Hämoglobin (auch buchstabiertes Hämoglobin und abgekürzter Hb oder Hgb) ist der eisenhaltige Sauerstoff-Transport metalloprotein in den roten Blutzellen aller Wirbeltiere (mit Ausnahme von der Fischfamilie Channichthyidae) sowie die Gewebe von einigen wirbellosen Tieren. Das Hämoglobin im Blut trägt Sauerstoff von den Atmungsorganen (Lungen oder Kiemen) zum Rest des Körpers (d. h. die Gewebe), wo es den Sauerstoff veröffentlicht, um Nährstoffe zu verbrennen, um Energie zur Verfügung zu stellen, die Funktionen des Organismus anzutreiben, und das resultierende Kohlendioxyd sammelt, um es den vom Organismus zu befreienden Atmungsorganen zurückzubringen.

In Säugetieren setzt das Protein ungefähr 97 % des trockenen Inhalts der Zellen des roten Bluts und ungefähr 35 % des Gesamtinhalts (einschließlich Wassers) zusammen.

Hämoglobin hat einen Sauerstoff verbindliche Kapazität von 1.34 ml O pro Gramm des Hämoglobins, das die Gesamtblutsauerstoff-Kapazität vergrößert, die im Vergleich zu aufgelöstem Sauerstoff im Blut siebzigfach ist. Das Säugetierhämoglobin-Molekül kann binden (tragen) bis zu vier Sauerstoff-Moleküle.

Hämoglobin wird am Transport anderen Benzins beteiligt: Es trägt etwas vom Atmungskohlendioxyd des Körpers (ungefähr 10 % der Summe) als carbaminohemoglobin, in dem CO zum globin Protein gebunden wird. Das Molekül trägt auch das wichtige Durchführungsmolekül Stickstoffoxyd, das zu einem globin Protein thiol Gruppe gebunden ist, es zur gleichen Zeit als Sauerstoff veröffentlichend.

Hämoglobin wird auch rote Außenblutzellen und ihre Ahn-Linien gefunden. Andere Zellen, die Hämoglobin enthalten, schließen die Neurone von A9 dopaminergic in den substantia nigra, macrophages, die alveolaren Zellen und die mesangial Zellen in der Niere ein. In diesen Geweben hat Hämoglobin eine Funktion "nicht Sauerstoff, der" als ein Antioxidationsmittel und ein Gangregler des Eisenmetabolismus trägt.

Hämoglobin und einem Hämoglobin ähnliche Moleküle werden auch in vielen wirbellosen Tieren, Fungi und Werken gefunden. In diesen Organismen kann Hämoglobin Sauerstoff tragen, oder sie können handeln, um andere Dinge wie Kohlendioxyd, Stickstoffoxyd, Wasserstoffsulfid und Sulfid zu transportieren und zu regeln. Eine Variante des Moleküls, genannt leghemoglobin, wird verwendet, um Sauerstoff weg von anaerobic Systemen wie die Stickstoff befestigenden Knötchen von Hülsenwerken zu reinigen, bevor der Sauerstoff das System vergiften kann.

Forschungsgeschichte

Das Sauerstoff tragende Protein-Hämoglobin wurde von Hünefeld 1840 entdeckt. 1851 hat Otto Funke eine Reihe von Artikeln veröffentlicht, in denen er wachsende Hämoglobin-Kristalle beschrieben hat, indem er rote Blutzellen mit einem Lösungsmittel wie reines Wasser, Alkohol oder Äther nacheinander verdünnt hat, der von der langsamen Eindampfung des Lösungsmittels von der resultierenden Protein-Lösung gefolgt ist. Die umkehrbare Oxydation des Hämoglobins wurde ein paar Jahre später von Felix Hoppe-Seyler beschrieben.

1959 hat Max Perutz die molekulare Struktur des Hämoglobins durch die Röntgenstrahl-Kristallographie bestimmt. Diese Arbeit ist auf sein Teilen mit John Kendrew der 1962-Nobelpreis in der Chemie hinausgelaufen.

Die Rolle des Hämoglobins im Blut wurde vom Physiologen Claude Bernard aufgehellt.

Das Namenhämoglobin wird aus den Wörtern heme und globin abgeleitet, die Tatsache widerspiegelnd, dass jede Subeinheit des Hämoglobins ein kugelförmiges Protein mit einer eingebetteten heme Gruppe ist. Jede heme Gruppe enthält ein Eisenatom, das ein Sauerstoff-Molekül durch Ion-veranlasste Dipolkräfte binden kann. Der allgemeinste Typ des Hämoglobins in Säugetieren enthält vier solche Subeinheiten.

Genetik

Hämoglobin besteht größtenteils aus dem Protein (die "globin" Ketten) Subeinheiten, und diese Proteine sind abwechselnd gefaltete Ketten einer Vielzahl von genanntem polypeptides der verschiedenen Aminosäuren. Die Aminosäure-Folge jedes durch eine Zelle geschaffenen polypeptide, wird der Reihe nach durch das Strecken der DNA genannt Gene bestimmt. In allen Proteinen ist es die Aminosäure-Folge, die die chemischen Eigenschaften und Funktion des Proteins bestimmt.

Es gibt mehr als ein Hämoglobin-Gen. Die Aminosäure-Folgen der globin Proteine im Hämoglobin unterscheiden sich gewöhnlich zwischen Arten. Diese Unterschiede wachsen mit der Entwicklungsentfernung zwischen Arten. Zum Beispiel sind die allgemeinsten Hämoglobin-Folgen in Menschen und Schimpansen fast identisch, sich durch nur eine Aminosäure sowohl im Alpha als auch im Beta globin Protein-Ketten unterscheidend. Diese Unterschiede wachsen größer zwischen weniger nah zusammenhängenden Arten.

Sogar innerhalb einer Art bestehen verschiedene Varianten des Hämoglobins immer, obwohl eine Folge gewöhnlich eine "allgemeinste" in jeder Art ist. Veränderungen in den Genen für das Hämoglobin-Protein in einer Art laufen auf Hämoglobin-Varianten hinaus. Viele dieser Mutationsformen des Hämoglobins verursachen keine Krankheit. Einige dieser Mutationsformen des Hämoglobins verursachen jedoch eine Gruppe von Erbkrankheiten hat den hemoglobinopathies genannt. Der am besten bekannte hemoglobinopathy ist Sichelzellenanämie, die die erste menschliche Krankheit war, deren Mechanismus am molekularen Niveau verstanden wurde. Ein (größtenteils) getrennter Satz von Krankheiten hat gerufen thalassemias schließt Unterproduktion von normalen und manchmal anomalem Hämoglobin, durch Probleme und Veränderungen in der globin Genregulierung ein. Alle diese Krankheiten erzeugen Anämie.

Schwankungen in Hämoglobin-Aminosäure-Folgen, als mit anderen Proteinen, können anpassungsfähig sein. Zum Beispiel haben neue Studien genetische Varianten in Reh-Mäusen angedeutet, die Hilfe erklärt, wie Reh-Mäuse, die in den Bergen leben, im Stande sind, in der dünnen Luft zu überleben, die hohe Höhen begleitet. Ein Forscher von der Universität des Nebraskas-Lincoln hat Veränderungen in vier verschiedenen Genen gefunden, die für Unterschiede zwischen Reh-Mäusen verantwortlich sein können, die in Tiefland-Prärien gegen die Berge leben. Nach dem Überprüfen wilder Mäuse hat sowohl von Hochländern als auch von Tiefländern gewonnen, es wurde dass gefunden: Die Gene der zwei Rassen sind - abgesehen von denjenigen "eigentlich identisch, die die Sauerstoff-Tragfähigkeit ihres Hämoglobins regeln"." Der genetische Unterschied ermöglicht Hochlandmäusen, effizienteren Gebrauch ihres Sauerstoffes zu machen", da weniger an höheren Höhen, wie diejenigen in den Bergen verfügbar ist. Riesengrosses Hämoglobin hat Veränderungen gezeigt, die Sauerstoff-Übergabe bei niedrigeren Temperaturen berücksichtigt haben, so Mammuten ermöglichend, zu höheren Breiten während des Pleistozäns abzuwandern.

