Signal transduction kommt vor, wenn ein extracellular Signalmolekül einen Zelloberflächenempfänger aktiviert. Der Reihe nach verändert dieser Empfänger intrazelluläre Moleküle, die eine Antwort schaffen. Es gibt zwei Stufen in diesem Prozess:

1. Ein Signalmolekül aktiviert einen spezifischen Empfänger auf der Zellmembran.
2. Ein zweiter Bote übersendet das Signal in die Zelle, eine physiologische Antwort entlockend.

In jedem Schritt kann das Signal verstärkt werden. So kann ein Signalmolekül viele Antworten verursachen.

Geschichte

1970 hat Martin Rodbell die Effekten von glucagon auf einem Leber-Zellmembranenempfänger einer Ratte untersucht. Er hat bemerkt, dass guanosine triphosphate disassociated glucagon von diesem Empfänger und das G-Protein stimuliert hat, das stark den Metabolismus der Zelle beeinflusst hat. So hat er abgeleitet, dass das G-Protein ein Wandler war, der glucagon Moleküle akzeptiert hat und die Zelle betroffen hat. Dafür hat er den 1994-Nobelpreis in der Physiologie oder Medizin mit Alfred G. Gilman geteilt. Das aktuelle Verstehen des Signals transduction Prozesse widerspiegelt Beiträge, die von Rodbell und vielen anderen Forschungsgruppen geleistet sind.

Das frühste wissenschaftliche Papier, das in der MEDLINE Datenbank als enthaltend den spezifischen Begriff registriert ist, gibt Zeichen, dass transduction 1972 veröffentlicht wurde. Einige vor 1977 veröffentlichte Artikel haben die Begriff-Signalübertragung oder sensorischen transduction für das Signal transduction verwendet: Insgesamt 48,377 wissenschaftliche Papiere, die mit dem Signal transduction verbunden sind, wurden 1977 veröffentlicht, von denen 11,211 Rezensionen anderer Papiere waren. In diesem Jahr wurde das wirkliche Begriff-Signal transduction in Auszüge bis 1979 eingeschlossen es ist in einem Titel von Papier erschienen. Eine Quelle schreibt den weit verbreiteten Gebrauch dieses Begriffes zu einem 1980-Übersichtsartikel durch Rodbell zu: Forschungsarbeiten, direkt Signal transduction Prozesse richtend, haben begonnen, in der großen Anzahl gegen Ende der 1980er Jahre und Anfang der 1990er Jahre zu erscheinen.

Signal transduction schließt die Schwergängigkeit von extracellular Signalmoleküle und ligands zu Zelloberflächenempfängern ein, die Ereignisse innerhalb der Zelle auslösen. Die Kombination des Boten mit dem Empfänger verursacht eine Änderung in der Angleichung des Empfängers, der als Empfänger-Aktivierung bekannt ist. Diese Aktivierung ist immer der anfängliche Schritt (die Ursache) das Führen zu den äußersten Antworten der Zelle (Wirkung) dem Boten. Trotz der Myriade dieser äußersten Antworten sind sie alle direkt wegen Änderungen in besonderen Zellproteinen. Intrazelluläre Signalkaskaden können durch Zellsubstrat-Wechselwirkungen angefangen werden; Beispiele sind der integrin, der ligands in der extracellular Matrix und den Steroiden bindet. Die meisten Steroide-Hormone haben Empfänger innerhalb des Zytoplasmas und handeln durch das Anregen der Schwergängigkeit ihrer Empfänger zum Befürworter-Gebiet von auf die Steroide antwortenden Genen. Beispiele von Signalmolekülen schließen das Hormon melatonin, das neurotransmitter Azetylcholin und das cytokine Interferon γ ein.

