Ein allgemeines Motiv in der sekundären Struktur von Proteinen, die Alpha-Spirale (α-helix) ist eine rechtshändige aufgerollte oder spiralförmige Angleichung, in der jedes Rückgrat N-H Gruppe ein Wasserstoffband dem Rückgrat C=O Gruppe der Aminosäure vier Rückstände früher (das Wasserstoffabbinden) schenkt. Diese sekundäre Struktur wird auch manchmal eine klassische Pauling-Corey-Branson Alpha-Spirale (sieh unten) genannt. Unter Typen der lokalen Struktur in Proteinen ist der α-helix am regelmäßigsten und von der Folge am voraussagbarsten, sowie am meisten überwiegend.

Historische Entwicklung

Am Anfang der 1930er Jahre hat William Astbury gezeigt, dass es drastische Änderungen in der Röntgenstrahl-Faser-Beugung von feuchter Wolle oder Haarfasern nach dem bedeutenden Ausdehnen gab. Die Daten haben darauf hingewiesen, dass die ungestreckten Fasern eine aufgerollte molekulare Struktur mit einer charakteristischen Wiederholung von ~ hatten.

Astbury hat am Anfang eine Kinked-Kettenstruktur für die Fasern vorgeschlagen. Er hat sich später anderen Forschern (namentlich der amerikanische Chemiker Maurice Huggins) im Vorschlagen dass angeschlossen:

• die ungestreckten Protein-Moleküle haben eine Spirale gebildet (den er den α-form genannt hat); und
• das Ausdehnen hat die Spirale veranlasst, sich abzuwickeln, einen verlängerten Staat bildend (den er den β-form genannt hat).

Obwohl falsch, in ihren Details waren die Modelle von Astbury dieser Formen hauptsächlich richtig und entsprechen modernen Elementen der sekundären Struktur, der α-helix und der β-strand (wurde die Nomenklatur von Astbury behalten), die von Linus Pauling, Robert Corey und Herman Branson 1951 (sieh unten) entwickelt wurden; dieses Papier hat sowohl Recht - als auch linkshändigen helices gezeigt, obwohl 1960 die Kristallstruktur von myoglobin gezeigt hat, dass die rechtshändige Form die allgemeine ist. Hans Neurath war erst, um zu zeigen, dass die Modelle von Astbury im Detail nicht richtig sein konnten, weil sie Zusammenstöße von Atomen eingeschlossen haben. Das Papier von Neurath und die Daten von Astbury haben H. S. Taylor, Maurice Huggins und Bragg und Mitarbeiter angeregt, Modelle von keratin vorzuschlagen, die etwas dem modernen α-helix ähneln.

Zwei Schlüsselentwicklungen im Modellieren des modernen α-helix waren (1) die richtige Band-Geometrie, dank der Kristallstruktur-Entschlüsse von Aminosäuren und peptides und der Vorhersage von Pauling von planaren peptide Obligationen; und (2) seine Entäußerung der Annahme einer integrierten Zahl von Rückständen pro Umdrehung der Spirale. Der Angelmoment ist am Anfang des Frühlings 1948 gekommen, als sich Pauling erkältet hat und ins Bett gegangen ist. Das Langweilen, er hat eine polypeptide Kette von grob richtigen Dimensionen auf einem Streifen von Papier gezogen und hat es in eine Spirale gefaltet, das Achten erhalten die planaren peptide Obligationen aufrecht. Nach einigen Versuchen hat er ein Modell mit physisch plausiblen Wasserstoffobligationen erzeugt. Pauling hat dann mit Corey und Branson gearbeitet, um sein Modell vor der Veröffentlichung zu bestätigen. 1954 wurde Pauling seinem ersten Nobelpreis "für seine Forschung in die Natur des chemischen Bandes und seiner Anwendung auf die Erläuterung der Struktur von komplizierten Substanzen" http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1954/ (wie Proteine) prominent einschließlich der Struktur des α-helix zuerkannt.

