Endoplasmic reticulum (ER) ist ein organelle von Zellen in eukaryotic Organismen, der ein miteinander verbundenes Netz von tubules, vesicles, und cisternae bildet. Raue endoplasmic reticula werden an der Synthese von Proteinen beteiligt, und ist auch eine Membranenfabrik für die Zelle, während glatt, endoplasmic werden reticula an der Synthese von lipids, einschließlich Öle, phospholipids und Steroiden, Metabolismus von Kohlenhydraten, Regulierung der Kalzium-Konzentration und detoxification von Rauschgiften und Giften beteiligt. Sarcoplasmic reticula regeln allein Kalzium-Niveaus.

Die lacey Membranen des endoplasmic reticulum wurden zuerst von Keith R. Porter, Albert Claude und Ernest F. Fullam 1945 gesehen.

Struktur

2 Kernpore

3 Rauer Endoplasmic Reticulum (RER)

4 Glatter Endoplasmic Reticulum (SER)

5 Ribosome auf dem rauen ER

6 Proteine, die transportiert werden

7 Transport vesicle

8 Apparat von Golgi

9 Gesicht von Cis des Apparats von Golgi

10 Gesicht von Trans des Apparats von Golgi

11 Cisternae des Apparats von Golgi]]

Die allgemeine Struktur eines endoplasmic reticulum ist ein Membrannetz von cisternae (einem Sack ähnliche Strukturen) zusammengehalten durch den cytoskeleton. Die phospholipid Membran schließt einen Raum, der cisternal Raum ein (oder Lumen), der mit dem perinuclear Raum dauernd, aber vom cytosol getrennt ist. Die Funktionen des endoplasmic reticulum ändern sich außerordentlich abhängig von seinem Zelltyp, Zellfunktion und Zellbedürfnissen. Der ER kann sogar modifizieren, um sich mit der Zeit als Antwort auf Zellbedürfnisse zu ändern. Die drei allgemeinsten Varianten werden rauen endoplasmic reticulum genannt, glätten endoplasmic reticulum und sarcoplasmic reticulum.

Die Menge von RER und SER in einer Zelle kann von einem Typ bis den anderen, abhängig von Ändern metabolischer Bedürfnisse langsam abwechseln. Transformation kann embedment von neuen Proteinen in der Membran sowie den Strukturänderungen einschließen. Massive Änderungen können auch im Protein-Inhalt ohne erkennbare Strukturänderungen vorkommen.

Rauer endoplasmic reticulum

Die Oberfläche von rauem endoplasmic reticulum (RER) wird mit der Protein-Herstellung ribosomes das Geben davon ein "raues" Äußeres (folglich sein Name) beschlagen. Die verbindliche Seite von Ribosome auf RER ist ein Empfänger von Glycoprotein genannt Ribophorin. Jedoch sind die ribosomes, die zum RER zu irgendeiner Zeit gebunden sind, nicht ein stabiler Teil der Struktur dieses organelle als ribosomes wird ständig gebunden und von der Membran veröffentlicht. Ein ribosome bindet zum ER nur, wenn es beginnt, ein für den sekretorischen Pfad bestimmtes Protein zu synthetisieren. Hier beginnt ein ribosome im cytosol, ein Protein zu synthetisieren, bis eine Signalanerkennungspartikel das Vorstück von 5-15 hydrophoben durch eine positiv beladene Aminosäure vorangegangenen Aminosäuren anerkennt. Diese Signalfolge erlaubt der Anerkennungspartikel, zum ribosome zu binden, den ribosome veranlassend, zum RER zu binden und das neue Protein durch die ER Membran zu passieren. Das Vorstück wird dann von innerhalb des Lumen des ER und des ribosome veröffentlicht zurück in den cytosol zerspaltet.

