Aminosäuren (oder) sind Moleküle, die eine Amin-Gruppe, eine carboxylic saure Gruppe und eine Seitenkette enthalten, die zu jeder Aminosäure spezifisch ist. Die Schlüsselelemente einer Aminosäure sind Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff. Sie sind in der Biochemie besonders wichtig, wo sich der Begriff gewöhnlich auf Alpha-Aminosäuren bezieht.

Eine Alpha-Aminosäure hat die allgemeine Formel HNCHRCOOH, wo R ein organischer substituent ist; die amino Gruppe wird dem Kohlenstoff-Atom sofort neben der carboxylate Gruppe (der α-carbon) beigefügt. Andere Typen von Aminosäure bestehen, wenn die amino Gruppe einem verschiedenen Kohlenstoff-Atom beigefügt wird; zum Beispiel in Gammaaminosäuren (wie Gamma-Amino-Butyric-Säure) wird das Kohlenstoff-Atom, dem die amino Gruppe anhaftet, von der carboxylate Gruppe durch zwei andere Kohlenstoff-Atome getrennt. Die verschiedenen Alpha-Aminosäuren unterscheiden sich, in dem Seitenkette (R-Gruppe) ihrem Alpha-Kohlenstoff beigefügt wird, und sich in der Größe von gerade einem Wasserstoffatom in glycine zu einer großen heterocyclic Gruppe in tryptophan ändern kann.

Aminosäuren dienen als die Bausteine von Proteinen, die geradlinige Ketten von Aminosäuren sind. Aminosäuren können zusammen in unterschiedlichen Folgen verbunden werden, um eine riesengroße Vielfalt von Proteinen zu bilden. Zwanzig Aminosäuren werden in polypeptides natürlich vereinigt und werden proteinogenic oder Standardaminosäuren genannt. Diese 20 werden durch den universalen genetischen Code verschlüsselt. Neun Standardaminosäuren werden "notwendig" für Menschen genannt, weil sie von anderen Zusammensetzungen durch den menschlichen Körper nicht geschaffen werden können, und so als Essen angenommen werden müssen.

Aminosäuren sind in der Nahrung wichtig und werden in Nahrungsergänzungen, Düngern, Nahrungsmitteltechnologie und Industrie allgemein verwendet. In der Industrie schließen Anwendungen die Produktion von biologisch abbaubarem Plastik, Rauschgiften und chiral Katalysatoren ein.

Geschichte

Die ersten paar Aminosäuren wurden am Anfang des 19. Jahrhunderts entdeckt. 1806 haben die französischen Chemiker Louis-Nicolas Vauquelin und Pierre Jean Robiquet eine Zusammensetzung im Spargel isoliert, der nachher asparagine, die erste zu entdeckende Aminosäure genannt wurde. Eine andere Aminosäure, die am Anfang des 19. Jahrhunderts entdeckt wurde, war cystine 1810, obwohl sein monomer, cysteine, viel später 1884 entdeckt wurde. Glycine und leucine wurden auch um diese Zeit 1820 entdeckt. Der Gebrauch des Begriffes Aminosäure auf der englischen Sprache ist von 1898. Wie man fand, haben Proteine Aminosäuren nach dem enzymatischen Verzehren oder der sauren Hydrolyse nachgegeben. 1902 haben Emil Fischer und Franz Hofmeister vorgeschlagen, dass Proteine das Ergebnis der Bildung von Obligationen zwischen der amino Gruppe einer Aminosäure mit der carboxyl Gruppe von einem anderen in einer geradlinigen Struktur sind, die Fischer peptide genannt hat.

Allgemeine Struktur

In der an der Oberseite von der Seite gezeigten Struktur vertritt R eine zu jeder Aminosäure spezifische Seitenkette. Das Kohlenstoff-Atom neben der carboxyl Gruppe wird den α-carbon genannt, und Aminosäuren mit einer zu diesem Kohlenstoff verpfändeten Seitenkette werden Alpha-Aminosäuren genannt. Das ist der grösste Teil der in der Natur gefundenen Standardform. In den Alpha-Aminosäuren ist der α-carbon ein chiral Kohlenstoff-Atom mit Ausnahme von glycine. In Aminosäuren, die eine Kohlenstoff-Kette dem α-carbon beifügen ließen (wie lysine gezeigt nach rechts) wird der Kohlenstoff in der Ordnung als α, β, γ, δ und so weiter etikettiert. In einigen Aminosäuren wird die Amin-Gruppe dem β oder γ-carbon beigefügt, und diese werden deshalb Beta oder Gammaaminosäuren genannt.

