Histidine (abgekürzt als Sein oder H) ist eine α-amino Säure mit einer imidazole funktionellen Gruppe. Es ist eine von den 22 proteinogenic Aminosäuren. Seine codons sind CAU und Computerkriminalität. Histidine wurde zuerst vom deutschen Arzt Albrecht Kossel 1896 isoliert. Histidine ist eine wesentliche Aminosäure in Menschen und anderen Säugetieren. Es wurde am Anfang gedacht, dass es nur für Säuglings notwendig war, aber längerfristige Studien haben festgestellt, dass es auch für erwachsene Menschen notwendig ist.

Chemische Eigenschaften

Die imidazole Seitenkette von histidine hat einen pKa von etwa 6.0, und insgesamt, die Aminosäure hat einen pKa 6.5. Das bedeutet, dass, an physiologisch relevanten PH-Werten, relativ kleine Verschiebungen im pH seine durchschnittliche Anklage ändern werden. Unter einem pH 6 ist der Imidazole-Ring größtenteils protonated, wie beschrieben, durch die Gleichung von Henderson-Hasselbalch. Wenn protonated, der Imidazole-Ring zwei NH Obligationen trägt und eine positive Anklage hat. Die positive Anklage wird unter beide Stickstoffe ebenso verteilt und kann mit zwei ebenso wichtigen Klangfülle-Strukturen vertreten werden.

Aromaticity

Der imidazole Ring von histidine ist an allen PH-Werten aromatisch. Es enthält sechs Pi-Elektronen: vier aus zwei Doppelbindungen und zwei von einem Stickstoff einsames Paar. Es kann Pi-Stapeln-Wechselwirkungen bilden, aber wird durch die positive Anklage kompliziert. Es absorbiert an 280 nm in keinem Staat, aber tut in tiefer UV erstrecken sich mehr als einige Aminosäuren.

Biochemie

Die imidazole Seitenkette von histidine ist ein allgemeines Koordinieren ligand in metalloproteins und ist ein Teil von katalytischen Seiten in bestimmten Enzymen. In katalytischen Triaden wird der grundlegende Stickstoff von histidine verwendet, um ein Proton von serine, threonine, oder cysteine zu abstrahieren, um es als ein nucleophile zu aktivieren. In histidine Protonenpendelbus ist histidine an schnell Pendelprotone gewöhnt, er kann das durch das Entziehen eines Protons mit seinem grundlegenden Stickstoff tun, um ein positiv beladenes Zwischenglied zu machen und dann ein anderes Molekül, einen Puffer zu verwenden, um das Proton aus seinem acidic Stickstoff herauszuziehen. In kohlenstoffhaltigem anhydrases wird histidine Protonenpendelbus verwertet, um Protone weg von einem zinkgebundenen Wassermolekül schnell hin- und herzubewegen, um die aktive Form des Enzyms schnell zu regenerieren. Histidine ist auch im Hämoglobin in helices E wichtig, und F. Histidine hilft beim Stabilisieren oxyhaemoglobin und Destabilisieren CO-bound Hämoglobin. Infolgedessen ist Kohlenmonoxid-Schwergängigkeit im Hämoglobin im Vergleich zum 20,000mal stärkeren in freiem haem nur 200mal stärker.

NMR

Wie erwartet, sind die N chemischen Verschiebungen dieser Stickstoffe nicht zu unterscheidend (ungefähr 200 ppm, hinsichtlich Stickstoffsäure auf der Sigma-Skala, auf der vergrößerte Abschirmung vergrößerter chemischer Verschiebung entspricht). Als der pH zu etwa 8 zunimmt, wird der protonation des Imidazole-Rings verloren. Das restliche Proton des jetzt neutralen imidazole kann entweder auf dem Stickstoff bestehen, verursachend, was als der n-1 oder n-3 tautomers bekannt ist. NMR zeigt, dass die chemische Verschiebung von n-1 ein bisschen fällt, wohingegen die chemische Verschiebung von n-3 beträchtlich (ungefähr 190 gegen 145 ppm) fällt. Das zeigt an, dass der N-1-H tautomer bevorzugt wird, wird er wegen des Wasserstoffabbindens zum benachbarten Ammonium gewagt. Die Abschirmung an n-3 wird wegen der zweiten Ordnung paramagnetische Wirkung wesentlich reduziert, die eine Symmetrie-erlaubte Wechselwirkung zwischen dem Stickstoff einsames Paar und den aufgeregten pi* Staaten des aromatischen Rings einschließt. Da sich der pH oben 9 erhebt, werden die chemischen Verschiebungen von n-1 und n-3 etwa 185 und 170 ppm. Es lohnt sich zu bemerken, dass die Deprotonated-Form von imidazole, imidazolate Ion, nur über einem pH 14 gebildet würde, und deshalb nicht physiologisch wichtig ist. Diese Änderung in chemischen Verschiebungen kann durch das vermutlich verminderte Wasserstoffabbinden eines Amins über ein Ammonium-Ion und das günstige Wasserstoffabbinden zwischen einem carboxylate und einem NH erklärt werden. Das sollte handeln, um den N-1-H tautomer Vorliebe zu vermindern.

Metabolismus

Die Aminosäure ist ein Vorgänger für das Histamin und die carnosine Biosynthese.

Das Enzym histidine Ammoniak-lyase wandelt histidine in Ammoniak und urocanic Säure um. Ein Mangel in diesem Enzym ist in der seltenen metabolischen Unordnung histidinemia da. In Actinobacteria und filamentous Fungi, wie Neurospora crassa, kann histidine ins Antioxidationsmittel ergothioneine umgewandelt werden.

Ergänzung

Wie man

gezeigt hat, hat die Ergänzung von Histidine schnelle Zinkausscheidung in Ratten mit einer 3 bis 6 Malen normalen Ausscheidungsrate verursacht.

Zusätzliche Images

Image:Histidine_resonant.png|Histidine

Image:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Gruppe png|The von Haem histidine-bestimmte heme Gruppe von succinate dehydrogenase, einem Elektrontransportunternehmen in der mitochondrial Elektronübertragungskette. Der große halbdurchsichtige Bereich zeigt die Position des Eisenions an. Davon.

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Siehe auch

• Imidazole
• Aromatische Aminosäuren
• Urocanic aciduria
• Carnosinemia
• Beta-alanine

Außenverbindungen

• Biosynthese von Histidine (frühe Stufen)
• Biosynthese von Histidine (später Stufen)
• Katabolismus von Histidine
• Nahrungsmittelquellen von Histidine