Enzym-verbundene Immunosorbent-Feinprobe (ELISA), ist ein populäres Format eines Typs "des nassen Laboratoriums" analytische Biochemie-Feinprobe, die einen Subtyp des heterogenen, fest-phasigen Enzyms immunoassay (EIA) verwendet, um die Anwesenheit einer Substanz in einer flüssigen nassen oder Beispielprobe zu entdecken.

ELISA kann andere Formen von ligand verbindliche Feinproben statt ausschließlich "immuno" Feinproben durchführen, obwohl der Name den ursprünglichen "immuno" wegen der üblichen Anwendung und Geschichte der Entwicklung dieser Methode getragen hat. Die Technik verlangt im Wesentlichen jedes ligating Reagens, das auf der festen Phase zusammen mit einem Entdeckungsreagens unbeweglich gemacht werden kann, das spezifisch binden und ein Enzym verwenden wird, um ein Signal zu erzeugen, das richtig gemessen werden kann. Zwischen dem Waschen bleiben nur des ligand und seiner spezifischen verbindlichen Kollegen spezifisch gebunden oder "immunosorbed" durch Wechselwirkungen des Antigen-Antikörpers zur festen Phase, während die nichtspezifischen oder ungebundenen Bestandteile abgewaschen werden. Verschieden von anderen spektrofotometrischen nassen Laboratorium-Feinprobe-Formaten, wo dieselbe Reaktion gut (z.B ein cuvette) nach der Wäsche wiederverwendet werden kann, haben die ELISA Teller die Reaktionsprodukte immunosorbed auf der festen Phase, die ein Teil des Tellers ist und so nicht leicht wiederverwendbar ist.

Der ELISA ist als ein diagnostisches Werkzeug in der Medizin und Pflanzenpathologie, sowie einem Qualitätskontrolle-Check-In verschiedener Industrien verwendet worden. In einfachen Begriffen, in ELISA, wird ein unbekannter Betrag des Antigens an einer Oberfläche angebracht, und dann wird ein spezifischer Antikörper über die Oberfläche angewandt, so dass es zum Antigen binden kann. Dieser Antikörper wird mit einem Enzym, und im Endschritt verbunden, eine Substanz, die das Substrat des Enzyms enthält, wird hinzugefügt. Die nachfolgende Reaktion erzeugt ein feststellbares Signal, meistens ein Farbwechsel im Substrat.

Das Durchführen eines ELISA ist mit mindestens einem Antikörper mit der Genauigkeit für ein besonderes Antigen verbunden. Die Probe mit einem unbekannten Betrag des Antigens wird auf einer festen Unterstützung (gewöhnlich ein Polystyrol microtiter Teller) irgendein nichtspezifisch (über die Adsorption zur Oberfläche) oder spezifisch (über die Festnahme durch einen anderen Antikörper unbeweglich gemacht, der zu demselben Antigen, in einem "belegten Butterbrot" ELISA spezifisch ist). Nachdem das Antigen unbeweglich gemacht wird, wird der Entdeckungsantikörper hinzugefügt, einen Komplex mit dem Antigen bildend. Der Entdeckungsantikörper kann covalently sein, der mit einem Enzym verbunden ist, oder kann selbst durch einen sekundären Antikörper entdeckt werden, der mit einem Enzym durch bioconjugation verbunden wird. Zwischen jedem Schritt wird der Teller normalerweise mit einer milden reinigenden Lösung gewaschen, irgendwelche Proteine oder Antikörper zu entfernen, die nicht spezifisch gebunden werden. Nach dem Finale waschen Schritt, der Teller wird durch das Hinzufügen eines enzymatischen Substrats entwickelt, um ein sichtbares Signal zu erzeugen, das die Menge des Antigens in der Probe anzeigt.