Aminosäuren werden gewöhnlich durch die Eigenschaften ihrer Seitenkette in vier Gruppen klassifiziert. Die Seitenkette kann eine Aminosäure eine schwache Säure oder eine schwache Basis und einen hydrophile machen, wenn die Seitenkette polar ist oder ein hydrophobe, wenn es nichtpolar ist. Die chemischen Strukturen von den 22 Standardaminosäuren, zusammen mit ihren chemischen Eigenschaften, werden mehr völlig im Artikel über diese proteinogenic Aminosäuren beschrieben.

Der Ausdruck "Aminosäuren der verzweigten Kette" oder BCAA bezieht sich auf die Aminosäuren, die aliphatic Seitenketten haben, die nichtlinear sind; das sind leucine, isoleucine, und valine. Pro-Linie ist die einzige proteinogenic Aminosäure, deren Seitengruppe-Verbindungen zur α-amino Gruppe und so auch die einzige proteinogenic Aminosäure ist, die ein sekundäres Amin an dieser Position enthält. In chemischen Begriffen ist Pro-Linie, deshalb, eine imino Säure, da sie an einer primären amino Gruppe Mangel hat, obwohl sie noch als eine Aminosäure in der aktuellen biochemischen Nomenklatur klassifiziert wird, und kann auch eine N-alkylated "Alpha-Aminosäure" genannt werden.

Isomerism

Des Standards α-amino Säuren können alle außer glycine entweder in von zwei optischen isomers, genannt oder in Aminosäuren bestehen, die Spiegelimages von einander sind (sieh auch Chirality). Während - Aminosäuren alle Aminosäuren vertreten, die in Proteinen während der Übersetzung im ribosome gefunden sind, - werden Aminosäuren in einigen Proteinen gefunden, die durch das Enzym Postübersetzungsmodifizierungen nach der Übersetzung und Versetzung zum endoplasmic reticulum, als in exotischen seewohnenden Organismen wie Kegel-Schnecken erzeugt sind. Sie sind auch reichliche Bestandteile der peptidoglycan Zellwände von Bakterien, und-serine kann als ein neurotransmitter im Gehirn handeln. Und Tagung für die Aminosäure-Konfiguration bezieht sich nicht auf die optische Tätigkeit der Aminosäure selbst, aber eher zur optischen Tätigkeit des isomer von glyceraldehyde, von dem diese Aminosäure, in der Theorie, synthetisiert werden kann (-glyceraldehyde, ist dextrorotary;-glyceraldehyde ist linksdrehend).

Auf die alternative Mode (S) und (R) werden designators verwendet, um den absoluten stereochemistry anzuzeigen. Fast alle Aminosäuren in Proteinen sind (S) am α Kohlenstoff mit cysteine, der (R) und glycine non-chiral ist. Cysteine ist ungewöhnlich, da er ein Schwefel-Atom an der zweiten Position in seiner Seitenkette hat, die eine größere Atommasse hat als die Gruppen, die dem ersten Kohlenstoff beigefügt sind, der dem α-carbon in den anderen Standardaminosäuren, so (R) statt (S) beigefügt wird.

Zwitterions

Das Amin und die carboxylic sauren funktionellen in Aminosäuren gefundenen Gruppen erlauben ihnen, amphiprotic Eigenschaften zu haben. Säure-Gruppen von Carboxylic (COH) können deprotonated sein, um negativer carboxylates (CO) zu werden, und α-amino Gruppen (NH ) können protonated sein, um positive α-ammonium Gruppen (NH ) zu werden. An PH-Werten, die größer sind als der pKa der carboxylic sauren Gruppe (bösartig für die 20 allgemeinen Aminosäuren ist ungefähr 2.2, sieh den Tisch von Aminosäure-Strukturen oben), das negative carboxylate Ion herrscht vor. An PH-Werten tiefer als der pKa der α-ammonium Gruppe (bösartig für die 20 allgemeinen α-amino Säuren ist ungefähr 9.4), ist der Stickstoff vorherrschend protonated als eine positiv beladene α-ammonium Gruppe. So, am pH zwischen 2.2 und 9.4, enthält die vorherrschende durch α-amino Säuren angenommene Form einen negativen carboxylate, und eine positive α-ammonium Gruppe, wie gezeigt, in der Struktur (2) rechts, hat so Nettonullanklage. Dieser molekulare Staat ist als ein zwitterion, vom deutschen Zwitter Bedeutung des Zwitters oder der Hybride bekannt. Unter dem pH 2.2 wird die vorherrschende Form eine neutrale carboxylic saure Gruppe haben, und ein positives α-ammonium Ion (Netz stürmen +1), und über dem pH 9.4, ein negativer carboxylate und neutrale α-amino Gruppe (Netz stürmen 1). Die völlig neutrale Form (Struktur (1) rechts) ist eine sehr geringe Art in der wässrigen Lösung überall in der PH-Reihe (weniger als 1 Teil in 10). Aminosäuren bestehen auch als zwitterions in der festen Phase, und kristallisieren mit Salz ähnlichen Eigenschaften verschieden von typischen organischen Säuren oder Aminen.

