In der Chemie, ein Disulfid-Band (Br. E. disulphide Band) ist ein covalent Band, das gewöhnlich durch die Kopplung von zwei thiol Gruppen abgeleitet ist. Die Verbindung wird auch ein SS-Band oder Disulfid-Brücke genannt. Die gesamte Konnektivität ist deshalb R S S R. Die Fachsprache wird in der Biochemie weit verwendet. In formellen Begriffen ist die Verbindung ein persulfide, in der Analogie zu seinem verwandten, Peroxyd (R O O R), aber diese Fachsprache ist dunkel und wird (außer in der Verweisung auf R S S H oder H S S H Zusammensetzungen) nicht mehr verwendet.

Eigenschaften

Das Disulfid-Band ist mit einer typischen Band-Trennungsenergie von 60 kcal/mole stark. Um ungefähr 40 % schwächer seiend als C-C und C-H Obligationen ist das Disulfid-Band so häufig die "schwache Verbindung" zu vielen Molekülen. Außerdem, die Polarisierbarkeit des divalent Schwefels widerspiegelnd, ist das S-S Band gegen die Spaltung durch polare Reagenzien, sowohl electrophiles als auch besonders nucleophiles empfindlich:

:RS-SR + Nu  RS-Nu + RS

Das Disulfid-Band ist ungefähr 2.05 Å in der Länge, ungefähr 0.5 Å länger als ein C-C Band. Die Folge über die S-S Achse ist einer niedrigen Barriere unterworfen. Disulfide zeigen eine verschiedene Vorliebe für zweiflächige Winkel, die sich 90 ° nähern. Wenn sich der Winkel 0 ° oder 180 ° nähert, dann ist das Disulfid ein bedeutsam besserer oxidant.

Disulfide, wo die zwei R Gruppen dasselbe sind, werden symmetrisch, Beispiele genannt, die diphenyl Disulfid und dimethyl Disulfid sind. Wenn die zwei R Gruppen nicht identisch sind, wie man sagt, ist die Zusammensetzung ein unsymmetrisches oder Mischdisulfid.

Obwohl der hydrogenation von Disulfiden gewöhnlich nicht praktisch ist, stellt das für die Reaktion unveränderliche Gleichgewicht ein Maß des Standards redox Potenzial für Disulfide zur Verfügung:

:RSSR + H  2 RSH

Dieser Wert ist ungefähr-250 mV gegen NHE (pH = 7). Vergleichsweise ist das Standardverminderungspotenzial für ferrodoxins ungefähr-430 mV.

Vorbereitung und Reaktionen

Bildung von Disulfiden

Disulfid-Obligationen werden gewöhnlich von der Oxydation von sulfhydryl (-SCH) Gruppen besonders in biologischen Zusammenhängen gebildet. Die Transformation wird wie folgt gezeichnet:

:2 RSH  RS-SR + 2 H + 2 e

Eine Vielfalt von oxidants fördert diese Reaktion einschließlich Luft und Wasserstoffperoxids. Wie man denkt, gehen solche Reaktionen über sulfenic saure Zwischenglieder weiter. Im Laboratorium wird das Jod in Gegenwart von der Basis allgemein verwendet, um thiols zu Disulfiden zu oxidieren. Mehrere Metalle, wie Kupfer (II) und Eisen (III) Komplexe betreffen diese Reaktion. Wechselweise haben sich Disulfid-Obligationen in Proteinen häufig durch den Thiol-Disulfid-Austausch geformt:

: RS-SR + R'SH R'S-SR + RSH

Solche Reaktionen werden durch Enzyme in einigen Fällen vermittelt, und in anderen Fällen sind unter der Gleichgewicht-Kontrolle besonders in Gegenwart von einem katalytischen Betrag der Basis.

Die Alkylierung von alkalischem Metall di - und Polysulfide gibt Disulfide. "Thiokol" Polymer entstehen, wenn Natriumspolysulfid mit einem alkyl dihalide behandelt wird. In der gegenteiligen Reaktion, carbanionic Reagenzien reagieren mit dem elementaren Schwefel, um Mischungen des thioether, des Disulfids und der höheren Polysulfide zu gewähren. Diese Reaktionen sind häufig unauswählend, aber können für spezifische Anwendungen optimiert werden.