Die Klassifikationen von Signalmolekülen ziehen die molekulare Natur jedes Klassenmitgliedes nicht in Betracht; neurotransmitters erstrecken sich in der Größe von kleinen Molekülen wie dopamine zu neuropeptides wie endorphins. Einige Moleküle können mehr als eine Klasse einbauen; zum Beispiel ist epinephrine ein neurotransmitter, wenn verborgen, durch das Zentralnervensystem und ein Hormon, wenn verborgen, durch das Nebennierenknochenmark.

Umweltstimuli

Mit einzeln-zelligen Organismen beeinflusst die Vielfalt des Signals transduction Prozesse seine Reaktion zu seiner Umgebung. Mit Mehrzellorganismen sind zahlreiche Prozesse erforderlich, um individuelle Zellen zu koordinieren, um den Organismus als Ganzes zu unterstützen; die Kompliziertheit dieser Prozesse neigt dazu, mit der Kompliziertheit des Organismus zuzunehmen. Die Abfragung von Umgebungen am Zellniveau verlässt sich auf das Signal transduction; viele Krankheitsprozesse, wie Zuckerkrankheit und Herzkrankheit entstehen aus Defekten in diesen Pfaden, die Wichtigkeit von diesem Prozess in der Biologie und Medizin hervorhebend.

Verschiedene Umweltstimuli bestehen, die Signalübertragungsprozesse in Mehrzellorganismen beginnen; Beispiele schließen Fotonen ein, die Zellen in der Netzhaut des Auges und odorants schlagen, der zu wohlriechenden Empfängern im Nasenepithel bindet. Bestimmte mikrobische Moleküle, wie Virennucleotides und Protein-Antigene, können eine Immunsystem-Antwort gegen das Eindringen pathogens entlocken hat durch das Signal transduction Prozesse vermittelt. Das kann unabhängig des Signals transduction Anregung durch andere Moleküle vorkommen, wie für den einer Gebühr ähnlichen Empfänger der Fall ist. Es kann mit der Hilfe von stimulatory Molekülen vorkommen, die an der Zelloberfläche anderer Zellen, als mit der T-Zellempfänger-Nachrichtenübermittlung gelegen sind. Einzeln-zellige Organismen können auf Umweltstimuli durch die Aktivierung des Signals transduction Pfade antworten. Zum Beispiel verbergen Schlamm-Formen zyklisches Adenosinmonophosphat auf Verhungern, stimulierende individuelle Zellen in der unmittelbaren Umgebung zur Anhäufung und Hefe-Zellgebrauch-Paarungsfaktoren, um die Paarungstypen anderer Zellen zu bestimmen und an der sexuellen Fortpflanzung teilzunehmen.

Empfänger

Empfänger können in zwei Hauptklassen grob geteilt werden: intrazelluläre Empfänger und extracellular Empfänger.

Extracellular

Empfänger von Extracellular sind integrierte transmembrane Proteine und setzen die meisten Empfänger zusammen. Sie messen die Plasmamembran der Zelle, mit einem Teil des Empfängers außerhalb der Zelle und anderen auf dem Inneren ab. Signal transduction kommt infolge eines ligand vor, der zur Außenseite bindet; das Molekül führt die Membran nicht durch. Diese Schwergängigkeit stimuliert eine Reihe von Ereignissen innerhalb der Zelle; verschiedene Typen des Empfängers stimulieren verschiedene Antworten, und Empfänger antworten normalerweise auf nur die Schwergängigkeit eines spezifischen ligand. Nach der Schwergängigkeit veranlasst der ligand eine Änderung in der Angleichung des Innenteils des Empfängers. Diese laufen entweder auf die Aktivierung eines Enzyms im Empfänger oder auf die Aussetzung einer verbindlichen Seite für andere intrazelluläre Signalproteine innerhalb der Zelle hinaus, schließlich das Signal durch das Zytoplasma fortpflanzend.