Punkt von Isoelectric

An PH-Werten zwischen den zwei PKa-Werten herrscht der zwitterion vor, aber koexistiert im dynamischen Gleichgewicht mit kleinen Beträgen von positiven und negativen Nettonettoionen. Am genauen Mittelpunkt zwischen den zwei PKa-Werten, dem Spur-Betrag der Nettoverneinung und der Spur von positiven Nettoionen balancieren genau, so dass die durchschnittliche Nettoanklage der ganzen Form-Gegenwart Null ist. Dieser pH ist als das Isoelectric-Punkt-Pi, so Pi = ½ (pKa + pKa) bekannt. Die individuellen Aminosäuren alle haben ein bisschen verschiedene PKa-Werte, haben so verschiedene Isoelectric-Punkte. Für Aminosäuren mit beladenen Seitenketten wird der pKa der Seitenkette beteiligt. So für die Natter, Glu mit negativen Seitenketten, Pi = ½ (pKa + pKa), wo pKa die Seitenkette pKa ist. Cysteine hat auch potenziell negative Seitenkette mit pKa = 8.14, so sollte Pi bezüglich Asp und Glu berechnet werden, wenn auch die Seitenkette am neutralen pH nicht bedeutsam beladen wird. Für Seinen, Lys und Arg mit positiven Seitenketten, Pi = ½ (pKa + pKa). Aminosäuren haben Nullbeweglichkeit in der Elektrophorese an ihrem Isoelectric-Punkt, obwohl dieses Verhalten mehr gewöhnlich für peptides und Proteine ausgenutzt wird als einzelne Aminosäuren. Zwitterions haben minimale Löslichkeit an ihrem Isolectric-Punkt, und einige Aminosäuren (insbesondere mit nichtpolaren Seitenketten) können durch den Niederschlag von Wasser durch die Anpassung des pH dem erforderlichen Isoelectric-Punkt isoliert werden.

Ereignis und Funktionen in der Biochemie

Standardaminosäuren

Aminosäuren sind die Struktureinheiten, die Proteine zusammensetzen. Sie treffen zusammen, um sich zu formen, kurze Polymer-Ketten haben peptides oder längere Ketten genannt entweder polypeptides oder Proteine genannt. Diese Polymer sind geradlinig und mit jeder Aminosäure innerhalb der zwei benachbarten Aminosäuren beigefügten Kette unverzweigt. Der Prozess, Proteine zu machen, wird Übersetzung genannt und ist mit der schrittweisen Hinzufügung von Aminosäuren zu einer wachsenden Protein-Kette durch einen ribozyme verbunden, der einen ribosome genannt wird. Die Ordnung, in der die Aminosäuren hinzugefügt werden, wird der genetische Code von einer mRNA Schablone durchgelesen, die eine RNS-Kopie von einem der Gene des Organismus ist.

Zweiundzwanzig Aminosäuren werden in polypeptides natürlich vereinigt und werden proteinogenic oder natürliche Aminosäuren genannt. Dieser, 20 werden durch den universalen genetischen Code verschlüsselt. Die restlichen 2, selenocysteine und pyrrolysine, werden in Proteine durch einzigartige synthetische Mechanismen vereinigt. Selenocysteine wird vereinigt, wenn der mRNA übersetzt zu werden, schließt ein SECIS Element ein, das den UGA codon veranlasst, selenocysteine statt eines Halts codon zu verschlüsseln. Pyrrolysine wird durch einen methanogenic archaea in Enzymen verwendet, die sie verwenden, um Methan zu erzeugen. Es wird für mit dem codon UAG codiert, der normalerweise ein Halt codon in anderen Organismen ist. Diesem UAG codon wird von einem PYLIS abwärts gelegene Folge gefolgt.

