkzeuge sind entwickelt worden, um der Hauptfamilienklasse vorauszusagen

und Unterfamilie-Klasse

ein Enzym-Molekül gehört gemäß seiner über die Pseudoaminosäure-Zusammensetzung allein Folge-Information.

Industrieanwendungen

Enzyme werden in der chemischen Industrie und den anderen Industrieanwendungen verwendet, wenn äußerst spezifische Katalysatoren erforderlich sind. Jedoch werden Enzyme im Allgemeinen in der Zahl von Reaktionen beschränkt, die sie entwickelt haben, um zu katalysieren, und auch durch ihren Mangel an der Stabilität in organischen Lösungsmitteln und bei hohen Temperaturen. Demzufolge ist Protein-Technik ein aktives Gebiet der Forschung und ist mit Versuchen verbunden, neue Enzyme mit neuartigen Eigenschaften entweder durch das vernünftige Design oder in der vitro Evolution zu schaffen. Diese Anstrengungen haben begonnen, erfolgreich zu sein, und einige Enzyme sind jetzt "von Kratzer" entworfen worden, um Reaktionen zu katalysieren, die in der Natur nicht vorkommen.

Siehe auch

• Liste von Enzymen
• Enzym-Produkt
• Enzym-Substrat
• Enzym-Katalyse
• Enzym-Feinprobe
• Protein-Dynamik
• Die Proteolysis-Karte
• RNS Biocatalysis
• SUMO Enzyme
• K Datenbank
• Proteonomics und Protein-Technik
• Unbeweglich gemachtes Enzym
• Kinetische Vollkommenheit
• Enzym-Technik

Weiterführende Literatur

Etymologie und Geschichte

• , Eine Geschichte von frühem enzymology.
• Williams, Henry Smith, 1863-1943. Eine Geschichte der Wissenschaft: in Fünf Volumina. Band IV: Moderne Entwicklung der Chemischen und Biologischen Wissenschaften, Eines Lehrbuches aus dem 19. Jahrhundert.

Enzym-Struktur und Mechanismus

• Seite, M. I. und Williams, A. (Hrsg.).. Enzym-Mechanismen. Königliche Gesellschaft der Chemie, 1987. Internationale Standardbuchnummer 0-85186-947-5.
• Bugg, T. Einführung ins Enzym und die Coenzyme Chemie. (2. Ausgabe), Blackwell Publishing Limited, 2004. Internationale Standardbuchnummer 1-4051-1452-5.
• Warshel, A. Das Computermodellieren von Chemischen Reaktionen in Enzymen und Lösungen. John Wiley & Sons Inc., 1991. Internationale Standardbuchnummer 0-471-18440-3.

Thermodynamik

• "Reaktionen und Enzyme" Kapitel 10 der Online-Biologie bestellen in der Gemeinschaftsuniversität von Estrella Mountain vor.

Kinetik und Hemmung

• Kornische-Sprache-Bowden, Athel. Grundlagen der Enzym-Kinetik. (3. Ausgabe), Portland Presse, 2004. Internationale Standardbuchnummer 1-85578-158-1.
• Segel Irwin H. Enzyme Kinetics: Verhalten und Analyse des Schnellen Gleichgewichts und Enzyme Steady-Statesystems. (Neue Hrsg.-Ausgabe), Wiley-Zwischenwissenschaft, 1993. Internationale Standardbuchnummer 0-471-30309-7.
• Baynes, John W. Medical Biochemistry. (2. Ausgabe), Elsevier-Mosby, 2005. Internationale Standardbuchnummer 0-7234-3341-0, p. 57.

Funktion und Kontrolle von Enzymen in der Zelle

• Preis, N. und Stevens, L. Grundlagen von Enzymology: Zelle und Molekulare Biologie von Katalytischen Proteinen. Presse der Universität Oxford, 1999. Internationale Standardbuchnummer 0 19 850229 X.
• "Metabolische und Ernährungskrankheiten". Kapitel des Online-Lehrbuches Einführung in Gene und Krankheit vom NCBI.

Enzym nennende Vereinbarung

• Enzym-Nomenklatur, Empfehlungen für das Enzym nennen vom Nomenklatur-Komitee der Internationalen Vereinigung der Biochemie und Molekularen Biologie.
• Koshland, D. Die Enzyme, v. Ich, ch. 7. Acad. Presse, New York, 1959.

Industrieanwendungen

• "Geschichte von Industrieenzymen", Artikel über die Geschichte von Industrieenzymen vom Ende der 1900er Jahre zu den Gegenwarten.

Links

• Struktur/Funktion von Enzymen, Webtutorenkurs auf der Enzym-Struktur und Funktion.
• Enzyme in der Diagnose-Rolle von Enzymen in der Diagnose von Krankheiten.
• Enzym-Scheinwerfer zeigt Monatlich am europäischen Bioinformatics-Institut auf einem ausgewählten Enzym.
• AMFEP, Vereinigung von Manufacturers und Formulators von Enzym-Produkten
• BRENDA Datenbank, eine umfassende Kompilation der Information und Literaturverweisungen über alle bekannten Enzyme; verlangt Zahlung durch kommerzielle Benutzer.
• Enzym-Struktur-Datenbank verbindet sich zu den bekannten 3. Struktur-Daten von Enzymen in der Protein-Datenbank.
• Enzym-Datenbank von ExPASy, Verbindungen zu schweizerischen-Prot Folge-Daten, Einträgen in anderen Datenbanken und zu zusammenhängenden Literatursuchen.
• KEGG: Kyoto Enzyklopädie von Genen und Genomen Grafische und Hypertext-basierte Information über biochemische Pfade und Enzyme.
• http://www.enzyme-database.org/ Enzym-Datenbank
• Datenbank von MACiE von Enzym-Reaktionsmechanismen.
• Datenbank von MetaCyc von Enzymen und metabolischen Pfaden
• Das persönliche Interview mit Herrn John Cornforth, der einem Nobelpreis für die Arbeit an stereochemistry von Enzym-katalysierten Reaktionen Video von Freeview durch das Wissenschaftsvertrauen von Vega zuerkannt wurde
• Sigma Enzym-Feinproben von Aldrich durch den Enzym-Namen — Hunderte von Feinproben durch den Enzym-Namen sortiert.