Hemeprotein

Ein hemeprotein (oder haemprotein; auch hemoprotein oder haemoprotein), oder heme Protein, ist ein metalloprotein, der eine heme prothetische Gruppe - eine organische Zusammensetzung enthält, die einem Protein erlaubt, eine Funktion auszuführen, die es allein nicht tun kann. Heme bleibt bestimmt zum Protein dauerhaft, entweder covalently oder noncovalently gebunden oder beide.

Der heme enthält ein reduziertes Eisenatom, Fe2 + im Zentrum eines hoch hydrophoben, planaren, porphyrin Ring. Das Eisen hat sechs mögliche Koordinationsobligationen. Der Porphyrin-Ring hat 4 Stickstoff-Atome, die zum Eisen binden, zwei andere Koordinationspositionen des Eisens verfügbar verlassend, um zum histidine des Proteins und eines divalent Atoms zu verpfänden.

Hemeproteins hat sich wahrscheinlich entwickelt, um das Eisen (Fe) Atom zu vereinigen, das innerhalb des protoporphyrin IX Ring von heme in Proteine enthalten ist. Da es hemeproteins antwortend auf Moleküle macht, die divalent Eisen (Fe) binden können, ist diese Strategie während der Evolution aufrechterhalten worden, weil es entscheidende physiologische Funktionen spielt. Sauerstoff (O2) Stickstoffoxyd (NO), Kohlenmonoxid (CO) und Wasserstoffsulfid (H2S) bindet zum Eisenatom in heme Proteinen. Einmal gebunden zu den prothetischen heme Gruppen können diese Moleküle die Tätigkeit/Funktion jener hemeproteins abstimmen, Signal transduction gewährend. Deshalb, wenn erzeugt, in biologischen Systemen (Zellen), werden diese gasartigen Moleküle gasotransmitters genannt.

Wegen ihrer verschiedenen Reihe von biologischen Funktionen sind die strukturellen und funktionellen Charakterisierungen von hemeproteins die am meisten studierten Klassen von biomolecules. Das hat geführt viele haben Literatur gemeldet. Deshalb, zum Zweck der globalen Analyse, sind die Daten der heme Protein-Stucture-Funktionsbeziehung in einer webbasierten Quelle, Der Protein-Datenbank von Heme (HPD) vereinigt worden: http://heme.chem.colubmia.edu/heme.php gelegen an einer neuen Seite http://hemeprotein.info/heme.php

Rollen

Hemeproteins haben verschiedene biologische Funktionen einschließlich:

Hemoglobin und Myoglobin

Hemoglobin und Myoglobin sind Beispiele von hemeprotein, die in der Speicherung und den Transporten von Sauerstoff in Säugetieren notwendig sind. Hämoglobin ist ein Vierergruppe-Protein, das in der roten Blutzelle vorkommt, wohingegen myoglobin ein tertiäres Protein ist, hat die Muskelzellen von Säugetieren gefunden. Obwohl sie sich in der Position und Größe unterscheiden könnten, ihre Funktion sind ähnlich. hemeproteins seiend, enthalten sie beide eine prothetische Gruppe.

Sein-F8 des myoglobin, auch bekannt als des proximalen histadine ist zur 5. Koordinationsposition des Eisens verpfändeter covalently. Und weil ein Sauerstoff zur 6. Koordinationsposition des Eisens, ein distal histidine bindet (ein histidine, der direkt mit dem Eisen nicht verpfändet), Sein-E7 des myoglobin bindet zum Sauerstoff, der jetzt covalently verpfändet zum Eisen ist. Dasselbe kommt für das Hämoglobin vor, jedoch ein Protein mit 4 Subeinheiten seiend, das Hämoglobin enthält 4 heme, deshalb 4 Sauerstoff-Atomen erlaubend, zum heme zu binden.

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