Phenylalanine (abgekürzt als Phe oder F) ist eine α-amino Säure mit der Formel CHCHCH (NH) COOH. Diese wesentliche Aminosäure wird als nichtpolar wegen der hydrophoben Natur der benzyl Seitenkette klassifiziert.-Phenylalanine (LPA) ist eine elektrisch neutrale Aminosäure, eine von den zwanzig allgemeinen Aminosäuren, die verwendet sind, um Proteine biochemisch zu bilden, die für durch die DNA codiert sind. Die codons für-phenylalanine sind UUU und UUC. Phenylalanine ist ein Vorgänger für tyrosine, das Monoamin Signalmoleküle dopamine, norepinephrine (noradrenaline), und epinephrine (Adrenalin) und das Hautpigment melanin.

Phenylalanine wird natürlich in der Brustmilch von Säugetieren gefunden. Es wird in der Fertigung von Nahrungsmittel- und Getränkprodukten verwendet und als eine Ernährungsergänzung für sein angebliches Analgetikum und antidepressive Effekten verkauft. Es ist ein direkter Vorgänger zum neuromodulator phenylethylamine, einer allgemein verwendeten diätetischen Ergänzung.

Andere biologische Rollen

- Phenylalanine wird in-tyrosine, eine andere von DNA-VERSCHLÜSSELTEN Aminosäuren biologisch umgewandelt.-tyrosine wird der Reihe nach in L-DOPA umgewandelt, der weiter in dopamine, norepinephrine (noradrenaline), und epinephrine (Adrenalin) umgewandelt wird. Die letzten drei sind als der catecholamines bekannt.

Phenylalanine verwendet denselben aktiven Transportkanal wie tryptophan, um die Blutgehirnbarriere, und in großen Mengen zu durchqueren, stört die Produktion von serotonin.

In Werken

Phenylalanine ist die in der flavonoid Biosynthese verwendete Ausgangsverbindung. Lignan wird aus phenylalanine und von tyrosine abgeleitet. Phenylalanine wird zu Zimtsäure durch das Enzym phenylalanine Ammoniak-lyase umgewandelt.

Phenylketonuria

Die genetische Unordnung phenylketonuria (PKU) ist die Unfähigkeit zu metabolize phenylalanine. Personen mit dieser Unordnung sind als "phenylketonurics" bekannt und müssen ihre Aufnahme von phenylalanine regeln. Eine (seltene) "verschiedene Form" von phenylketonuria hat gerufen hyperphenylalaninemia wird durch die Unfähigkeit verursacht, genannten biopterin eines coenzyme zu synthetisieren, der ergänzt werden kann. Schwangere Frauen mit hyperphenylalaninemia können ähnliche Symptome von der Unordnung zeigen (hohe Niveaus von phenylalanine im Blut), aber diese Hinweise werden gewöhnlich am Ende der Schwangerschaft verschwinden. Personen, die nicht metabolize phenylalanine können, müssen ihre Aufnahme des Proteins kontrollieren, um die Zunahme von phenylalanine zu kontrollieren, weil ihre Körper Protein in seine Teilaminosäuren umwandeln.

Phenylketonurics verwenden häufig Blutproben, um den Betrag von phenylalanine in ihrem Blut zu kontrollieren. Laboratorium-Ergebnisse können phenylalanine Niveaus in verschiedenen Einheiten, einschließlich mg/dL und umol/L melden. Ein mg/dL von phenylalanine ist zu 60 umol/L ungefähr gleichwertig.

Eine Nichtnahrungsmittelquelle von phenylalanine ist der künstliche Süßstoff aspartame. Diese Zusammensetzung, die unter den Handelsnamen verkauft ist, Gleich und NutraSweet, ist metabolized durch den Körper in mehrere chemische Nebenprodukte einschließlich phenylalanine. Die Durchbruchsprobleme phenylketonurics haben mit dem Protein, und der Begleiter entwickeln sich phenylalanine im Körper auch kommt mit der Nahrungsaufnahme von aspartame, obwohl zu einem kleineren Grad vor. Entsprechend müssen alle Produkte in Australien, den Vereinigten Staaten und Kanada, die aspartame enthalten, etikettiert werden: "Phenylketonurics: Enthält phenylalanine." Im Vereinigten Königreich müssen Nahrungsmittel, die aspartame enthalten, Zutat-Tafeln tragen, die sich auf die Anwesenheit "aspartame oder E951" beziehen und sie mit einer Warnung etikettiert werden müssen, "Enthält eine Quelle von phenylalanine." In Brasilien ist das Etikett "Contém Fenilalanina" (Enthält Portugiesisch für "Phenylalanine"), auch in Produkten obligatorisch, die es enthalten. Diese Warnungen werden gelegt, um Personen zu helfen, die unter PKU leiden, so dass sie solche Nahrungsmittel vermeiden können.

