Kugelförmige Proteine oder spheroproteins sind eine der zwei Hauptprotein-Klassen, "Erdball" artige Proteine umfassend, die in wässrigen Lösungen mehr oder weniger auflösbar sind (wo sie gallertartige Lösungen bilden). Diese Eigenschaft unterscheidet sie von faserigen Proteinen (die andere Klasse), die praktisch unlöslich sind.

Der Begriff globin kann sich mehr spezifisch auf Proteine einschließlich der Globin-Falte beziehen.

Kugelförmige Struktur und Löslichkeit

Der Begriff ist kugelförmiges Protein (Datierung wahrscheinlich aus dem 19. Jahrhundert) ziemlich alt und ist jetzt gegeben die Hunderttausende von Proteinen und eleganterem und beschreibendem Strukturmotiv-Vokabular etwas archaisch. Die kugelförmige Natur dieser Proteine kann ohne die Mittel von modernen Techniken, aber nur durch das Verwenden von Ultrazentrifugen oder dynamischen leichten sich zerstreuenden Techniken bestimmt werden.

Die kugelförmige Struktur wird durch die tertiäre Struktur des Proteins veranlasst. (Hydrophobe) Aminosäuren des apolar des Moleküls werden zum Interieur des Moleküls begrenzt, wohingegen polare (wasserquellfähige) Aminosäuren nach außen gebunden werden, Dipoldipol-Wechselwirkungen mit dem Lösungsmittel erlaubend, das die Löslichkeit des Moleküls erklärt.

Kugelförmiges Protein ist nur geringfügig stabil, weil die freie Energie veröffentlicht hat, wenn das in seine heimische Angleichung gefaltete Protein relativ klein ist. Das ist, weil Protein-Falte Entropic-Kosten verlangt. Da eine primäre Folge einer polypeptide Kette zahlreichen conformations bilden kann, schränkt heimische kugelförmige Struktur seine Angleichung an einige nur ein. Es läuft auf eine Abnahme auf die Zufälligkeit hinaus, obwohl non-covalent Wechselwirkungen wie hydrophobe Wechselwirkungen die Struktur stabilisieren.

Obwohl es noch unbekannt ist, wie Proteine natürlich zusammenfalten, haben neue Beweise geholfen, das Verstehen vorzubringen. Ein Teil des Protein-Falte-Problems ist, dass mehrere noncovalent, schwache Wechselwirkungen, wie Wasserstoffobligationen und Wechselwirkungen von Van der Waals gebildet werden. Über mehrere Techniken wird der Mechanismus der Protein-Falte zurzeit studiert. Sogar im denaturierten Staat des Proteins kann es in die richtige Struktur gefaltet werden. Kugelförmige Proteine scheinen, zwei Mechanismen für die Protein-Falte, entweder das Verbreitungskollisionsmodell oder nucleation Kondensationsmodell zu haben, obwohl neue Ergebnisse kugelförmige Proteine wie PTP-ZWEISEITIGE PDZ2 gezeigt haben, die sich mit charakteristischen Eigenschaften von beiden Modellen falten. Diese neuen Ergebnisse haben gezeigt, dass die Übergang-Staaten von Proteinen die Weise betreffen können, wie es sich faltet. Die Falte von kugelförmigen Proteinen ist auch kürzlich mit der Behandlung von Krankheiten verbunden worden, und Antikrebs sind ligands entwickelt worden, die zum gefalteten, aber nicht dem natürlichen Protein binden. Diese Studien haben dafür gezeigt, dass die Falte von kugelförmigen Proteinen seine Funktion betrifft.

Rufen Sie das zweite Gesetz der Thermodynamik zurück, der freie Energieunterschied zwischen dem entfalteten und gefalteten Staat wird durch enthalpy und Wärmegewicht-Änderungen beigetragen. Da der freie Energieunterschied in kugelförmigen Protein-Ergebnissen von Falte in seine heimische Angleichung klein ist, ist es geringfügig stabil, so eine schnelle Umsatz-Rate zur Verfügung stellend, und stellen Sie wirksame Kontrolle der Protein-Degradierung und Synthese zur Verfügung.

Rolle

Verschieden von faserigen Proteinen, die nur eine Strukturfunktion spielen, können kugelförmige Proteine als handeln:

• Enzyme, durch das Katalysieren organischer Reaktionen, die im Organismus in milden Bedingungen und mit einer großen Genauigkeit stattfinden. Verschiedene esterases erfüllen diese Rolle.
• Boten, durch das Übertragen von Nachrichten, um biologische Prozesse zu regeln. Diese Funktion wird durch Hormone, d. h. Insulin usw. getan.
• Transportvorrichtungen anderer Moleküle durch Membranen
• Lager von Aminosäuren.
• Durchführungsrollen werden auch durch kugelförmige Proteine aber nicht faserige Proteine durchgeführt.

Mitglieder

Unter den bekanntesten kugelförmigen Proteinen ist Hämoglobin, ein Mitglied der globin Protein-Familie. Andere kugelförmige Proteine sind der immunoglobulins (IgA, IgD, IgE, IgG und IgM), und Alpha, Beta und Gamma globulins. Sieh Protein-Elektrophorese für weitere Informationen über den verschiedenen globulins. Fast alle Enzyme mit metabolischen Hauptfunktionen sind in der Gestalt kugelförmig, sowie viele geben transduction Proteinen Zeichen.