Sonderaminosäuren

Beiseite von den 22 Standardaminosäuren gibt es viele andere Aminosäuren, die non-proteinogenic oder umgangssprachlich genannt werden. Diejenigen wird irgendein in Proteinen (zum Beispiel carnitine, GABA) nicht gefunden, oder wird direkt und in der Isolierung durch die Standardzellmaschinerie (zum Beispiel, hydroxyproline und selenomethionine) nicht erzeugt.

Sonderaminosäuren, die in Proteinen gefunden werden, werden durch die Postübersetzungsmodifizierung gebildet, die Modifizierung nach der Übersetzung während der Protein-Synthese ist. Diese Modifizierungen sind häufig für die Funktion oder Regulierung eines Proteins notwendig; zum Beispiel berücksichtigt der carboxylation von glutamate bessere Schwergängigkeit von Kalzium cations, und der hydroxylation der Pro-Linie ist kritisch, um Bindegewebe aufrechtzuerhalten. Ein anderes Beispiel ist die Bildung von hypusine im Übersetzungseinleitungsfaktor EIF5A durch die Modifizierung eines lysine Rückstands. Solche Modifizierungen können auch die Lokalisierung des Proteins z.B bestimmen, die Hinzufügung langer hydrophober Gruppen kann ein Protein veranlassen, zu einer phospholipid Membran zu binden.

Einige Sonderaminosäuren werden in Proteinen nicht gefunden. Beispiele schließen lanthionine, 2-aminoisobutyric Säure, dehydroalanine, und die neurotransmitter Gamma-Aminobutyric Säure ein. Sonderaminosäuren kommen häufig als Zwischenglieder in den metabolischen Pfaden für Standardaminosäuren — zum Beispiel, ornithine vor, und citrulline kommen im Harnstoff-Zyklus, Teil des Aminosäure-Katabolismus (sieh unten) vor. Eine seltene Ausnahme zur Überlegenheit von α-amino Säuren in der Biologie ist das β-amino saure Beta alanine (3-aminopropanoic Säure), der in Werken und Kleinstlebewesen in der Synthese von pantothenic Säure (Vitamin B), ein Bestandteil von coenzyme A verwendet wird.

In der menschlichen Nahrung

Wenn aufgenommen, in den menschlichen Körper von der Diät werden die 22 Standardaminosäuren entweder verwendet, um Proteine und anderen biomolecules zu synthetisieren, oder werden zum Harnstoff und Kohlendioxyd als eine Energiequelle oxidiert. Der Oxydationspfad fängt mit der Eliminierung der amino Gruppe durch einen transaminase an, die amino Gruppe wird dann in den Harnstoff-Zyklus gefüttert. Das andere Produkt von transamidation ist eine keto Säure, die in den sauren Zitronenzyklus eingeht. Aminosäuren von Glucogenic können auch in Traubenzucker durch gluconeogenesis umgewandelt werden.

Charakterzug von Pyrrolysine wird auf mehrere Mikroben eingeschränkt, und nur ein Organismus hat sowohl Pyl als auch Sec. Der 22 Standardaminosäuren, 9 werden wesentliche Aminosäuren genannt, weil der menschliche Körper sie von anderen Zusammensetzungen am für das normale Wachstum erforderlichen Niveau nicht synthetisieren kann, so müssen sie beim Essen erhalten werden. Außerdem sind cysteine, rinderartig, tyrosine, und arginine halbwesentliche Aminosäuren in Kindern, weil die metabolischen Pfade, die diese Aminosäuren synthetisieren, nicht völlig entwickelt werden. Die Beträge erforderlich hängen auch vom Alter und der Gesundheit der Person ab, so ist es hart, allgemeine Erklärungen über die diätetische Voraussetzung für einige Aminosäuren abzugeben.

(*) Notwendig nur in bestimmten Fällen.

Nichtprotein-Funktionen

In Menschen haben Nichtprotein-Aminosäuren auch wichtige Rollen als metabolische Zwischenglieder, solcher als in der Biosynthese von neurotransmitter Gamma-Aminobutyric Säure. Viele Aminosäuren werden verwendet, um andere Moleküle zum Beispiel zu synthetisieren:

• Tryptophan ist ein Vorgänger des neurotransmitter serotonin.
• Tyrosine ist ein Vorgänger des neurotransmitter dopamine.
• Glycine ist ein Vorgänger von porphyrins wie heme.
• Arginine ist ein Vorgänger von Stickstoffoxyd.
• Ornithine und S-adenosylmethionine sind Vorgänger von Polyaminen.
• Aspartate, glycine, und glutamine sind Vorgänger von nucleotides.
• Phenylalanine ist ein Vorgänger von verschiedenen phenylpropanoids, die im Pflanzenmetabolismus wichtig sind.