Synthese

(HB) Hämoglobin wird in einer komplizierten Reihe von Schritten synthetisiert. Der heme Teil wird in einer Reihe von Schritten im mitochondria und dem cytosol von unreifen roten Blutzellen synthetisiert, während die globin Protein-Teile durch ribosomes im cytosol synthetisiert werden. Die Produktion von HB geht in der Zelle während seiner frühen Entwicklung vom proerythroblast bis den reticulocyte im Knochenmark weiter. An diesem Punkt wird der Kern in roten Säugetierblutzellen, aber nicht in Vögeln und vielen anderen Arten verloren. Sogar nach dem Verlust des Kerns in Säugetieren erlaubt restliche ribosomal RNS weitere Synthese von HB, bis der reticulocyte seine RNS bald nach dem Eingehen in den vasculature verliert (diese mit dem Hämoglobin synthetische RNS gibt tatsächlich dem reticulocyte sein reticulated Äußeres und Namen). Glycine ist der Vorgänger von porphyrins.

Struktur

Hämoglobin hat eine Vierergruppe-Struktur-Eigenschaft von vielen Mehrsubeinheit kugelförmige Proteine. Die meisten Aminosäuren im Hämoglobin bilden Alpha helices, verbunden durch kurze nichtspiralenförmige Segmente. Wasserstoffobligationen stabilisieren die spiralenförmigen Abteilungen innerhalb dieses Proteins, Attraktionen innerhalb des Moleküls verursachend, jede polypeptide Kette in eine spezifische Gestalt faltend. Die Vierergruppe-Struktur des Hämoglobins kommt aus seinen vier Subeinheiten in grob einer vierflächigen Einordnung.

In den meisten Wirbeltieren ist das Hämoglobin-Molekül ein Zusammenbau von vier kugelförmigen Protein-Subeinheiten. Jede Subeinheit wird aus einer Protein-Kette zusammengesetzt, die dicht mit einem Nichtprotein heme Gruppe vereinigt ist. Jede Protein-Kette ordnet in eine Reihe der Alpha-Spirale Struktursegmente verbunden zusammen in einer Globin-Falte-Einordnung, so genannt ein, weil diese Einordnung dasselbe sich faltende Motiv ist, das in anderen heme/globin Proteinen wie myoglobin verwendet ist. Dieses sich faltende Muster enthält eine Tasche, die stark die heme Gruppe bindet.

Eine heme Gruppe besteht aus einem Eisen (Fe) Ion (beladenes Atom) gehalten in einem Heterocyclic-Ring, bekannt als ein porphyrin. Dieser Porphyrin-Ring besteht aus vier pyrrole Molekülen zyklisch verbunden zusammen (durch Methene-Brücken) mit dem im Zentrum gebundenen Eisenion. Das Eisenion, das die Seite der Sauerstoff-Schwergängigkeit, Koordinaten mit den vier Stickstoffen im Zentrum des Rings ist, der alle in einem Flugzeug lügen. Das Eisen wird stark (covalently) zum kugelförmigen Protein über den imidazole Ring des Rückstands von F8 histidine (auch bekannt als der proximale histidine) unter dem Porphyrin-Ring gebunden. Eine sechste Position kann Sauerstoff durch eine Koordinate covalent Band umkehrbar binden, die octahedral Gruppe von sechs ligands vollendend. Sauerstoff bindet an einem "Ende - auf der Begabung" Geometrie, wo ein Sauerstoff-Atom Fe bindet und der andere in einem Winkel hervortritt. Wenn Sauerstoff nicht gebunden wird, füllt ein sehr schwach verpfändetes Wassermolekül die Seite, ein verdrehtes Oktaeder bildend.

Wenn auch Kohlendioxyd durch das Hämoglobin getragen wird, bewirbt es sich mit Sauerstoff um die eisenbindenden Positionen nicht, aber wird wirklich zu den Protein-Ketten der Struktur gebunden.

Das Eisenion kann entweder in Fe oder im Staat Fe sein, aber ferrihemoglobin (methemoglobin) (Fe) kann Sauerstoff nicht binden. In der Schwergängigkeit oxidiert Sauerstoff provisorisch und umkehrbar (Fe) zu (Fe), während sich Sauerstoff zeitlich in Superoxyd verwandelt, so muss Eisen im +2 Oxydationsstaat bestehen, um Sauerstoff zu binden. Wenn zu Fe vereinigtes Superoxydion protonated ist, wird das Hämoglobin-Eisen oxidiert und unfähig bleiben, um Sauerstoff zu binden. In solchen Fällen wird das Enzym methemoglobin reductase im Stande sein, schließlich methemoglobin durch das Reduzieren des Eisenzentrums zu reaktivieren.

In erwachsenen Menschen ist der allgemeinste Hämoglobin-Typ ein tetramer (der 4 Subeinheitsproteine enthält) genannt Hämoglobin A, aus zwei α und zwei β Subeinheiten non-covalently gebunden, jeder bestehend, der aus 141 und 146 Aminosäure-Rückständen beziehungsweise gemacht ist. Das wird als αβ angezeigt. Die Subeinheiten sind strukturell ähnlich und über dieselbe Größe. Jede Subeinheit hat ein Molekulargewicht von ungefähr 17,000 daltons, für ein Gesamtmolekulargewicht des tetramer von ungefähr 64,000 daltons (64,458 g/mol). So, 1 g/dL = 0.1551 mmol/L. Hämoglobin A ist am intensivsten studiert der Hämoglobin-Moleküle.

In menschlichen Säuglings wird das Hämoglobin-Molekül aus 2 α Ketten und 2 γ Ketten zusammengesetzt. Die Gammaketten werden durch β Ketten allmählich ersetzt, als der Säugling wächst.

Die vier polypeptide Ketten werden zu einander durch Salz-Brücken, Wasserstoffobligationen und die hydrophobe Wirkung gebunden.

Sauerstoff-Sättigung

Im Allgemeinen kann Hämoglobin mit Sauerstoff-Molekülen (oxyhemoglobin) oder desaturated mit Sauerstoff-Molekülen (deoxyhemoglobin) gesättigt werden.

Oxyhemoglobin

Oxyhemoglobin wird während der physiologischen Atmung gebildet, wenn Sauerstoff zum heme Bestandteil des Protein-Hämoglobins in roten Blutzellen bindet. Dieser Prozess kommt in den Lungenhaargefäßen neben den Alveolen der Lungen vor. Der Sauerstoff reist dann durch den an Zellen abzusetzenden Blutstrom, wo es als ein Endelektronenakzeptor in der Produktion von ATP durch den Prozess von oxidative phosphorylation verwertet wird. Es hilft jedoch nicht, einer Abnahme im Blut-pH entgegenzuwirken. Lüftung oder Atmen, kann diese Bedingung durch die Eliminierung des Kohlendioxyds umkehren, so eine Verschiebung im pH verursachend.

Hämoglobin besteht in zwei Formen, eine gespannte Form (T) und eine entspannte Form (R). Verschiedene Faktoren wie niedriger pH, hoher CO und hoch bevorzugen 2,3 BPG am Niveau der Gewebe die gespannte Form, die niedrige Sauerstoff-Sympathie hat und Sauerstoff in den Geweben veröffentlicht. Umgekehrt, ein hoher pH, niedriger CO, oder niedrig bevorzugen 2,3 BPG die entspannte Form, die Sauerstoff besser binden kann.