In eukaryotic Zellen besitzen die meisten intrazellulären durch eine ligand/receptor Wechselwirkung aktivierten Proteine eine enzymatische Tätigkeit; Beispiele schließen tyrosine kinase und phosphatases ein. Einige von ihnen schaffen die zweiten Boten wie zyklisches AMPERE und IP, das letzte Steuern der Ausgabe von intrazellulären Kalzium-Läden ins Zytoplasma. Andere aktivierte Proteine wirken mit Adapter-Proteinen aufeinander, die Signalprotein-Wechselwirkungen und Koordination von Signalkomplexen erleichtern, die notwendig sind, um auf einen besonderen Stimulus zu antworten. Enzyme und Adapter-Proteine sind beide auf die verschiedenen zweiten Bote-Moleküle antwortend.

Viele Adapter-Proteine und Enzyme aktiviert als ein Teil des Signals transduction besitzen spezialisierte Protein-Gebiete, die zu spezifischen sekundären Bote-Molekülen binden. Zum Beispiel binden Kalzium-Ionen zu den EF-Handgebieten von calmodulin, ihm erlaubend, calmodulin-abhängigen kinase zu binden und zu aktivieren. KERN und anderer phosphoinositides machen zu den Homologie-Gebieten von Pleckstrin von Proteinen wie das kinase Protein AKT dasselbe.

G Protein-verbunden

G Protein-verbundene Empfänger (GPCRs) sind eine Familie von integrierten transmembrane Proteinen, die sieben transmembrane Gebiete besitzen und mit einem heterotrimeric G Protein verbunden werden. Viele Empfänger sind in dieser Familie, einschließlich adrenergic Empfänger und chemokine Empfänger.

Geben Sie Zeichen, dass transduction durch einen GPCR mit einem untätigen G mit dem Empfänger verbundenen Protein beginnt; es besteht als ein heterotrimer, der aus Gα, Gβ und Gγ besteht. Sobald der GPCR einen ligand anerkennt, ändert sich die Angleichung des Empfängers, um das G Protein zu aktivieren, Gα veranlassend, ein Molekül von GTP zu binden und sich von den anderen zwei G-Protein-Subeinheiten abzutrennen. Die Trennung stellt Seiten auf den Subeinheiten aus, die mit anderen Molekülen aufeinander wirken können. Die aktivierten G Protein-Subeinheiten lösen sich vom Empfänger und Eingeweihten, der von vielen abwärts gelegenen Effektor-Proteinen wie phospholipases und Ion-Kanäle, das letzte Erlauben der Ausgabe der zweiten Bote-Moleküle signalisiert. Die Gesamtkraft der Signalerweiterung durch einen GPCR wird durch die Lebenszeiten des Ligand-Empfänger-Komplexes und Protein-Komplexes des Empfänger-Effektors und die Deaktivierungszeit des aktivierten Empfängers und der Effektoren durch die innere enzymatische Tätigkeit bestimmt.

Eine Studie wurde geführt, wo eine Punkt-Veränderung ins Gen eingefügt wurde, das den chemokine Empfänger CXCR2 verschlüsselt; veränderte Zellen haben eine bösartige Transformation wegen des Ausdrucks von CXCR2 in einer aktiven Angleichung trotz der Abwesenheit der Chemokine-Schwergängigkeit erlebt. Das hat bedeutet, dass chemokine Empfänger an der Krebs-Entwicklung teilnehmen.

Tyrosine und histidine kinase

Empfänger tyrosine kinases (RTKs) ist transmembrane Proteine mit einem intrazellulären kinase Gebiet und einem extracellular Gebiet, das ligands bindet; Beispiele schließen Wachstumsfaktor-Empfänger wie der Insulin-Empfänger ein. Um Signal transduction durchzuführen, muss RTKs dimers in der Plasmamembran bilden; der dimer wird durch ligands stabilisiert, der zum Empfänger bindet. Die Wechselwirkung zwischen den cytoplasmic Gebieten stimuliert den autophosphorylation von tyrosines innerhalb der Gebiete des RTKs, conformational Änderungen verursachend. Die kinase Gebiete der Empfänger werden nachher aktiviert, phosphorylation Signalkaskaden von abwärts gelegenen cytoplasmic Molekülen beginnend, die verschiedene Zellprozesse wie Zellunterscheidung und Metabolismus erleichtern.