Die Membran des RER ist mit der Außenschicht des Kernumschlags dauernd. Obwohl es keine dauernde Membran zwischen dem RER und dem Apparat von Golgi, den membranengebundenen vesicles Pendelproteinen zwischen diesen zwei Abteilungen gibt. Vesicles werden durch Überzug-Proteine genannt COPI und COPII umgeben. COPII nimmt vesicles zum golgi ins Visier, und COPI kennzeichnet sie, um dem RER zurückgebracht zu werden. Der RER arbeitet gemeinsam mit dem Komplex von Golgi, um neue Proteine zu ihren richtigen Bestimmungsörtern ins Visier zu nehmen. Eine zweite Methode des Transports aus dem ER ist Gebiete genannt Membranenkontakt-Seiten, wo die Membranen des ER und anderen organelles nah zusammengehalten werden, die Übertragung von lipids und anderen kleinen Molekülen erlaubend.

Der RER ist Schlüssel in vielfachen Funktionen:

• Enzyme von Lysosomal mit einem mannose-6-phosphate Anschreiber haben im cis-Golgi Netz beigetragen
• Verborgene Proteine, entweder verborgen bestimmend ohne Anhängsel oder verborgen auf eine Durchführungsweise, die clathrin und paarweise angeordnete grundlegende Aminosäuren im Signal peptide einschließt.
• Integrierte Membranenproteine, die eingebettet in der Membran als vesicles bleiben, gehen ab und binden zu neuen Membranen. Proteine von Rab sind Schlüssel im Zielen der Membran; SCHNAPPEN und SCHLINGE-Proteine sind Schlüssel im Fusionsereignis.
• Initiale glycosylation als Zusammenbau geht weiter. Das ist N-linked (O-Verbindung kommt im golgi vor).
• N-linked glycosylation: Wenn das Protein richtig gefaltet wird, erkennt glycosyltransferase die AA Folge NXS oder NXT (mit dem S/T Rückstand phosphorylated) an und fügt ein 14-Zucker-Rückgrat (2-N-acetylglucosamine, 9-Ausbreiten-mannose, und 3-Traubenzucker-am Ende) zum Seitenkette-Stickstoff von Asn hinzu.

Betonung von Endoplasmic reticulum

Störungen in redox Regulierung, Kalzium-Regulierung, Traubenzucker-Beraubung und Vireninfektion können zu ER-Betonung führen. Es ist ein Staat, in dem die Falte von Proteinen das Führen zu einer Zunahme in entfalteten Proteinen verlangsamt. Diese ER-Betonung erscheint als eine potenzielle Ursache des Schadens in hypoxia/ischemia, Insulin-Widerstand und anderen Unordnungen.

Glätten Sie endoplasmic reticulum

Glatter endoplasmic reticulum (SER) hat Funktionen in mehreren metabolischen Prozessen, einschließlich der Synthese von lipids und Steroiden, Metabolismus von Kohlenhydraten, Regulierung der Kalzium-Konzentration, Rauschgift detoxification, Verhaftung von Empfängern auf Zellmembranenproteinen und Steroide-Metabolismus. Es wird mit dem Kernumschlag verbunden. Glätten Sie endoplasmic reticulum wird in einer Vielfalt von Zelltypen (sowohl Tier als auch Werk) gefunden, und es dient verschiedenen Funktionen in jedem. Der Glatte ER enthält auch das Enzym glucose-6-phosphatase, der glucose-6-phosphate zu Traubenzucker, einem Schritt in gluconeogenesis umwandelt. Der SER besteht aus tubules und vesicles dass Zweig, der ein Netz bildet. In einigen Zellen gibt es ausgedehnte Gebiete wie die Säcke von RER. Das Netz von SER erlaubt vergrößerte Fläche für die Handlung oder Lagerung von Schlüsselenzymen und die Produkte dieser Enzyme.

Sarcoplasmic reticulum

Sarcoplasmic reticulum (SR), vom griechischen sarx, ("Fleisch"), ist glatter im glatten und gestreiften Muskel gefundener ER. Der einzige Strukturunterschied zwischen diesem organelle und dem ER ist der Mischmasch von Proteinen, die sie, beide haben, die zu ihren Membranen gebunden sind und innerhalb der Grenzen ihrer Lumen treibend. Dieser grundsätzliche Unterschied ist für ihre Funktionen bezeichnend: Der ER synthetisiert Moleküle, während die SR-Läden und Pumpe-Kalzium-Ionen. Der SR enthält große Läden von Kalzium, das er absondert und dann veröffentlicht, wenn die Muskelzelle stimuliert wird. Die Ausgabe des SR von Kalzium auf die elektrische Anregung der Zelle spielt eine Hauptrolle in der Erregungszusammenziehungskopplung.