Hämoglobin von Deoxygenated

Hämoglobin von Deoxygenated ist die Form des Hämoglobins ohne den bestimmten Sauerstoff. Die Absorptionsspektren von oxyhemoglobin und deoxyhemoglobin unterscheiden sich. Der oxyhemoglobin hat bedeutsam niedrigere Absorption der 660 nm Wellenlänge als deoxyhemoglobin, während an 940 nm seine Absorption ein bisschen höher ist. Dieser Unterschied wird für das Maß des Betrags von Sauerstoff im Blut des Patienten durch ein Instrument genannt Puls oximeter verwendet. Dieser Unterschied ist auch für die Präsentation von cyanosis, dem Blau zur purpurfarbigen Farbe verantwortlich, die Gewebe während Hypoxie entwickeln.

Die Oxydation von Eisen setzt in oxyhemoglobin fest

Das Zuweisen des Oxydationsstaates des oxydierten Hämoglobins ist schwierig, weil oxyhemoglobin (HB-O), durch das experimentelle Maß, diamagnetic ist (keine allein stehenden Nettoelektronen), noch sind die Elektronkonfigurationen der niedrigen Energie sowohl in Sauerstoff als auch in Eisen (das Vorschlagen mindestens eines allein stehenden Elektrons im Komplex) paramagnetisch. Die Form der niedrigsten Energie von Sauerstoff und die niedrigsten Energieformen der relevanten Oxydationsstaaten von Eisen, sind diese:

• Drilling-Sauerstoff, die niedrigste Energie molekulare Sauerstoff-Arten, hat zwei allein stehende Elektronen im Antiabbinden π* molekularer orbitals.
• Eisen (II) neigt dazu, in einer Konfiguration der hohen Drehung zu bestehen, wo allein stehende Elektronen in E bestehen, der orbitals antiverpfändet.
• Eisen (III) hat eine ungerade Zahl von Elektronen, und muss so ein oder mehr allein stehende Elektronen in jedem Energiestaat haben.

Alle diese Strukturen sind paramagnetisch (haben Sie allein stehende Elektronen), nicht diamagnetic. So, ein nichtintuitiver (z.B, eine höhere Energie für mindestens eine Arten) muss der Vertrieb von Elektronen in der Kombination von Eisen und Sauerstoff bestehen, um den beobachteten diamagnetism und keine allein stehenden Elektronen zu erklären.

Die drei logischen Möglichkeiten, diamagnetic (keine Nettodrehung) HB-O zu erzeugen, sind:

1. Niedrige Drehung Fe bindet zu Unterhemd-Sauerstoff. Sowohl Eisen der niedrigen Drehung als auch Unterhemd-Sauerstoff sind diamagnetic. Jedoch ist die Unterhemd-Form von Sauerstoff die Form der höheren Energie des Moleküls.
2. Niedrige Drehung, die Fe zu.O (das Superoxydion) und die zwei allein stehenden Elektronen bindet, paart sich antimagnetisch, diamagnetic Eigenschaften gebend.
3. Niedrige Drehung Fe bindet zu Peroxyd, O. Beide sind diamagnetic.

Direkte experimentelle Angaben:

• Röntgenstrahl-Photoelektronspektroskopie weist darauf hin, dass Eisen einen Oxydationsstaat von etwa 3.2 hat
• sich streckende Infrarotfrequenzen des O-O Bandes deuten ein Band-Länge-Ausrüsten mit Superoxyd (eine Band-Ordnung von ungefähr 1.6 mit Superoxyd an, das 1.5 ist).
• Röntgenstrahl-Absorption In der Nähe von Rand-Strukturen am Eisenwarpanker. Die Energieverschiebung von 5 eV zwischen Deoxyhemoglobin und Oxyhemoglobin, bezüglich aller Arten Methemoglobin, deutet stark eine wirkliche lokale Anklage an, die an Fe näher ist als Fe.

So ist der nächste formelle Oxydationsstaat von Eisen im HB-O der +3 Staat, mit Sauerstoff im-1 Staat (als Superoxyd.O). Der diamagnetism in dieser Konfiguration entsteht aus dem einzelnen allein stehenden Elektron auf Superoxyd, das sich antimagnetisch vom einzelnen allein stehenden Elektron auf Eisen ausrichtet, um keine Nettodrehung der kompletten Konfiguration, in Übereinstimmung mit diamagnetic oxyhemoglobin vom Experiment zu geben.

Die zweite Wahl der drei logischen Möglichkeiten oben für diamagnetic oxyhemoglobin, richtig durch das Experiment gefunden werden, ist nicht überraschend: Unterhemd-Sauerstoff (Möglichkeit #1) und große Trennungen der Anklage (Möglichkeit #3) ist beide ungünstig energiereiche Staaten. Die Verschiebung von Eisen zu einem höheren Oxydationsstaat in HB-O Abnahmen die Größe des Atoms, und erlaubt es ins Flugzeug des Porphyrin-Rings, den koordinierten histidine Rückstand anziehend und die im globulins gesehenen Allosteric-Änderungen beginnend.

Frühe Postulate von lebensanorganischen Chemikern haben behauptet, dass Möglichkeit #1 (oben) richtig war, und dass Eisen in der Oxydation bestehen sollte, setzen II fest. Das ist besonders wahrscheinlich geschienen, seitdem der Eisenoxydationsstaat III weil, wie man bekannt, methemoglobin, der wenn nicht durch Superoxyd.O begleitet ist, um das Oxydationselektron "zu halten", Hämoglobin gemacht hat, das unfähig ist, normalen Drilling O zu binden, wie es in der Luft vorkommt. Es wurde so angenommen, dass Eisen als Fe (II) geblieben ist, als Sauerstoff-Benzin in den Lungen gebunden wurde. Die Eisenchemie in diesem vorherigen klassischen Modell war elegant, aber die erforderliche Anwesenheit des erforderlichen diamagnetic energiereichen Unterhemd-Sauerstoffes wurde nie erklärt. Es wurde klassisch behauptet, dass die Schwergängigkeit eines Sauerstoff-Moleküls Eisen der hohen Drehung (II) in ein octahedral Feld des starken Feldes ligands gelegt hat; diese Änderung im Feld würde die Kristallfeldaufspalten-Energie vergrößern, die Elektronen von Eisen veranlassend, sich in die Konfiguration der niedrigen Drehung zu paaren, die diamagnetic in Fe (II) sein würde. Wie man tatsächlich denkt, geschieht diese erzwungene Paarung der niedrigen Drehung in Eisen, wenn Sauerstoff bindet, aber nicht genug ist, um die Änderung von Eisen in der Größe zu erklären. Die Förderung eines zusätzlichen Elektrons von Eisen durch Sauerstoff ist erforderlich, sowohl die kleinere Größe von Eisen zu erklären, als auch hat vergrößerten Oxydationsstaat und das schwächere Band von Sauerstoff beobachtet.

Es sollte bemerkt werden, dass die Anweisung eines Oxydationsstaates der ganzen Zahl ein Formalismus ist, weil die covalent Obligationen nicht erforderlich sind, vollkommene Band-Ordnungen zu haben, die ganze Elektronübertragung einschließen. So können alle drei Modelle für den HB-O paramagnetischen zu etwas kleinem Grad (durch die Klangfülle) zur wirklichen elektronischen Konfiguration von HB-O beitragen. Jedoch ist das Modell von Eisen im HB-O, der Fe (III) ist, richtiger als die klassische Idee, dass es Fe (II) bleibt.

