Threonine (abgekürzt als Thr oder T) ist eine α-amino Säure mit der chemischen Formel HOCCH (NH) CH (OH) CH. Seine codons sind ACU, ACA, ACC und ACG. Diese wesentliche Aminosäure wird als polar klassifiziert. Zusammen mit serine ist threonine eine von zwei proteinogenic Aminosäuren, die eine Alkohol-Gruppe tragen (tyrosine ist nicht ein Alkohol, aber ein Phenol, da seine hydroxyl Gruppe direkt zu einem aromatischen Ring verpfändet wird, ihm verschiedene Säure/Basis und oxidative Eigenschaften gebend). Es ist auch eine von zwei allgemeinen Aminosäuren, die eine chiral Seitenkette zusammen mit isoleucine tragen.

Der threonine Rückstand ist gegen zahlreiche Postübersetzungsmodifizierungen empfindlich. Die hydroxy Seitenkette kann O-linked glycosylation erleben. Außerdem, threonine Rückstände erleben phosphorylation durch die Handlung eines threonine kinase. In seiner Phosphorylated-Form kann es phosphothreonine genannt werden.

Geschichte

Threonine wurde als die letzte von den 20 allgemeinen proteinogenic Aminosäuren in den 1930er Jahren von William Cumming Rose entdeckt.

Stereoisomerism

Threonine ist eine von zwei Aminosäuren aus den zwanzig mit zwei chiral Zentren. Threonine kann in vier möglichen stereoisomers mit den folgenden Konfigurationen bestehen: (2S, 3R), (2R, 3S), (2S, 3S) und (2R, 3R). Jedoch wird der Name-threonine für einen einzelnen diastereomer, (2S, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic verwendet. Der zweite stereoisomer (2S, 3S), der selten in der Natur da ist, wird-allo-threonine genannt. Die zwei stereoisomers (2R, 3S) - und (2R, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic sind nur der geringen Wichtigkeit.

Biosynthese

Als eine wesentliche Aminosäure wird threonine in Menschen nicht synthetisiert, folglich müssen wir threonine in der Form aufnehmen, Proteine zu threonine-enthalten. In Werken und Kleinstlebewesen wird threonine von aspartic Säure über α-aspartyl-semialdehyde und homoserine synthetisiert. Homoserine erlebt O-phosphorylation; dieses Phosphat ester erlebt Hydrolyse-Begleiterscheinung mit der Wiederposition OH Gruppe. An einer typischen Biosynthese von threonine beteiligte Enzyme schließen ein:

1. aspartokinase
2. ß-aspartate Halbaldehyd dehydrogenase
3. homoserine dehydrogenase
4. homoserine kinase
5. threonine synthase.

Metabolismus

Threonine ist metabolized auf zwei Weisen:

• Es wird zu pyruvate über threonine dehydrogenase umgewandelt. Ein Zwischenglied in diesem Pfad kann thiolysis mit CoA erleben, um Acetyl-CoA und glycine zu erzeugen.
• In Menschen wird es zu α-ketobutyrate in einem weniger allgemeinen Pfad über das Enzym serine dehydratase umgewandelt, und geht dadurch in den Pfad ein, der zu succinyl-CoA führt.

Quellen

Nahrungsmittel hoch in threonine schließen Hüttenkäse, Geflügel, Fisch, Fleisch, Linsen und Sesamkörner ein.

Racemic threonine kann von crotonic Säure durch das Alpha-functionalization mit Quecksilber (II) Azetat bereit sein.

Links

• Nahrungsmittelquellen von Threonine
• Biosynthese von Threonine
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• KRIPO 6288