Der Ribosome ist ein großes kompliziertes Molekül, das dafür verantwortlich ist, die Bildung von Proteinen von individuellen Aminosäuren mit der Bote-RNS als eine Schablone zu katalysieren. Dieser Prozess ist als Übersetzung bekannt. Ribosomes werden in allen lebenden Zellen gefunden.

Die Folge der DNA-Verschlüsselung für ein Protein kann oft in die Bote-RNS (mRNA) Ketten einer ähnlichen Folge kopiert werden. Ribosomes kann zu einer mRNA Kette binden und sie als eine Schablone verwenden, für die richtige Folge von Aminosäuren in einem besonderen Protein zu bestimmen. Aminosäuren werden ausgewählt, gesammelt und zum ribosome durch die Übertragungs-RNS getragen (tRNA Moleküle), die in einen Teil des ribosome eingehen und zur Bote-RNS-Kette binden. Die beigefügten Aminosäuren werden dann zusammen durch einen anderen Teil des ribosome verbunden.

Mehr als ein ribosome kann eine einzelne mRNA Kette auf einmal, jeder vorankommen, seine Folge "lesend" und ein entsprechendes Protein-Molekül erzeugend. Sobald das Protein erzeugt wird, kann es dann 'zusammenfalten', um eine spezifische funktionelle dreidimensionale Struktur zu erzeugen, größtenteils hat probabilistically durch das Muster von Anklagen in seiner Folge bestimmt.

Ein ribosome wird von Komplexen von RNAs gemacht, und Proteine haben ribonucleoproteins genannt. Jeder ribosome wird in zwei Subeinheiten geteilt. Die kleinere Subeinheit bindet zum mRNA Muster, während die größere Subeinheit zum tRNA und den Aminosäuren bindet. Wenn ein ribosome beendet, ein mRNA Molekül, diese zwei Subeinheiten Spalt einzeln zu lesen. Ribosomes sind als ribozymes klassifiziert worden, weil die ribosomal RNS scheint, für den peptidyl transferase Tätigkeit am wichtigsten zu sein, die Aminosäuren zusammen verbindet.

Ribosomes von Bakterien, archaea und eukaryotes (die drei Gebiete des Lebens auf der Erde), haben bedeutsam verschiedene Strukturen und RNS-Folgen. Diese Unterschiede in der Struktur erlauben einigen Antibiotika, Bakterien durch das Hemmen ihres ribosomes zu töten, während sie menschlich ribosomes ungekünstelt verlassen. Die ribosomes im mitochondria von eukaryotic Zellen ähneln funktionell in vielen Eigenschaften denjenigen in Bakterien, den wahrscheinlichen Entwicklungsursprung von mitochondria widerspiegelnd. Das Wort ribosome kommt aus ribo Nukleinsäure und dem Griechen: soma (Bedeutung des Körpers).

Zusammen mit Albert Claude und Christian de Duve wurde George Emil Palade dem Nobelpreis in der Physiologie oder Medizin 1974 für die Entdeckung des ribosomes zuerkannt.

Der Nobelpreis in der Chemie 2009 wurde Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz und Ada E. Yonath zuerkannt, für die ausführliche Struktur und den Mechanismus des ribosome zu entdecken.

Beschreibung

Archaeal, eubacterial und eukaryotic ribosomes unterscheiden sich in ihrer Größe, Zusammensetzung und dem Verhältnis des Proteins zur RNS. Weil sie von zwei Subeinheiten der nichtgleichen Größe gebildet werden, sind sie in der Achse ein bisschen länger als im Durchmesser.

Prokaryotic ribosomes sind ungefähr 20 nm (200 Å) im Durchmesser und werden aus 65 % ribosomal RNS und 35 % ribosomal Proteine zusammengesetzt. Eukaryotic ribosomes sind zwischen 25 und 30 nm (250-300 Å) im Durchmesser, und das Verhältnis von rRNA zum Protein ist 1 nah.