Die Schwergängigkeit für den ligands außer Sauerstoff

Außer dem Sauerstoff ligand, der zum Hämoglobin auf eine kooperative Weise bindet, schließt Hämoglobin ligands auch Wettbewerbshemmstoffe wie Kohlenmonoxid (CO) und allosteric ligands wie Kohlendioxyd (CO) und Stickstoffoxyd (NO) ein. Das Kohlendioxyd wird zu amino Gruppen der globin Proteine als carbaminohemoglobin gebunden und wird gedacht, für ungefähr 10 % des Kohlendioxyd-Transports in Säugetieren verantwortlich zu sein. Stickstoffoxyd wird zu spezifischen thiol Gruppen im globin Protein verpflichtet, einen S-nitrosothiol zu bilden, der sich in freies Stickstoffoxyd und thiol wieder abtrennt, weil das Hämoglobin Sauerstoff von seiner heme Seite veröffentlicht. Wie man Hypothese aufstellt, hilft dieser Stickstoffoxydtransport zu peripherischen Geweben Sauerstoff-Transport bei Geweben, durch die Ausgabe vasodilatory von Stickstoffoxyd zu Geweben, in denen Sauerstoff-Niveaus niedrig sind.

Konsumverein

Wenn Sauerstoff zum Eisenkomplex bindet, veranlasst er das Eisenatom, zum Zentrum des Flugzeugs des Porphyrin-Rings zurückzukehren (sieh bewegendes Diagramm). Zur gleichen Zeit wird die imidazole Seitenkette des histidine Rückstands, der am anderen Pol des Eisens aufeinander wirkt, zum Porphyrin-Ring gezogen. Diese Wechselwirkung zwingt das Flugzeug des Rings seitwärts zur Außenseite des tetramer, und veranlasst auch eine Beanspruchung in der Protein-Spirale, die den histidine enthält, weil es sich näher zum Eisenatom bewegt. Diese Beanspruchung wird den restlichen drei monomers im tetramer übersandt, wo es eine ähnliche Conformational-Änderung in den anderen heme solchen Seiten veranlasst, dass die Schwergängigkeit von Sauerstoff zu diesen Seiten leichter wird.

In der Tetrameric-Form des normalen erwachsenen Hämoglobins ist die Schwergängigkeit von Sauerstoff, so, ein kooperativer Prozess. Die verbindliche Sympathie des Hämoglobins für Sauerstoff wird durch die Sauerstoff-Sättigung des Moleküls mit dem ersten gebundenen oxygens vergrößert, die Gestalt der verbindlichen Seiten für den folgenden oxygens in einem für die Schwergängigkeit günstigen Weg beeinflussend. Diese positive kooperative Schwergängigkeit wird durch steric conformational Änderungen des Hämoglobin-Protein-Komplexes, wie besprochen, oben erreicht; d. h. wenn ein Subeinheitsprotein im Hämoglobin oxydiert wird, werden ein conformational oder Strukturänderung im ganzen Komplex begonnen, die anderen Subeinheiten veranlassend, eine vergrößerte Sympathie für Sauerstoff zu gewinnen. Demzufolge ist der Sauerstoff verbindliche Kurve des Hämoglobins sigmoidal oder S-shaped im Vergleich mit der normalen mit der nichtkooperativen Schwergängigkeit vereinigten Hyperbelkurve.

Der dynamische Mechanismus des cooperativity im Hämoglobin und seiner Beziehung mit der niederfrequenten Klangfülle ist besprochen worden.

Konkurrenzfähig

Die Sauerstoff bindende Kapazität des Hämoglobins wird in Gegenwart vom Kohlenmonoxid vermindert, weil sich beides Benzin um dieselben verbindlichen Seiten auf dem Hämoglobin, Kohlenmonoxid bewirbt, das bevorzugt im Platz von Sauerstoff bindet.

Die Schwergängigkeit von Sauerstoff wird durch Moleküle wie Kohlenmonoxid (CO) (zum Beispiel, vom Tabakrauchen, Autoauslassventil und unvollständigen Verbrennen in Brennöfen) betroffen. CO bewirbt sich mit Sauerstoff am heme verbindliche Seite. Die verbindliche Sympathie des Hämoglobins für CO ist 250mal größer als seine Sympathie für Sauerstoff, bedeutend, dass kleine Beträge von CO drastisch die Fähigkeit des Hämoglobins reduzieren, Sauerstoff zu transportieren. Da Kohlenmonoxid ein farbloses, geruchloses und geschmackloses Benzin ist, und eine potenziell tödliche Bedrohung darstellt, die Entdecker gewerblich verfügbar geworden sind, um vor gefährlichen Niveaus in Wohnsitzen zu warnen. Wenn sich Hämoglobin mit CO verbindet, formt es sich eine sehr hellrote Zusammensetzung hat carboxyhemoglobin genannt, der die Haut von CO Vergiftung von Opfern veranlassen kann, rosa im Tod, statt des Weißes oder Blaus zu scheinen. Wenn inspirierte Luft CO Niveaus mindestens enthält, kommen 0.02 %, Kopfweh und Brechreiz vor; wenn die CO Konzentration zu 0.1 % vergrößert wird, wird Unbewusstheit folgen. In schweren Rauchern können bis zu 20 % der gegen den Sauerstoff aktiven Seiten durch CO blockiert werden.

Auf die ähnliche Mode hat Hämoglobin auch verbindliche Wettbewerbssympathie für Zyanid (CN), Schwefel-Monoxyd (SO), Stickstoffoxyd (NO) und Sulfid (S) einschließlich des Wasserstoffsulfids (HS). Alle von diesen binden zu Eisen in heme, ohne seinen Oxydationsstaat zu ändern, aber sie hemmen dennoch Sauerstoff-Schwergängigkeit, ernste Giftigkeit verursachend.

Das Eisenatom in der heme Gruppe muss im (Fe) Eisenoxydationsstaat am Anfang sein, um Sauerstoff und anderes Benzin verbindlich und Transport zu unterstützen (es schaltet provisorisch auf den Eisen-während des Zeitsauerstoffes um, wird wie erklärt, oben gebunden). Die anfängliche Oxydation zum Eisen-(Fe) setzt ohne Sauerstoff-Bekehrter-Hämoglobin in "hemiglobin" oder methemoglobin fest (ausgesprochenes "ENTSPROCHENES HÄMOGLOBIN"), der Sauerstoff nicht binden kann. Das Hämoglobin in normalen roten Blutzellen wird durch ein Verminderungssystem geschützt, um das vom Ereignis abzuhalten. Stickstoffoxyd ist dazu fähig, einen kleinen Bruchteil des Hämoglobins zu methemoglobin in roten Blutzellen umzuwandeln. Die letzte Reaktion ist eine Rest-Tätigkeit des älteren Stickstoffoxyds dioxygenase Funktion von globins.

Allosteric

Kohlendioxyd besetzt eine verschiedene verbindliche Seite auf dem Hämoglobin. Kohlendioxyd wird im deoxygenated Blut mehr sogleich aufgelöst, seine Eliminierung vom Körper erleichternd, nachdem der Sauerstoff zu Geweben veröffentlicht worden ist, die Metabolismus erleben. Diese vergrößerte Sympathie für das Kohlendioxyd durch das venöse Blut ist als die Wirkung von Haldane bekannt. Durch das Enzym kohlenstoffhaltiger anhydrase reagiert Kohlendioxyd mit Wasser, um kohlenstoffhaltige Säure zu geben, die sich ins Bikarbonat und die Protone zersetzt:

:CO + HO  HCO  HCO + H

Folglich ist das Blut mit hohen Kohlendioxyd-Niveaus auch im pH (mehr acidic) niedriger. Hämoglobin kann Protone und Kohlendioxyd binden, das eine Conformational-Änderung im Protein verursacht und die Ausgabe von Sauerstoff erleichtert. Protone binden an verschiedenen Plätzen auf dem Protein, während Kohlendioxyd an der α-amino Gruppe bindet. Kohlendioxyd bindet zum Hämoglobin und bildet carbaminohemoglobin. Diese Abnahme in der Sympathie des Hämoglobins für Sauerstoff durch die Schwergängigkeit des Kohlendioxyds und der Säure ist als die Wirkung von Bohr bekannt (wechselt die O-Sättigungskurve nach rechts aus). Umgekehrt, wenn die Kohlendioxyd-Niveaus in der Blutabnahme (d. h., in den Lungenhaargefäßen), Kohlendioxyd und Protone vom Hämoglobin veröffentlicht werden, die Sauerstoff-Sympathie des Proteins vergrößernd. Die Verminderung der verbindlichen Gesamtkapazität des Hämoglobins zu Sauerstoff (d. h. Verschiebung der Kurve unten, nicht nur nach rechts) wegen des reduzierten pH wird die Wurzelwirkung genannt. Das wird im knochigen Fisch gesehen.