Viele Spezialmethoden sind entwickelt worden, um Disulfide gewöhnlich für Anwendungen in der organischen Synthese zu bilden. Reagenzien, die die Entsprechung von "RS" liefern, reagieren mit thiols, um asymmetrische Disulfide zu geben:

: RSH + R'SNR"  RS-SR' + HNR", wo R "N = phthalimido

Spaltung von Disulfiden

Die wichtigste Reaktion von Disulfid-Obligationen ist ihre Spaltung, die über die Verminderung vorkommt. Eine Vielfalt von reductants kann verwendet werden. In der Biochemie, thiols wie mercaptoethanol (b-ME) oder dithiothreitol (DTT) Aufschlag als reductants, werden die thiol Reagenzien im Übermaß verwendet, um das Gleichgewicht nach rechts zu steuern:

: RS-SR + HOCHCHSH HOCHCHS-SCHCHOH + 2 RSH

Der reductant Tris (2-carboxyethyl) phosphine (TCEP) ist nützlich, daneben geruchlos im Vergleich zu b-ME und DTT zu sein, weil es auswählend ist, sowohl an alkalischen als auch an acidic Bedingungen (verschieden von DTT) arbeitend, ist mehr wasserquellfähig und gegen die Oxydation in Luft widerstandsfähiger. Außerdem ist es häufig nicht erforderlich, TCEP vor der Modifizierung des Proteins thiols zu entfernen

In der organischen Synthese, hydride Agenten werden normalerweise für die Spaltung von Disulfiden, wie Natrium borohydride verwendet. Aggressiver werden alkalische Metalle diese Reaktion bewirken:

: RS-SR + 2 Na  2 NaSR

Diesen Reaktionen wird häufig von protonation des resultierenden Metalls thiolate gefolgt:

: NaSR + HCl  HSR + NaCl

Thiol-Disulfid-Austausch ist eine chemische Reaktion, in der eine thiolate Gruppe ein Schwefel-Atom eines Disulfid-Bandes-s-s-angreift. Das ursprüngliche Disulfid-Band wird gebrochen, und sein anderes Schwefel-Atom (grünes Atom in der Abbildung 1) wird als ein neuer thiolate veröffentlicht, die negative Anklage wegtragend. Inzwischen formt sich ein neues Disulfid-Band zwischen dem Angreifen thiolate (rotes Atom in der Abbildung 1) und dem ursprünglichen Schwefel-Atom (blaues Atom in der Abbildung 1).

Thiolates, nicht thiols, greifen Disulfid-Obligationen an. Folglich wird Thiol-Disulfid-Austausch am niedrigen pH gehemmt (normalerweise, unten 8) wo der protonated thiol Form hinsichtlich des deprotonated thiolate Form bevorzugt wird. (Der pKa einer typischen thiol Gruppe ist ungefähr 8.3, aber kann sich wegen seiner Umgebung ändern.)

Thiol-Disulfid-Austausch ist die Hauptreaktion, durch die Disulfid-Obligationen gebildet und in einem Protein umgeordnet werden. Die Neuordnung von Disulfid-Obligationen innerhalb eines Proteins kommt allgemein über Intraprotein-Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen vor; eine thiolate Gruppe eines cysteine Rückstands greift eine der eigenen Disulfid-Obligationen des Proteins an. Dieser Prozess der Disulfid-Neuordnung (bekannt als das Disulfid-Schlurfen) ändert die Zahl von Disulfid-Obligationen innerhalb eines Proteins, bloß ihre Position nicht (d. h., welche cysteines verpfändet werden). Disulfid, das umgruppiert, ist allgemein viel schneller als Reaktionen der Oxydation/Verminderung, die die Zahl von Disulfid-Obligationen innerhalb eines Proteins ändern. Die Oxydation und die Verminderung von Protein-Disulfid-Obligationen in vitro kommen auch allgemein über Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen vor. Gewöhnlich greift der thiolate von redox Reagens wie glutathione oder dithiothreitol das Disulfid-Band auf einem Protein an, das ein Mischdisulfid-Band zwischen dem Protein und dem Reagens bildet. Dieses Mischdisulfid-Band, wenn angegriffen, durch einen anderen thiolate vom Reagens, verlässt den cysteine oxidiert. Tatsächlich wird das Disulfid-Band vom Protein bis das Reagens in zwei Schritten, beiden Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen übertragen.