Wie mit GPCRs der Fall ist, spielen Proteine, die GTP binden, eine Hauptrolle im Signal transduction vom aktivierten RTK in die Zelle. In diesem Fall sind die G Proteine Mitglieder von Ras, Rho, und Familien von Raf, die auf insgesamt als kleine G Proteine verwiesen sind. Sie handeln als molekulare Schalter, die gewöhnlich zu Membranen durch isoprenyl mit ihren Carboxyl-Enden verbundene Gruppen angebunden sind. Nach der Aktivierung teilen sie Proteine spezifischen Membranensubgebieten zu, wo sie an der Nachrichtenübermittlung teilnehmen. Aktivierte RTKs aktivieren der Reihe nach kleine G Proteine, die guanine nucleotide Austauschfaktoren wie SOS1 aktivieren. Einmal aktiviert können diese Austauschfaktoren kleinere G Proteine aktivieren, so das anfängliche Signal des Empfängers verstärkend. Die Veränderung von bestimmten RTK Genen, als mit diesem von GPCRs, kann auf den Ausdruck von Empfängern hinauslaufen, die in bestimmend bestehen - aktivieren Staat; solche veränderten Gene können als oncogenes handeln.

Histidine-spezifisches Protein kinases ist von anderem Protein kinases strukturell verschieden und wird in prokaryotes, Fungi und Werken als ein Teil eines Zwei-Bestandteile-Signals transduction Mechanismus gefunden: Eine Phosphatgruppe von ATP wird zuerst zu einem histidine Rückstand innerhalb des kinase hinzugefügt, hat dann zu einem aspartate Rückstand auf einem Empfänger-Gebiet auf einem verschiedenen Protein oder dem kinase selbst übergewechselt, so den aspartate Rückstand aktivierend.

Integrin

Integrins werden durch ein großes Angebot an Zellen erzeugt; sie spielen eine Rolle in der Zellverhaftung zu anderen Zellen und der extracellular Matrix und im transduction von Signalen von extracellular Matrixbestandteilen wie fibronectin und collagen. Ligand, der zum extracellular Gebiet von integrins bindet, ändert die Angleichung des Proteins, es an der Zellmembran bündelnd, um Signal transduction zu beginnen. Integrins haben an kinase Tätigkeit Mangel; folglich wird integrin-vermitteltes Signal transduction durch eine Vielfalt des intrazellulären Proteins kinases und der Adapter-Moleküle, der Hauptkoordinator erreicht, der kinase wird integrin-verbindet. Wie gezeigt, im Bild nach rechts bestimmt Konsumverein integrin-RTK Nachrichtenübermittlung das Timing des Zellüberlebens, apoptosis, der Proliferation und der Unterscheidung.

Wichtige Unterschiede bestehen zwischen Integrin-Nachrichtenübermittlung in zirkulierenden Blutzellen und Nichtzirkulieren von Zellen wie epithelische Zellen; integrins von zirkulierenden Zellen sind normalerweise untätig. Zum Beispiel wird Zellmembran integrins auf zirkulierenden Leukozyten in einem untätigen Staat aufrechterhalten, um epithelische Zellverhaftung zu vermeiden; sie werden nur als Antwort auf Stimuli wie diejenigen aktiviert, die an der Seite einer entzündlichen Antwort erhalten sind. Auf eine ähnliche Weise, integrins an der Zellmembran von zirkulierenden Thrombozyten werden normalerweise untätig behalten, um Thrombose zu vermeiden. Epithelische Zellen (die nichtzirkulieren) haben normalerweise aktiven integrins an ihrer Zellmembran, das Helfen erhalten ihr stabiles Festkleben an das Unterliegen stromal Zellen aufrecht, die Signale zur Verfügung stellen, normale Wirkung aufrechtzuerhalten.