Grundsatz

Als ein "nasses Laboratorium" analytische Biochemie-Feinprobe schließt ELISA Entdeckung eines "analyte" ein (d. h. die spezifische Substanz, deren Anwesenheit quantitativ oder qualitativ analysiert wird) in einer flüssigen Probe durch eine Methode, die fortsetzt, flüssige Reagenzien während der "Analyse" zu verwenden (d. h. kontrollierte Folge von biochemischen Reaktionen, die ein Signal erzeugen werden, das gemessen und interpretiert als ein Maß des Betrags von analyte in der Probe leicht gemessen werden kann), der Flüssigkeit bleibt und innerhalb eines Reaktionsraums oder gut bleibt, der erforderlich ist, um die Reaktionspartner enthalten zu halten; es ist entgegengesetzt, um Laboratorium "auszutrocknen", das trockene Streifen verwenden kann - und selbst wenn die Probe Flüssigkeit ist (z.B ein gemessener kleiner Fall), schließt der Endentdeckungsschritt in "der trockenen" Analyse das Lesen eines ausgetrockneten Streifens durch Methoden wie reflectometry ein und braucht keinen Reaktionseindämmungsraum, um Überlauf zu verhindern oder sich zwischen Proben vermischend.

Als eine verschiedenartige Feinprobe trennt ELISA einen Bestandteil der analytischen Reaktionsmischung durch das Absorbieren bestimmter Bestandteile auf eine feste Phase, die physisch unbeweglich gemacht wird. In ELISA wird eine flüssige Probe auf eine stationäre feste Phase mit speziellen verbindlichen Eigenschaften hinzugefügt und wird von vielfachen flüssigen Reagenzien gefolgt, die folgend hinzugefügt, ausgebrütet und gefolgt von einer optischen Änderung (z.B Farbenentwicklung durch das Produkt einer enzymatischen Reaktion) in der Endflüssigkeit in gut gewaschen werden, von dem die Menge des analyte gemessen wird. Das qualitative "Lesen" hat gewöhnlich auf der Entdeckung der Intensität des übersandten Lichtes durch den spektrofotometrischen gestützt, der quantitation der Übertragung von einem spezifischen Typ des Lichtes durch die Flüssigkeit (sowie der durchsichtige Boden gut in mehrgut Teller-Format) einschließt. Die Empfindlichkeit der Entdeckung hängt von Erweiterung des Signals während der analytischen Reaktionen ab. Da Enzym-Reaktionen sehr gut bekannte Erweiterungsprozesse sind, wird das Signal durch Enzyme erzeugt, die mit den Entdeckungsreagenzien in festen Verhältnissen verbunden werden, um genaue Quantifizierung - so der Name "Verbundenes Enzym" zu erlauben.

Der analyte wird auch den ligand genannt, weil es spezifisch binden wird oder ligate zu einem Entdeckungsreagens und so ELISA Fällen unter der größeren Kategorie von Ligand Verbindliche Feinproben. Das ligand-spezifische verbindliche Reagens wird "unbeweglich gemacht" d. h. gewöhnlich angestrichen und auf den durchsichtigen Boden und manchmal auch Giebel gut ausgetrocknet (die stationäre "feste Phase' / "festes Substrat" hier im Vergleich mit der festen Mikropartikel/Perlen, die abgewaschen werden kann), der gewöhnlich als mehrgut als der "Teller von Elisa bekannter Teller" gebaut wird. Herkömmlich wie andere Formen von immunoassays wird die Genauigkeit der Typ-Reaktion Antigen-Antibody verwendet, weil es leicht ist, einen Antikörper spezifisch gegen ein Antigen in großen Mengen als ein Reagens zu erheben. Wechselweise, wenn der analyte selbst ein Antikörper ist, kann sein Zielantigen als das verbindliche Reagens verwendet werden.

Geschichte

Vor der Entwicklung des ELISA war die einzige Auswahl, für einen immunoassay zu führen, radioimmunoassay, eine Technik mit radioaktiv etikettierten Antigenen oder Antikörpern. In radioimmunoassay stellt die Radioaktivität das Signal zur Verfügung, das anzeigt, ob ein spezifisches Antigen oder Antikörper in der Probe da sind. Radioimmunoassay wurde zuerst in einem Vortrag von Rosalyn Sussman Yalow beschrieben, und Solomon Berson hat 1960 veröffentlicht.

Weil Radioaktivität eine potenzielle Gesundheitsbedrohung darstellt, wurde eine sicherere Alternative gesucht. Eine passende Alternative zu radioimmunoassay würde ein nichtradioaktives Signal im Platz des radioaktiven Signals einsetzen. Wenn Enzyme (wie peroxidase) mit passenden Substraten reagieren (wie ABTS oder 3,3', 5,5 '-tetramethylbenzidine), kommt eine Änderung in der Farbe vor, der als ein Signal verwendet wird. Jedoch muss das Signal mit der Anwesenheit des Antikörpers oder Antigens vereinigt werden, das ist, warum das Enzym mit einem passenden Antikörper verbunden werden muss. Dieser sich verbindende Prozess wurde von Stratis Avrameas und G. B. Pierce unabhängig entwickelt. Da es notwendig ist, jeden ungebundenen Antikörper oder Antigen durch die Wäsche zu entfernen, müssen der Antikörper oder das Antigen zur Oberfläche des Behälters befestigt werden; d. h. der immunosorbent muss bereit sein. Eine Technik, um das zu vollbringen, wurde von Wide und Jerker Porath 1966 veröffentlicht.