In der vivo Oxydation und der Verminderung von Protein-Disulfid-Obligationen durch den Thiol-Disulfid-Austausch wird durch genannten thioredoxin eines Proteins erleichtert. Dieses kleine Protein, das in allen bekannten Organismen notwendig ist, enthält zwei cysteine Aminosäure-Rückstände in einer benachbarten Einordnung (d. h., neben einander), der ihm erlaubt, ein inneres Disulfid-Band oder Disulfid-Obligationen mit anderen Proteinen zu bilden. Als solcher kann es als ein Behältnis von reduzierten oder oxidierten Disulfid-Band-Hälften verwendet werden.

Andere Reaktionen von Disulfiden

Viele organische Spezialreaktionen sind für Disulfide entwickelt worden, die wieder hauptsächlich mit der Spaltung des S-S Bandes vereinigt sind, das gewöhnlich das schwächste Band in einem Molekül ist. In den Disulfid-Spaltungsreaktionen von Zincke werden Disulfide zerspaltet, um einem sulfenyl Halogenid durch die Reaktion mit Brom oder Chlor zu geben.

Ereignis in Proteinen

Disulfid-Obligationen spielen eine wichtige Rolle in der Falte und Stabilität von einigen Proteinen, gewöhnlich zum extracellular Medium verborgene Proteine. Da die meisten Zellabteilungen Umgebungen im Allgemeinen reduzieren, sind Disulfid-Obligationen im cytosol mit einigen Ausnahmen, wie bemerkt, unten nicht stabil, wenn ein sulfhydryl oxidase nicht da ist.

Disulfid-Obligationen in Proteinen werden zwischen den thiol Gruppen von cysteine Rückständen gebildet. Die andere Schwefel enthaltende Aminosäure, methionine, kann Disulfid-Obligationen nicht bilden. Ein Disulfid-Band wird normalerweise angezeigt, indem es die Abkürzungen für cysteine z.B mit Bindestrich geschrieben wird, wenn man auf Ribonuclease das Cys26-Cys84 "Disulfid-Band" oder das "26-84 Disulfid-Band", oder am einfachsten als "C26-C84" verweist, wo das Disulfid-Band verstanden wird und nicht erwähnt zu werden braucht. Der Prototyp eines Protein-Disulfid-Bandes ist die zwei Aminosäure peptide cystine, der aus zwei cysteine Aminosäuren zusammengesetzt wird, die durch ein Disulfid-Band angeschlossen sind (gezeigt in der Abbildung 2 in seiner gewerkschaftlich organisierten Form). Die Struktur eines Disulfid-Bandes kann durch seinen zweiflächigen Winkel zwischen den Atomen beschrieben werden, der gewöhnlich ±90 ° nah ist.

Das Disulfid-Band stabilisiert die gefaltete Form eines Proteins auf mehrere Weisen:

1) Es hält zwei Teile des Proteins zusammen, das Protein zur gefalteten Topologie beeinflussend. D. h. das Disulfid-Band destabilisiert die entfaltete Form des Proteins durch das Senken seines Wärmegewichtes.

2) Das Disulfid-Band kann den Kern eines hydrophoben Kerns des gefalteten Proteins bilden, d. h. lokale hydrophobe Rückstände können sich um das Disulfid-Band und auf einander durch hydrophobe Wechselwirkungen verdichten.

3) Verbunden mit #1 und #2, die Disulfid-Band-Verbindung zwei Segmente der Protein-Kette, vergrößert das Disulfid-Band die wirksame lokale Konzentration von Protein-Rückständen und senkt die wirksame lokale Konzentration von Wassermolekülen. Da Wassermoleküle amide-amide Wasserstoffobligationen angreifen und sekundäre Struktur zerbrechen, stabilisiert ein Disulfid-Band sekundäre Struktur in seiner Umgebung. Zum Beispiel haben Forscher mehrere Paare von peptides erkannt, die in der Isolierung unstrukturiert werden, aber stabile sekundäre und tertiäre Struktur nach dem Formen eines Disulfid-Bandes zwischen ihnen annehmen.