Gebühr-Tor

Wenn aktiviert, nehmen einer Gebühr ähnliche Empfänger (TLRs) Adapter-Moleküle innerhalb des Zytoplasmas von Zellen, um ein Signal fortzupflanzen. Wie man bekannt, werden vier Adapter-Moleküle an der Nachrichtenübermittlung beteiligt, die Myd88, TIRAP, TRIF und STRAßENBAHN sind. Diese Adapter aktivieren andere intrazelluläre Moleküle wie IRAK1, IRAK4, TBK1 und IKKi, die das Signal verstärken, schließlich zur Induktion oder Unterdrückung von Genen führend, die bestimmte Antworten verursachen. Tausende von Genen werden durch die TLR-Nachrichtenübermittlung aktiviert, andeutend, dass diese Methode ein wichtiges Tor für die Genmodulation einsetzt.

Ligand-gated Ion-Kanal

Ein ligand-gated Ion-Kanal, nach der Schwergängigkeit mit einem ligand, ändert Angleichung, um einen Kanal in der Zellmembran zu öffnen, durch die Ionen, die Signale weitergeben, gehen können. Ein Beispiel dieses Mechanismus wird in der Empfang-Zelle einer Nervensynapse gefunden. Der Zulauf von Ionen, der als Antwort auf diese Kanäle Öffnung vorkommt, veranlasst Handlungspotenziale, wie diejenigen, die entlang Nerven, durch das Depolarisieren der Membran von post-synaptic Zellen reisen, auf die Öffnung von Ion-Kanälen der Stromspannung-gated hinauslaufend.

Ein Beispiel eines Ions, das in die Zelle während einer ligand-gated Ion-Kanalöffnung erlaubt ist, ist Ca; es handelt als ein zweiter Bote, der Signal transduction Kaskaden beginnt und die Physiologie der antwortenden Zelle verändert. Das läuft auf Erweiterung der Synapse-Antwort zwischen synaptic Zellen durch das Umbauen der dendritic an der Synapse beteiligten Stacheln hinaus.

Intrazellulär

Intrazelluläre Empfänger, wie Kernempfänger und cytoplasmic Empfänger, sind auflösbare innerhalb ihrer jeweiligen Gebiete lokalisierte Proteine. Die typischen ligands für Kernempfänger sind lipophilic Hormone wie das Steroide-Hormontestosteron und das Progesteron und die Ableitungen von Vitaminen A und D. Um Signal transduction zu beginnen, muss der ligand die Plasmamembran durch die passive Verbreitung durchführen. Mit dem Empfänger bindend, führen die ligands die Kernmembran in den Kern durch, Genabschrift und Protein-Produktion ermöglichend.

Aktivierte Kernempfänger haften der DNA an mit dem Empfänger spezifischen Folgen des hormonantwortenden Elements (HRE) an, die im Befürworter-Gebiet der durch den Hormonempfänger-Komplex aktivierten Gene gelegen sind. Wegen ihrer, Genabschrift ermöglichend, werden sie Induktoren des Genausdrucks wechselweise genannt. Die Aktivierung der Genabschrift ist langsamer als Signale, die direkt vorhandene Proteine betreffen; deshalb sind die Effekten von Hormonen, die nucleic Empfänger verwenden, langfristig.