Jedoch sind nicht alle Funktionen anderer reichlicher Sonderaminosäuren bekannt. Zum Beispiel, rinderartig ist eine Hauptaminosäure im Muskel und den Gehirngeweben, aber, obwohl viele Funktionen vorgeschlagen worden sind, ist seine genaue Rolle im Körper nicht bestimmt worden.

Einige Sonderaminosäuren werden als Verteidigung gegen Pflanzenfresser in Werken verwendet. Zum Beispiel ist canavanine eine Entsprechung von arginine, der in vielen Hülsenfrüchten, und in besonders großen Beträgen in Canavalia gladiata (Schwert-Bohne) gefunden wird. Diese Aminosäure schützt die Werke vor Raubfischen wie Kerbtiere und kann Krankheit in Leuten verursachen, wenn einige Typen von Hülsenfrüchten ohne Verarbeitung gegessen werden. Die Nichtprotein-Aminosäure mimosine wird in anderen Arten der Hülsenfrucht, besonders Leucaena leucocephala gefunden. Diese Zusammensetzung ist eine Entsprechung von tyrosine und kann Tiere vergiften, die auf diesen Werken streifen.

Gebrauch in der Technologie

Aminosäuren werden für eine Vielfalt von Anwendungen in der Industrie verwendet, aber ihr Hauptgebrauch ist als Zusätze zum Tierfutter. Das ist notwendig, da viele der Hauptteil-Bestandteile dieses Futters, wie Sojabohnen, entweder niedrige Stufen haben oder an einigen der wesentlichen Aminosäuren Mangel haben: Lysine, methionine, threonine, und tryptophan sind in der Produktion dieses Futters am wichtigsten. In dieser Industrie sind Aminosäuren auch an chelate Metall cations gewöhnt, um die Absorption von Mineralen von Ergänzungen zu verbessern, die erforderlich sein können, die Gesundheit oder Produktion dieser Tiere zu verbessern.

Die Nahrungsmittelindustrie ist auch ein Hauptverbraucher von Aminosäuren, insbesondere glutamic Säure, die als ein Geschmack-Erweiterer und Aspartame (aspartyl phenylalanine 1 Methyl ester) als ein kalorienarmer künstlicher Süßstoff verwendet wird. Die ähnliche Technologie dazu, das für die Tiernahrung verwendet ist, wird in der menschlichen Nahrungsindustrie verwendet, um Symptome von Mineralmängeln, wie Anämie, durch die Besserung der Mineralabsorption und das Reduzieren negativer Nebenwirkungen von der anorganischen Mineralergänzung zu erleichtern.

Die chelating Fähigkeit von Aminosäuren ist in Düngern für die Landwirtschaft verwendet worden, um die Übergabe von Mineralen zu Werken zu erleichtern, um Mineralmängel wie Eisenbleichsucht zu korrigieren. Diese Dünger werden auch verwendet, um Mängel davon abzuhalten, vorzukommen und die gesamte Gesundheit der Werke zu verbessern. Die restliche Produktion von Aminosäuren wird in der Synthese von Rauschgiften und Kosmetik verwendet.

Ausgebreiteter genetischer Code

Seit 2001 sind 40 nichtnatürliche Aminosäuren ins Protein durch das Schaffen eines einzigartigen codon (das Wiedercodieren) und eine entsprechende Übertragung-RNA:aminoacyl - tRNA-synthetase Paar hinzugefügt worden, um es mit verschiedenen physikochemischen und biologischen Eigenschaften zu verschlüsseln, um als ein Werkzeug an das Erforschen der Protein-Struktur und Funktion gewöhnt zu sein oder neuartige oder erhöhte Proteine zu schaffen.

Chemische Bausteine

Aminosäuren sind als preisgünstiger feedstocks wichtig. Diese Zusammensetzungen werden in der Chiral-Lache-Synthese als enantiomerically-reine Bausteine verwendet.

Aminosäuren sind als Vorgänger chiral Katalysatoren z.B für asymmetrische hydrogenation Reaktionen untersucht worden, obwohl keine kommerziellen Anwendungen bestehen.