1971 haben Peter Perlmann und Eva Engvall an der Stockholmer Universität in Schweden, und Anton Schuurs und Bauke van Weemen in den Niederlanden unabhängig Papiere veröffentlicht, die diese Kenntnisse in Methoden synthetisiert haben, EIA/ELISA durchzuführen.

Traditioneller ELISA bezieht normalerweise chromogenic Reporter und Substrate ein, die eine Art erkennbaren Farbwechsel erzeugen, um die Anwesenheit des Antigens oder analyte anzuzeigen. Neuere ELISA ähnliche Techniken verwerten fluorogenic, electrochemiluminescent, und PCR Echtzeitreporter, um quantitativ bestimmbare Signale zu schaffen. Diese neuen Reporter können verschiedene Vorteile einschließlich höherer Empfindlichkeiten haben und gleichzeitig zu senden. In Fachbegriffen sind neuere Feinproben dieses Typs nicht ausschließlich ELISAs, weil sie nicht "Enzym-verbunden" werden, aber stattdessen mit einem nichtenzymatischen Reporter verbunden werden. Jedoch vorausgesetzt, dass die allgemeinen Grundsätze in diesen Feinproben größtenteils ähnlich sind, werden sie häufig in derselben Kategorie wie ELISAs gruppiert.

Typen

"Indirekter" ELISA

Die Schritte von "indirektem" ELISA folgen dem Mechanismus below: -

• Eine gepufferte Lösung des Antigens, das dafür zu prüfen ist, wird zu jedem gut eines microtiter Tellers hinzugefügt, wo es Zeit gegeben wird, um am Plastik durch Anklage-Wechselwirkungen zu kleben.
• Eine Lösung des nichtreagierenden Proteins, wie Rinderserum-Albumin oder Kasein, wird hinzugefügt, um jede Plastikoberfläche in gut zu blockieren, der nicht gestrichen durch das Antigen bleibt.
• Als nächstes wird der primäre Antikörper hinzugefügt, der spezifisch zum Testantigen bindet, das Überzug gut ist. Dieser primäre Antikörper konnte auch im Serum eines Spenders sein, um für die Reaktionsfähigkeit zum Antigen geprüft zu werden.
• Später wird ein sekundärer Antikörper hinzugefügt, der den primären Antikörper binden wird. Dieser sekundäre Antikörper ließ häufig ein Enzym ihm beifügen, der eine unwesentliche Wirkung auf die verbindlichen Eigenschaften des Antikörpers hat.
• Ein Substrat für dieses Enzym wird dann hinzugefügt. Häufig ändert dieses Substrat Farbe nach der Reaktion mit dem Enzym. Der Farbwechsel zeigt, dass sekundärer Antikörper zum primären Antikörper gebunden hat, der stark andeutet, dass der Spender eine geschützte Reaktion zum Testantigen gehabt hat. Das kann in einer klinischen Einstellung, und in R&D. nützlich

• Je höher die Konzentration des primären Antikörpers, der im Serum, desto stärker der Farbwechsel da gewesen ist. Häufig wird ein Spektrometer verwendet, um quantitative Werte für die Farbenkraft zu geben.

Das Enzym handelt als ein Verstärker; selbst wenn nur wenige Enzym-verbundene Antikörper bestimmt bleiben, werden die Enzym-Moleküle viele Signalmoleküle erzeugen. Innerhalb von Beschränkungen des gesunden Menschenverstands kann das Enzym beim Produzieren der Farbe unbestimmt gehen, aber der mehr primäre Antikörper ist im Spender-Serum der mehr sekundäre Antikörper + da Enzym wird binden, und die schnellere Farbe wird sich entwickeln. Ein Hauptnachteil des indirekten ELISA ist, dass die Methode der Antigen-Immobilisierung nichtspezifisch ist; wenn Serum als die Quelle des Testantigens verwendet wird, können alle Proteine in der Probe beim microtiter Teller bleiben so, so müssen sich kleine Konzentrationen von analyte im Serum mit anderen Serum-Proteinen bewerben, wenn sie zu gut Oberfläche binden. Der belegte Butterbrot oder direkter ELISA stellen eine Lösung dieses Problems, durch das Verwenden eines für das Testantigen spezifischen "Festnahme"-Antikörpers zur Verfügung, um es aus der molekularen Mischung des Serums zu ziehen.