Geben Sie Zeichen, dass transduction über diese Empfänger kleine Proteine einschließt, aber die Details der Genregulierung durch diese Methode werden nicht gut verstanden. Empfänger von Nucleic haben DNA BINDENDE Gebiete, die Zinkfinger und ein ligand-verbindliches Gebiet enthalten; die Zinkfinger stabilisieren DNA, die durch das Halten seines Phosphatrückgrats bindet. DNA-Folgen, die den Empfänger vergleichen, sind gewöhnlich hexameric Wiederholungen jeder Art; die Folgen sind ähnlich, aber ihre Orientierung und Entfernung unterscheiden sie. Das ligand-verbindliche Gebiet ist für dimerization von nucleic Empfängern vor der Schwergängigkeit und Versorgung von Strukturen für transactivation zusätzlich verantwortlich, der für die Kommunikation mit dem Übersetzungsapparat verwendet ist.

Steroide-Empfänger sind eine Unterklasse von Kernempfängern gelegen in erster Linie innerhalb des cytosol; ohne Steroiden klammern sie sich zusammen in einem aporeceptor komplizierten fest, der Anstandsdame oder heatshock Proteine (HSPs) enthält. Die HSPs sind notwendig, um den Empfänger zu aktivieren, indem sie dem Protein geholfen wird, sich in einem solchem Weg zu falten, dass die Signalfolge, die seinen Durchgang in den Kern ermöglicht, zugänglich ist. Steroide-Empfänger können andererseits auf dem Genausdruck repressiv sein, wenn ihr transactivation Gebiet verborgen wird; Tätigkeit kann durch phosphorylation von serine Rückständen an ihrem N-Terminal infolge eines anderen Signals transduction Pfad erhöht werden, ein Prozess hat crosstalk genannt.

Säure-Empfänger von Retinoic sind eine andere Teilmenge von Kernempfängern. Sie können durch einen endokrin synthetisierten ligand aktiviert werden, der in die Zelle durch die Verbreitung, ein ligand eingegangen ist, der von einem Vorgänger wie retinol aufgebaut ist, der zur Zelle durch den Blutstrom oder einen völlig intrazellulär aufgebauten ligand wie prostaglandin gebracht ist. Diese Empfänger werden im Kern gelegen und werden durch HSPs nicht begleitet; sie unterdrücken ihr Gen, indem sie zu ihrer spezifischen DNA-Folge binden, wenn kein ligand zu ihnen und umgekehrt bindet.

Bestimmte intrazelluläre Empfänger des Immunsystems sind cytoplasmic Empfänger; kürzlich identifizierte NOD ähnliche Empfänger (NLRs) wohnen im Zytoplasma von einigen eukaryotic Zellen und wirken mit ligands das Verwenden eines TLRs ähnlichen Motivs der leucine-reichen Wiederholung (LRR) aufeinander. Einige dieser Moleküle wie NOD2 wirken mit RIP2 kinase aufeinander, der NF-κB-Nachrichtenübermittlung aktiviert, wohingegen andere NALP3 mögen, wirken mit entzündlichem caspases und eingeweihter Verarbeitung von besonderem cytokines wie interleukin-1β aufeinander.

Die zweiten Boten

Die ersten Boten sind die intrazellulären chemischen Boten (Hormone, neurotransmitters, und paracrine/autocrine Agenten), die die Zelle von der extracellular Flüssigkeit erreichen und zu ihren spezifischen Empfängern binden. Die zweiten Boten sind die Substanzen, die ins Zytoplasma und die Tat innerhalb der Zelle eingehen, um eine Antwort auszulösen. Die zweiten Boten dienen im Wesentlichen als chemische Relais von der Plasmamembran bis das Zytoplasma, so intrazelluläres Signal transduction ausführend.

