Glycoproteins sind Proteine, die oligosaccharide Ketten (glycans) covalently beigefügt polypeptide Seitenketten enthalten. Das Kohlenhydrat wird dem Protein in einem cotranslational oder Postübersetzungsmodifizierung beigefügt. Dieser Prozess ist als glycosylation bekannt. In Proteinen, die Segmente haben, die sich extracellularly ausstrecken, sind die extracellular Segmente häufig glycosylated. Glycoproteins sind häufig wichtige integrierte Membranenproteine, wo sie eine Rolle in Zellzelle-Wechselwirkungen spielen. Glycoproteins werden auch im cytosol gebildet, aber ihre Funktionen und die Pfade, die diese Modifizierungen in dieser Abteilung erzeugen, werden weniger gut verstanden.

N-glycosylation und O-glycosylation

Es gibt zwei Typen von glycoproteins:

• In N-glycosylation (sieh rechts), kann die Hinzufügung von Zuckerketten am amide Stickstoff auf der Seitenkette des asparagine geschehen.
• In O-glycosylation kann die Hinzufügung von Zuckerketten auf den hydroxyl Sauerstoff auf der Seitenkette von hydroxylysine, hydroxyproline, serine, oder threonine stoßen.

Monosaccharid

Monosaccharid, das allgemein in eukaryotic glycoproteins gefunden ist, schließt ein:

Die Zuckergruppe (N) kann bei der Protein-Falte helfen oder die Stabilität von Proteinen verbessern.

Beispiele

Ein Beispiel von im Körper gefundenem glycoproteins ist mucins, die im Schleim der Atemwegen und Verdauungstrakte verborgen werden. Der mucins beigefügte Zucker gibt ihnen beträchtliche wasserhaltende Kapazität und macht sie auch widerstandsfähig gegen proteolysis durch Verdauungsenzyme.

Glycoproteins sind für die Leukozyt-Anerkennung besonders in Säugetieren wichtig. Beispiele von glycoproteins im Immunsystem sind:

• Moleküle wie Antikörper (immunoglobulins), die direkt mit Antigenen aufeinander wirken.
• Moleküle des histocompatibility Hauptkomplexes (oder MHC), die auf der Oberfläche von Zellen ausgedrückt werden und mit T Zellen als ein Teil der anpassungsfähigen geschützten Antwort aufeinander wirken.

Andere Beispiele von glycoproteins schließen ein:

• glycoprotein IIb/IIIa, ein integrin hat auf Thrombozyten gefunden, der für die normale Thrombozyt-Ansammlung und Anhänglichkeit am endothelium erforderlich ist.
• Bestandteile des zona pellucida, der den oocyte umgibt, und für die Wechselwirkung des Sperma-Eies wichtig ist.
• strukturelle glycoproteins, die im Bindegewebe vorkommen. Diese helfen, zusammen die Fasern, Zellen und Boden-Substanz des Bindegewebes zu binden. Sie können auch Bestandteilen des Gewebes helfen, zu anorganischen Substanzen wie Kalzium im Knochen zu binden.
• Glycoprotein-41 (gp41) und glycoprotein-120 (gp120) sind HIV Virenmantel-Proteine.

Auflösbare glycoproteins zeigen häufig eine hohe Viskosität, zum Beispiel, im Ei weißes und Plasma.

• Miraculin, der menschliche Zunge-Empfänger verändert, um saure Nahrungsmittel als süß anzuerkennen.

Hormone

Hormone, die glycoproteins sind, schließen ein:

• Fruchtbalg stimulierendes Hormon
• Hormon von Luteinizing
• Schilddrüse stimulierendes Hormon
• Menschlicher chorionic gonadotropin
• Alpha-fetoprotein
• Erythropoietin (EPO)

Funktionen

Analyse

Eine Vielfalt von Methoden, die in der Entdeckung, Reinigung und Strukturanalyse von glycoproteins verwendet sind, ist

Siehe auch

• P-glycoprotein
• Glycopeptide
• Proteoglycan
• Glycocalyx
• Ero1
• Gp120
• Gp41
• Miraculin
• Weibliche Sperma-Lagerung

Außenverbindungen

• Struktur von Glycoprotein und Carbohydrate Chain - Hausseite für das Lernen der Umweltchemie
• Biochemie 5thE 11.3. Kohlenhydrate Können Proteinen Beigefügt Werden, um Glycoproteins Zu bilden
• Kohlenhydrat Chemistry und Glycobiology: Eine Webtour SPEZIELLE ERGÄNZUNGS-Wissenschaft von WeB am 23. März 2001 Vol 291, Ausgabe 5512, Seiten 2263-2502