Es ist für das Hämoglobin notwendig, den Sauerstoff zu veröffentlichen, den es bindet; wenn nicht, es gibt nichts in der Schwergängigkeit davon. Die sigmoidal Kurve des Hämoglobins macht es effizient in der Schwergängigkeit (O in Lungen aufnehmend), und effizient in der Entleerung (Entleerung O in Geweben).

In zu hohen Höhen akklimatisierten Leuten wird die Konzentration von im Blut (2,3-BPG) 2,3-Bisphosphoglycerate vergrößert, der diesen Personen erlaubt, einen größeren Betrag von Sauerstoff zu Geweben unter Bedingungen der niedrigeren Sauerstoff-Spannung zu liefern. Dieses Phänomen, wo Molekül Y die Schwergängigkeit des Moleküls X zu einem Transportmolekül Z betrifft, wird einen heterotropic allosteric Wirkung genannt.

Ein verschiedenes Hämoglobin, genannt fötales Hämoglobin (HbF, αγ), wird im sich entwickelnden Fötus gefunden, und bindet Sauerstoff mit der größeren Sympathie als erwachsenes Hämoglobin. Das bedeutet, dass die Sauerstoff-Schwergängigkeitskurve für das fötale Hämoglobin nach links ausgewechselt wird (d. h. ein höherer Prozentsatz des Hämoglobins ließ Sauerstoff dazu an der niedrigeren Sauerstoff-Spannung binden), im Vergleich mit diesem des erwachsenen Hämoglobins. Infolgedessen ist das fötale Blut in der Nachgeburt im Stande, Sauerstoff vom mütterlichen Blut zu nehmen.

Hämoglobin trägt auch Stickstoffoxyd im globin Teil des Moleküls. Das verbessert Sauerstoff-Übergabe in der Peripherie und trägt zur Kontrolle der Atmung bei. NICHT bindet umkehrbar zu einem spezifischen cysteine Rückstand in globin; die Schwergängigkeit hängt vom Staat (R oder T) des Hämoglobins ab. Das resultierende S-nitrosylated Hämoglobin beeinflusst verschiedene Tätigkeiten ohne zusammenhängenden wie die Kontrolle des Gefäßwiderstands, des Blutdrucks und der Atmung. NICHT wird im Zytoplasma von erythrocytes nicht veröffentlicht, aber durch einen Anionenaustauscher genannt AE1 aus ihnen transportiert.

Eine Studie wurde durchgeführt, um den Einfluss der Form des Hämoglobins zu untersuchen, das auf dem Verteilen von eingeatmeten flüchtigen organischen Zusammensetzungen (VOCs) in [Mensch und Tier] Blut (HB) ist. Benzol war der archetypische VOC, der in den Untersuchungen für diese Forschung wegen der ähnlichen Eigenschaften verwendet ist, die es mit vielen anderen VOCs teilt. Um spezifisch zu sein, analysiert diese Studie den Einfluss der Wasserlöslichkeit von HB auf dem Verteilen des Koeffizienten (PC) eines VOC verglichen mit dem Einfluss der "Arten" oder der Form von HB. Die verschiedenen Formen des verwendeten Bluts schließen ein: menschliches Hämoglobin (HbA), Ratte HB, und Hämoglobin der Sichel-Zelle (HbS). HB Ratte enthält wenig Wasser und ist in einer quasikristallenen Form, die innerhalb der roten Blutzellen (RBC) gefunden ist, meinend, dass sie mehr hydrophob sind als HB Mensch, die wasserlöslich sind. Hämoglobin der Sichel-Zelle (HbS) ist wasserlöslich, jedoch kann es wasserunlöslich werden, hydrophobe Polymer, wenn deoxygenated bildend. Die Ergebnisse stellen fest, dass der Benzol-PC für die HB Ratte viel höher war als Mensch das für den HB; jedoch haben sich die Tests, die die PCs des oxydierten und Deoxygenated-Formen von HbA und HbS gemessen haben, nicht unterschieden, anzeigend, dass die Sympathie des Benzols durch die Wasserlöslichkeit von HB nicht betroffen wurde.

Typen in Menschen

Hämoglobin-Varianten sind ein Teil der normalen embryonischen und fötalen Entwicklung, aber können auch pathologische Mutationsformen des Hämoglobins in einer Bevölkerung sein, die durch Schwankungen in der Genetik verursacht ist. Einige wohl bekannte Hämoglobin-Varianten wie Sichelzellenanämie sind für Krankheiten verantwortlich, und werden als hemoglobinopathies betrachtet. Andere Varianten verursachen keine feststellbare Pathologie, und werden so als nichtpathologische Varianten betrachtet.

Im Embryo:

• Gower 1 (ζε)
• Gower 2 (αε)
• Hämoglobin Portland (ζγ)

Im Fötus:

• Hämoglobin F (αγ)

In Erwachsenen:

• Hämoglobin (αβ) - Das allgemeinste mit einem normalen Betrag mehr als 95%
• Hämoglobin (αδ) - δ Kettensynthese beginnt gegen Ende des dritten Vierteljahres und in Erwachsenen, es hat eine normale Reihe von 1.5-3.5%
• Hämoglobin F (αγ) - im Erwachsener-Hämoglobin F wird auf eine beschränkte Bevölkerung von roten Zellen genannt F-Zellen eingeschränkt. Jedoch kann das Niveau von HB F in Personen mit Sichelzellenanämie und Beta-thalassemia erhoben werden.

Verschiedene Formen, die Krankheit verursachen:

• Hämoglobin H (β) - Eine verschiedene Form des Hämoglobins, das durch einen tetramer von β Ketten gebildet ist, die in Varianten von α thalassemia da sein können.
• Hämoglobin-Baronets (γ) - Eine verschiedene Form des Hämoglobins, das durch einen tetramer von γ Ketten gebildet ist, die in Varianten von α thalassemia da sein können.
• Hämoglobin S (αβ) - Eine verschiedene Form des Hämoglobins in Leuten mit Sichelzellenanämie gefunden. Es gibt eine Schwankung im β-chain Gen, eine Änderung in den Eigenschaften des Hämoglobins verursachend, das auf sickling von roten Blutzellen hinausläuft.
• Hämoglobin C (αβ) - eine Andere Variante wegen einer Schwankung im β-chain Gen. Diese Variante verursacht eine milde chronische hemolytic Anämie.
• Hämoglobin E (αβ) - eine Andere Variante wegen einer Schwankung im β-chain Gen. Diese Variante verursacht eine milde chronische hemolytic Anämie.
• Hämoglobin ALS - Eine Heterozygous-Form, die Sichel-Zellcharakterzug mit einem erwachsenem Gen und einem Sichelzellenanämie-Gen verursacht
• Hämoglobin SC Krankheit - ein Anderer heterozygous formt sich mit einem Sichel-Gen und einem anderen Verschlüsselungshämoglobin C.

