Hemocyanins (hat auch haemocyanins buchstabiert), sind Atmungsproteine in der Form von metalloproteins, der zwei Kupferatome enthält, die umkehrbar ein einzelnes Sauerstoff-Molekül (O) binden. Oxydation verursacht einen Farbwechsel zwischen farblosem Cu (I) deoxygenated Form, und blauer Cu (II) hat Form oxydiert. Hemocyanins tragen Sauerstoff im hemolymph von den meisten Mollusken und einem arthropods, einschließlich der Hufeisen-Krabbe, Limulus polyphemus. Sie sind nur zum Hämoglobin in der Frequenz des Gebrauches als ein Sauerstoff-Transportmolekül zweit. Verschieden vom Hämoglobin in roten in Wirbeltieren gefundenen Blutzellen werden hemocyanins zu Blutzellen nicht gebunden, aber werden stattdessen direkt im hemolymph aufgehoben.

Erklärung

Obwohl die Atmungsfunktion von hemocyanin diesem des Hämoglobins ähnlich ist, gibt es eine bedeutende Anzahl von Unterschieden in seiner molekularen Struktur und Mechanismus. Wohingegen Hämoglobin seine Eisenatome in Porphyrin-Ringen trägt (heme Gruppen), werden die Kupferatome von hemocyanin als prothetische durch histidine Rückstände koordinierte Gruppen gebunden. Arten mit hemocyanin für den Sauerstoff-Transport sind allgemein Krebstiere, die in kalten Umgebungen mit dem niedrigen Sauerstoff-Druck leben. Unter diesen Verhältnissen ist Hämoglobin-Sauerstoff-Transport weniger effizient als hemocyanin Sauerstoff-Transport.

Die meisten hemocyanins binden mit Sauerstoff nichtkooperativ und sind ungefähr ein Viertel so effizient wie Hämoglobin beim Transportieren von Sauerstoff pro Betrag des Bluts. Hämoglobin bindet Sauerstoff kooperativ wegen steric Angleichungsänderungen im Protein-Komplex, der die Sympathie des Hämoglobins für Sauerstoff, wenn teilweise oxydiert, vergrößert. In einem hemocyanins von Hufeisen-Krabben und einigen anderen Arten von arthropods wird kooperative Schwergängigkeit, mit Koeffizienten von Hill 1.6 - 3.0 beobachtet. Koeffizienten von Hill ändern sich abhängig von Arten und Labormaß-Einstellungen. Hämoglobin hat zum Vergleich einen Koeffizienten von Hill gewöhnlich 2.8 - 3.0. In diesen Fällen des Konsumvereins, der hemocyanin bindet, wurde in Protein-Subkomplexen von 6 Subeinheiten (hexamer) jeder mit einem Sauerstoff verbindliche Seite eingeordnet; die Schwergängigkeit von Sauerstoff auf einer Einheit im Komplex würde die Sympathie der benachbarten Einheiten vergrößern. Jeder hexamer Komplex wurde zusammen eingeordnet, um einen größeren Komplex von Dutzenden von hexamers zu bilden. In einer Studie, wie man fand, war kooperative Schwergängigkeit von hexamers abhängig, der zusammen im größeren Komplex wird einordnet, kooperative Schwergängigkeit zwischen hexamers andeutend. Profil der Sauerstoff-Schwergängigkeit von Hemocyanin wird auch durch Auflösen-Salz-Ion-Niveaus und pH betroffen.

Hemocyanin wird aus vielen individuellen Subeinheitsproteinen gemacht, von denen jedes zwei Kupferatome enthält und ein Sauerstoff-Molekül (O) binden kann. Jede Subeinheit wiegt ungefähr 75 kilodaltons (kDa). Subeinheiten können in dimers oder hexamers abhängig von Arten eingeordnet werden, der dimer oder hexamer Komplex werden in Ketten oder Trauben in Gewichten außerordentlicher 1500 kDa ebenfalls eingeordnet. Die Subeinheiten sind gewöhnlich, oder heterogen mit zwei verschiedenen Subeinheitstypen. Wegen der großen Größe von hemocyanin wird es gewöhnlich freies Schwimmen im Blut verschieden vom Hämoglobin gefunden, das in Zellen enthalten werden muss, weil seine kleine Größe es dazu bringen würde, blutfilternde Organe wie die Nieren zu behindern und zu beschädigen. Diese frei schwimmende Natur kann vergrößerte hemocyanin Dichte über das Hämoglobin und die vergrößerte Sauerstoff-Tragfähigkeit berücksichtigen. Andererseits kann freies Schwimmen hemocyanin Viskosität vergrößern und zunehmen der Energieverbrauch musste Blut pumpen.

Katalytische Tätigkeit

Es ist interessant, hemocyanin mit dem Phenol oxidases (z.B tyrosinase), homologe Enzyme zu vergleichen, die seinen Typ 3 Cu aktive Seite-Koordination teilen. Hemocyanin stellt auch Phenol oxidase Tätigkeit, aber mit der verlangsamten Kinetik vom größeren Steric-Hauptteil an der aktiven Seite aus. Teilweiser denaturation verbessert wirklich das Phenol von hemocyanin oxidase Tätigkeit durch die Versorgung größeren Zugangs zur aktiven Seite.

Struktur

Die Spektroskopie von oxyhemocyanin zeigt mehrere hervorstechende Eigenschaften:

1. Klangfülle Spektroskopie von Raman zeigt symmetrische Schwergängigkeit
2. UV-Kraft-Spektroskopie zeigt starkes Absorptionsvermögen an 350 und 580 nm.
3. OxyHc ist das EPR-stille Anzeigen der Abwesenheit von allein stehenden Elektronen
4. Infrarotspektroskopie zeigt ν (O-O) von 755 Cm

(1) schließt einen peroxo Monokernkomplex aus

(2) passt mit den UV-Kraft-Spektren von Monokernperoxo und den trans-peroxo Modellen von Kenneth Karlin nicht zusammen.

(4) zeigt ein beträchtlich schwächeres O-O Band im Vergleich zum trans-peroxo Modell von Karlin.

Andererseits zeigt das Modell von Nobumasa Kitajima ν (O-O) von 741 Cm und UV-Kraft-Absorptionsvermögen an 349 und 551 nm, die mit den experimentellen Beobachtungen für oxyHc übereinstimmen.

Das schwache O-O Band von oxyhemocyanin ist wegen des Metall-Ligand backdonation in den σ orbitals. Die Spende von Elektronen in den O-O, der orbitals antiverpfändet, schwächt das O-O Band, einen niedrigeren gebend, als erwartete sich streckende Infrarotfrequenz.

Effekten von Immunotherapeutical

Der im Blut von Concholepas concholepas gefundene hemocyanin hat immunotherapeutic Effekten gegen Blase- und Vorsteherdrüse-Krebs. Forscher 2006 primed Mäuse mit C. concholepas vor der Implantation der Blase-Geschwulst (MBT-2) Zellen. Mäuse haben mit C. concholepas behandelt hat bedeutende Antigeschwulst-Effekten gezeigt: Anhaltendes Überleben, vermindertes Geschwulst-Wachstum und Vorkommen, und fehlen toxischer Effekten.

Siehe auch

• Atlantisches Hufeisen-Krabbe-Blut
• Schlüsselloch-Napfschnecke hemocyanin
• Hämoglobin
• Myoglobin
• Hummer
• Tintenfisch