Kalzium

Die Ausgabe von Kalzium-Ionen vom endoplasmic reticulum in den cytosol läuft auf seine Schwergängigkeit zu Signalproteinen hinaus, die dann aktiviert werden; es wird dann im glatten endoplasmic reticulum und dem mitochondria abgesondert. Zwei vereinigte Kanalproteine des Empfängers/Ions kontrollieren den Transport von Kalzium: Der InsP-Empfänger, der Kalzium auf die Wechselwirkung mit inositol triphosphate auf seiner cytosolic Seite und dem ryanodine Empfänger genannt nach dem Alkaloid ryanodine, ähnlich dem Empfänger von InsP transportiert, aber einen Feed-Back-Mechanismus zu haben, der mehr Kalzium nach der Schwergängigkeit damit veröffentlicht. Die Natur von Kalzium im cytosol bedeutet, dass es für nur eine sehr kurze Zeit aktiv ist, bedeutend, dass seine Freistaat-Konzentration sehr niedrig ist und größtenteils zu organelle Molekülen wie calreticulin, wenn untätig, gebunden wird.

Kalzium wird in vielen Prozessen einschließlich der Muskelzusammenziehung, neurotransmitter Ausgabe von Nervenenden und Zellwanderung verwendet. Die drei Hauptpfade, die zu seiner Aktivierung führen, sind GPCR Pfade, RTK Pfade und gated Ion-Kanäle; es regelt Proteine entweder direkt oder durch die Schwergängigkeit zu einem Enzym.

Lipophilics

Lipophilic die zweiten Bote-Moleküle werden aus lipids aus dem Wohnen in Zellmembranen abgeleitet; durch aktivierte Empfänger stimulierte Enzyme aktivieren den lipids durch das Ändern von ihnen. Beispiele schließen diacylglycerol und ceramide, der erstere ein, der für die Aktivierung des Proteins kinase C erforderlich ist.

Stickstoffoxyd

Stickstoffoxyd (NO) handelt als ein zweiter Bote, weil es ein freier Radikaler ist, der sich durch die Plasmamembran verbreiten und nahe gelegene Zellen betreffen kann. Es wird von arginine und Sauerstoff durch KEINEN synthase und Arbeiten durch die Aktivierung von auflösbarem guanylyl cyclase aufgebaut, der, wenn aktiviert, einen anderen zweiten Boten, cGMP erzeugt. NICHT kann auch durch die covalent Modifizierung von Proteinen oder ihren Metallco-Faktoren handeln; einige haben einen redox Mechanismus und sind umkehrbar. Es ist in hohen Konzentrationen toxisch und verursacht während des Schlags Schaden, aber ist die Ursache von vielen anderen Funktionen wie Entspannung des Geäders, apoptosis und der Errichtungen.

Redox Nachrichtenübermittlung

Zusätzlich zu Stickstoffoxyd sind andere elektronisch aktivierte Arten auch Signal-Transducing Agenten in der genannten Redox-Nachrichtenübermittlung eines Prozesses. Beispiele schließen Superoxyd, Wasserstoffperoxid, Kohlenmonoxid und Wasserstoffsulfid ein. Redox, der auch signalisiert, schließt aktive Modulation von elektronischen Flüssen in halbleitenden biologischen Makromolekülen ein.

Zellantworten

Genaktivierungen und Metabolismus-Modifizierungen sind Beispiele von Zellantworten auf die extracellular Anregung, die Signal transduction verlangen. Genaktivierung führt zu weiteren Zelleffekten, da die Produkte von antwortenden Genen Anstifter der Aktivierung einschließen; Abschrift-Faktoren, die infolge eines Signals transduction Kaskade erzeugt sind, können noch mehr Gene aktivieren. Folglich kann ein anfänglicher Stimulus den Ausdruck einer Vielzahl von Genen auslösen, zu physiologischen Ereignissen wie das vergrößerte Auffassungsvermögen von Traubenzucker vom Blutstrom und der Wanderung von neutrophils zu Seiten der Infektion führend. Der Satz von Genen und ihre Aktivierungsordnung zu bestimmten Stimuli wird ein genetisches Programm genannt.