Struktur

Geometrie und das Wasserstoffabbinden

Die Aminosäuren in einer α Spirale werden in einer rechtshändigen spiralenförmigen Struktur eingeordnet, wo jeder Aminosäure-Rückstand einer 100 °-Umdrehung in der Spirale entspricht (d. h. die Spirale hat 3.6 Rückstände pro Umdrehung), und eine Übersetzung entlang der spiralenförmigen Achse. Dunitz beschreibt, wie der erste Artikel von Pauling über das Thema tatsächlich eine linkshändige Spirale, den enantiomer der wahren Struktur zeigt. Kurze Stücke der linkshändigen Spirale kommen manchmal mit einem großen Inhalt von achiral glycine Aminosäuren vor, aber sind für die anderen normalen, biologischen L-Aminosäuren ungünstig. Der Wurf der Alpha-Spirale (die vertikale Entfernung zwischen einer Konsekutivumdrehung der Spirale) ist, der das Produkt 1.5 und 3.6 ist. Was am wichtigsten ist, ist, dass die N-H Gruppe einer Aminosäure ein Wasserstoffband mit der C=O Gruppe der Aminosäure vier Rückstände früher bildet; dieses wiederholte Wasserstoffabbinden ist die prominenteste Eigenschaft eines α-helix. Offizielle internationale Nomenklatur gibt http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/misc/ppep1.html zwei Weisen an, α-helices, Regel 6.2 zu definieren, in Bezug auf φ,ψ Verdrehungswinkel (sieh unten) und Regel 6.3 in Bezug auf das vereinigte Muster des Wurfs und Wasserstoffabbindens zu wiederholen. Das Alpha-helices kann in der Protein-Struktur mit mehreren rechenbetonten Methoden identifiziert werden, von denen eine DSSP (Wörterbuch des Proteins Sekundäre Struktur) ist.

Ähnliche Strukturen schließen die 3 Spirale (das Wasserstoffabbinden) und der π-helix (das Wasserstoffabbinden) ein. Die α Spirale kann als eine 3.6 Spirale, seit mir + beschrieben werden 4 Abstand fügt noch 3 Atome zur H-bonded Schleife im Vergleich zur dichteren 3 Spirale hinzu. Die Subschriften beziehen sich auf die Zahl von Atomen (einschließlich des Wasserstoffs) im durch das Wasserstoffband gebildeten geschlossenen Regelkreis.

Rückstände in α-helices nehmen normalerweise Rückgrat (φ, ψ) zweiflächige Winkel ringsherum (-60 °,-45 °), wie gezeigt, im Image am Recht an. Allgemein betrachtet nehmen sie zweiflächige solche Winkel an, dass der ψ zweiflächige Winkel eines Rückstands und der φ zweiflächige Winkel des folgenden Rückstands zu ungefähr-105 ° resümieren. Demzufolge, α-helical zweiflächige Winkel, im Allgemeinen, Fall auf einem diagonalen Streifen auf dem Diagramm von Ramachandran (des Hangs-1), im Intervall von (-90 °,-15 °) zu (-35 °,-70 °). Zum Vergleich ist die Summe der zweiflächigen Winkel für eine 3 Spirale ungefähr-75 °, wohingegen das für den π-helix ungefähr-130 ° ist. Die allgemeine Formel für den Drehwinkel Ω pro Rückstand jeder polypeptide Spirale mit trans isomers wird durch die Gleichung gegeben

:

3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^ {2} \left [\left (\phi + \psi \right)/2 \right]

</Mathematik>

Der α-helix ist dicht gepackt; es gibt fast keinen freien Raum innerhalb der Spirale. Die Aminosäure-Seitenketten sind außerhalb der Spirale, und weisen grob "abwärts" (d. h., zur N-Endstation), wie die Zweige eines immergrünen Baums (Weihnachtsbaum-Wirkung) hin. Dieser directionality wird manchmal im einleitenden, Elektrondichte-Karten der niedrigen Entschlossenheit verwendet, um die Richtung des Protein-Rückgrats zu bestimmen.

2. (dimensionale) Diagramme, um Alpha-helices zu vertreten

Zwei verschiedene Arten von 2. Diagrammen werden gewöhnlich verwendet, um α-helices zu vertreten. Einer wird das "spiralenförmige Rad", und anderes genanntes "wenxiang Diagramm" genannt. Der letzte Name ist aus der Tatsache gekommen, dass er wie ein einer Rolle ähnlicher in China verwendeter Duft aussieht, um Moskitos zurückzutreiben; chinesischer  http://wapedia.mobi/zh/%E8%9A%8A%E9%A6%99 (ausgesprochen als "wenxiang").

