Rhodopsin, auch bekannt als Sehpurpurrot, sind ein biologisches Pigment der Netzhaut, die sowohl für die Bildung der Photoempfänger-Zellen als auch für die ersten Ereignisse in der Wahrnehmung des Lichtes verantwortlich ist. Rhodopsins gehören der G-protein-coupled Empfänger-Familie und sind zum Licht äußerst empfindlich, Vision in Bedingungen des niedrigen Lichtes ermöglichend. Ausgestellt, um sich zu entzünden, bleicht das Pigment sofort photo, und man braucht ungefähr 30 Minuten, um sich völlig in Menschen zu regenerieren.

Struktur

Rhodopsin besteht aus der Protein-Hälfte opsin, und umkehrbar hat covalently cofactor, Retinal gebunden. Opsin, ein Bündel von sieben transmembrane helices verbunden mit einander durch Protein-Schleifen, bindet Retinal (ein photoreaktiver chromophore), der in einer Haupttasche auf der siebenten Spirale an einem lysine Rückstand gelegen wird. Retinal liegt horizontal mit der Beziehung zur Membran. Jede Außensegment-Scheibe enthält Tausende von Sehpigment-Molekülen. Ungefähr Hälfte des opsin ist innerhalb des lipid bilayer. Retinal wird in der Netzhaut vom Vitamin A von diätetischem Beta-Karotin erzeugt. Isomerization von 11-cis-retinal in all-trans-retinal durch das Licht veranlasst eine Conformational-Änderung (Bleiche) in opsin, mit metarhodopsin II weitergehend, der das verbundene G Protein transducin aktiviert und eine zweite Bote-Kaskade auslöst.

Rhodopsin der Stangen absorbiert am stärksten grün-blaues Licht und scheint deshalb rötlich-purpurrot, der ist, warum es auch "Sehpurpurrot" genannt wird. Es ist für die monochromatische Vision in der Dunkelheit verantwortlich.

Mehrere haben sich nah bezogen opsins bestehen, die sich nur in einigen Aminosäuren und in den Wellenlängen des Lichtes unterscheiden, das sie am stärksten absorbieren. Menschen haben vier verschiedene andere opsins außer rhodopsin. Die photopsins werden in den verschiedenen Typen der Kegel-Zellen der Netzhaut gefunden und sind die Basis der Farbenvision. Sie haben Absorptionsmaxima für gelblich-grün (photopsin I), grün (photopsin II), und bläulich-violett (photopsin III) Licht. Der restliche opsin (melanopsin) wird in lichtempfindlichen Nervenknoten-Zellen gefunden und absorbiert blaues Licht am stärksten.

Die Struktur von rhodopsin ist im Detail über die Röntgenstrahl-Kristallographie auf rhodopsin Kristallen studiert worden. Die photoisomerization Dynamik ist mit der zeitaufgelösten IR Spektroskopie und UV/Vis Spektroskopie untersucht worden. Ein erstes Photoprodukt hat Photorhodopsin-Formen innerhalb von 200 Femtosekunden genannt, nachdem Ausstrahlen innerhalb von picoseconds durch genannten bathorhodopsin eines zweiten mit verdrehten Voll-Trans-Obligationen gefolgt ist. Dieses Zwischenglied kann gefangen und bei kälteerzeugenden Temperaturen studiert werden. Mehrere Modelle (z.B, der Mechanismus des Rad-Pedals, Mechanismus der Hula-Drehung) versuchen zu erklären, wie die Retinal-Gruppe seine Angleichung ändern kann, ohne sich mit dem Einschlagen rhodopsin Protein-Tasche zu streiten.

Neue Datenunterstützung, dass es ein funktioneller monomer im Vergleich mit einem dimer ist, der das Paradigma von G-protein-coupled Empfängern viele Jahre lang war.

Phototransduction

Rhodopsin ist ein wesentlicher G-Protein-Empfänger in phototransduction.

Synthese von Metarhodopsin II

Metarhodopsin II ist ein Zwischenglied von rhodopsin isomerization von 11-cis-retinal bis all-trans-retinal nach der Foton-Absorption durch den 11-cis-retinal. Das geht noch viele Conformational-Änderungen vor dem Erzeugen des Zwischengliedes metarhodopsin II (Meta II) In Meta II, die Basis von Schiff durch Verbindung all-trans-retinal und opsin ist noch intakt, aber deprotonated.

