Ein Membranenprotein ist ein Protein-Molekül, das dem beigefügt, oder mit der Membran einer Zelle oder eines organelle vereinigt wird. Mehr als Hälfte aller Proteine wirkt mit Membranen aufeinander.

Funktion

Biologische Membranen bestehen aus einem phospholipid bilayer und einer Vielfalt von Proteinen, die biologische Lebensfunktionen vollbringen.

• Strukturproteine werden Mikroglühfäden im cytoskeleton beigefügt, der Stabilität der Zelle sichert.
• Zellfestkleben-Moleküle erlauben Zellen, einander zu identifizieren und aufeinander zu wirken. Solche Proteine werden an der geschützten Antwort zum Beispiel beteiligt.
• Membranenenzyme erzeugen eine Vielfalt von für die Zellfunktion notwendigen Substanzen.
• Membranenempfänger-Proteine dienen als Verbindung zwischen den inneren und äußerlichen Umgebungen der Zelle.
• Transportproteine spielen eine wichtige Rolle in der Wartung von Konzentrationen von Ionen. Diese Transportproteine kommen in zwei Formen: Transportunternehmen-Proteine und Kanalproteine.
• Zellmembranen sind die biologischen Membranen, die das Interieur aller Zellen von außen Umgebung trennen

Hauptkategorien

Membranenproteine können in mehrere Kategorien geteilt werden:

• Integrierte Membranenproteine, die zum lipid bilayer dauerhaft gebunden werden
• Peripherische Membranenproteine, die mit lipid bilayer oder mit integrierten Membranenproteinen provisorisch vereinigt werden
• Lipid-verankerte Proteine haben zu lipid bilayer gebunden durch lipidated Aminosäure-Rückstände gebunden

Außerdem sind porenbildende Toxine und viele antibakterielle peptides wasserlösliche Moleküle, aber erleben einen conformational Übergang auf die Vereinigung mit lipid bilayer und werden umkehrbar oder irreversibel membranenvereinigt.

Eine ein bisschen verschiedene Klassifikation soll alle Membranenproteine zum integrierten und amphitropic teilen. Die amphitropic sind Proteine, die in zwei alternativen Staaten bestehen können: ein wasserlöslicher und ein bilayer-bestimmter lipid. Die amphitropic Protein-Kategorie schließt wasserlösliches Kanalformen polypeptide Toxine ein, die irreversibel mit Membranen verkehren, aber schließt peripherische Proteine aus, die mit anderen Membranenproteinen aber nicht mit lipid bilayer aufeinander wirken.

Integrierte Membranenproteine

Integrierte Membranenproteine werden der Membran dauerhaft beigefügt. Sie können als jene Proteine definiert werden, die verlangen, dass ein Reinigungsmittel (wie SDS oder Triton X-100) oder ein anderes apolar Lösungsmittel versetzt wird. Sie können gemäß ihrer Beziehung mit dem bilayer klassifiziert werden:

• Integrierte Polythema-Proteine, auch bekannt als "transmembrane Proteine," sind Proteine, die der lipid Membran und Spanne über die Membran (mindestens einmal) dauerhaft beigefügt werden. Die transmembrane Gebiete der Proteine sind entweder Beta-Barrels oder mit dem Alpha spiralenförmig. Die mit dem Alpha spiralenförmigen Gebiete sind in allen Typen von biologischen Membranen einschließlich Außenmembranen da. Die Beta-Barrels wurden nur in Außenmembranen von mit dem Gramm negativen Bakterien, lipid-reichen Zellwänden von einigen mit dem Gramm positiven Bakterien und Außenmembranen von mitochondria und Chloroplasten gefunden.
• Integrierte Monothema-Proteine sind Proteine, die der lipid Membran von nur einer Seite dauerhaft beigefügt werden und über die Membran nicht abmessen.

Peripherische Membranenproteine

Peripherische Membranenproteine sind auch bekannt als unwesentliche Proteine, sie wirken mit dem hydrophoben Kern des lipid bilayer nicht aufeinander. Einige peripherische Membranenproteine werden am Außenteil der Plasmamembran (exoplasmic) gelegen. Sie wirken mit der Membran indirekt aufeinander, indem sie zu den integrierten Membranenproteinen binden.

