Keratin bezieht sich auf eine Familie von faserigen Strukturproteinen. Keratin ist der Schlüssel des Strukturmaterials, das die Außenschicht der menschlichen Haut zusammensetzt. Es ist auch der Schlüssel Strukturbestandteil des Haars und der Nägel. Keratin monomers versammeln sich in Bündel, um Zwischenglühfäden zu bilden, die zäh und unlöslich sind und starke unmineralized Gewebe bilden, die in Reptilien, Vögeln, Amphibien und Säugetieren gefunden sind. Die einzige weitere biologische Sache, die bekannt ist, der Schwierigkeit des keratinized Gewebes näher zu kommen, ist chitin.

Etymologie

Keratin ist auf Griechisch  die Genitivform  Bedeutung "des Hornes" von Proto-Indo-European * er-von derselben Bedeutung zurückzuführen.

Funktion

Glühfäden von Keratin sind in keratinocytes in der cornified Schicht der Oberhaut reichlich; das sind Zellen, die keratinization erlebt haben. Außerdem, keratin Glühfäden sind in epithelischen Zellen im Allgemeinen da. Zum Beispiel, wie man bekannt, reagiert Maus thymic epithelische Zellen (TECs) mit Antikörpern für keratin 5, keratin 8 und keratin 14. Diese Antikörper werden als Leuchtstoffanschreiber verwendet, um Teilmengen von TECs in genetischen Studien des Thymus zu unterscheiden.

• der α-keratins im Haar (einschließlich Wolle), Hörner, Nägel, Klauen und Hufe von Säugetieren
• der härtere β-keratins, der in Nägeln und in den Skalen und Klauen von Reptilien, ihre Schalen (Testudines, wie Schildkröte, Schildkröte, Sumpfschildkröte), und in den Federn, Schnäbeln, Klauen von Vögeln und Federkielen von Stachelschweinen gefunden ist. (Diese keratins werden in erster Linie in Beta-Platten gebildet. Jedoch werden Beta-Platten auch in α-keratins gefunden.)

Die baleen Teller von filterfütternden Walfischen werden aus keratin gemacht.

Obwohl es jetzt schwierig ist, sicher zu sein, könnten die Skalen, Klauen, eine Schutzrüstung und die Schnäbel von Dinosauriern wahrscheinlich aus keratin zusammengesetzt worden sein.

Keratins (auch beschrieben als cytokeratins) sind Polymer des Typs I und der Zwischenglühfäden des Typs II, die nur in den Genomen von chordates (Wirbeltiere, Amphioxus, urochordates) gefunden worden sind. Fadenwürmer und viele andere non-chordate Tiere scheinen, nur Zwischenglühfäden des Typs V, lamins zu haben, die ein langes Stange-Gebiet (gegen ein kurzes Stange-Gebiet für den keratins) haben.

Molekulare Biologie und Biochemie

Die Nützlichkeit von keratins hängt von ihrer supermolekularen Ansammlung ab. Diese hängen von den Eigenschaften der individuellen Polypeptide-Ufer ab, die der Reihe nach von ihrer Aminosäure-Zusammensetzung und Folge abhängen. Der α-helix und die β-sheet Motive und Disulfid-Brücken, sind für den conformations von kugelförmigen, funktionellen Proteinen wie Enzyme entscheidend, von denen viele halbunabhängig funktionieren, aber sie übernehmen eine völlig dominierende Rolle in der Architektur und Ansammlung von keratins.

Das Alpha keratin Spirale ist nicht eine wahre Alpha-Spirale, weil es nur 3.5 Rückstände/Umdrehung hat, wo die normale Alpha-Spirale 3.6 Rückstände/Umdrehung hat. Das ist für den verschiedenen helices wichtig, um dichte Disulfid-Obligationen zu bilden. Außerdem grob ist jeder siebente Rückstand ein leucine, so können sie sich aufstellen und den Ufern helfen, durch hydrophobe Wechselwirkungen zusammenzukleben.