Degradierung in Wirbeltieren

Wenn rote Zellen das Ende ihres Lebens wegen des Alterns oder der Defekte erreichen, werden sie in der Milz gebrochen, das Hämoglobin-Molekül wird zerbrochen, und das Eisen wird wiederverwandt. Wenn die porphyrin anrufen

wird zerbrochen, die Bruchstücke werden normalerweise in der Galle durch die Leber verborgen. Dieser Prozess erzeugt auch ein Molekül des Kohlenmonoxids für jedes Molekül von erniedrigtem heme. Das ist eine der wenigen natürlichen Quellen der Kohlenmonoxid-Produktion im menschlichen Körper, und ist für die normalen Blutniveaus des Kohlenmonoxids sogar in Leuten verantwortlich, die reine Luft atmen. Das andere Hauptendprodukt der heme Degradierung ist bilirubin. Vergrößerte Niveaus dieser Chemikalie werden im Blut entdeckt, wenn rote Zellen schneller zerstört werden als üblich. Unpassend erniedrigtes Hämoglobin-Protein oder Hämoglobin, das von den Blutzellen zu schnell veröffentlicht worden ist, können kleines Geäder, besonders die feinen Blutentstörungsbehälter der Nieren behindern, Niereschaden verursachend.

Eisen wird von heme entfernt und für den späteren Gebrauch geborgen, es wird als hemosiderin oder ferritin in Geweben versorgt und in Plasma durch das Beta globulins als transferins transportiert. Heme wird zu genanntem bilirubin eines gelben Pigments erniedrigt. Leber verbirgt bilirubin in die Eingeweide als Galle. Eingeweide metabolise bilirubin in urobilinogen. Urobilinogen verlässt den Körper in Fäkalien in genanntem stercobilin eines Pigments. Globulin ist metabolised in Aminosäuren, die dann in den Umlauf veröffentlicht werden.

Rolle in Krankheit

Hämoglobin-Mangel kann entweder durch den verminderten Betrag von Hämoglobin-Molekülen, als in Anämie, oder durch die verminderte Fähigkeit jedes Moleküls verursacht werden, Sauerstoff an demselben teilweisen Druck von Sauerstoff zu binden. Hemoglobinopathies (genetische Defekte, die auf anomale Struktur des Hämoglobin-Moleküls hinauslaufen), kann beide verursachen. Jedenfalls vermindert Hämoglobin-Mangel Blutsauerstoff-Tragfähigkeit. Hämoglobin-Mangel ist im Allgemeinen von hypoxemia ausschließlich bemerkenswert, der als verminderter teilweiser Druck von Sauerstoff im Blut definiert ist, obwohl beide Ursachen der Hypoxie (ungenügende Sauerstoff-Versorgung an Gewebe) sind.

Andere häufige Gründe des niedrigen Hämoglobins schließen Verlust von Blut, Ernährungsmangel, Knochenmark-Problemen, Chemotherapie, Nieremisserfolg oder anomalem Hämoglobin (wie die der Sichelzellenanämie) ein.

Hohe Hämoglobin-Niveaus können durch die Aussetzung von hohen Höhen, dem Rauchen, dem Wasserentzug oder den Geschwülsten verursacht werden.

Die Fähigkeit jedes Hämoglobin-Moleküls, Sauerstoff zu tragen, wird normalerweise durch den veränderten Blut-pH oder CO modifiziert, eine veränderte Trennungskurve des Sauerstoff-Hämoglobins verursachend. Jedoch kann es auch in, z.B, Kohlenmonoxid-Vergiftung pathologisch verändert werden.

Die Abnahme des Hämoglobins, mit oder ohne eine absolute Abnahme von roten Blutzellen, führt zu Symptomen von der Anämie. Anämie hat viele verschiedene Ursachen, obwohl Eisenmangel und seine resultierende Eisenmangel-Anämie die häufigsten Gründe in der Westwelt sind. Da die Abwesenheit von Eisen heme Synthese vermindert, sind rote Blutzellen in Eisenmangel-Anämie hypochromic (am roten Hämoglobin-Pigment Mangel habend), und microcytic (kleiner als normal). Andere Anämien sind seltener. In hemolysis (beschleunigte Depression von roten Blutzellen) wird verbundene Gelbsucht durch das Hämoglobin metabolite bilirubin verursacht, und das zirkulierende Hämoglobin kann Nierenmisserfolg verursachen.

Einige Veränderungen in der globin Kette werden mit dem hemoglobinopathies, wie Sichelzellenanämie und thalassemia vereinigt. Andere Veränderungen, wie besprochen, am Anfang des Artikels, sind gütig und werden auf bloß als Hämoglobin-Varianten verwiesen.

Es gibt eine Gruppe von genetischen Unordnungen, bekannt als die porphyrias, die durch Fehler in metabolischen Pfaden der heme Synthese charakterisiert werden. König George III des Vereinigten Königreichs war wahrscheinlich der berühmteste porphyria Leidende.

In einem kleinen Ausmaß verbindet sich Hämoglobin langsam mit Traubenzucker am Terminal valine (ein Alpha aminoacid) von jeder β Kette. Das resultierende Molekül wird häufig HB A genannt. Als die Konzentration von Traubenzucker im Blut, der Prozentsatz von HB zunimmt, der sich HB Zunahmen verwandelt. In Diabetikern, deren Traubenzucker gewöhnlich hochgeht, geht das Prozent HB auch hoch. Wegen der langsamen Rate von HB Eine Kombination mit Traubenzucker das HB ist Ein Prozentsatz das Traubenzucker-Niveau im im Laufe einer längeren Zeit durchschnittlichen Blut vertretend (die Halbwertzeit von roten Blutzellen, die normalerweise 50-55 Tage ist).

Hämoglobin von Glycosylated ist die Form des Hämoglobins, zu dem Traubenzucker gebunden wird. Die Schwergängigkeit von Traubenzucker zu Aminosäuren im Hämoglobin findet spontan (ohne die Hilfe eines Enzyms) in vielen Proteinen statt und ist nicht bekannt, einem nützlichen Zweck zu dienen. Jedoch dient die Schwergängigkeit zum Hämoglobin wirklich als eine Aufzeichnung für durchschnittliche Bluttraubenzucker-Niveaus über die Lebenszeit von roten Zellen, die etwa 120 Tage ist. Die Niveaus des glycosylated Hämoglobins werden deshalb gemessen, um die langfristige Kontrolle der chronischen Krankheit von Zuckerkrankheit des Typs 2 mellitus (T2DM) zu kontrollieren. Die schlechte Kontrolle von T2DM läuft auf hohe Niveaus des glycosylated Hämoglobins in den roten Blutzellen hinaus. Die normale Bezugsreihe ist etwa 4-5.9 %. Obwohl schwierig, um vorzuherrschen, werden weniger als 7 Wert-% für Leute mit T2DM empfohlen. Niveaus, die größer sind als 9 %, werden mit der schlechten Kontrolle des glycosylated Hämoglobins und den größeren Niveaus vereinigt, als 12 % mit der sehr schlechten Kontrolle vereinigt werden. Diabetiker, die ihre glycosylated Hämoglobin-Niveaus in der Nähe von 7 % behalten, haben eine viel bessere Chance, die Komplikationen zu vermeiden, die Zuckerkrankheit begleiten können (als diejenigen, deren Niveaus 8 % oder höher sind). Außerdem vergrößert vergrößerter glycosylation des Hämoglobins seine Sympathie für Sauerstoff, deshalb seine Ausgabe am Gewebe verhindernd und ein Niveau der Hypoxie in äußersten Fällen veranlassend

Hochniveaus des Hämoglobins werden mit gesteigerten Zahlen oder Größen von roten Blutzellen, genannt polycythemia vereinigt. Diese Erhebung kann durch angeborene Herzkrankheit, mein Gott pulmonale, Lungenfibrosis, zu viel erythropoietin oder polycythemia vera verursacht werden.

Die Erhebung in Niveaus des Hämoglobins wurde in einer Studie der yogic Praxis des Yogas Nidra (yogic Schlaf) für eine halbe Stunde täglich gefunden.

Eine neue Studie, die in Pondicherry, Indien getan ist, zeigt seine Wichtigkeit in Kranzarterie-Krankheit.

