Catalase ist ein allgemeines Enzym, das in fast allen lebenden zu Sauerstoff ausgestellten Organismen gefunden ist. Es katalysiert die Zergliederung von Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff. Es ist ein sehr wichtiges Enzym in Fortpflanzungsreaktionen. Ebenfalls hat catalase eine der höchsten Umsatz-Zahlen aller Enzyme; ein catalase Molekül kann Millionen von Molekülen von Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff jede Sekunde umwandeln.

Catalase ist ein tetramer von vier polypeptide Ketten, jeder mehr als 500 Aminosäuren lange. Es enthält vier porphyrin heme (Eisen) Gruppen, die dem Enzym erlauben, mit dem Wasserstoffperoxid zu reagieren. Der optimale pH für menschlichen catalase ist etwa 7, und hat ein ziemlich breites Maximum (die Rate der Reaktion ändert sich merkbar an pHs zwischen 6.8 und 7.5 nicht). Das PH-Optimum für anderen catalases ändert sich zwischen 4 und 11 abhängig von den Arten. Die optimale Temperatur ändert sich auch durch Arten.

Geschichte

Catalase wurde zuerst 1818 bemerkt, als Louis Jacques Thénard, der HO (Wasserstoffperoxid) entdeckt hat, vorgeschlagen hat, dass die Depression von Peroxyd durch eine unbekannte Substanz verursacht wird. 1900 war Oskar Loew erst, um ihm den Namen catalase zu geben, und hat seine Anwesenheit in vielen Werken und Tieren gefunden. 1937 wurde catalase von der Rindfleischleber von James B. Sumner kristallisiert, und das Molekulargewicht wurde 1938 ausgearbeitet.

1969 wurde die Aminosäure-Folge von schwerfälligem catalase ausgearbeitet. Dann 1981 wurde die 3D-Struktur des Proteins offenbart.

Handlung

Die Reaktion von catalase in der Zergliederung von Wasserstoffperoxid ist:

: 2 HO  2 HO + O

Die Anwesenheit von catalase in einer mikrobischen Probe oder Gewebeprobe kann durch das Hinzufügen eines Volumens von Wasserstoffperoxid und das Beobachten der Reaktion geprüft werden. Die Bildung von Luftblasen, Sauerstoff, zeigt ein positives Ergebnis an. Diese leichte Feinprobe, die mit dem bloßen Auge ohne die Hilfe von Instrumenten gesehen werden kann, ist möglich, weil catalase eine sehr hohe spezifische Tätigkeit hat, die eine feststellbare Antwort erzeugt.

Molekularer Mechanismus

Während der ganze Mechanismus von catalase nicht zurzeit bekannt ist, wie man glaubt, kommt die Reaktion in zwei Stufen vor:

: HO + Fe (III)-E  HO + O=Fe (IV)-E (. +)

: HO + O=Fe (IV)-E (. +)  HO + Fe (III)-E + O

: Hier vertritt Fe -E das Eisenzentrum der heme dem Enzym beigefügten Gruppe. Fe (IV)-E (. +) ist eine Mesomeric-Form von Fe (V)-E, bedeutend, dass Eisen zu +V nicht völlig oxidiert wird, aber ein "Unterstützen-Elektron" vom heme ligand erhält. Dieser heme muss dann als radikaler cation gezogen werden (. +).

Da Wasserstoffperoxid in die aktive Seite eingeht, wirkt es mit den Aminosäuren Asn147 (asparagine an der Position 147) und His74 aufeinander, ein Proton (Wasserstoffion) veranlassend, zwischen den Sauerstoff-Atomen überzuwechseln. Die freien Sauerstoff-Atom-Koordinaten, das kürzlich gebildete Wassermolekül und Fe (IV) =O befreiend. Fe (IV) =O reagiert mit einem zweiten Wasserstoffperoxid-Molekül, um Fe (III)-E zu reformieren und Wasser und Sauerstoff zu erzeugen. Die Reaktionsfähigkeit des Eisenzentrums kann durch die Anwesenheit des phenolate ligand Tyr357 im fünften Eisen ligand verbessert werden, der bei der Oxydation von Fe (III) zu Fe (IV) helfen kann. Die Leistungsfähigkeit der Reaktion kann auch durch die Wechselwirkungen von His74 und Asn147 mit Reaktionszwischengliedern verbessert werden. Im Allgemeinen kann die Rate der Reaktion durch die Michaelis-Menten Gleichung bestimmt werden.