ELISA kann in einem qualitativen oder quantitativen Format geführt werden. Qualitative Ergebnisse stellen ein einfaches positives oder negatives Ergebnis (ja oder nicht) für eine Probe zur Verfügung. Die Abkürzung zwischen positivem und negativem wird vom Analytiker bestimmt und kann statistisch sein. Zwei- oder dreimal wird die Standardabweichung (Fehler, der einem Test innewohnend ist), häufig verwendet, um positiv von negativen Proben zu unterscheiden. In quantitativem ELISA ist die optische Dichte (OD) der Probe im Vergleich zu einer Standardkurve, die normalerweise eine Serienverdünnung einer Lösung der bekannten Konzentration des Zielmoleküls ist. Zum Beispiel, wenn eine Testprobe einen OD 1.0 zurückgibt, muss der Punkt auf der Standardkurve, die OD = 1.0 gegeben hat, derselben analyte Konzentration wie Ihre Probe sein.

Belegter Butterbrot ELISA

Weniger - wird die allgemeine Variante dieser Technik, genannt "belegten Butterbrot" ELISA, verwendet, um Beispielantigen zu entdecken. Die Schritte sind wie folgt:

1. Bereiten Sie eine Oberfläche vor, zu der eine bekannte Menge des Festnahme-Antikörpers gebunden wird.
2. Blockieren Sie irgendwelche nichtspezifischen verbindlichen Seiten auf der Oberfläche.
3. Wenden Sie die Antigen enthaltende Probe auf den Teller an.
4. Waschen Sie den Teller, so dass ungebundenes Antigen entfernt wird.
5. Ein spezifischer Antikörper wird hinzugefügt, und bindet zum Antigen (folglich der 'belegte Butterbrot': Ag wird zwischen zwei Antikörpern durchstochen);
6. Wenden Sie Enzym-verbundene sekundäre Antikörper als Entdeckungsantikörper an, die auch spezifisch zum (nichtspezifischen) Gebiet von Fc des Antikörpers binden.
7. Waschen Sie den Teller, so dass sich das ungebundene Antikörper-Enzym paart, werden entfernt.
8. Wenden Sie eine Chemikalie an, die durch das Enzym in eine Farbe oder elektrochemisches oder Leuchtstoffsignal umgewandelt wird.
9. Messen Sie das Absorptionsvermögen oder die Fluoreszenz oder das elektrochemische Signal (z.B, Strom) von den Teller-Bohrlöchern, um die Anwesenheit und Menge des Antigens zu bestimmen.

Das Image schließt nach rechts den Gebrauch eines sekundären Antikörpers ein, der zu einem Enzym aber im technischen Sinn konjugiert ist, das ist nicht notwendig, wenn der primäre Antikörper zu einem Enzym konjugiert wird. Jedoch vermeidet der Gebrauch eines verbundenen sekundären Antikörpers den teuren Prozess, Enzym-verbundene Antikörper für jedes Antigen zu schaffen, das man könnte entdecken wollen. Durch das Verwenden eines Enzym-verbundenen Antikörpers, der das Gebiet von Fc anderer Antikörper bindet, kann dieser derselbe Enzym-verbundene Antikörper in einer Vielfalt von Situationen verwendet werden. Ohne die erste Schicht des "Festnahme"-Antikörpers können irgendwelche Proteine in der Probe (einschließlich Serum-Proteine) zur Teller-Oberfläche konkurrenzfähig adsorbieren, die Menge des unbeweglich gemachten Antigens senkend. Der Gebrauch des gereinigten spezifischen Antikörpers, um das Antigen dem Plastik beizufügen, beseitigt ein Bedürfnis, das Antigen von komplizierten Mischungen vor dem Maß zu reinigen, die Feinprobe vereinfachend, und die Genauigkeit und die Empfindlichkeit der Feinprobe vergrößernd.

