Biotin, auch bekannt als Vitamin H oder Coenzyme R, ist ein wasserlösliches B-Komplex-Vitamin (Vitamin B). Es wird aus einem ureido (tetrahydroimidizalone) mit einem Tetrahydrothiophene-Ring verschmolzener Ring zusammengesetzt. Eine valeric Säure substituent wird einem der Kohlenstoff-Atome des Tetrahydrothiophene-Rings beigefügt. Biotin ist ein coenzyme in der Synthese von Fettsäuren, isoleucine, und valine, und es spielt eine Rolle in gluconeogenesis.

Allgemeine Übersicht

Biotin ist für das Zellwachstum, die Produktion von Fettsäuren und den Metabolismus von Fetten und Aminosäuren notwendig. Es spielt eine Rolle im sauren Zitronenzyklus, der der Prozess ist, durch den biochemische Energie während der aerobic Atmung erzeugt wird. Biotin hilft nicht nur bei verschiedenen metabolischen Reaktionen sondern auch hilft, Kohlendioxyd zu übertragen. Biotin kann auch im Aufrechterhalten eines unveränderlichen Blutzuckerspiegels nützlich sein. Biotin wird häufig empfohlen, um Haar und Nägel zu stärken. Demzufolge wird es in vieler Kosmetik und Gesundheitsprodukten für das Haar und die Haut gefunden, obwohl es durch das Haar oder die Haut selbst nicht absorbiert werden kann.

Mangel von Biotin ist selten, weil, im Allgemeinen, Darmbakterien biotin über die täglichen Voraussetzungen des Körpers erzeugen. Deshalb schreiben gesetzliche Agenturen in vielen Ländern, zum Beispiel die USA und Australien, keine empfohlene tägliche Aufnahme von biotin vor. Jedoch bestehen mehrere metabolische Unordnungen, in denen ein Metabolismus einer Person von biotin anomal ist.

Biosynthese

Biotin hat eine ungewöhnliche Struktur. Es hat zwei Seitenringe verschmolzen zusammen. Die zwei Seitenringe sind imidazole und thiophene. Biotin ist ein heterocyclic S-containing (mono-) carboxylic Säure. Biotin wird von zwei Vorgängern, alanine und pimeloyl-CoA über drei Enzyme gemacht. 8 Amino 7 oxopelargonic Säure synthase sind ein pyridoxal 5 '-Phosphatenzym. Der pimeloyl-CoA, konnte durch einen modifizierten sauren Fettpfad erzeugt werden, der einen malonyl thioester als der Starter einschließt. 7,8-Diaminopelargonic Säure (DAPA) aminotransferase, ist im Verwenden von S-Adenosyl methionine (Dasselbe) als der NH2 Spender ungewöhnlich. Dethiobiotin synthethase katalysiert die Bildung des Ureido-Rings über einen DAPA carbamate aktiviert mit ATP. Biotin synthase zerspaltet reduktiv AdoMet in einen deoxyadenosyl Radikalen — ein erster auf dethiobiotin gebildeter Radikaler wird vom Schwefel-Spender gefangen, der, wie man fand, der Eisenschwefel (Fe-S) im Enzym enthaltenes Zentrum war.

Biochemie von Cofactor

- (+) ist-Biotin ein cofactor verantwortlicher für die Kohlendioxyd-Übertragung in mehreren carboxylase Enzymen:

• Acetyl-CoA carboxylase Alpha
• Acetyl-CoA carboxylase Beta
• Methylcrotonyl-CoA carboxylase
• Propionyl-CoA carboxylase
• Pyruvate carboxylase

Es ist in der sauren Fettsynthese, dem Aminosäure-Katabolismus der verzweigten Kette und gluconeogenesis wichtig. Biotin covalently haftet der Gruppe des Epsilons-amino von spezifischen lysine Rückständen in diesen carboxylases an. Diese biotinylation Reaktion verlangt ATP und wird durch holocarboxylase synthetase katalysiert. Die Verhaftung von biotin zu verschiedenen chemischen Seiten kann als eine wichtige Labortechnik verwendet werden, um verschiedene Prozesse einschließlich Protein-Lokalisierung, Protein-Wechselwirkungen, DNA-Abschrift und Erwiderung zu studieren. Wie man bekannt, ist Biotinidase selbst zu biotinylate histone Proteine fähig, aber wenig biotin wird natürlich beigefügt chromatin gefunden.

Biotin bindet sehr dicht zum tetrameric Protein avidin (auch streptavidin und neutravidin), mit einer Trennung unveränderlicher K in der Ordnung 10, der eine der stärksten bekannten Wechselwirkungen des Proteins-ligand ist, sich dem covalent Band in der Kraft nähernd. Das wird häufig in verschiedenen biotechnological Anwendungen verwendet. Bis 2005, wie man dachte, waren sehr harte Bedingungen erforderlich, das biotin-streptavidin Band zu brechen.