Cornification

Cornification ist der Prozess, eine epidermal Barriere im geschichteten squamous epithelischen Gewebe zu bilden. Am Zellniveau wird cornification charakterisiert durch:

• Produktion von keratin
• die Produktion von kleinen pro-linien-reichen (SPRR) Proteinen und transglutaminase, die schließlich einen cornified Zellumschlag unter der Plasmamembran bilden
• Endunterscheidung
• der Verlust von Kernen und organelles, in den Endstufen des cornification Metabolismus hört auf, und die Zellen werden fast durch keratin völlig gefüllt

Während des Prozesses der epithelischen Unterscheidung werden Zellen cornified, weil keratin Protein in längere keratin Zwischenglühfäden vereinigt wird. Schließlich verschwinden der Kern und cytoplasmic organelles, Metabolismus hört auf, und Zellen erleben einen programmierten Tod, weil sie völlig keratinized werden. In vielen anderen Zelltypen, wie Zellen des dermis, fungieren keratin Glühfäden und andere Zwischenglühfäden als ein Teil des cytoskeleton, um die Zelle gegen physische Betonung mechanisch zu stabilisieren. Es tut das Durchschaltungen zu desmosomes, Zellzelle junctional Flecke, und hemidesmosomes, klebende Zellkellermembranenstrukturen.

Zellen in der Oberhaut enthalten eine Strukturmatrix von keratin, der diese äußerste Schicht der Haut fast wasserdicht, und zusammen mit collagen und elastin macht, gibt Haut seine Kraft. Das Reiben und Druck-Ursache-Verdickung des Außen-, cornified Schicht der Oberhaut und bildet Schutzschwielen — nützlich für Athleten und auf den Fingerspitzen von Musikern, die Saiteninstrumente spielen. Zellen von Keratinized epidermal werden ständig verschüttet und ersetzt.

Diese hart, integumentary Strukturen werden durch das Zwischenzellzementieren von Fasern gebildet, die von den Toten, cornified Zellen gebildet sind, die durch Spezialbetten tief innerhalb der Haut erzeugt sind. Haar wächst unaufhörlich, und Federn mausern sich und regenerieren sich. Die konstituierenden Proteine können homolog sein phylogenetically, aber sich etwas in der chemischen Struktur und supermolekularen Organisation unterscheiden. Die Entwicklungsbeziehungen sind kompliziert und nur teilweise bekannt. Vielfache Gene sind für den β-keratins in Federn identifiziert worden, und das ist wahrscheinlich für den ganzen keratins charakteristisch.

Strukturdetails

Faserige keratin Moleküle rollen sich superzusammen, um ein sehr stabiles, linkshändiges superspiralenförmiges Motiv zu multimerise zu bilden, Glühfäden bildend, die aus vielfachen Kopien des keratin monomer bestehen.

Beschränkter Innenraum ist der Grund, warum die dreifache Spirale des Strukturproteins (ohne Beziehung) collagen, gefunden in der Haut, Knorpel und Knochen, ebenfalls einen hohen Prozentsatz von glycine hat. Das Bindegewebe-Protein elastin hat auch einen hohen Prozentsatz sowohl von glycine als auch von alanine. Seidenseidenfibroin, betrachtet als ein β-keratin, kann diese zwei als 75-80 % der Summe, mit 10-15 % serine mit dem Rest haben, der umfangreiche Seitengruppen hat. Die Ketten, sind mit einem Wechseln C  N Orientierung antiparallel. Ein Überwiegen von Aminosäuren mit kleinen, phasenfreien Seitengruppen ist für Strukturproteine charakteristisch, für den H-bonded nahe Verpackung wichtiger ist als chemische Genauigkeit.

Disulfid-Brücken

Zusätzlich zu intra - und zwischenmolekulare Wasserstoffobligationen haben keratins große Beträge von Schwefel enthaltender Aminosäure cysteine, erforderlich für die Disulfid-Brücken, die zusätzliche Kraft und Starrheit durch dauerhaften, thermisch stabilen crosslinking zuteilen — überbrückt ein Rolle-Schwefel auch Spiel in vulkanisiertem Gummi. Menschliches Haar ist etwa 14 % cysteine. Die scharfen Gerüche nach dem brennenden Haar und Gummi sind wegen der gebildeten Schwefel-Zusammensetzungen. Das umfassende Disulfid-Abbinden trägt zur Unlösbarkeit von keratins bei, außer im Trennen oder Reduzieren von Agenten.

Die flexibleren und elastischen keratins des Haars haben weniger Zwischenkettendisulfid-Brücken als der keratins in Säugetierfingernägeln, Hufen und Klauen (homologe Strukturen), die härter sind und mehr wie ihre Analoga in anderen Wirbelklassen. Haar und anderer α-keratins bestehen aus α-helically-coiled einzelnen Protein-Ufern (mit dem regelmäßigen IntrakettenH-Abbinden), die dann weiter in superspiralenförmige Taue gedreht werden, die weiter aufgerollt werden können. Die β-keratins von Reptilien und Vögeln haben β-pleated Platten gedreht zusammen, dann stabilisiert und gehärtet durch Disulfid-Brücken.