Ribosomes übersetzen Bote-RNS (mRNA) und bauen polypeptide Ketten (z.B, Proteine) das Verwenden von Aminosäuren, die durch die Übertragungs-RNS (tRNA) geliefert sind. Ihre aktiven Seiten werden aus der RNS gemacht, so werden ribosomes jetzt als "ribozymes" klassifiziert.

Ribosomes bauen Proteine aus den genetischen innerhalb der Bote-RNS gehaltenen Instruktionen. Freie ribosomes werden im cytosol (der halbflüssige Teil des Zytoplasmas) aufgehoben; andere werden zum rauen endoplasmic reticulum gebunden, ihm das Äußere der Rauheit und so seines Namens, oder zum Kernumschlag gebend. Da ribozymes von der RNS teilweise eingesetzt werden, wird es gedacht, dass sie Reste der RNS-Welt sein könnten. Obwohl die Katalyse des peptide Bandes C2 hydroxyl der P-Seite der RNS einschließt (sieh Funktionsabteilung unten) Adenosin in einem Protein-Pendelmechanismus, andere Schritte in der Protein-Synthese (wie Versetzung) werden durch Änderungen im Protein conformations verursacht.

Ribosomes werden manchmal organelles genannt, aber der Gebrauch des Begriffes organelle wird häufig auf das Beschreiben von Subzellbestandteilen eingeschränkt, die eine phospholipid Membran einschließen, die ribosomes, völlig particulate seiend, nicht tun. Deshalb kann ribosomes manchmal als "Nichtmembranorganelles" beschrieben werden.

Ribosomes wurden zuerst Mitte der 1950er Jahre vom rumänischen Zellbiologen George Emil Palade beobachtet, der ein Elektronmikroskop als dichte Partikeln oder Körnchen verwendet, für die, 1974, er einen Nobelpreis gewinnen würde. Der Begriff "ribosome" wurde vom Wissenschaftler Richard B. Roberts 1958 vorgeschlagen:

Die Struktur und Funktion des ribosomes und der vereinigten Moleküle, die als der Übersetzungsapparat bekannt sind, sind vom Forschungsinteresse seit der Mitte des zwanzigsten Jahrhunderts gewesen und sind ein sehr aktives Studienfach heute.

Ribosomes bestehen aus zwei Subeinheiten (Abbildung 1), die zusammen (Abbildung 2) und Arbeit als ein passen, um den mRNA in eine polypeptide Kette während der Protein-Synthese (Abbildung 3) zu übersetzen. Bakteriensubeinheiten bestehen aus ein oder zwei und eukaryotic von einem oder drei sehr großen RNS-Molekülen (bekannt als ribosomal RNS oder rRNA) und vielfachen kleineren Protein-Molekülen. Arbeit von Crystallographic hat gezeigt, dass es keine ribosomal Proteine in der Nähe von der Reaktionsseite für die polypeptide Synthese gibt. Das weist darauf hin, dass die Protein-Bestandteile von ribosomes als ein Schafott handeln, das die Fähigkeit von rRNA erhöhen kann, Protein zu synthetisieren, anstatt an der Katalyse direkt teilzunehmen (Sieh: Ribozyme).

Biogenese

In Bakterienzellen werden ribosomes im Zytoplasma durch die Abschrift des vielfachen ribosome Gens operons synthetisiert. In eukaryotes findet der Prozess sowohl im Zellzytoplasma als auch im nucleolus statt, der ein Gebiet innerhalb des Zellkerns ist. Der Zusammenbau-Prozess ist mit der koordinierten Funktion von mehr als 200 Proteinen in der Synthese und der Verarbeitung der vier rRNAs, sowie dem Zusammenbau jener rRNAs mit den ribosomal Proteinen verbunden.

Positionen von Ribosome

Ribosomes werden klassifiziert als, entweder "frei" oder "membranengebunden" zu sein.

Freie und membranengebundene ribosomes unterscheiden sich nur in ihrem Raumvertrieb; sie sind in der Struktur identisch. Ob der ribosome in einem freien oder membranengebundenen Staat besteht, hängt von der Anwesenheit einer ER-Zielen-Signalfolge auf dem Protein ab, das wird synthetisiert, so könnte ein individueller ribosome membranengebunden werden, wenn es ein Protein macht, aber frei im cytosol, wenn es ein anderes Protein macht.