Quellen von biotin

Biotin wird von einer breiten Reihe von Nahrungsmittelquellen in der Diät verbraucht, jedoch gibt es wenige besonders reiche Quellen. Nahrungsmittel mit einem relativ hohen biotin Inhalt schließen schweizerisches Mangoldgemüse, rohes Ei-Eidotter ein (jedoch, der Verbrauch von Ei-Weißen mit Ei-Eidottern minimiert die Wirksamkeit von Ei-Eidotter-biotin in jemandes Körper), Leber, Beeren von Saskatoon, einige Gemüsepflanzen und Erdnüsse. Wie man geschätzt hat, ist die diätetische biotin Aufnahme in Westbevölkerungen 35 bis 70 μg/d (143-287 nmol/d) gewesen.

Biotin ist auch von Ergänzungen verfügbar. Der synthetische Prozess, der von Leo Sternbach und Moses Wolf Goldberg in den 1940er Jahren entwickelt ist, verwendet fumaric Säure als ein Ausgangsmaterial.

Bioverfügbarkeit

Biotin wird auch Vitamin H genannt (der H vertritt "Haar und Haut", deutsche Wörter für das "Haar und die Haut"), oder Vitamin B. Studien auf der Bioverfügbarkeit von biotin sind in Ratten und in Küken geführt worden. Von diesen Studien wurde es beschlossen, dass biotin Bioverfügbarkeit niedrig oder abhängig vom Typ des Essens variabel sein kann, das wird verbraucht. Im Allgemeinen besteht biotin im Essen als Protein gebundene Form oder biocytin. Proteolysis dadurch machen Spaß pro-ist vor der Absorption erforderlich. Dieser Prozess hilft freier Biotin-Ausgabe von biocytin und Protein-gebundenem biotin. Die Biotin-Gegenwart im Getreide ist sogleich verfügbar; jedoch haben die meisten Körner ungefähr eine 20-40-%-Bioverfügbarkeit von biotin.

Eine mögliche Erklärung für die breite Veränderlichkeit in der biotin Bioverfügbarkeit besteht darin, dass es wegen der Fähigkeit eines Organismus ist, verschiedene Biotin-Protein-Obligationen vom Essen zu brechen. Ob ein Organismus ein Enzym mit der Fähigkeit hat zu brechen, wird dieses Band die Bioverfügbarkeit von biotin von den Lebensmitteln bestimmen.

Faktoren, die biotin Voraussetzungen betreffen

Die Frequenz des biotin Randstatus ist nicht bekannt, aber, wie man gefunden hat, ist das Vorkommen des niedrigen Zirkulierens biotin Niveaus in Alkoholikern viel größer gewesen als in der allgemeinen Bevölkerung. Außerdem sind relativ niedrige Stufen von biotin im Urin oder Plasma von Patienten berichtet worden, die teilweisen gastrectomy gehabt haben, oder die andere Ursachen von achlorhydria haben, Patienten, Epileptiker, ältliche Personen und Athleten verbrennen. Schwangerschaft und Laktation können mit einer vergrößerten Nachfrage nach biotin vereinigt werden. In Schwangerschaft kann das wegen einer möglichen Beschleunigung des biotin Katabolismus sein, wohingegen, in der Laktation, die höhere Nachfrage noch aufgehellt werden muss. Neue Studien haben gezeigt, dass biotin Randmangel in der menschlichen Schwangerschaft, wie gezeigt, durch die vergrößerte Harnausscheidung von 3-hydroxyisovaleric Säure da sein kann, hat Harnausscheidung von biotin und bisnorbiotin vermindert, und hat Plasmakonzentration von biotin vermindert. Zusätzlich kann das Rauchen weiter biotin Katabolismus in Frauen beschleunigen.

Mangel

Mangel von Biotin ist relativ selten und mild, und kann mit der Ergänzung gerichtet werden. Solcher Mangel kann durch den Verbrauch von rohen Ei-Weißen verursacht werden (zwei oder mehr rohe Ei-Weiße täglich seit mehreren Monaten essend hat biotin Mangel verursacht, der ernst genug ist, um Symptome http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/druginfo/natural/313.html zu erzeugen), die hohe Niveaus des Proteins avidin enthalten, der biotin stark bindet.

Die erste Demonstration des biotin Mangels in Tieren wurde im gefütterten rohen weißen Ei von Tieren beobachtet. Ratten haben Ei gefüttert, wie man fand, hat weißes Protein Hautentzündung, Haarausfall, Haarausfall und neuromuscular Funktionsstörung entwickelt. Dieses Syndrom wurde Ei weiße Verletzung genannt und wurde entdeckt, durch einen glycoprotein verursacht zu werden, der im weißen Ei gefunden ist, hat avidin genannt.