Biologisch abbaubarer Plastik

Aminosäuren sind unter der Entwicklung als Bestandteile einer Reihe von biologisch abbaubaren Polymern. Diese Materialien haben Anwendungen als das umweltfreundliche Verpacken und in der Medizin in der Rauschgift-Übergabe und dem Aufbau von prothetischem implants. Diese Polymer schließen polypeptides, polyamides, Polyester, Polysulfide und Polyurethan mit Aminosäuren entweder bildender Teil ihrer Hauptketten oder verpfändet als Seitenketten ein. Diese Modifizierungen verändern die physikalischen Eigenschaften und Wiedertätigkeiten der Polymer. Ein interessantes Beispiel solcher Materialien ist polyaspartate, ein wasserlösliches biologisch abbaubares Polymer, das Anwendungen im verfügbaren haben kann, verziert mit Rautenmuster und Landwirtschaft. Wegen seiner Löslichkeit und Fähigkeit zu chelate Metallionen wird polyaspartate auch als ein biodegradeable antikletterndes Reagenz und ein Korrosionshemmstoff verwendet. Außerdem wird die aromatische Aminosäure tyrosine als ein möglicher Ersatz für toxisches Phenol wie bisphenol in der Fertigung von Polykarbonaten entwickelt.

Reaktionen

Da Aminosäuren sowohl eine primäre Amin-Gruppe als auch eine primäre carboxyl Gruppe haben, können diese Chemikalien die meisten mit diesen funktionellen Gruppen vereinigten Reaktionen erleben. Diese schließen nucleophilic Hinzufügung, amide Band-Bildung und imine Bildung für die Amin-Gruppe und Esterifizierung, amide Band-Bildung und Decarboxylierung für die carboxylic saure Gruppe ein. Die Kombination dieser funktionellen Gruppen erlaubt Aminosäuren, wirksamer polygezähnter ligands für Metallaminosäure chelates zu sein.

Die vielfachen Seitenketten von Aminosäuren können auch chemische Reaktionen erleben. Die Typen dieser Reaktionen werden von den Gruppen auf diesen Seitenketten bestimmt und sind deshalb zwischen den verschiedenen Typen von Aminosäure, verschieden.

Chemische Synthese

Mehrere Methoden bestehen, um Aminosäuren zu synthetisieren. Eine der ältesten Methoden beginnt mit der Bromierung am α-carbon von carboxylic Säure. Der Ersatz von Nucleophilic mit Ammoniak wandelt dann das alkyl Bromid zur Aminosäure um. Auf die alternative Mode ist die Aminosäure-Synthese von Strecker mit der Behandlung eines Aldehyds mit Kaliumzyanid und Ammoniak verbunden, das erzeugt einen α-amino nitrile als ein Zwischenglied. Die Hydrolyse des nitrile in Säure gibt dann eine α-amino Säure nach. Das Verwenden von Ammoniak- oder Ammonium-Salzen in dieser Reaktion gibt uneingesetzte Aminosäuren, während das Ersetzen primärer und sekundärer Amine eingesetzte Aminosäuren nachgeben wird. Ebenfalls gibt das Verwenden ketones, statt Aldehyde, α,α-disubstituted Aminosäuren. Die klassische Synthese gibt racemic Mischungen von α-amino Säuren als Produkte, aber mehrere alternative Verfahren mit asymmetrischen Hilfstruppen oder asymmetrischen Katalysatoren sind entwickelt worden.

In der Uhrzeit ist die am meisten angenommene Methode eine automatisierte Synthese auf einer festen Unterstützung (z.B, Polystyrol-Perlen), mit schützenden Gruppen (z.B, Fmoc und t-Boc) und Gruppen (z.B, DCC und DIC) aktivierend.

Band-Bildung von Peptide

Sowohl als können das Amin als auch als die carboxylic sauren Gruppen von Aminosäuren reagieren, um amide Obligationen zu bilden, ein Aminosäure-Molekül kann mit einem anderen reagieren und angeschlossen durch eine amide Verbindung werden. Dieser polymerization von Aminosäuren ist, was Proteine schafft. Diese Kondensationsreaktion gibt das kürzlich gebildete peptide Band und ein Molekül von Wasser nach. In Zellen kommt diese Reaktion direkt nicht vor; stattdessen wird die Aminosäure zuerst durch die Verhaftung zu einem Übertragungs-RNS-Molekül durch ein ester Band aktiviert. Dieser aminoacyl-tRNA wird in einer ATP-abhängigen Reaktion erzeugt, die durch einen aminoacyl tRNA synthetase ausgeführt ist. Dieser aminoacyl-tRNA ist dann ein Substrat für den ribosome, der den Angriff der amino Gruppe der sich verlängernden Protein-Kette auf dem ester Band katalysiert. Infolge dieses Mechanismus werden alle durch ribosomes gemachten Proteine synthetisiert, an ihrer N-Endstation anfangend und an ihre C-Endstation herangehend.