Freier ribosomes

Freie ribosomes können sich überall im cytosol bewegen, aber werden vom Zellkern und anderem organelles ausgeschlossen. Proteine, die von freiem ribosomes gebildet werden, werden in den cytosol veröffentlicht und innerhalb der Zelle verwendet. Da der cytosol hohe Konzentrationen von glutathione enthält und, deshalb, eine abnehmende Umgebung, Proteine ist, die Disulfid-Obligationen enthalten, die von oxidierten cysteine Rückständen gebildet werden, kann in dieser Abteilung nicht erzeugt werden.

Membranengebundener ribosomes

Wenn ein ribosome beginnt, Proteine zu synthetisieren, die in einem organelles erforderlich sind, kann der ribosome, der dieses Protein macht, "membranengebunden" werden. In eukaryotic Zellen geschieht das in einem Gebiet von endoplasmic reticulum (ER) genannt den "rauen ER". Die kürzlich erzeugten polypeptide Ketten werden direkt in den ER durch den ribosome das Unternehmen der Vektorsynthese eingefügt und werden dann zu ihren Bestimmungsörtern durch den sekretorischen Pfad transportiert. Gebundene ribosomes erzeugen gewöhnlich Proteine, die innerhalb der Plasmamembran verwendet werden oder von der Zelle über exocytosis vertrieben werden.

Struktur

Die ribosomal Subeinheiten von prokaryotes und eukaryotes sind ziemlich ähnlich.

Die Einheit des Maßes ist die Einheit von Svedberg, ein Maß der Rate der Ablagerung in centrifugation aber nicht Größe und ist dafür verantwortlich, warum Bruchstück-Namen nicht stimmen (die 70ER JAHRE wird aus den 50ER JAHREN und den 30ER JAHREN gemacht).

Prokaryotes haben die 70ER JAHRE ribosomes, jeder, aus einem kleinen (die 30ER JAHRE) und ein großer (die 50ER JAHRE) Subeinheit bestehend. Ihre kleine Subeinheit hat eine 16-RNS-Subeinheit (aus 1540 nucleotides bestehend), gebunden zu 21 Proteinen. Die große Subeinheit wird aus 5S RNS-Subeinheit (120 nucleotides), eine 23-RNS-Subeinheit (2900 nucleotides) und 31 Proteine zusammengesetzt. Das Sympathie-Etikett für den tRNA verbindliche Seiten auf dem E. coli ribosome hat die Identifizierung von A und P mit der peptidyltransferase Tätigkeit am wahrscheinlichsten vereinigten Seite-Proteinen erlaubt; etikettierte Proteine sind L27, L14, L15, L16, L2; mindestens wird L27 an der Spender-Seite, wie gezeigt, von E. Collatz und A.P. Czernilofsky gelegen. Zusätzliche Forschung hat demonstriert, dass der S1 und die S21 Proteine, in Verbindung mit dem 3 '-Ende von 16 ribosomal RNS, an der Einleitung der Übersetzung beteiligt werden.

Eukaryotes haben die 80ER JAHRE ribosomes, jeder, aus einem kleinen (die 40ER JAHRE) und groß (die 60ER JAHRE) Subeinheit bestehend. Ihre Subeinheit der 40ER JAHRE hat eine 18-RNS (1900 nucleotides) und 33 Proteine. Die große Subeinheit wird aus 5S RNS (120 nucleotides), 28-RNS (4700 nucleotides), 5.8S RNS (160 nucleotides) Subeinheiten und ~49 Proteine zusammengesetzt. Während 1977 hat Czernilofsky Forschung veröffentlicht, die das Sympathie-Beschriften verwendet hat, um tRNA-verbindliche Seiten auf der Ratte-Leber ribosomes zu identifizieren. Mehrere Proteine, einschließlich L32/33, L36, L21, L23, L28/29 und L13 wurden als seiend an oder in der Nähe vom peptidyl transferase Zentrum hineingezogen.