Avidin denaturates nach der Heizung (des Kochens), während der biotin intakt bleibt.

Symptome vom biotin Mangel schließen ein:

• Haarausfall (Haarausfall)
• Bindehautentzündung
• Hautentzündung in der Form eines schuppigen roten Ausschlags um die Augen, die Nase, den Mund und das genitale Gebiet.
• Neurologische Symptome in Erwachsenen wie Depression, Schlafsucht, Halluzination, und Taubheit und das Prickeln der äußersten Enden.

Der charakteristische Gesichtsausschlag, zusammen mit einem ungewöhnlichen fetten Gesichtsvertrieb, ist das "biotin-unzulängliche Gesicht" von einigen Experten genannt worden. Personen mit erblichen Unordnungen des biotin Mangels haben Beweise der verschlechterten Immunsystem-Funktion einschließlich der vergrößerten Empfänglichkeit für Bakterien- und Pilzinfektionen.

Schwangere Frauen neigen dazu, eine hohe Gefahr des biotin Mangels zu haben. Forschung hat gezeigt, dass fast Hälfte von schwangeren Frauen eine anomale Zunahme von 3-hydroxyisovaleric Säure hat, die reduzierten Status von biotin widerspiegelt. Zahlen von Studien haben berichtet, dass dieser mögliche biotin Mangel während der Schwangerschaft die angeborenen Missbildungen von Säuglings wie Gaumenspalte verursachen kann. Mit dem ausgetrockneten rohen Ei gefütterte Mäuse, um biotin Mangel während der Schwangerschaft zu veranlassen, sind auf bis zu 100 % Vorkommen des malnourishment der Säuglings hinausgelaufen. Säuglings und Embryos sind zum biotin Mangel empfindlicher. Deshalb kann sogar ein mildes Niveau des biotin Mangels der Mutter, der das Äußere von physiologischen Mangel-Zeichen nicht erreicht, eine ernste Folge in den Säuglings verursachen.

Metabolische Unordnungen

Geerbte metabolische durch unzulängliche Tätigkeiten von biotin-abhängigem carboxylases charakterisierte Unordnungen werden vielfacher carboxylase Mangel genannt. Diese schließen Mängel in die Enzyme holocarboxylase synthetase oder biotinidase ein. Mangel von Holocarboxylase synthetase hält die Zellen des Körpers davon ab, biotin effektiv zu verwenden, und stört so vielfache carboxylase Reaktionen. Biochemische und klinische Manifestation schließt ein: Ketolactic-Azidose, organischer aciduria, hyperammonemia, Hautausschlag, Probleme, hypotonia, Beschlagnahmen, Entwicklungsverzögerung, Haarausfall und Koma fütternd.

Mangel von Biotinidase ist nicht wegen unzulänglichen biotin, aber eher zu einem Mangel in den Enzymen, die es bearbeiten. Biotinidase katalysiert die Spaltung von biotin von biocytin und biotinyl-peptides (die proteolytic Degradierungsprodukte jedes holocarboxylase) und verwendet dadurch biotin wieder. Es ist auch im Freigeben biotin von diätetischem Protein-gebundenem biotin wichtig. Allgemeine Symptome schließen verminderten Appetit und Wachstum ein. Symptome von Dermatologic schließen Hautentzündung, Haarausfall (Haarausfall) und achromotrichia (Abwesenheit oder Verlust des Pigments im Haar) ein. Perosis (eine Kürzung und Verdickung von Knochen) wird im Skelett gesehen. Fettleber und Nieresyndrom (FLKS) und hepatischer steatosis können auch vorkommen.

Gebrauch

Gesundheit und Diät

Zuckerkrankheit

Diabetiker können aus biotin Ergänzung einen Nutzen ziehen. Sowohl im Insulin-Abhängigen als auch in den Diabetikern "nicht Insulin-Abhängiger, der" an biotin unzulänglich ist, kann die Ergänzung mit biotin Blutzucker-Kontrolle verbessern und helfen, Fasten-Bluttraubenzucker-Niveaus in einer Studie zu senken, die Verminderung von fastendem Traubenzucker hat sich 50 Prozent genähert. Biotin kann auch eine Rolle im Verhindern des Nervenleidens spielen, das häufig mit Zuckerkrankheit, das Reduzieren sowohl die Taubheit als auch das mit der schlechten Traubenzucker-Kontrolle vereinigte Prickeln vereinigt ist.

Haar und Nagel-Probleme

Die Zeichen und Symptome vom biotin Mangel schließen Haarausfall ein, der in der Strenge fortschreitet, um Verlust von Augenwimpern und Augenbrauen in streng unzulänglichen Themen, sowie Nägeln einzuschließen, die brechen, oder Flocke leicht abbrechen. Ergänzungen von Biotin sind in den meisten Apotheken verfügbar, und empfohlene Dosis, um Mangel für Erwachsene zu behandeln, ist ungefähr 30 mcg zu 100 mcg pro Tag.