Ein beschreibender Zeichentrickfilm der Anwendung des belegten Butterbrots ELISA zur Hausschwangerschaft-Prüfung kann hier gefunden werden.

Konkurrenzfähiger ELISA

Ein dritter Gebrauch von ELISA ist durch die Wettbewerbsschwergängigkeit. Die Schritte für diesen ELISA sind etwas verschieden als die ersten zwei Beispiele:

1. Unetikettierter Antikörper wird in Gegenwart von seinem Antigen (Probe) ausgebrütet.
2. Diese bestimmten Komplexe des Antikörpers/Antigens werden dann zu einem Antigen-gekleideten gut hinzugefügt.
3. Der Teller wird gewaschen, so dass ungebundener Antikörper entfernt wird. (Je mehr Antigen in der Probe, desto weniger Antikörper im Stande sein wird, zum Antigen in so, folglich "Konkurrenz zu binden.")
4. Der sekundäre Antikörper, der zum primären Antikörper spezifisch ist, wird hinzugefügt. Dieser zweite Antikörper wird mit dem Enzym verbunden.
5. Ein Substrat wird hinzugefügt, und restliche Enzyme entlocken einen chromogenic oder Leuchtstoffsignal.
6. Die Reaktion wird angehalten, um schließliche Sättigung des Signals zu verhindern

(Bemerken Sie, dass einige ELISA Wettbewerbsbastelsätze Enzym-verbundenes Antigen aber nicht Enzym-verbundenen Antikörper einschließen. Das etikettierte Antigen bewirbt sich um den primären Antikörper verbindliche Seiten mit Ihrem (unetikettierten) Beispielantigen. Mehr Antigen in der Probe das weniger etikettierte Antigen wird in gut und das schwächere das Signal behalten).

Es ist üblich, dass das Antigen in gut nicht zuerst eingestellt wird.

Für die Entdeckung von HIV-Antikörpern werden die Bohrlöcher des microtiter Tellers mit dem HIV-Antigen angestrichen. Zwei spezifische Antikörper, werden ein konjugierter mit dem Enzym und der anderen Gegenwart im Serum verwendet (wenn Serum für den Antikörper positiv ist). Konkurrenz kommt zwischen den zwei Antikörpern für dasselbe Antigen vor. Zu prüfende Seren werden zu diesen Bohrlöchern hinzugefügt und an 37 Graden ausgebrütet und dann gewaschen. Wenn Antikörper da sind, kommt Reaktion des Antigen-Antikörpers vor. Es gibt kein Antigen ist nach etikettierten spezifischen HIV-Antikörpern des Enzyms abgereist. Diese Antikörper bleiben frei nach der Hinzufügung und werden von während der Wäsche gewaschen. Substrat wird hinzugefügt, aber es gibt kein Enzym, um ihm deshalb zu folgen, positives Ergebnis zeigt keinen Farbwechsel.

Vielfacher und Tragbarer ELISA (M&P ELISA) (ELISA Rückseite in veröffentlichten Zeitungen)

Eine neue Technik (EP 1 499 894 B1 in der EPO Meldung 25.02.209 N. 2009/09; USPTO 7510687 in der USPTO Meldung am 31.03.2009; ZL 03810029.0 in SIPO PRC Meldung am 08.04.2009) verwendet eine feste Phase, die aus einer immunosorbent Polystyrol-Stange mit dem 8-12 Hervorstehen ogives zusammengesetzt ist. Das komplette Gerät wird in ein Reagenzglas versenkt, das die gesammelte Probe enthält, und die folgenden Schritte (Wäsche, Inkubation im verbundenen und Inkubation in chromogenous) werden durch das Tauchen des ogives in Mikrobohrlöchern von mit Reagenzien vorgefüllten Standardmikrotellern ausgeführt.

Die Vorteile dieser Technik sind wie folgt:

1. Der ogives kann jeder zu einem verschiedenen Reagens sensibilisiert werden, die gleichzeitige Entdeckung von verschiedenen Antikörpern und/oder verschiedenen Antigenen für Mehrzielfeinproben erlaubend;
2. Das Beispielvolumen kann vergrößert werden, um die Testempfindlichkeit im klinischen (Blut, Speichel, Urin), Essen (Hauptteil-Milch, vereinte Eier) und Umwelt(wasser)-Proben zu verbessern;
3. Ein ogive wird unsensibilisiert verlassen, um die nichtspezifischen Reaktionen der Probe zu messen;
4. Der Gebrauch des Laborbedarfs, um Beispielaliquoten zu verteilen, Lösung und Reagenzien in Mikrobohrlöchern waschend, ist nicht erforderlich, die Entwicklung von zum Gebrauch bereiten Laboratorium-Bastelsätzen und Vor-Ort-Bastelsätzen erleichternd.