Catalase kann auch die Oxydation, durch Wasserstoffperoxid, von verschiedenem metabolites und Toxinen, einschließlich formaldehyde, Ameisensäure, Phenols, Acetaldehyd und alcohols katalysieren. Es tut so gemäß der folgenden Reaktion:

: HO + NEUE TISCHE  2HO + R

Der genaue Mechanismus dieser Reaktion ist nicht bekannt.

Jedes schwere Metallion (wie Kupfer cations in Kupfer (II) Sulfat) kann als ein Nichtwettbewerbshemmstoff von catalase handeln. Außerdem ist das Gift-Zyanid ein Wettbewerbshemmstoff von catalase, der zum heme von catalase und dem Aufhören der Handlung des Enzyms stark verbindlich ist.

Dreidimensionale Protein-Strukturen des peroxidated catalase Zwischenglieder sind an der Protein-Datenbank verfügbar. Dieses Enzym wird in Laboratorien als ein Werkzeug allgemein verwendet, für die Wirkung von Enzymen auf Reaktionsraten zu erfahren.

Zellrolle

Wasserstoffperoxid ist ein schädliches Nebenprodukt von vielen normalen metabolischen Prozessen: Um Schaden an Zellen und Geweben zu verhindern, muss es in anderen, weniger gefährliche Substanzen schnell umgewandelt werden. Zu diesem Zweck wird catalase oft durch Zellen verwendet, um die Zergliederung von Wasserstoffperoxid in weniger reaktiven gasartigen Sauerstoff und Wassermoleküle schnell zu katalysieren.

Die wahre biologische Bedeutung von catalase ist nicht immer aufrichtig, um zu bewerten: Mäuse, die genetisch konstruiert sind, um an catalase Mangel zu haben, sind normal phenotypically, anzeigend, dass dieses Enzym in Tieren unter einigen Bedingungen entbehrlich ist. Ein Catalase Mangel kann die Wahrscheinlichkeit der sich entwickelnden Zuckerkrankheit des Typs II vergrößern. Einige Menschen haben sehr niedrige Stufen von catalase (acatalasia), zeigen noch wenige kranke Effekten. Es ist wahrscheinlich, dass die vorherrschenden Müllmänner von HO in normalen Säugetierzellen peroxiredoxins aber nicht catalase sind.

Menschlicher catalase arbeitet bei einer optimalen Temperatur von 37 °C, die ungefähr die Temperatur des menschlichen Körpers ist. Im Gegensatz, catalase isoliert vom hyperthermophile archaea Pyrobaculum calidifontis hat ein Temperaturoptimum von 90 °C.

Catalase wird gewöhnlich in einem zellularen gelegen, bipolar Umgebung hat organelle den peroxisome genannt. Peroxisomes in Pflanzenzellen werden an der Photoatmung (der Gebrauch von Sauerstoff und die Produktion des Kohlendioxyds) und symbiotisches Stickstoff-Fixieren (das Brechen einzeln des diatomic Stickstoffs (N) zu reaktiven Stickstoff-Atomen) beteiligt. Wasserstoffperoxid wird als ein starker antimikrobischer Agent verwendet, wenn Zellen mit einem pathogen angesteckt werden. Pathogens, die, wie Mycobacterium-Tuberkulose, Legionella pneumophila und Campylobacter jejuni catalase-positiv sind, machen catalase, um die Peroxyd-Radikalen auszuschalten, so ihnen erlaubend, unversehrt innerhalb des Gastgebers zu überleben.

Catalase trägt zu Vinylalkohol-Metabolismus im Körper nach der Nahrungsaufnahme von Alkohol bei, jedoch bricht es nur einen kleinen Bruchteil des Alkohols im Körper.

Vertrieb unter Organismen

Alle bekannten Tiere verwenden catalase in jedem Organ mit besonders hohen Konzentrationen, die in der Leber vorkommen. Ein einzigartiger Gebrauch von catalase kommt im Artillerieunteroffizier-Käfer vor. Der Käfer hat zwei Sätze von Chemikalien normalerweise versorgt getrennt in seinen paarweise angeordneten Drüsen. Das größere vom Paar, dem Lagerungsraum oder Reservoir, enthält Hydrochinon und Wasserstoffperoxid, wohingegen das kleinere vom Paar, dem Reaktionsraum, catalases und peroxidases enthält. Um den schädlichen Spray zu aktivieren, mischt der Käfer den Inhalt der zwei Abteilungen, Sauerstoff veranlassend, von Wasserstoffperoxid befreit zu werden. Der Sauerstoff oxidiert die Hydrochinon und handelt auch als das Treibgas. Die Oxydationsreaktion ist sehr exothermic (ΔH = 202.8 kJ/mol), der schnell die Mischung zum Siedepunkt heizt.