Jedoch werden nicht alle peptide Obligationen auf diese Weise gebildet. In einigen Fällen werden peptides durch spezifische Enzyme synthetisiert. Zum Beispiel ist der tripeptide glutathione ein wesentlicher Teil der Verteidigung von Zellen gegen Oxidative-Betonung. Dieser peptide wird in zwei Schritten von freien Aminosäuren synthetisiert. Im ersten Schritt-Gamma-Glutamylcysteine kondensiert synthetase cysteine und glutamic Säure durch ein peptide Band, das zwischen der Seitenkette carboxyl des glutamate (der Gammakohlenstoff dieser Seitenkette) und der amino Gruppe des cysteine gebildet ist. Dieser dipeptide wird dann mit glycine durch glutathione synthetase kondensiert, um glutathione zu bilden.

In der Chemie werden peptides durch eine Vielfalt von Reaktionen synthetisiert. Einer der am meisten verwendeten in der fest-phasigen peptide Synthese verwendet die aromatischen oxime Ableitungen von Aminosäuren als aktivierte Einheiten. Diese werden in der Folge auf das Wachsen peptide Kette hinzugefügt, die einer festen Harz-Unterstützung beigefügt wird. Die Fähigkeit, riesengroße Zahlen von verschiedenem peptides durch das Verändern der Typen und Ordnung von Aminosäuren leicht zu synthetisieren (kombinatorische Chemie verwendend), hat peptide Synthese besonders wichtig im Schaffen von Bibliotheken von peptides für den Gebrauch in der Rauschgift-Entdeckung durch die Abschirmung des hohen Durchflusses gemacht.

Biosynthese

In Werken wird Stickstoff zuerst in organische Zusammensetzungen in der Form von glutamate assimiliert, der vom Alpha-ketoglutarate und Ammoniak im mitochondrion gebildet ist. Um andere Aminosäuren zu bilden, verwendet das Werk transaminases, um die amino Gruppe zu einem anderen Alpha-keto carboxylic Säure zu bewegen. Zum Beispiel aspartate wandelt aminotransferase glutamate und oxaloacetate zum Alpha-ketoglutarate und aspartate um. Andere Organismen verwenden transaminases für die Aminosäure-Synthese auch.

Sonderaminosäuren werden gewöhnlich durch Modifizierungen zu Standardaminosäuren gebildet. Zum Beispiel wird homocysteine durch den transsulfuration Pfad oder durch den demethylation von methionine über das Zwischenglied metabolite S-adenosyl methionine gebildet, während hydroxyproline durch eine Postübersetzungsmodifizierung der Pro-Linie gemacht wird.

Kleinstlebewesen und Werke können viele ungewöhnliche Aminosäuren synthetisieren. Zum Beispiel machen einige Mikroben 2-aminoisobutyric Säure und lanthionine, der eine Sulfid-überbrückte Ableitung von alanine ist. Beide dieser Aminosäuren werden in peptidic lantibiotics wie alamethicin gefunden. Während in Werken 1 aminocyclopropane 1 carboxylic Säure eine kleine disubstituted zyklische Aminosäure ist, die ein Schlüsselzwischenglied in der Produktion des Pflanzenhormonäthylens ist.

Katabolismus

• Glucogenic, mit den Produkten, die in der Lage sind, Traubenzucker durch gluconeogenesis zu bilden

• Ketogenic, mit den Produkten, die nicht in der Lage sind, Traubenzucker zu bilden. Diese Produkte können noch für ketogenesis oder lipid Synthese verwendet werden.

• Aminosäuren catabolized sowohl in glucogenic als auch in ketogenic Produkte.]]

Die Degradierung einer Aminosäure schließt häufig deamination durch das Bewegen seiner amino Gruppe zum Alpha-ketoglutarate, das Formen glutamate ein. Dieser Prozess ist mit transaminases, häufig dasselbe als diejenigen verbunden, die in amination während der Synthese verwendet sind. In vielen Wirbeltieren wird die amino Gruppe dann durch den Harnstoff-Zyklus entfernt und ist excreted in der Form des Harnstoffs. Jedoch kann Aminosäure-Degradierung Harnsäure oder Ammoniak stattdessen erzeugen. Zum Beispiel serine wandelt dehydratase serine zu pyruvate und Ammoniak um. Nach der Eliminierung von einer oder mehr amino Gruppen kann der Rest des Moleküls manchmal verwendet werden, um neue Aminosäuren zu synthetisieren, oder es kann für die Energie durch das Hereingehen glycolysis oder den sauren Zitronenzyklus, wie ausführlich berichtet, im Image am Recht verwendet werden.