Die ribosomes, die in Chloroplasten und mitochondria von eukaryotes auch gefunden sind, bestehen aus großen und kleinen Subeinheiten gebunden zusammen mit Proteinen in eine Partikel der 70ER JAHRE. Wie man glaubt, sind diese organelles Nachkommen von Bakterien (sieh Theorie von Endosymbiotic), und weil solche ihre ribosomes denjenigen von Bakterien ähnlich sind.

Die verschiedenen ribosomes teilen eine Kernstruktur, die trotz der großen Unterschiede in der Größe ziemlich ähnlich ist. Viel von der RNS wird in verschiedene tertiäre Strukturmotive, zum Beispiel Pseudoknoten hoch organisiert, die das koaxiale Stapeln ausstellen. Die Extra-RNS im größeren ribosomes ist in mehreren langen dauernden Einfügungen, solch, dass sie Schleifen aus der Kernstruktur bilden, ohne es zu stören oder zu ändern. Die ganze katalytische Tätigkeit des ribosome wird durch die RNS ausgeführt; die Proteine wohnen auf der Oberfläche und scheinen, die Struktur zu stabilisieren.

Die Unterschiede zwischen dem bakteriellen und eukaryotic ribosomes werden von pharmazeutischen Chemikern ausgenutzt, um Antibiotika zu schaffen, die eine Bakterieninfektion zerstören können, ohne den Zellen der angesteckten Person zu schaden. Wegen der Unterschiede in ihren Strukturen sind die Bakterien-70ER JAHRE ribosomes für diese Antibiotika verwundbar, während die eukaryotic 80ER JAHRE ribosomes nicht sind. Wenn auch mitochondria ribosomes ähnlich den bakteriellen besitzen, werden mitochondria durch diese Antibiotika nicht betroffen, weil sie durch eine doppelte Membran umgeben werden, die diese Antibiotika in den organelle nicht leicht zulässt.

Hochauflösende Struktur

Die allgemeine molekulare Struktur des ribosome ist seit dem Anfang der 1970er Jahre bekannt gewesen. Am Anfang der 2000er Jahre ist die Struktur an hohen Entschlossenheiten auf der Ordnung von einigen Å erreicht worden.

Die ersten Papiere, die die Struktur des ribosome an der Atomentschlossenheit geben, wurden in rascher Folge gegen Ende 2000 veröffentlicht. Erstens wurden die 50ER JAHRE (großer prokaryotic) Subeinheit von archaeon Haloarcula marismortui veröffentlicht. Bald danach wurde die Struktur der Subeinheit der 30ER JAHRE von Thermus thermophilus veröffentlicht. Kurz danach wurde eine ausführlichere Struktur veröffentlicht. Diese Strukturstudien wurden dem Nobelpreis in der Chemie 2009 zuerkannt. Anfang des nächsten Jahres (Mai 2001) wurden diese Koordinaten verwendet, um den kompletten T. thermophilus Partikel der 70ER JAHRE an 5.5 Å Entschlossenheit wieder aufzubauen.

Zwei Papiere wurden im November 2005 mit Strukturen der 70ER JAHRE von Escherichia coli ribosome veröffentlicht. Die Strukturen eines freien ribosome wurden an der 3.5-Å Entschlossenheit mit der Röntgenstrahl-Kristallographie bestimmt. Dann, zwei Wochen später, wurde eine auf der Cryo-Elektronmikroskopie gestützte Struktur veröffentlicht, der den ribosome an 11-15 Å Entschlossenheit in der Tat zeichnet, ein kürzlich synthetisiertes Protein-Ufer in den Protein führenden Kanal zu passieren.

Die ersten Atombauten des ribosome complexed mit tRNA und mRNA Molekülen wurden durch das Verwenden der Röntgenstrahl-Kristallographie von zwei Gruppen unabhängig an 2.8 Å und an 3.7 Å gelöst. Diese Strukturen erlauben, die Details von Wechselwirkungen von Thermus thermophilus ribosome mit mRNA und mit an klassischen ribosomal Seiten gebundenem tRNAs zu sehen. Wechselwirkungen des ribosome mit langem mRNAs, der Folgen des Scheins-Dalgarno enthält, wurden bald danach an 4.5-zur 5.5-Å Entschlossenheit vergegenwärtigt.