Catalase ist auch unter Werken universal, und viele Fungi sind auch hohe Erzeuger des Enzyms.

Fast alle aerobic Kleinstlebewesen verwenden catalase. Catalase ist auch in einigen anaerobic Kleinstlebewesen wie Methanosarcina barkeri anwesend.

Anwendungen

Catalase wird in der Nahrungsmittelindustrie verwendet, um Wasserstoffperoxid von Milch vor der Käse-Produktion zu entfernen. Ein anderer Gebrauch ist in Nahrungsmittelstreifbändern, wo er Essen davon abhält zu oxidieren. Catalase wird auch in der Textilindustrie verwendet, Wasserstoffperoxid von Stoffen entfernend, um sicherzustellen, dass das Material ohne Peroxyd ist.

Ein geringer Gebrauch ist in der Kontaktlinse-Hygiene - einige Linse reinigende Produkte desinfizieren die Linse mit einer Wasserstoffperoxid-Lösung; eine Lösung, die catalase enthält, wird dann verwendet, um das Wasserstoffperoxid zu zersetzen, bevor die Linse wieder verwendet wird. Kürzlich hat catalase auch begonnen, in der Ästhetik-Industrie verwendet zu werden. Mehrere Maske-Behandlungen verbinden das Enzym mit Wasserstoffperoxid auf dem Gesicht mit der Absicht, Zelloxydation in den oberen Schichten der Oberhaut zu vergrößern.

Test von Catalase

Der Catalase-Test ist auch einer der drei von Mikrobiologen verwendeten Haupttests, um Arten von Bakterien zu identifizieren. Die Anwesenheit des catalase Enzyms im isolierten Test wird mit Wasserstoffperoxid entdeckt. Wenn die Bakterien catalase besitzen (d. h., sind catalase-positiv), wenn ein kleiner Betrag von isolierten bakteriellen zu Wasserstoffperoxid hinzugefügt wird, werden Luftblasen von Sauerstoff beobachtet.

In der Mikrobiologie wird der Catalase-Test verwendet, um zwischen Bakterienarten im Laboratorium zu differenzieren. Der Test wird durch das Stellen eines Falls von Wasserstoffperoxid auf einem Mikroskop-Gleiten getan. Mit einem Applikatur-Stock berührt ein Wissenschaftler die Kolonie und schmiert dann eine Probe in den Wasserstoffperoxid-Fall.

• Wenn Luftblasen oder Schaum-Formen, wie man sagt, der Organismus Catalase-positiv ist. Staphylokokkus und Mikrokokken sind catalase-positiv. Andere catalase positive Organismen schließen Listeria, Corynebacterium diphtheriae, Burkholderia cepacia, Nocardia, die Familie Enterobacteriaceae (Citrobacter, E. coli, Enterobacter, Klebsiella, Shigella, Yersinia, Proteus, Salmonelle, Serratia, Pseudomonas), Mycobacterium-Tuberkulose, Aspergillus und Cryptococcus ein.
• Wenn nicht, der Organismus ist catalase-negativ. Streptococci und Enterococci sind catalase-negativ.

Während der catalase Test allein keinen besonderen Organismus identifizieren kann, der mit anderen Tests wie antibiotischer Widerstand verbunden ist, kann er Diagnose helfen. Die Anwesenheit von catalase in Bakterienzellen hängt sowohl von der Wachstumsbedingung als auch vom Medium ab, das verwendet ist, um die Zellen anzubauen.

Graues Haar

Gemäß neuen wissenschaftlichen Studien können niedrige Stufen von catalase eine Rolle im greying Prozess des menschlichen Haars spielen. Wasserstoffperoxid wird durch den Körper natürlich erzeugt, und catalase bricht es. Wenn es ein kurzes Bad in catalase Niveaus gibt, kann Wasserstoffperoxid nicht gebrochen werden. Das veranlasst das Wasserstoffperoxid, das Haar von innen zu bleichen. Diese Entdeckung kann eines Tages in anti-greying Behandlungen für das Altershaar vereinigt werden.

Rolle in Krankheit

Die peroxisomal Unordnung acatalasia ist wegen eines Mangels in der Funktion von catalase. Genetische polymorphisms in catalase und seinem veränderten Ausdruck und Tätigkeit werden mit dem oxidative DNA-Schaden und nachher der Gefahr der Person der Krebs-Empfänglichkeit vereinigt.

Wechselwirkungen

Wie man

gezeigt hat, hat Catalase mit ABL2 und Gen von Abl aufeinander gewirkt.

Siehe auch

• Enzym-Kinetik
• Peroxidases
• Superoxyd dismutase

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Außenverbindungen