Im wenxiang Diagramm wird jeder Aminosäure-Rückstand durch einen Kreis mit einem Brief vertreten, um seinen einzelnen Charakter-Code anzuzeigen: Ein hydrophober Rückstand wird durch einen gefüllten Kreis mit einem weißen Codesymbol angezeigt, wohingegen ein wasserquellfähiger Rückstand durch einen offenen Kreis mit einem schwarzen Codesymbol angezeigt wird. Als eine 2. Darstellung hat das wenxiang Diagramm die folgenden Eigenschaften: (1) fähig, die Verhältnispositionen der Aminosäuren in einer Alpha-Spirale trotzdem zu zeigen, wie lang es ist; (2) fähig, die Richtung einer Alpha-Spirale anzuzeigen; und (3) die Kapazität zu haben, mehr Auskunft über jeden der konstituierenden Aminosäure-Rückstände in einem α-helix zu geben.

Mit diesen Eigenschaften kann das wenxiang Diagramm, einen intuitiven und leicht visualizable Bild in einem 2. Raum zur Verfügung stellen, der die Verfügung von hydrophoben und wasserquellfähigen Rückständen in α-helices charakterisiert.

Diagramme von Wenxiang sind verwendet worden, um Wechselwirkungen der Spirale-Spirale zu studieren. Diagramme von Wenxiang sind besonders nützlich, um zu helfen, Einblicke in die Wechselwirkungen zwischen Proteinen zu gewinnen, die amphiphilic helices enthalten.

Kürzlich wurde ein Webserver genannt "Wenxiang" gegründet, um das wenxiang Diagramm für jede Folge der Alpha-Spirale zu ziehen.

Stabilität

In Proteinen beobachteter Helices kann sich von vier bis mehr als vierzig Rückstände lange erstrecken, aber eine typische Spirale enthält ungefähr zehn Aminosäuren (ungefähr drei Umdrehungen). Im Allgemeinen stellen kurze polypeptides viel Alpha spiralenförmige Struktur in der Lösung nicht aus, da die mit der Falte der polypeptide Kette vereinigten Entropic-Kosten für durch einen genügend Betrag von Stabilisierungswechselwirkungen nicht ersetzt werden. Im Allgemeinen werden die Rückgrat-Wasserstoffobligationen von α-helices ein bisschen schwächer betrachtet als diejenigen, die in β-sheets gefunden sind, und werden durch die umgebenden Wassermoleküle sogleich angegriffen. Jedoch, in mehr hydrophoben Umgebungen wie die Plasmamembran, oder in Gegenwart von Co-Lösungsmitteln wie trifluoroethanol (TFE), oder isoliert vom Lösungsmittel in der Gasphase, oligopeptides nehmen sogleich stabile α-helical Struktur an. Außerdem kann crosslinks in peptides zu conformationally vereinigt werden stabilisieren spiralenförmige Falten. Crosslinks stabilisieren den spiralenförmigen Staat durch entropically das Destabilisieren des entfalteten Staates und durch das Entfernen enthalpically von stabilisierten "Köder"-Falten, die sich mit dem völlig spiralenförmigen Staat bewerben.

Experimenteller Entschluss

Da der α-helix durch seine Wasserstoffobligationen und Rückgrat-Angleichung definiert wird, kommen die ausführlichsten experimentellen Beweise für die α-helical Struktur aus der Atomentschlossenheitsröntgenstrahl-Kristallographie wie das am Recht gezeigte Beispiel. Es ist klar, dass das ganze Rückgrat carbonyl oxygens nach unten (zur C-Endstation) hinweist, aber ein bisschen ausgeschrägt ist, und die H-Obligationen zur Spirale-Achse ungefähr parallel sind. Protein-Strukturen von der NMR Spektroskopie zeigen auch helices so, mit charakteristischen Beobachtungen von NOE (Overhauser Kernwirkung) Kopplungen zwischen Atomen auf angrenzenden spiralenförmigen Umdrehungen. In einigen Fällen können die individuellen Wasserstoffobligationen direkt als eine kleine Skalarkopplung in NMR beobachtet werden.