Diagnostischer Gebrauch

Hämoglobin-Konzentrationsmaß ist unter den meistens durchgeführten Blutproben gewöhnlich als ein Teil einer ganzen Blutzählung. Zum Beispiel wird es normalerweise vorher oder nach der Blutspende geprüft. Ergebnisse werden in g/L, g/dL oder mol/L berichtet. 1 g/dL kommt ungefähr 0.6206 mmol/L gleich. Normale Niveaus sind:

• Männer: 13.8 zu 18.0 g/dL (138 bis 182 g/L, oder 8.56 zu 11.3 mmol/L)
• Frauen: 12.1 zu 15.1 g/dL (121 bis 151 g/L, oder 7.51 zu 9.37 mmol/L)
• Kinder: 11 bis 16 g/dL (111 bis 160 g/L, oder 6.83 zu 9.93 mmol/L)
• Schwangere Frauen: 11 bis 12 g/dL (110 bis 120 g/L, oder 6.83 zu 7.45 mmol/L)

Normale Werte des Hämoglobins in den 1. und 3. Vierteljahren von schwangeren Frauen müssen mindestens 11 g/dL und mindestens 10.5 g/dL während des 2. Vierteljahres sein.

Wasserentzug oder Hyperhydratation können gemessene Hämoglobin-Niveaus außerordentlich beeinflussen. Albumin kann Hydratationsstatus anzeigen.

Wenn die Konzentration unter dem normalen ist, wird das Anämie genannt. Anämien werden durch die Größe von roten Blutzellen, den Zellen klassifiziert, die Hämoglobin in Wirbeltieren enthalten. Die Anämie wird "microcytic" genannt, wenn rote Zellen, "macrocytic" klein sind, wenn sie, und "normocytic" sonst groß sind.

Hematocrit, das Verhältnis des durch rote Blutzellen besetzten Blutvolumens, ist normalerweise ungefähr dreimal die in g/dL gemessene Hämoglobin-Konzentration. Zum Beispiel, wenn das Hämoglobin an 17 g/dL gemessen wird, der sich mit einem hematocrit von 51 % vergleicht.

Laborhämoglobin-Testmethoden verlangen eine Blutprobe (arteriell, venös, oder kapillar) und Analyse auf hematology Analysator und CO-oximeter. Zusätzlich ist ein neues nichtangreifendes Hämoglobin (SpHb) Testmethode genannt der Puls CO-Oximetry auch mit der vergleichbaren Genauigkeit für angreifende Methoden verfügbar.

Konzentrationen von oxy- und deoxyhemoglobin können unaufhörlich regional gemessen werden und nichtangreifend NIRS verwendend. NIRS kann beide auf dem Kopf als auf Muskeln verwendet werden. Diese Technik wird häufig für die Forschung in z.B Auslesesportausbildung, Ergonomie, rehabilition, Patientenüberwachung, Neugeborenenforschung, funktioneller Gehirnüberwachung, Gehirncomputerschnittstelle, Urologie (Blase-Zusammenziehung), Neurologie (Kopplung von Neurovascular) und mehr verwendet.

Die langfristige Kontrolle der Blutzucker-Konzentration kann durch die Konzentration von HB A gemessen werden. Das Messen davon würde direkt viele Proben verlangen, weil sich Blutzuckerspiegel weit im Laufe des Tages ändern. HB A ist das Produkt der irreversiblen Reaktion des Hämoglobins mit Traubenzucker. Eine höhere Traubenzucker-Konzentration läuft auf mehr HB A hinaus. Weil die Reaktion langsam ist, ist das HB Ein Verhältnis vertritt Traubenzucker-Niveau im über die Halbwertzeit von roten Blutzellen durchschnittlichen Blut, normalerweise 50-55 Tage. Ein HB Ein Verhältnis von 6.0 % oder weniger Show gute langfristige Traubenzucker-Kontrolle, während Werte über 7.0 % erhoben werden. Dieser Test ist für Diabetiker besonders nützlich.

Die Maschine der funktionellen Kernspinresonanz-Bildaufbereitung (fMRI) verwendet das Signal von deoxyhemoglobin, der zu magnetischen Feldern empfindlich ist, da es paramagnetisch ist. Das vereinigte Maß mit NIRS zeigt gute Korrelation sowohl mit dem oxy-als auch mit Deoxyhemoglobin-Signal im Vergleich zum KÜHNEN Signal.

Entsprechungen in Nichtwirbelorganismen

Eine Vielfalt des Sauerstoff-Transports und - verbindliche Proteine besteht in Organismen überall im Tier und den Pflanzenkönigreichen. Organismen einschließlich Bakterien, Protozoon und Fungi alle haben einem Hämoglobin ähnliche Proteine, deren bekannte und vorausgesagte Rollen die umkehrbare Schwergängigkeit von gasartigem ligands einschließen. Da viele dieser Proteine globins und die heme Hälfte enthalten (Eisen in einer Wohnung porphyrin Unterstützung), werden sie häufig Hämoglobin genannt, selbst wenn ihre gesamte tertiäre Struktur von diesem des Wirbelhämoglobins sehr verschieden ist. Insbesondere die Unterscheidung von "myoglobin" und Hämoglobin in niedrigeren Tieren ist häufig unmöglich, weil einige dieser Organismen Muskeln nicht enthalten. Oder sie können ein erkennbares getrenntes Kreislaufsystem, aber nicht dasjenige haben, das sich mit Sauerstoff-Transport (zum Beispiel, viele Kerbtiere und anderer arthropods) befasst. In allen diesen Gruppen, heme/globin-containing Moleküle (sogar monomeric globin), die sich mit Gasschwergängigkeit befassen, werden oxyhemoglobins genannt. Zusätzlich dazu, sich mit Transport zu befassen und von Sauerstoff zu fühlen, können sie sich auch Nein, CO, Sulfid-Zusammensetzungen, und sogar O befassen, in Umgebungen suchend, die anaerobic sein müssen. Sie können sich sogar mit detoxification von chlorierten Materialien in einem Weg befassen, der analog ist, P450 Enzyme und peroxidases zu heme-enthalten.

Die Struktur des Hämoglobins ändert sich über Arten. Hämoglobin kommt in allen Königreichen von Organismen, aber nicht in allen Organismen vor. Primitive Arten wie Bakterien, protozoa, Algen und Werke haben häufig einzelnes-globin Hämoglobin. Viele Fadenwurm-Würmer, Mollusken und Krebstiere enthalten sehr große multisubunit Moleküle, die viel größer sind als diejenigen in Wirbeltieren. Insbesondere schimärisches Hämoglobin, das in Fungi und Riesen annelids gefunden ist, kann sowohl globin als auch andere Typen von Proteinen enthalten.

Eines der bemerkenswertesten Ereignisse und des Gebrauches des Hämoglobins in Organismen ist im riesigen Tube-Wurm (Riftia pachyptila, auch genannt Vestimentifera), der 2.4-Meter-Länge erreichen kann und vulkanische Ozeanöffnungen bevölkert. Statt eines Verdauungstrakts enthalten diese Würmer eine Bevölkerung von Bakterien, die Hälfte des Gewichts des Organismus einsetzen. Die Bakterien reagieren mit HS von der Öffnung und O vom Wasser, um Energie zu erzeugen, Essen von HO and CO zu machen. Die Würmer enden mit einer tiefroten einem Anhänger ähnlichen Struktur ("Wolke"), die sich ins Wasser ausstreckt und HS und O für die Bakterien und CO für den Gebrauch als synthetischer photosynthetischen Werken ähnlicher Rohstoff absorbiert. Die Strukturen sind wegen ihres hellrot, mehreres außerordentlich kompliziertes Hämoglobin enthaltend, das bis zu 144 globin Ketten, jeden einschließlich verbundener heme Strukturen hat. Dieses Hämoglobin ist bemerkenswert, um im Stande zu sein, Sauerstoff in Gegenwart vom Sulfid zu tragen, und sogar Sulfid zu tragen, ohne völlig "vergiftet" oder dadurch gehemmt zu werden, wie das Hämoglobin in den meisten anderen Arten ist.