Glühfaden-Bildung

Es wurde theoretisiert, dass keratins in 'den harten' und 'das weiche', oder 'cytokeratins' und 'anderer keratins' verbunden werden. Wie man jetzt versteht, ist dieses Modell richtig. Eine neue Kernhinzufügung 2006, um keratins zu beschreiben, zieht das in Betracht.

Glühfäden von Keratin sind Zwischenglühfäden. Wie alle Zwischenglühfäden, keratin Proteine bilden filamentous Polymer in einer Reihe von Zusammenbau-Schritten, die mit dimerization beginnen; dimers versammeln sich in tetramers und octamers und schließlich, die aktuelle Hypothese, hält in Länge-Glühfäden der Einheit (ULF) fähig zum Ausglühen der Länge nach in lange Glühfäden.

Paarung

Die Einträge KRT23, KRT24, KRT25, KRT26, KRT27, KRT28, KRT31, KRT32, KRT33A, KRT33B, KRT34, KRT35, KRT36, KRT37, KRT38, KRT39, KRT40, KRT71, KRT72, KRT73, KRT74, KRT75, KRT76, KRT77, KRT78, KRT79, KRT8, KRT80, KRT81, KRT82, KRT83, KRT84, KRT85 und KRT86 sind verwendet worden, um keratins vorige 20 zu beschreiben.

Seide

Das Seidenseidenfibroin, das von Kerbtieren und Spinnen erzeugt ist, wird häufig als keratins klassifiziert, obwohl es unklar ist, ob sie phylogenetically sind, der mit dem Wirbeltier keratins verbunden ist.

Seide, die in Kerbtier-Puppen, und in Spinngeweben und Ei-Umkleidungen gefunden ist, hat auch β-pleated Platten gedreht, die in Faser-Wunde in größere supermolekulare Anhäufungen vereinigt sind. Die Struktur des spinnerets auf den Schwänzen von Spinnen und die Beiträge ihrer Innendrüsen, stellen bemerkenswerte Kontrolle des schnellen Herauspressens zur Verfügung. Spinne-Seide ist normalerweise ungefähr 1 bis 2 Mikrometer (µm) dick, im Vergleich zu ungefähr 60 µm für das menschliche Haar, und mehr für einige Säugetiere. Biologisch und gewerblich nützliche Eigenschaften von Seidenfasern hängen von der Organisation von vielfachen angrenzenden Protein-Ketten in harte, kristallene Gebiete der unterschiedlichen Größe ab, mit flexiblen, amorphen Gebieten abwechselnd, wo die Ketten zufällig aufgerollt werden. Eine etwas analoge Situation kommt mit synthetischen Polymern wie Nylonstrümpfe, entwickelt als ein Seidenersatz vor. Die Seide vom Hornisse-Kokon enthält Dubletten ungefähr 10 µm über, mit Kernen und Überzug, und kann in bis zu 10 Schichten eingeordnet werden; auch in Flecken der variablen Gestalt. Erwachsene Hornissen verwenden auch Seide als ein Leim, wie Spinnen tun.

Klinische Bedeutung

Einige ansteckende Fungi, wie diejenigen, die Fußpilz und Flechtengrind (d. h. der dermatophytes), oder Batrachochytrium dendrobatidis (Fungus von Chytrid) verursachen, füttern mit keratin.

Krankheiten, die durch Veränderungen in den keratin Genen verursacht sind, schließen ein

• Simplex von Epidermolysis bullosa
• Ichthyosis bullosa von Siemens
• Epidermolytic hyperkeratosis
• Steatocystoma senden gleichzeitig
• Keratosis pharyngis
• Zellbildung von Rhabdoid in Großem Zelllungenkrebsgeschwür mit dem rhabdoid Phänotyp

Außerdem, keratin Ausdruck ist in der Bestimmung epithelischen Ursprungs in anaplastic Krebsen nützlich. Geschwülste, die keratin ausdrücken, schließen Krebsgeschwür, thymomas, Sarkome und trophoblastic Geschwülste ein. Außerdem erlaubt das genaue Ausdruck-Muster von keratin Subtypen Vorhersage des Ursprungs der primären Geschwulst, wenn es Metastasen bewertet. Zum Beispiel drücken hepatocellular Krebsgeschwür normalerweise expresse K8 und K18 und cholangiocarcinomas K7, K8 und K18 aus, während Metastasen des colorectal Krebsgeschwürs K20, aber nicht K7 ausdrücken.

Siehe auch

Links

• Zusammensetzung und β-sheet Struktur von Seide
• Hair-Science.com Zugang auf den mikroskopischen Elementen des Haars