Peripherische Membranenproteine werden entweder dem lipid bilayer oder integrierten Proteinen durch eine Kombination von hydrophoben, elektrostatischen und anderen non-covalent Wechselwirkungen provisorisch beigefügt. Peripherische Proteine sondern folgende Behandlung mit einem polaren Reagens, wie eine Lösung mit einem Hoch-pH oder hohen Salz-Konzentrationen ab.

Integrierte und peripherische Proteine, können mit zusätzlicher Fettsäure oder prenyl Ketten oder GPI (glycosylphosphatidylinositol) Übersetzungs-post modifiziert werden, der im lipid bilayer verankert werden kann.

Toxine von Polypeptide

Toxine von Polypeptide, wie colicins oder hemolysins und bestimmte an apoptosis beteiligte Proteine, werden manchmal als eine getrennte Kategorie betrachtet. Diese Proteine sind wasserlöslich, aber können ansammeln und irreversibel mit dem lipid bilayer verkehren und sich mit dem Alpha spiralenförmig oder Beta-Barrel transmembrane Kanäle formen.

Intrazelluläre Lokalisierung

Proteine werden zu vielen verschiedenen Typen von biologischen Membranen spezifisch ins Visier genommen

Membranenprotein-Komplexe

Membranenproteine fungieren allgemein als Komplexe. Diese Komplexe sind für die Zellfunktion lebenswichtig. Das Verstehen, wie diese Komplexe gesammelt werden, ist sich abgebaut, und ihre Zusammensetzung ist für das Verstehen ihrer Funktion und Regulierung entscheidend. Das Wiederauftreten in der neuen Literatur ist die Ideen dass: Membranenprotein-Komplexe versammeln sich auf eine regelmäßige Mode, Anstandsdamen helfen Zusammenbau, indem sie ungünstige Wechselwirkungen verhindern, und Membranenproteine können in vorhandenen Komplexen ausgewechselt werden.

Membranenprotein-Komplexe versammeln sich durch den regelmäßigen Zusammenbau von Zwischengliedern. Zum Beispiel wird das einfache membraneneingebettet vier Subeinheitskomplex, cytochrome bo3 Escherichia coli, über zwei Zwischenkomplexe gesammelt. Das deutet einen geradlinig organisierten Zusammenbau-Pfad an. Obwohl Wechselwirkungen zwischen anderen Subeinheiten zur Bildung von vielen Zwischengliedern führen konnten, kommen sie nicht vor. Bestellter Zusammenbau konnte der Schutz der Zelle gegen schädliche Zwischenglieder sein.

Anstandsdamen wirken mit Membranenproteinen aufeinander, die ihren Zusammenbau führen. Sie helfen im Verhindern des Zusammenbaues der Sackgasse und toxischen Zwischenglieder, sowie unerwünschten Ansammlungen. Über Anstandsdamen kann Zusammenbau durch untätige Zwischenglieder vorkommen, die potenziell zerstörende Wechselwirkungen verhindern, die sie verursachen konnten.

Membranenprotein-Komplexe sind nicht befestigte Entitäten. Obwohl ein Prozess dynamischen Austausch genannt hat, werden Membranenproteine in und aus exsitisting Protein-Komplexen ausgetauscht. Das hat seine Implikationen als ein Reparatur-Mechanismus und in der Regulierung.

Zusammenbau des Membranenproteins

Es gibt zwei verschiedene Typen von Membranenproteinen abhängig von Synthese, die es erlebt und sie Bestimmendes Membranenprotein und nichtbestimmendes Membranenprotein sind.

Bestimmendes Membranenprotein

Der messengerRNA haftet dem translocon an, der in der Zellmembran gelegen wird. Der mRNA wird in den translocon transmembrane Tunnel übersetzt. Nach der Synthese des Proteins wird der mRNA veröffentlicht, der den translocon schließt und das Protein in der bilayer Membran veröffentlicht wird. Wenn das Protein in der Membran bilayer verlassen wird, kommt mehr Protein-Falte vor, seine (Weiße) End-3D-Struktur schaffend.