Eine Disulfid-Art ist eine besondere Paarung von cysteines in einem Disulfid-verpfändeten Protein und wird gewöhnlich durch die Auflistung der Disulfid-Obligationen in Parenthesen, z.B," (26-84, 58-110) Disulfid-Arten gezeichnet". Ein Disulfid-Ensemble ist eine Gruppierung aller Disulfid-Arten mit derselben Zahl von Disulfid-Obligationen, und wird gewöhnlich als 1S Ensemble, 2S Ensemble usw. für Disulfid-Arten angezeigt, die ein, zwei, usw. Disulfid-Obligationen haben. So (26-84) gehört Disulfid-Art 1S Ensemble, wohingegen (26-84 58-110) Art 2S Ensemble gehört. Die einzelne Art ohne Disulfid-Obligationen wird gewöhnlich als R für "völlig reduzierten" angezeigt. Unter typischen Bedingungen ist Disulfid, das umgruppiert, viel schneller als die Bildung von neuen Disulfid-Obligationen oder ihrer Verminderung; folglich, die Disulfid-Arten innerhalb eines Ensembles equilibrate schneller als zwischen Ensembles.

Die heimische Form eines Proteins ist gewöhnlich eine einzelne Disulfid-Art, obwohl einige Proteine zwischen einigen Disulfid-Staaten als ein Teil ihrer Funktion, z.B, thioredoxin Rad fahren können. In Proteinen mit mehr als zwei cysteines können nichtheimische Disulfid-Arten gebildet werden, die fast immer entfaltet werden. Als die Zahl von Cysteines-Zunahmen vergrößert die Zahl der nichtheimischen Arten factorially. Die Zahl von Weisen, p Disulfid-Obligationen von n cysteine Rückstände zu bilden, wird durch die Formel gegeben

p = \frac {n!} {(n / 2)! \2^ {n/2}}.

Zum Beispiel hat ein acht-cysteine Protein wie ribonuclease A 105 verschiedene Vier-Disulfide-Arten, von denen nur eine die heimischen Disulfid-Arten sind. Isomerases sind identifiziert worden, die die Zwischenkonvertierung der Disulfid-Arten katalysieren, die Bildung der heimischen Disulfid-Arten beschleunigend.

Disulfid-Arten, die nur heimische Disulfid-Obligationen haben (aber nicht sie alle) werden durch des angezeigt, der vom fehlenden heimischen Disulfid-Band (Ern) in eckigen Klammern gefolgt ist. Zum Beispiel hat der des [40-95] Disulfid-Arten alle heimischen Disulfid-Obligationen außer dass zwischen cysteines 40 und 95. Disulfid-Arten, die an einem heimischem Disulfid-Band Mangel haben, werden oft gefaltet, insbesondere wenn das fehlende Disulfid-Band zum Lösungsmittel im gefalteten, heimischen Protein ausgestellt wird.

Um die Struktur von Proteinen zu analysieren, ist es häufig notwendig, Disulfid-Obligationen zu brechen. Diese Verminderung von Disulfid-Obligationen kann durch die Behandlung mit dem 2-mercaptoethanol, dithiothreitol, oder tris (2-carboxyethyl) phosphine vollbracht werden.

In prokaryotes und archaea

Disulfid-Obligationen spielen eine wichtige Schutzrolle für Bakterien als ein umkehrbarer Schalter, der ein Protein oder davon einschaltet, wenn Bakterienzellen zu Oxydationsreaktionen ausgestellt werden. Wasserstoffperoxid (HO) konnte insbesondere DNA streng beschädigen und die Bakterie bei niedrigen Konzentrationen wenn nicht für die Schutzhandlung des SS-Bandes töten. Archaea haben normalerweise weniger Disulfide als höhere Organismen.

In eukaryotes

In eukaryotic Zellen, im Allgemeinen, werden Disulfid-Obligationen im Lumen des RER (rauer endoplasmic reticulum), aber nicht im cytosol gebildet. Das ist wegen der oxidative Umgebung des ER und der abnehmenden Umgebung des cytosol (sieh glutathione). So werden Disulfid-Obligationen größtenteils in sekretorischen Proteinen, lysosomal Proteine und die exoplasmic Gebiete von Membranenproteinen gefunden.