Es gibt mehrere Methoden der niedrigeren Entschlossenheit, um allgemeine spiralenförmige Struktur zuzuteilen. Die NMR chemischen Verschiebungen (in der Einzelheit, und Atome) und restliche zweipolige Kopplungen sind häufig für helices charakteristisch. Das weite-UV (170-250 nm) Circulardichroismus-Spektrum von helices ist auch idiosynkratisch, ein ausgesprochenes doppeltes Minimum an ~208 nm und ~222 nm ausstellend. Infrarotspektroskopie wird selten verwendet, da das α-helical Spektrum dem einer zufälligen Rolle ähnelt (obwohl diese durch, z.B, Austausch des Wasserstoff-schweren Wasserstoffs wahrgenommen werden könnten). Schließlich, cryo Elektronmikroskopie ist jetzt zu individuellem Erkennen-α-helices innerhalb eines Proteins fähig, obwohl ihre Anweisung zu Rückständen noch ein aktives Gebiet der Forschung ist.

Lange homopolymers von Aminosäuren bilden häufig helices, wenn auflösbar. Solcher lange kann isolierter helices auch durch andere Methoden, wie dielektrische Entspannung, Fluss-Doppelbrechung und Maße der unveränderlichen Verbreitung entdeckt werden. In strengeren Begriffen entdecken diese Methoden nur die Eigenschaft pro-spät (lange einer Zigarre ähnlich) hydrodynamische Gestalt einer Spirale, oder sein großer Dipolmoment.

Aminosäure-Neigungen

Verschiedene Aminosäure-Folgen haben verschiedene Neigungen dazu, α-helical Struktur zu bilden. Methionine, alanine, leucine, unbeladener glutamate und lysine ("MALEK" in der Aminosäure 1-stellige Codes) haben alle besonders hohe Spirale bildende Neigungen, wohingegen Pro-Linie und glycine schlechte Spirale bildende Neigungen haben. Pro-Linie entweder Brechungen oder Knicke eine Spirale beide, weil es kein amide Wasserstoffband schenken kann (keinen amide Wasserstoff habend), und auch weil sich seine Seitenkette sterically mit dem Rückgrat der vorhergehenden Umdrehung - innerhalb einer Spirale einmischt, zwingt das eine Kurve von ungefähr 30 ° in der Spirale-Achse. Jedoch wird Pro-Linie häufig als der erste Rückstand einer Spirale vermutlich wegen seiner Strukturstarrheit gesehen. Am anderen Extrem, glycine neigt auch dazu, helices zu stören, weil seine hohe conformational Flexibilität es entropically teuer macht, um die relativ gezwungene α-helical Struktur anzunehmen.

Dipolmoment

Eine Spirale hat einen gesamten Dipolmoment, der durch die gesamte Wirkung aller individuellen Dipole von den carbonyl Gruppen des peptide Bandes verursacht ist, das entlang der Spirale-Achse hinweist. Das kann zu Destabilisierung der Spirale durch entropic Effekten führen. Infolgedessen α werden helices häufig am N-Endende durch eine negativ beladene Aminosäure wie Glutamic-Säure bedeckt, um diesen Spirale-Dipol für neutral zu erklären. Weniger üblich (und weniger wirksam) ist das C-Endbedecken mit einer positiv beladenen Aminosäure wie lysine. Positive Anklage des N-Terminals wird allgemein verwendet, um negativ beladenen ligands wie Phosphatgruppen zu binden, der besonders wirksam ist, weil das Rückgrat amides als Wasserstoffband-Spender dienen kann.

Aufgerollte Rollen

Aufgerollte Rolle α helices ist hoch stabile Formen, in denen sich zwei oder mehr helices um einander in einer "Superrolle"-Struktur einhüllen. Aufgerollte Rollen enthalten ein hoch charakteristisches Folge-Motiv, das als eine Heptad-Wiederholung bekannt ist, in der sich das Motiv alle sieben Rückstände entlang der Folge wiederholt. Das erste und besonders sind die vierten Rückstände (bekannt als der a und die d Positionen) fast immer hydrophob (der vierte Rückstand ist normalerweise leucine), und lassen Sie sich zusammen im Interieur des Spirale-Bündels verpacken. Im Allgemeinen haben die fünften und siebenten Rückstände (der e und die g Positionen) gegenüberliegende Anklagen und bilden eine durch elektrostatische Wechselwirkungen stabilisierte Salz-Brücke. Faserige Proteine wie keratin oder die "Stiele" von myosin oder kinesin nehmen häufig Strukturen der aufgerollten Rolle an, wie mehrere dimerizing Proteine tun. Ein Paar von aufgerollten Rollen - ein Vier-Spiralen-Bündel - ist ein sehr allgemeines Strukturmotiv in Proteinen. Zum Beispiel kommt es im menschlichen Wachstumshormon und mehreren Varianten von cytochrome vor. Das Rop Protein, das plasmid Erwiderung in Bakterien fördert, ist ein interessanter Fall, in dem ein einzelner polypeptide eine aufgerollte Rolle bildet und sich zwei monomers versammeln, um ein Vier-Spiralen-Bündel zu bilden.

