Hemerythrin (hat auch haemerythrin buchstabiert; von griechischen Wörtern αίμα = Blut und  = rot) ist ein oligomeric Protein, das für Sauerstoff (O) Transport in den wirbellosen Seeunterabteilungen von sipunculids, priapulids, brachiopods, und in einem einzelnen annelid Wurm, magelona verantwortlich ist. Kürzlich wurde hemerythrin in methanotrophic Bakterie Methylococcus capsulatus entdeckt. Myohemerythrin ist ein monomeric in den Muskeln von wirbellosen Seetieren gefundenes O-Schwergängigkeitsprotein. Hemerythrin und myohemerythrin sind im Wesentlichen farblos, wenn deoxygenated, aber einen violett-rosa im oxydierten Staat drehen.

Hemerythrin tut nicht, wie der Name darauf hinweisen, einen heme enthalten könnte. Die Namen des Blutsauerstoff-Transportvorrichtungshämoglobins, hemocyanin, hemerythrin und vanabins, beziehen sich auf die heme Gruppe nicht (nur gefunden in globins), stattdessen werden diese Namen aus dem griechischen Wort für das Blut abgeleitet.

O verbindlicher Mechanismus

Der Mechanismus der Dioxygen-Schwergängigkeit ist ungewöhnlich. Die meisten O Transportunternehmen funktionieren über die Bildung von Komplexen von Dioxygen, aber hemerythrin hält den O als ein Hydroperoxyd. Die Seite, die O bindet, besteht aus einem Paar von Eisenzentren. Die Eisenatome werden zum Protein durch die carboxylate Seitenketten eines glutamate und aspartates sowie durch fünf histidine Rückstände gebunden. Hemerythrin und myohemerythrin werden häufig gemäß der Oxydation und den ligation Staaten des Eisenzentrums beschrieben:

Das Auffassungsvermögen von O durch hemerythrin wird durch die Zwei-Elektronen-Oxydation des Diferrous-Zentrums begleitet, um ein Hydroperoxyd (OOH) Komplex zu erzeugen. Die Schwergängigkeit der O-Schwergängigkeit wird im Schema grob beschrieben:

Deoxyhemerythrin enthält zwei hohe Drehung Eisenionen, die von der hydroxyl Gruppe (A) überbrückt sind. Ein Eisen ist hexacoordinate, und ein anderer ist pentacoordinate. Eine hydroxyl Gruppe dient als ein Überbrücken ligand sondern auch fungiert als ein Protonenspender zum O Substrat. Diese Protonenübertragung läuft auf die Bildung eines einzelnen Sauerstoff-Atoms (μ-oxo) Brücke in oxy- und methemerythrin hinaus. O bindet zum pentacoordinate Zentrum von Fe an der freien Koordinationsseite (B). Dann werden Elektronen von den Eisenionen übertragen, um den zweikernigen Eisen-(Fe, Fe) Zentrum mit bestimmtem Peroxyd (C) zu erzeugen.

Vierergruppe-Struktur und cooperativity

Hemerythrin besteht normalerweise als ein homooctamer oder heterooctamer, der aus α- und β-type Subeinheiten von 13-14 kDa jeder zusammengesetzt ist, obwohl einige Arten dimeric, trimeric und tetrameric hemerythrins haben. Jede Subeinheit hat vier \U 03B1\Spirale-Falte, die ein zweikerniges Eisenzentrum bindet. Wegen seiner Größe wird hemerythrin gewöhnlich in Zellen oder "Körperchen" im Blut aber nicht freien Schwimmen gefunden.

Verschieden vom Hämoglobin haben die meisten hemerythrins an Konsumverein Mangel, der zu Sauerstoff bindet, es grob 1/4 so effizient machend, wie Hämoglobin. In einem brachiopods, obwohl hemerythrin kooperative Schwergängigkeit von O zeigt. Kooperative Schwergängigkeit wird durch Wechselwirkungen zwischen Subeinheiten erreicht: Die Oxydation einer Subeinheit vergrößert die Sympathie einer zweiten Einheit für Sauerstoff.

Die Sympathie von Hemerythrin für das Kohlenmonoxid (CO) ist wirklich niedriger als seine Sympathie für O verschieden vom Hämoglobin, das eine sehr hohe Sympathie für CO hat. Die niedrige Sympathie von Hemerythrin für CO-Vergiftung widerspiegelt die Rolle des Wasserstoffabbindens in der Schwergängigkeit, die O2, eine Pfad-Weise bindet, die mit CO Komplexen unvereinbar ist, die sich gewöhnlich mit dem Wasserstoffabbinden nicht beschäftigen.

Hemerythrin/HHE cation-verbindliches Gebiet

Der hemerythrin/HHE cation-verbindliches Gebiet kommt als ein kopiertes Gebiet in hemerythrins, myohemerythrins und verwandten Proteinen vor. Dieses Gebiet bindet Eisen in hemerythrin, aber kann andere Metalle in zusammenhängenden Proteinen, wie Kadmium in Nereis diversicolor hemerythrin binden. Es wird auch im Protein von NorA von Cupriavidus necator gefunden, dieses Protein ist ein Gangregler der Antwort auf Stickstoffoxyd, das eine verschiedene Einstellung für sein Metall ligands andeutet. Ein Protein von Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), der haemerythrin/HHE cation-verbindliche Gebiete enthält, wird auch an der Stickstoffoxydantwort beteiligt. Ein Staphylokokkus aureus Protein, das dieses Gebiet, Eisenschwefel-Traube-Reparatur-Protein ScdA enthält, ist bemerkt worden, um wichtig zu sein, wenn der Organismus auf das Leben in Umgebungen mit niedrigen Sauerstoff-Konzentrationen umschaltet; vielleicht handelt dieses Protein als ein Sauerstoff-Laden oder Müllmann.

Weiterführende Literatur

Links

• 1HMD - PDB Struktur von deoxyhemerythrin Themiste dyscrita (sipunculid Wurm)
• 1HMO - PDB Struktur von oxyhemerythrin von Themiste dyscrita
• 2MHR - PDB Struktur von azido-entsprochenem myohemerythrin von Themiste zostericola (sipunculid Wurm)
• IPR002063 - Zugang von InterPro für hemerythrin