Funktionen

Der endoplasmic reticulum dient vielen allgemeinen Funktionen einschließlich der Erleichterung der Protein-Falte, und der Transport von synthetisierten Proteinen in Säcken hat cisternae genannt.

Die richtige Falte von kürzlich gemachten Proteinen wird möglich durch mehrere endoplasmic reticulum Anstandsdame-Proteine, einschließlich Protein-Disulfids isomerase (PDI), ERp29, des Hsp70 Familienmitgliedes Grp78, calnexin, calreticulin, und der peptidylpropyl isomerase Familie gemacht.

Nur richtig gefaltete Proteine werden vom rauen ER bis den Komplex von Golgi transportiert.

Transport von Proteinen

Sekretorische Proteine, größtenteils glycoproteins, werden über den endoplasmic reticulum Membran bewegt. Proteine, die durch den endoplasmic reticulum und von dort überall in der Zelle transportiert werden, werden mit einem Adressanhängsel genannt eine Signalfolge gekennzeichnet. Die N-Endstation (ein Ende) einer polypeptide Kette (d. h., ein Protein) enthält einige Aminosäuren, die als ein Adressanhängsel arbeiten, die entfernt werden, wenn der polypeptide seinen Bestimmungsort erreicht. Proteine, die für Plätze außerhalb des endoplasmic reticulum bestimmt werden, sind in den Transport vesicles gepackt und sind der cytoskeleton zu ihrem Bestimmungsort vorangekommen.

Der endoplasmic reticulum ist auch ein Teil eines Protein-Sortieren-Pfads. Es, ist hauptsächlich, das Transport-System der eukaryotic Zelle. Die Mehrheit von endoplasmic reticulum Residentproteine wird im endoplasmic reticulum durch ein Retentionsmotiv behalten. Dieses Motiv wird aus vier Aminosäuren am Ende der Protein-Folge zusammengesetzt. Die allgemeinste Retentionsfolge ist KDEL (lys Natter glu leu). Jedoch kommt die Schwankung auf KDEL wirklich vor, und andere Folgen können auch endoplasmic reticulum Retention verursachen. Es ist nicht bekannt, ob solche Schwankung zu sub-endoplasmic reticulum Lokalisierungen führen kann. Es gibt drei KDEL Empfänger in Säugetierzellen, und sie haben einen sehr hohen Grad der Folge-Identität. Die funktionellen Unterschiede zwischen diesen Empfängern müssen gegründet werden.

Andere Funktionen

• Einfügung von Proteinen in den endoplasmic reticulum Membran: Integrierte Membranenproteine werden in den endoplasmic reticulum Membran eingefügt, weil sie (co-translational Versetzung) synthetisiert werden. Die Einfügung in den endoplasmic reticulum Membran verlangt die richtigen topogenic Signalfolgen im Protein.
• Glycosylation: Glycosylation schließt die Verhaftung von oligosaccharides ein.
• Disulfid-Band-Bildung und Neuordnung: Disulfid-Obligationen stabilisieren die tertiäre Struktur und Vierergruppe-Struktur von vielen Proteinen.
• Rauschgift-Metabolismus: Der glatte ER ist die Seite, an der einige Rauschgifte durch microsomal Enzyme modifiziert werden, die den cytochrome P450 Enzyme einschließen.

Siehe auch

• ERAD
• Protein, das ins Visier nimmt
• Sekretorischer Pfad
• Reticulons

Links

• Lipid und Protein-Zusammensetzung von Endoplasmic reticulum in der OPM Datenbank
• Zeichentrickfilme der verschiedenen Zellfunktionen Verweise angebracht hier