Funktion

Meta II aktiviert das G Protein transducin (G), um den phototransduction Sehpfad zu aktivieren. Transducin ist ein G-Protein, das, wenn seine α Subeinheit zu GTP gebunden wird, cGMP phosphodiesterase. cGMP phosphodiesterase hydrolyzes cGMP. cGMP aktiviert, kann cation Kanäle nicht mehr aktivieren. Das führt zur Hyperpolarisation von Photoempfänger-Zellen und einer Änderung in der Rate der Sender-Ausgabe durch diese Photoempfänger-Zellen.

Deaktivierung

Meta II wird schnell nach dem Aktivieren transducin durch rhodopsin kinase und arrestin ausgeschaltet. Das rhodopsin Pigment muss für weiter phototransduction regeneriert werden, um vorzukommen. Das bedeutet, all-trans-retinal durch 11-cis-retinal zu ersetzen, und der Zerfall von Meta II ist in diesem Prozess entscheidend. Während des Zerfalls von Meta II stützt der Schiff Verbindung, die normalerweise all-trans-retinal hält und der apoprotein opsin hydrolyzed ist und Meta III wird. In der Stange Außensegment verfällt Meta III in getrennten all-trans-retinal und opsin. Ein zweites Produkt des Zerfalls von Meta II ist ein all-trans-retinal opsin Komplex, in dem der all-trans-retinal zu den zweiten verbindlichen Seiten verlagert worden ist. Ob der Zerfall von Meta II in Meta III gerät oder der all-trans-retinal opsin Komplex scheint, vom pH der Reaktion abzuhängen. Höherer pH neigt dazu, die Zerfall-Reaktion zu Meta III zu steuern.

Rhodopsin und Retinal-Krankheit

Die Veränderung des rhodopsin Gens ist ein Hauptmitwirkender zu verschiedenem retinopathies wie retinitis pigmentosa. Im Allgemeinen, die Krankheit verursachenden Protein-Anhäufungen mit ubiquitin in Einschließungskörpern, stört das Zwischenglühfaden-Netz, und verschlechtert die Fähigkeit der Zelle, nichtfungierende Proteine zu erniedrigen, der zu Photoempfänger apoptosis führt. Andere Veränderungen auf rhodopsin führen zu X-linked angeborener stationärer Nachtblindheit hauptsächlich wegen der bestimmenden Aktivierung, wenn die Veränderungen um den chromophore verbindliche Tasche von rhodopsin vorkommen. Mehrere andere pathologische Staaten in Zusammenhang mit rhodopsin sind einschließlich des schlechten post-Golgi Schwarzhandels, dysregulative Aktivierung, Stange Außensegment-Instabilität und Arrestin-Schwergängigkeit entdeckt worden.

Mikrobischer rhodopsins

Einige Prokaryotes-Schnellzug-Protonenpumpen haben bacteriorhodopsins, proteorhodopsins, und xanthorhodopsins genannt, um Phototrophäe auszuführen. Wie Tier Sehpigmente enthalten diese ein Retinal chromophore (obwohl es ein Voll-Trans, aber nicht 11-cis Form ist) und haben Sie sieben transmembrane Alpha helices; jedoch werden sie mit einem G Protein nicht verbunden. Prokaryotic halorhodopsins sind Licht-aktivierte Chlorid-Pumpen. Einzellig geißeln Algen enthalten channelrhodopsins, die als Licht-gated cation Kanäle, wenn ausgedrückt, in heterologous Systemen handeln. Viele anderer pro- und eukaryotic Organismen (insbesondere Fungi wie Neurospora) drücken rhodopsin Ion-Pumpen oder sensorischen rhodopsins der noch unbekannten Funktion aus. Während alle mikrobischen rhodopsins bedeutende Folge-Homologie zu einander haben, haben sie keine feststellbare Folge-Homologie zur Familie des G-Protein-Coupled-Empfängers (GPCR), dem Tier visuelle rhodopsins gehören. Dennoch sind mikrobischer rhodopsins und GPCRs vielleicht evolutionär, gestützt auf der Ähnlichkeit ihrer dreidimensionalen Strukturen verbunden. Deshalb sind sie derselben Superfamilie in der Strukturklassifikation von Proteinen zugeteilt worden.

Weiterführende Literatur

Außenverbindungen

• Das Rhodopsin Protein
• Photoisomerization von rhodopsin, Zeichentrickfilm.
• Rhodopsin und das Auge, die Zusammenfassung mit Bildern.

• - Berechnete Raumpositionen von rhodopsin ähnlichen Proteinen in der Membran