Physikochemische Eigenschaften von Aminosäuren

Die 20 Aminosäuren verschlüsselt direkt durch den genetischen Code können in mehrere auf ihren Eigenschaften gestützte Gruppen geteilt werden. Wichtige Faktoren sind Anklage, hydrophilicity oder hydrophobicity, Größe und funktionelle Gruppen. Diese Eigenschaften sind für die Protein-Struktur und Wechselwirkungen des Protein-Proteins wichtig. Die wasserlöslichen Proteine neigen dazu, ihre hydrophoben Rückstände (Leu, Ile, Val, Phe und Trp) begraben in der Mitte des Proteins zu haben, wohingegen wasserquellfähige Seitenketten zum wässrigen Lösungsmittel ausgestellt werden. Die integrierten Membranenproteine neigen dazu, Außenringe von ausgestellten hydrophoben Aminosäuren zu haben, die sie in den lipid bilayer verankern. Im zwischen diesen zwei Extremen teilweise wegigen Fall haben einige peripherische Membranenproteine einen Fleck von hydrophoben Aminosäuren auf ihrer Oberfläche, die sich auf die Membran schließen lässt. Auf die ähnliche Mode haben Proteine, die zu positiv beladenen Molekülen binden müssen, Oberflächen, die mit negativ beladenen Aminosäuren wie glutamate und aspartate reich sind, während Proteine, die zu negativ beladenen Molekülen binden, Oberflächen haben, die mit positiv beladenen Ketten wie lysine und arginine reich sind. Es gibt verschiedene hydrophobicity Skalen von Aminosäure-Rückständen.

Einige Aminosäuren haben spezielle Eigenschaften wie cysteine, der covalent Disulfid-Obligationen zu anderen cysteine Rückständen, Pro-Linie bilden kann, die einen Zyklus zum polypeptide Rückgrat und glycine bildet, der flexibler ist als andere Aminosäuren.

Viele Proteine erleben eine Reihe von Postübersetzungsmodifizierungen, wenn zusätzliche chemische Gruppen den Aminosäuren in Proteinen beigefügt werden. Einige Modifizierungen können hydrophoben lipoproteins oder wasserquellfähigen glycoproteins erzeugen. Ähnliche Modifizierung erlauben das umkehrbare Zielen eines Proteins zu einer Membran. Zum Beispiel veranlassen die Hinzufügung und Eliminierung der Fettsäure palmitic Säure zu cysteine Rückständen in einigen Signalproteinen die Proteine, anzuhaften und sich dann von Zellmembranen zu lösen.

Tisch von Standardaminosäure-Abkürzungen und Eigenschaften

Außerdem gibt es zwei zusätzliche Aminosäuren, die durch das Überlaufen des Halts codons vereinigt werden:

Zusätzlich zu den spezifischen Aminosäure-Codes werden Platzhalter in Fällen verwendet, wo die chemische oder crystallographic Analyse eines peptide oder Proteins die Identität eines Rückstands nicht abschließend bestimmen kann.

Unk wird manchmal statt Xaa verwendet, aber ist weniger normal.

Außerdem haben viele Sonderaminosäuren einen spezifischen Code. Zum Beispiel werden mehrere peptide Rauschgifte, wie Bortezomib und MG132, künstlich synthetisiert und behalten ihre schützenden Gruppen, die spezifische Codes haben. Bortezomib ist Pyz-Phe-boroLeu, und MG132 ist Z Leu Leu Leu al. Um in der Analyse der Protein-Struktur, photocrosslinking Aminosäure-Entsprechungen zu helfen, sind verfügbar. Diese schließen photoleucine (pLeu) und photomethionine (pMet) ein.

Siehe auch

• Aminosäure, die datiert
• Beta-Aminosäure
• Degron
• Erepsin
• Aminosäure von Glucogenic
• Homochirality
• Leucines
• Experiment des Müllers-Urey
• Aminosäure von Proteinogenic (einschließlich chemischer Strukturen)
• Der Tisch von codons, 3-nucleotide Folgen, die jede Aminosäure verschlüsseln
• Polyamid
• Hyperaminoacidemia

Verweisungen und Zeichen

Weiterführende Literatur

Links

• Der Ursprung des einzeln-stelligen Codes für die Aminosäuren