Anwendungen

Weil der ELISA durchgeführt werden kann, um entweder die Anwesenheit des Antigens oder die Anwesenheit des Antikörpers in einer Probe zu bewerten, ist es ein nützliches Werkzeug, um Serum-Antikörper-Konzentrationen (solcher als mit dem HIV-Test oder Westvirus von Nil) zu bestimmen. Es hat auch Anwendungen in der Nahrungsmittelindustrie im Ermitteln potenzieller Nahrungsmittelallergene wie Milch, Erdnüsse, Walnüsse, Mandeln und Eier gefunden. ELISA kann auch in der Toxikologie als ein schneller vermutlicher Schirm für bestimmte Klassen von Rauschgiften verwendet werden.

Der ELISA war der erste Abschirmungstest, der weit für HIV wegen seiner hohen Empfindlichkeit verwendet ist. In einem ELISA wird ein Serum einer Person 400-fach und angewandt zu einem Teller verdünnt, dem HIV-Antigene beigefügt werden. Wenn Antikörper zu HIV im Serum da sind, können sie zu diesen HIV-Antigenen binden. Der Teller wird dann gewaschen, um alle anderen Bestandteile des Serums zu entfernen. Ein besonders bereiter "sekundärer Antikörper" — ein Antikörper, der zu anderen Antikörpern bindet — wird dann auf den Teller angewandt, gefolgt von einem anderen waschen sich. Dieser sekundäre Antikörper wird im Voraus mit einem Enzym chemisch verbunden.

So wird der Teller Enzym im Verhältnis im Wert vom sekundären zum Teller gebundenen Antikörper enthalten. Ein Substrat für das Enzym wird angewandt, und die Katalyse durch das Enzym führt zu einer Änderung in der Farbe oder Fluoreszenz. ELISA Ergebnisse werden als eine Zahl berichtet; der am meisten umstrittene Aspekt dieses Tests bestimmt den "Abkürzungs"-Punkt zwischen einem positiven und einem negativen Ergebnis.

Ein Abkürzungspunkt kann durch das Vergleichen davon mit einem bekannten Standard bestimmt werden. Wenn ein ELISA-Test für das Rauschgift verwendet wird, das sich am Arbeitsplatz filmen lässt, eine Abkürzungskonzentration, 50 ng/mL werden zum Beispiel gegründet, und eine Probe, die die Standardkonzentration von analyte enthält, wird bereit sein. Unknowns, die ein Signal erzeugen, das stärker ist als die bekannte Probe, sind "positiv". Diejenigen, die schwächeres Signal erzeugen, sind "negativ".

Arzt Dennis E Bidwell und Alister Voller haben den ELISA-Test geschaffen, um verschiedene Art von Krankheiten, wie Sumpffieber, die Krankheit von Chagas und Krankheit von Johne zu entdecken. ELISA Tests werden auch als in in der vitro Diagnostik in medizinischen Laboratorien verwendet. Der andere Gebrauch von ELISA schließt ein:

• Entdeckung von Antikörpern von Mycobaterium in Tuberkulose.
• Entdeckung von rotavirus in Fäkalien.
• Entdeckung der Leberentzündung B Anschreiber im Serum.
• Entdeckung von enterotoxin von E. coli in Fäkalien.
• Entdeckung des HIV in Blutproben.

Siehe auch

• Feinprobe
• Eva Engvall
• ELISPOT
• Immunoassay
• Immunoscreening
• Radioimmunoassay
• Sekretionsfeinprobe
• Seitlicher Fluss-Test
• Magnetischer immunoassay
• Fleck-Verminderungsneutralisierung prüft

Links

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• Ein belebter Tutorenkurs, der die direkten und indirekten ELISA Methoden vergleicht
• "Einführung in die ELISA Tätigkeit - Anfänger walkthrough ELISA, der verwendet ist, um HIV, einschließlich Zeichentrickfilme an der Universität Arizonas zu entdecken
• Online-Werkzeug für die ELISA Analyse