Nichtbestimmendes Membranenprotein

Beispiele von nichtbestimmenden Membranenproteinen sind Toxine und antimicrobialpeptides. Diese Membranenproteine werden in spezifische Zielmembranen durch physikochemische Prozesse eingefügt. Es wird gewöhnlich vor, während, oder danach oligomerization in die (Weiße) Zielmembran eingefügt.

Membranenprotein-Strukturen

In Membranenproteinen sind die zwei bekannten Strukturklassen von Membranenproteinen mit dem Alpha spiralenförmiges Bündel und Beta-Barrel porin. Der Teil der Membranenproteine, die dem lipid bilayer beigefügt werden, besteht aus hydrophoben Aminosäuren nur. Das wird getan, so dass der carbonyl und Amin der peptide Obligationen mit einander statt der hydrophoben Umgebung reagieren werden. Der Teil des Proteins, das den lipid bilayer nicht berührt und aus der Zellmembran hervortritt, ist gewöhnlich wasserquellfähige Aminosäuren.

Die Strukturen von Membranenproteinen werden durch schwache Wechselwirkungen und unter Einfluss zusätzlicher Wechselwirkungen mit der solubilizing Umgebung stabilisiert. Der Einfluss der Umgebung auf Membranenprotein-Strukturen ist besonders bedeutend. Trotz der bedeutenden funktionellen Wichtigkeit von Membranenproteinen ist die Strukturbiologie besonders, wie gezeigt, durch die niedrige Zahl von bestimmten Membranenprotein-Strukturen schwierig gewesen. Integrierte Membranenproteine sind in einer heterogenen Umgebung da, die Haupthindernisse für vorhandene Strukturmethodiken aufstellt.

Viele der erfolgreichen Membranenprotein-Strukturen werden durch die Röntgenstrahl-Kristallographie charakterisiert und sind sehr große Strukturen, in denen, wie man voraussehen kann, die Wechselwirkungen mit der Membran mimetic Umgebungen im Vergleich mit denjenigen innerhalb der Protein-Strukturen klein sind. Die kleinen Gebiete sind zum Einfluss der Membran mimetic Umgebungen besonders empfindlich, potenziell zu nichtheimischen Strukturen führend. Glücklich gibt es viele Beispielvorbereitungsbedingungen, die für die Kristallisierung und für die Lösung NMR gewählt werden können. Das ganze Membranenprotein Strukturbiologie sollte der sorgfältigen genauen Untersuchung unterworfen werden; durch eine Kombination von Strukturmethodiken sollte es möglich sein, ein Verstehen des heimischen funktionellen Staates für Membranenprotein-Strukturen zu erreichen.

Siehe auch

• Integrierte Membranenproteine
• Proteine von Transmembrane
• Peripherische Membranenproteine
• Ion-Pumpe (Biologie)
• Transportunternehmen-Protein
• Ion-Kanal
• Empfänger (Biochemie) (einschließlich des G Protein-verbundenen Empfängers)
• Liste von Codes von MeSH (D12.776)
• Innere Kernmembranenproteine

White, Stephen. "Allgemeiner Grundsatz der Membranenprotein-Falte und Stabilität." Laboreinstiegsseite von Stephen White. Am 10. November 2009. Web.

Links

Organisationen

• Membranenprotein Strukturdynamik-Konsortium

Membranenprotein-Datenbanken

• Liste von transmembrane Proteinen der bekannten 3D-Struktur
• TCDB - Transportvorrichtungsklassifikationsdatenbank
• Orientierungen von Proteinen in Membranen (OPM) Datenbank 3D-Strukturen von integrierten und peripherischen Membranenproteinen haben sich im lipid bilayer geeinigt
• PDB Membranendatenbank von 3D-Strukturen von integrierten Membranenproteinen und hydrophobem peptides mit einer Betonung auf Kristallisierungsbedingungen
• Protein-Datenbank von Transmembrane Proteinen 3D-Modelle aller transmembrane Proteine zurzeit in PDB. Ungefähre Positionen von Membranengrenzflugzeugen wurden für jeden PDB Zugang berechnet.
• TransportDB Genomics-orientierte Datenbank von Transportvorrichtungen von TIGR
• Membranenzielen-Gebiete (MeTaDoR)

Weiterführende Literatur

• Der Menschliche Membranenproteome - Ein umfassender Artikel, der den transmembrane Protein-Bestandteil des menschlichen proteome bedeckt