Die Aminosäuren, die eine besondere Spirale zusammensetzen, können auf einem spiralenförmigen Rad, eine Darstellung geplant werden, die die Orientierungen der konstituierenden Aminosäuren illustriert. Häufig in kugelförmigen Proteinen, sowie in Spezialstrukturen wie aufgerollte Rollen und leucine Reißverschlüsse wird eine Alpha-Spirale zwei "Gesichter" - ein ausstellen, vorherrschend hydrophobe Aminosäuren enthaltend, die am Interieur des Proteins, im hydrophoben Kern und einem orientiert sind, vorherrschend polare an der Lösungsmittel-ausgestellten Oberfläche des Proteins orientierte Aminosäuren enthaltend.

Bauteile der größeren Skala

Myoglobin und Hämoglobin, die ersten zwei Proteine, deren Strukturen durch die Röntgenstrahl-Kristallographie gelöst wurden, ließen sehr ähnliche Falten ungefähr 70 % α Spirale mit dem Rest zusammensetzen, der nichtwiederholende Gebiete oder "Schleifen" ist, die den helices verbinden. Im Klassifizieren von Proteinen durch ihre dominierende Falte erhält die Strukturklassifikation der Protein-Datenbank eine große Kategorie spezifisch für all-α Proteine aufrecht.

Hämoglobin hat dann sogar Vierergruppe-Struktur der größeren Skala, in der das funktionelle Sauerstoff bindende Molekül aus vier Subeinheiten zusammengesetzt wird.

Funktionelle Rollen

DNA-Schwergängigkeit

α-helices haben besondere Bedeutung in der DNA verbindliche Motive, einschließlich Motive der Spirale-Umdrehungsspirale, leucine Reißverschluss-Motive und Zinkfinger-Motive. Das ist wegen der günstigen Strukturtatsache, dass das Diameter der α Spirale 1.2 Nanometer, dasselbe als die Breite der Hauptrinne in der B-Form-DNA, und auch ist, weil aufgerollte Rolle (oder leucine Reißverschluss) dimers helices ein Paar von Wechselwirkungsoberflächen sogleich einstellen kann, um sich mit der Sorte der symmetrischen in der doppelt-spiralenförmigen DNA üblichen Wiederholung in Verbindung zu setzen (sieh Branden & Tooze, Kapitel 10). Ein Beispiel von beiden Aspekten ist der Abschrift-Faktor Max (sieh Image am linken), der eine spiralenförmige aufgerollte Rolle an dimerize verwendet, ein anderes Paar von helices für die Wechselwirkung in zwei aufeinander folgenden Umdrehungen der DNA Hauptrinne einstellend.

Das Membranenüberspannen

α-helices sind auch das allgemeinste Protein-Struktur-Element, das biologische Membranen durchquert (sieh Branden & Tooze, Kapitel 12), es wird gewagt, weil die spiralenförmige Struktur alle Rückgrat-Wasserstoffobligationen innerlich befriedigen kann, keine polaren zur Membran ausgestellten Gruppen verlassend, wenn die Seitenketten hydrophob sind. Proteine werden manchmal durch eine einzelne membranenabmessende Spirale, manchmal von einem Paar, und manchmal durch ein Spirale-Bündel verankert, am meisten klassisch aus sieben helices bestehend, die oben und unten in einem Ring solcher bezüglich rhodopsins eingeordnet sind (sieh Image am Recht), oder für G Protein-verbundene Empfänger (GPCRs).

Mechanische Eigenschaften

α-helices unter der axialen dehnbaren Deformierung, eine charakteristische ladende Bedingung, die in vielen Alpha-Spirale reiche Glühfäden und Gewebe erscheint, läuft auf ein charakteristisches dreiphasiges Verhalten des steifen weichen steifen Tangente-Moduls hinaus. Phase I entspricht dem Regime der kleinen Deformierung, während dessen die Spirale homogen gestreckt, von der Phase II gefolgt wird, in der mit dem Alpha spiralenförmige Umdrehungsbrechung durch den Bruch von Gruppen von H-Obligationen vermittelt hat. Phase III wird normalerweise mit der großen Deformierung covalent das Band-Ausdehnen vereinigt.