Genetiker haben kürzlich sequenced das Genom von macaques. Ihre Untersuchungen haben "einige Beispiele gefunden, wo die normale Form des macaque Proteins wie das kranke menschliche Protein" einschließlich Anschreiber für PKU aussieht.

- und-phenylalanine

Der stereoisomer-phenylalanine (DPA) kann durch die herkömmliche organische Synthese entweder als ein einzelner enantiomer oder als ein Bestandteil von racemic Mischung erzeugt werden. Es nimmt an der Protein-Biosynthese nicht teil, obwohl es in Proteinen in kleinen Beträgen - besonders im Alter von Proteinen und Nahrungsmittelproteinen gefunden wird, die bearbeitet worden sind. Die biologischen Funktionen - Aminosäuren bleiben unklar, obwohl einige, wie-phenylalanine, pharmakologische Tätigkeit haben können. wie man verlangt hat, hat-phenylalanine insbesondere die Enzyme dass Depression endorphins gehemmt, ihm ein potenzielles schmerzlinderndes Profil gebend.

- Phenylalanine (DLPA) wird als eine Ernährungsergänzung für sein angenommenes Analgetikum und antidepressive Tätigkeiten auf den Markt gebracht.-Phenylalanine ist eine Mischung von-Phenylalanine und-Phenylalanine. Die angebliche schmerzlindernde Tätigkeit von DL-phenylalanine kann durch die mögliche Verstopfung durch-phenylalanine von enkephalin (endorphin) Degradierung durch das Enzym carboxypeptidase A erklärt werden. Der Mechanismus der angenommenen antidepressiven Tätigkeit von-phenylalanine kann durch die Vorgänger-Rolle von-phenylalanine in der Synthese des neurotransmitters norepinephrine und dopamine verantwortlich gewesen werden. Wie man denkt, haben Hochgehirnniveaus von norepinephrine und dopamine eine antidepressive Wirkung. Außerdem, da DL-phenylalanine endorphin Degradierung hemmt, führt das zu einer Hemmung der GABA-Ausgabe in den ventralen tegmental Neuronen (im midbrain), der auf größere Dopamine-Ausgabe hinausläuft. Das kann die schmerzlindernden Effekten im Anschluss an die Nahrungsaufnahme erklären. -Phenylalanine wird vom Dünndarm absorbiert und zur Leber über den Pfortumlauf transportiert. Ein kleiner Betrag von-phenylalanine scheint, zu-phenylalanine umgewandelt zu werden.-Phenylalanine wird zu den verschiedenen Geweben des Körpers über den Körperumlauf verteilt. Es scheint, die Blutgehirnbarriere weniger effizient zu durchqueren, als-phenylalanine, und so ist ein kleiner Betrag einer aufgenommenen Dosis von-phenylalanine excreted im Urin, ohne ins Zentralnervensystem einzudringen.

Kommerzielle Synthese

- Phenylalanine wird für den medizinischen, das Futter und die Ernährungsanwendungen, wie Aspartame, in großen Mengen durch das Verwenden der Bakterie Escherichia coli erzeugt, die natürlich aromatische Aminosäuren wie phenylalanine erzeugt. Die Menge von-phenylalanine erzeugt ist gewerblich durch genetisch TechnikE. coli, solcher als durch das Ändern der Durchführungsbefürworter oder die Verstärkung der Zahl von Genen vergrößert worden, für die Synthese der Aminosäure verantwortliche Enzyme kontrollierend.

Geschichte

Der genetische codon für phenylalanine wurde zuerst von J. Heinrich Matthaei und Marshall W. Nirenberg 1961 entdeckt. Sie haben gezeigt, dass, indem sie M RNS verwendet haben, um vielfache Uracil-Wiederholungen ins Genom der Bakterie E. coli einzufügen, sie die Bakterie veranlassen konnten, einen polypeptide zu erzeugen, der allein aus wiederholten phenylalanine Aminosäuren besteht. Diese Entdeckung hat geholfen, die Natur der Codierbeziehung zu gründen, die Information verbindet, die in genomic Nukleinsäure mit dem Protein-Ausdruck in der lebenden Zelle versorgt ist.

Siehe auch

• Hyperphenylalanemia

Links

• Phenylalanine an ChemSynthesis
• Nahrungsmittelquellen von Phenylalanine