Säugetierzellen verlangen Anregung für die Zellabteilung und das Überleben; ohne Wachstumsfaktor folgt apoptosis. Solche Voraussetzungen für die extracellular Anregung sind notwendig, um Zellverhalten in einzelligen und mehrzellularen Organismen zu kontrollieren; geben Sie Zeichen, dass, wie man wahrnimmt, transduction Pfade zu biologischen Prozessen so zentral sind, dass eine Vielzahl von Krankheiten ihrem disregulation zugeschrieben wird.

Hauptpfade

Folgender ist einige Hauptsignalpfade, demonstrierend, wie ligands, der zu ihren Empfängern bindet, die zweiten Boten betreffen und schließlich auf veränderte Zellantworten hinauslaufen kann.

• MAPK/ERK Pfad: Ein Pfad, der intrazelluläre Antworten auf die Schwergängigkeit von Wachstumsfaktoren zu Zelloberflächenempfängern verbindet. Dieser Pfad ist sehr kompliziert und schließt viele Protein-Bestandteile ein. In vielen Zelltypen fördert die Aktivierung dieses Pfads Zellabteilung, und viele Formen des Krebses werden mit Abweichungen darin vereinigt.
• CAMPING-Abhängiger-Pfad: In Menschen, CAMPING-Arbeiten durch das Aktivieren des Proteins kinase (PKA, CAMPING-ABHÄNGIGES Protein kinase) (sieh Bild), und so, hängen weitere Effekten hauptsächlich von CAMPING-ABHÄNGIGEM Protein kinase ab, die sich gestützt auf dem Typ der Zelle ändern.
• IP/DAG Pfad: PLC zerspaltet den phospholipid phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), der diacyl Glyzerin (DAG) und inositol 1,4,5-triphosphate (IP) trägt. DAG bleibt bestimmt zur Membran, und IP wird als eine auflösbare Struktur in den cytosol veröffentlicht. IP verbreitet sich dann durch den cytosol, um zu IP Empfängern, besonderen Kalzium-Kanälen in endoplasmic reticulum (ER) zu binden. Diese Kanäle sind zu Kalzium spezifisch und erlauben nur dem Durchgang von Kalzium, sich durch zu bewegen. Das veranlasst die cytosolic Konzentration von Kalzium, zuzunehmen, eine Kaskade von intrazellulären Änderungen und Tätigkeit verursachend. Außerdem arbeiten Kalzium und DAG zusammen, um PKC zu aktivieren, der zu phosphorylate andere Moleküle weitergeht, zu veränderter Zelltätigkeit führend. Endeffekten schließen Geschmack, manische Depression, Geschwulst-Promotion usw. ein.

Siehe auch

• Zwei-Bestandteile-Durchführungssystem
• Funktionelle Selektivität
• G Protein-verbundener Empfänger
• GTPases
• Protein phosphatase
• Redox, der signalisiert
• Transduction

Außenverbindungen

• Netpath - Eine curated Quelle des Signals transduction Pfade in Menschen
• Signal Transduction - die virtuelle Bibliothek der Biochemie- und Zellbiologie
• TRANSPATH(R) - Eine Datenbank über das Signal transduction Pfade
• Der STKE der Wissenschaft - Signal Transduction Kenntnisse-Umgebung, aus der Zeitschrift Wissenschaft, die durch AAAS veröffentlicht ist.
• UCSD-Natur-Signaltor, von der Natur-Verlagsgruppe
• LitInspector - Signal transduction Pfad, der in Auszügen von PubMed abbaut
• Huaxian Chen, u. a. Eine Zelle Basierte Immunocytochemical-Feinprobe, Um Kinase Signalpfade Und Rauschgift-Wirkung (PDF) Analytische Biochemie 338 (2005) 136-142 Zu kontrollieren
• www. Redoxsignaling.com
• Die Nachrichtenübermittlung Pfad-Datenbank - Kyushu Universität
• Zellzyklus - Homo Sapiens (Mensch) - KEGG PFAD http://www.genome.jp/kegg/pathway.html
• Pfad-Wechselwirkungsdatenbank - NCI