Mehr kürzlich, 2010 cryoelectron Mikroskopie wurde in der Bestimmung des ersten ganzen Atommodells die eukaryotic 40ER JAHRE ribosomal Struktur in Tetrahymena thermophila verwendet. Diese Forschung hat die Struktur der 18 ribosomal RNS und alle ribosomal Proteine der Subeinheit der 40ER JAHRE, sowie viel über die 40ER JAHRE die Wechselwirkung der Subeinheit mit eIF1 während der Übersetzungseinleitung offenbart. Ähnlich 2011 wurde die eukaryotic Subeinheitsstruktur der 60ER JAHRE auch von Tetrahymena thermophila im Komplex mit eIF6 bestimmt.

Funktion

Ribosomes sind die Arbeitspferde der Protein-Biosynthese, der Prozess, mRNA ins Protein zu übersetzen. Der mRNA umfasst eine Reihe von codons, die zum ribosome diktieren, musste die Folge der Aminosäuren das Protein machen. Mit dem mRNA als eine Schablone überquert der ribosome jeden codon (3 nucleotides) des mRNA, es mit der passenden durch einen tRNA zur Verfügung gestellten Aminosäure paarweise anordnend. Moleküle der Übertragungs-RNS (tRNA) enthalten einen ergänzenden anticodon auf einem Ende und die passende Aminosäure auf dem anderen. Die kleine ribosomal Subeinheit, die normalerweise zu einem tRNA gebunden ist, der die Aminosäure methionine enthält, bindet bis einen AUG codon auf dem mRNA und rekrutiert die große ribosomal Subeinheit. Der ribosome enthält dann drei RNS verbindliche Seiten, hat A, P und E benannt. Eine Seite bindet einen aminoacyl-tRNA (ein tRNA, der zu einer Aminosäure gebunden ist); die P Seite bindet einen peptidyl-tRNA (ein tRNA, der zum peptide gebunden ist, der wird synthetisiert); und die E Seite bindet einen freien tRNA, bevor sie über den ribosome herrscht. Protein-Synthese beginnt an einem Anfang codon AUG in der Nähe vom 5' Ende des mRNA. bindet mRNA zur P Seite des ribosome zuerst. Der ribosome ist im Stande, den Anfang codon durch den Gebrauch der Folge des Scheins-Dalgarno des mRNA in prokaryotes zu identifizieren, und Kozak schließen eukaryotes ein.

In der Abbildung 3 versammeln sich sowohl ribosomal Subeinheiten (als auch) am Anfang codon (zum 5' Ende des mRNA). Der ribosome verwendet tRNA, der den Strom codon (Drilling) auf dem mRNA vergleicht, um eine Aminosäure an der polypeptide Kette anzuhängen. Das wird für jeden Drilling auf dem mRNA getan, während der ribosome an das 3' Ende des mRNA herangeht. Gewöhnlich in Bakterienzellen arbeiten mehrere ribosomes die Parallele an einem einzelnen mRNA, bildend, was einen polyribosome oder polyeinige genannt wird.

Siehe auch

• Aminoglycosides
• Übersetzung von Eukaryotic
• Postübersetzungsmodifizierung
• Übersetzung von Prokaryotic
• RNS tertiäre Struktur
• Übersetzung (Genetik)
• Wackeln-Grundpaar

Links

• DIE 70ER JAHRE Ribosome Architektur-Zeichentrickfilm eines Arbeitens ribosome. Verlangt den Geläute-Browser, der von dieser Seite Steck-ist (wo Registrierung erforderlich ist).
• Laboratorium-Computer täuscht ribosome in der Bewegung vor
• Die Rolle von Ribosome, Gwen V. Childs, hat hier kopiert
• Ribosome in Proteopedia - Die freie, zusammenarbeitende 3D-Enzyklopädie von Proteinen & anderen Molekülen
• Protein-Familien von Ribosomal in ExPASy
• Molekül des Monats © RCSB Protein Data Bank:
• Ribosome
• Verlängerungsfaktoren
• Palade