Bemerkenswerte Ausnahmen zu dieser Regel schließen mehrere cytosolic Proteine ein, die cysteine Rückstände in der Nähe zu einander dass Funktion als Oxydationssensoren haben; wenn das reduktive Potenzial der Zelle scheitert, oxidieren sie und lösen Zellansprechmechanismen aus. Kuhpocken-Virus erzeugt auch cytosolic Proteine und peptides, die viele Disulfid-Obligationen haben; obwohl der Grund dafür vermutlich unbekannt ist, haben sie Schutzeffekten gegen die intrazelluläre proteolysis Maschinerie.

Disulfid-Obligationen werden auch innerhalb und zwischen protamines im Sperma chromatin von vielen Säugetierarten gebildet.

Disulfide in Durchführungsproteinen

Da Disulfid-Obligationen umkehrbar reduziert und wiederoxidiert werden können, hat sich der redox Staat dieser Obligationen zu einem Signalelement entwickelt. In Chloroplasten, zum Beispiel, ist die enzymatische Verminderung von Disulfid-Obligationen mit der Kontrolle von zahlreichen metabolischen Pfaden sowie Genausdruck verbunden worden. Wie man gezeigt hat, ist die reduktive Signaltätigkeit so weit durch den ferredoxin thioredoxin System getragen worden, Elektronen von den leichten Reaktionen des Photosystems I leitend, um Disulfide in geregelten Proteinen auf eine leichte abhängige Weise katalytisch zu reduzieren. Auf diese Weise passen Chloroplasten die Tätigkeit von Schlüsselprozessen wie der Zyklus von Calvin-Benson, die Stärke-Degradierung, die ATP Produktion und der Genausdruck gemäß der leichten Intensität an.

Im Haar und den Federn

Mehr als 90 % des trockenen Gewichts des Haars umfassen genannte keratins von Proteinen, die einen hohen Disulfid-Inhalt, von der Aminosäure cysteine haben. Die Robustheit zugeteilt teilweise durch Disulfid-Verbindungen wird durch die Wiederherstellung des eigentlich intakten Haars von alten ägyptischen Grabstätten illustriert. Federn haben ähnlichen keratins und sind gegen das Protein Verdauungsenzyme äußerst widerstandsfähig. Verschiedene Teile des Haars und der Feder haben verschiedene cysteine Niveaus, zu härterem oder weicherem Material führend. Manipulierung von Disulfid-Obligationen im Haar ist die Basis für die Dauerwelle in hairstyling. Reagenzien, die das Bilden und Brechen von S-S Obligationen betreffen, sind Schlüssel, z.B, Ammonium thioglycolate. Der hohe Disulfid-Inhalt von Federn diktiert den hohen Schwefel-Inhalt von Vogel-Eiern. Der hohe Schwefel-Inhalt des Haars und der Federn trägt zum unangenehmen Gestank bei, der resultiert, wenn sie verbrannt werden.

In der Industrie

Disulfid und (Polysulfid) Obligationen sind die crosslinking Gruppen, die sich aus der Vulkanisierung von Gummi ergeben. In der Analogie zur Rolle von Disulfiden in Proteinen sind die S-S Verbindungen in Gummi crosslinkers, und betreffen stark den rheology des Materials.

Zusammenhängende Zusammensetzungen

Thiosulfoxides sind mit Disulfiden orthogonal isomer, den zweiten Schwefel habend, der sich von Anfang an verzweigt und an einer dauernden Kette nicht teilnimmt. d. h.-S (=S) - aber nicht-s-s-.

Disulfid-Obligationen sind analog, aber üblicher als zusammenhängende Peroxyde und diselenide Obligationen. Zwischenzusammensetzungen von diesen bestehen auch, zum Beispiel, thioperoxides, auch bekannt als oxadisulfide Obligationen, haben Formel ROSR (gleichwertig RSOR). Diese sind zu sulfoxides auf eine ähnliche Weise zum obengenannten isomer; d. h.-S (=O) - aber nicht-s-o-.

Disulfide von Thiuram, mit der Formel (RNC (S) S), sind Disulfide, aber sie benehmen sich ausgesprochen wegen der thiocarbonyl Gruppe.

Zusammensetzungen mit drei Schwefel-Atomen, z.B, CHS-S-SCH, werden trisulfides oder trisulfide Obligationen genannt.

Weiterführende Literatur

Links

• Synthese von Disulfiden
• Disulfid-Obligationen und Haar