Andere Sauerstoff bindende Proteine

Myoglobin: Gefunden im Muskelgewebe von vielen Wirbeltieren, einschließlich Menschen, gibt es Muskelgewebe eine verschiedene rote oder dunkelgraue Farbe. Es ist dem Hämoglobin in der Struktur und Folge sehr ähnlich, aber ist nicht ein tetramer; statt dessen ist es ein monomer, der an kooperativer Schwergängigkeit Mangel hat. Es wird verwendet, um Sauerstoff zu versorgen aber nicht es zu transportieren.

Hemocyanin: Das zweite allgemeinste Sauerstoff transportierende Protein hat in der Natur gefunden, es wird im Blut von vielen arthropods und Mollusken gefunden. Gebrauch-Kupfer prothetische Gruppen statt Eisens heme Gruppen und ist in der Farbe, wenn oxydiert, blau.

Hemerythrin: Einige wirbellose Seetiere und einige Arten von annelid verwenden dieses eisenhaltige non-heme Protein, um Sauerstoff in ihrem Blut zu tragen. Scheint rosa/violett, wenn oxydiert, klar wenn nicht.

Chlorocruorin: Gefunden in vielen annelids ist es erythrocruorin sehr ähnlich, aber die heme Gruppe ist in der Struktur bedeutsam verschieden. Scheint grün wenn deoxygenated und rot, wenn oxydiert.

Vanabins: Auch bekannt als Vanadium chromagens, sie werden im Blut von Seespritzen gefunden. Dort wurden einmal Hypothese aufgestellt, das seltene Metallvanadium als ein Sauerstoff zu verwenden, der prothetische Gruppe bindet. Jedoch, obwohl sie wirklich Vanadium durch die Vorliebe enthalten, binden sie anscheinend wenig Sauerstoff, und haben so eine andere Funktion, die nicht aufgehellt worden ist (Seespritzen enthalten auch ein Hämoglobin). Sie können als Toxine handeln.

Erythrocruorin: Gefunden in vielen annelids, einschließlich Regenwürmer, ist es ein riesiges frei schwimmendes Blutprotein, das viele Dutzende — vielleicht Hunderte — Eisens enthält - und Protein-Subeinheiten gebunden zusammen in einen einzelnen Protein-Komplex mit einer molekularen Masse heme-trägt, die größer ist als 3.5 Millionen daltons.

Pinnaglobin: Nur gesehen in der Molluske-Ohrmuschel squamosa. Braunes Mangan-basiertes porphyrin Protein.

Leghemoglobin: In Hülsenwerken, wie Luzerne oder Sojabohnen, werden die Stickstoff-Befestigen-Bakterien in den Wurzeln vor Sauerstoff durch dieses Eisen heme geschützt, Sauerstoff bindendes Protein enthaltend. Das spezifische geschützte Enzym ist nitrogenase, der unfähig ist, Stickstoff-Benzin in Gegenwart von freiem Sauerstoff zu reduzieren.

Coboglobin: Ein synthetischer Kobalt-basierter porphyrin. Coboprotein würde farblos, wenn oxydiert, aber gelb wenn in Adern scheinen.

Anwesenheit in nonerythroid Zellen

Einige nonerythroid Zellen (d. h., Zellen außer der roten Blutzelllinie) enthalten Hämoglobin. Im Gehirn schließen diese die Neurone von A9 dopaminergic in den substantia nigra, astrocytes im Kortex ein, und hippocampus, und insgesamt werden oligodendrocytes reif. Es ist darauf hingewiesen worden, dass das Gehirnhämoglobin in diesen, die Zelle der "Lagerung von Sauerstoff ermöglichen kann, einem homeostatic Mechanismus in anoxic Bedingungen zur Verfügung zu stellen, der für A9 DA Neurone besonders wichtig ist, die einen Hochmetabolismus mit einer hohen Voraussetzung für die Energieproduktion haben". Es ist weiter bemerkt worden, dass "Neurone von A9 dopaminergic an der besonderen Gefahr seitdem zusätzlich zu ihrer hohen mitochondrial Tätigkeit sein können, sind sie unter intensiver Oxidative-Betonung, die durch die Produktion von Wasserstoffperoxid über autoxidation verursacht ist, und/oder Monoamin oxidase (MAO) - hat deamination von dopamine und die nachfolgende Reaktion von zugänglichem Eiseneisen vermittelt, hoch toxische hydroxyl Radikale zu erzeugen". Das kann die Gefahr dieser Zellen für die Entartung in der Parkinsonschen Krankheit erklären. Die Anwesenheit von Eisen vom Hämoglobin in diesen Zellen läuft auch auf die Leichendunkelheit dieser Zellen hinaus, die der Ursprung des lateinischen Namens, substantia nigra ist.

Außerhalb des Gehirns hat Hämoglobin Funktionen "nicht Sauerstoff, der" als ein Antioxidationsmittel und ein Gangregler des Eisenmetabolismus in macrophages, alveolaren Zellen und mesangial Zellen in der Niere trägt.

In der Geschichte, Kunst und Musik

Historisch wurde die Farbe des Bluts mit Rost vereinigt, wie alte Römer den Planeten Mars mit dem Gott des Krieges vereinigt haben, da Mars orangerot ist. Die Farbe des Mars ist wegen des Eisenoxids im Marsboden, aber das Rot im Blut ist nicht wegen des Eisens im Hämoglobin und seiner Oxyde, der ein häufiger Irrtum ist. Das Rot ist wegen der porphyrin Hälfte des Hämoglobins, zu dem das Eisen, nicht das Eisen selbst gebunden wird, obwohl der ligation und redox Staat des Eisens das Pi zu pi* oder n zu pi* elektronischen Übergängen des porphyrin und folglich seiner optischen Eigenschaften beeinflussen können.

Künstler Julian Voss-Andreae hat eine Skulptur genannt "Herz von Stahl (Hämoglobin)" 2005, gestützt auf dem Rückgrat des Proteins geschaffen. Die Skulptur wurde vom Glas und verwitternden Stahl gemacht. Das absichtliche Verrosten der grundsätzlichen chemischen Reaktion des Hämoglobins von Spiegeln des am Anfang glänzenden Kunststücks von Sauerstoff, der zu Eisen bindet.

Rockband-Suggestionsmittel hat ein Lied genannt "das Hämoglobin" mit der Lyrik "Hämoglobin registriert ist der Schlüssel zu einem gesunden Herzschlag". Französischer Klopfen-Künstler-Festordner Solaar hatte auch eine erfolgreiche Single betitelt "La Concubine de L'Hemoglobin" 1994.

Siehe auch

• Chlorophyll
• Globin falten
• Hemocyanin
• Hemoprotein
• Sichelzellenanämie
• Ganzes Blut Graf
• Hemoglobinometer

Hämoglobin-Varianten:

• HB ein
• Hämoglobin A2
• Hämoglobin C
• Hämoglobin F

Hämoglobin-Protein-Subeinheiten (Gene):

• Alpha globin 1
• Beta globin
• Delta globin

Hämoglobin-Zusammensetzungen:

• Carbaminohemoglobin (mit dem Kohlendioxyd, gefärbt blau)
• Carboxyhemoglobin (mit dem Kohlenmonoxid, gefärbt kirschrot)
• Oxyhemoglobin (mit diatomic Sauerstoff, gefärbt blutrot)

Weiterführende Literatur

. . .

• . PMID 8650150.
• . PMID 16368110.

.

Links

• Hämoglobin - Test, Niveaus und Information über MedicineNet
• Interaktive Hämoglobin-Sättigung biegt
• Interaktive Modelle des Hämoglobins (Verlangt MDL Geläute)
• Hämoglobin. Гемоглобин. Норма гемоглобина в крови
• Nationaler Anämie-Handlungsrat - anemia.org
• Neuer Hämoglobin-Typ verursacht nachgemachte Diagnose mit dem Puls oxymeters