Dynamische Eigenschaften

Das Alpha-helices in Proteinen kann niederfrequente einem Akkordeon ähnliche Bewegung, wie beobachtet, durch die Spektroskopie von Raman und analysiert über das Quasikontinuum-Modell haben.

Übergang der Spirale-Rolle

Homopolymers von Aminosäuren (wie poly-lysine) kann α-helical Struktur bei der niedrigen Temperatur annehmen, die" bei hohen Temperaturen "geschmolzen wird. Wie man einmal dachte, war dieser Übergang der Spirale-Rolle dem Protein denaturation analog. Die statistische Mechanik dieses Übergangs kann mit einer eleganten Übertragungsmatrixmethode modelliert werden, die durch zwei Rahmen charakterisiert ist: Die Neigung, eine Spirale und die Neigung zu beginnen, eine Spirale zu erweitern.

Der α-helix in der Kunst

Mindestens drei Künstler haben auf den α-helix in ihrer Arbeit, Julie Newdoll in der Malerei und Julian Voss-Andreae und Bathsheba Grossman in der Skulptur angespielt.

San Francisco Bereichskünstler Julie Newdoll http://www.newdoll.com/, der einen Grad in der Mikrobiologie und einen Minderjährigen in der Kunst hält, hat sich auf Bilder spezialisiert, die durch mikroskopische Images und Moleküle seit 1990 begeistert sind. Ihre Malerei "Anstieg der Alpha-Spirale" (2003) Eigenschaft-Mensch-Zahlen hat sich in einer α spiralenförmigen Einordnung geeinigt. Gemäß dem Künstler, "widerspiegeln die Blumen die verschiedenen Typen von Seitenketten, die jede Aminosäure zur Welt" http://www.newdoll.com/ in Aussicht stellt. Es ist interessant zu bemerken, dass diese dieselbe Metapher auch von der Seite des Wissenschaftlers zurückgeworfen wird: "β-Platten zeigen keine steife sich ständig wiederholende Regelmäßigkeit, aber fließen in anmutigen, sich drehenden Kurven, und sogar der α-helix ist mehr auf diese Art eines Blumenstamms regelmäßig, dessen sich verzweigende Knoten den Einfluss der Umgebung, Entwicklungsgeschichte und der Evolution jedes Teils zeigen, um seine eigene idiosynkratische Funktion zu vergleichen."

Julian Voss-Andreae ist ein Bildhauer deutschen Ursprungs mit Graden in der experimentellen Physik und Skulptur. Seit 2001 schafft Voss-Andreae "Protein-Skulpturen, die" auf der Protein-Struktur mit dem α-helix gestützt sind, der einer seiner bevorzugten Gegenstände ist. Voss-Andreae hat α-helix Skulpturen von verschiedenen Materialien einschließlich des Bambusses und der ganzen Bäume gemacht. Ein Denkmal, das Voss-Andreae 2004 geschaffen hat, um das Gedächtnis von Linus Pauling, dem Entdecker des α-helix zu feiern, wird von einem großen in der Struktur des α-helix umgeordneten Stahlbalken geformt. Die hohe, hellrote Skulptur steht vor der Kindheit von Pauling nach Hause in Portland, Oregon.

Zierband-Diagramme von α-helices sind ein prominentes Element in den lasergeätzten Kristallskulpturen von Protein-Strukturen, die von Bathsheba Grossman http://www.bathsheba.com, wie diejenigen des Insulins, des Hämoglobins und der DNA polymerase geschaffen sind.

Siehe auch

• Falte (der Chemie)
• Beta-Platte
• Knöpfe in Löcher, die sich verpacken lassen
• Sekundäre Struktur
• Tertiäre Struktur
• Davydov soliton

Weiterführende Literatur

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Außenverbindungen

• NetSurfP - Sekundäre Struktur und Oberflächenzugänglichkeitsprophet
• Interaktives Modell eines α-helix
• Belebte Details von α-helix
• Die Website des Künstlers Julie Newdoll
• Die Website des Künstlers Julian Voss-Andreae