Palmo Plantar Pustulosis

Patienten mit palmoplantar pustulosis hatten metabolisches Durcheinander von Traubenzucker und Fettsäuren, sowie geschützte Funktionsstörung ist auf biotin Mangel zurückzuführen gewesen, der zu anomalen Manifestationen von Haut, Knochen und anderen Geweben und Organen geführt hat. Alle klinischen, metabolischen und geschützten Unordnungen wurden von der biotin Regierung verbessert. Diese Ergebnisse zeigen an, dass biotin Mangel in den Ausbruch und die Verärgerung der Krankheit und seiner Komplikationen hineingezogen wurde. Die ergänzende Hinzufügung von probiotic Agenten zur biotin Behandlung hat die therapeutische Wirkung des Vitamins verstärkt. Zusätzlich hatten Patienten mit Schuppenflechte vulgaris, systemischer lupus erythematosus, atopic Hautentzündung oder rheumatische Arthritis auch biotin Mangel mit den nachfolgenden metabolischen Abnormitäten und der geschützten Funktionsstörung, und so hat die biotin Behandlung vorteilhafte Effekten in der Therapie der Krankheiten, als im Fall von palmoplantar pustulosis zur Verfügung gestellt.

Wiege-Kappe (seborrheic Hautentzündung)

Kinder mit einer seltenen geerbten metabolischen Unordnung haben phenylketonuria genannt (PKU; in dem unfähig ist zusammenzubrechen, die Aminosäure phenylalanine) entwickeln häufig Hautbedingungen wie Ekzem und seborrheic Hautentzündung in Gebieten des Körpers außer der Kopfhaut. Die schuppigen Hautänderungen, die in Leuten mit PKU vorkommen, können mit der schlechten Fähigkeit verbunden sein, biotin zu verwenden. Wie man bekannt hat, hat Erhöhung diätetischen biotin seborrheic Hautentzündung in diesen Fällen verbessert.

Anderer Gebrauch

Biotechnologie

Biotin wird überall in der biotech Industrie weit verwendet, um Proteine für biochemische Feinproben zu konjugieren. Seine kleine Größe bedeutet, dass die biologische Tätigkeit des Proteins am wahrscheinlichsten ungekünstelt sein wird. Dieser Prozess wird biotinylation genannt. Weil sowohl streptavidin als auch avidin biotin mit der hohen Sympathie binden (K ~10 mol/L) und Genauigkeit, biotinylated Proteine von Interesse von einer Probe durch die Ausnutzung dieser hoch stabilen Wechselwirkung isoliert werden kann. Die Probe wird mit Streptavidin/avidin-Perlen ausgebrütet, Festnahme des biotinylated Proteins von Interesse erlaubend. Irgendwelche anderen Proteine, die zum biotinylated Molekül binden, werden auch bei der Perle bleiben, und alle anderen ungebundenen Proteine können abgewaschen werden. Jedoch, wegen der äußerst starken streptavidin-biotin Wechselwirkung, sind sehr harte Bedingungen zu elute das biotinylated Protein von den Perlen erforderlich (normalerweise 6M Guanidine HCl am pH 1.5), der häufig das Protein von Interesse denaturieren wird. Um dieses Problem zu überlisten, können Perlen, die zu monomeric avidin konjugiert sind, verwendet werden, der eine verminderte biotin-verbindliche Sympathie von ~10 mol/L hat, dem biotinylated Protein von Interesse erlaubend, eluted mit überschüssigem freiem biotin zu sein.

ELISAs machen häufig von biotinylated primären Antikörpern gegen das Antigen von Interesse, gefolgt von einem Entdeckungsschritt mit streptavidin konjugiert zu einem Reporter-Molekül, wie Meerrettich peroxidase Gebrauch.

Giftigkeit

Tierstudien haben wenige, falls etwa, Effekten wegen hoher Dosen von biotin angezeigt. Das kann Beweise zur Verfügung stellen, dass sowohl Tiere als auch Menschen Dosen mindestens einer Größenordnung dulden konnten, die größer ist als jede ihrer Ernährungsvoraussetzungen. Es gibt keine berichteten Fälle von nachteiligen Effekten davon, hohe Dosen des Vitamins, insbesondere wenn verwendet, in der Behandlung von metabolischen Unordnungen zu erhalten, die sebhorrheic Hautentzündung in Säuglings verursachen.

Siehe auch

• Avidin
• Biotinylation
• Vielfacher carboxylase Mangel
• NeutrAvidin
• Photobiotin
• Streptokokkus-Anhängsel
• Streptavidin

Links

• Biotin hat zu Proteinen im PDB gebunden