Isoleucine (abgekürzt als Ile oder I) ist eine α-amino Säure mit der chemischen Formel HOCCH (NH) CH (CH) CHCH. Es ist eine wesentliche Aminosäure, was bedeutet, dass Menschen es nicht synthetisieren können, so muss es aufgenommen werden. Seine codons sind AUU, AUC und AUA.

Mit einer Kohlenwasserstoff-Seitenkette wird isoleucine als eine hydrophobe Aminosäure klassifiziert. Zusammen mit threonine ist isoleucine eine von zwei allgemeinen Aminosäuren, die eine chiral Seitenkette haben. Vier stereoisomers von isoleucine sind einschließlich zwei möglicher diastereomers von-isoleucine möglich. Jedoch, isoleucine Gegenwart in der Natur besteht in einer Enantiomeric-Form, (2S, 3S)-2-amino-3-methylpentanoic.

Biosynthese

Als eine wesentliche Aminosäure wird isoleucine in Tieren nicht synthetisiert, folglich muss er gewöhnlich als ein Bestandteil von Proteinen aufgenommen werden. In Werken und Kleinstlebewesen wird es über mehrere Schritte synthetisiert, von Brenztraubensäure und Alpha-ketoglutarate anfangend. An dieser Biosynthese beteiligte Enzyme schließen ein:

1. Acetolactate synthase (auch bekannt als acetohydroxy Säure synthase)
2. Säure von Acetohydroxy isomeroreductase
3. Dihydroxyacid dehydratase
4. Valine aminotransferase

Katabolismus

Isoleucine ist sowohl ein glucogenic als auch eine ketogenic Aminosäure. Danach transamination mit dem Alpha-ketoglutarate kann das Kohlenstoffgerüst entweder in Succinyl CoA umgewandelt, und in den TCA Zyklus für die Oxydation oder in Konvertierung in oxaloacetate für gluconeogenesis (folglich glucogenic) gefüttert werden. Es kann auch in Acetyl CoA umgewandelt und in den TCA Zyklus durch das Kondensieren mit oxaloacetate gefüttert werden, um Zitrat zu bilden. In Säugetier-Acetyl kann CoA nicht zurück zu Kohlenhydrat umgewandelt werden, aber kann in der Synthese von ketone Körpern oder Fettsäuren, folglich ketogenic verwendet werden.

Biotin, manchmal gekennzeichnet als Vitamin B7 oder Vitamin H, ist eine absolute Voraussetzung für den vollen Katabolismus von isoleucine (sowie leucine). Ohne entsprechenden biotin wird der menschliche Körper unfähig sein, isoleucine und leucine Moleküle völlig zu brechen. Das kann zu zahlreichen physiologischen Problemen (verbunden mit der Muskelwartung und Protein-Synthese, lipid Metabolismus und saurer Fettmetabolismus) sowie kognitiven Problemen führen, die sich aus allgemeinem metabolischem Pfad-Misserfolg und den irritierenden Effekten von hydroxyisovalerate, einem Nebenprodukt des unvollständigen isoleucine Katabolismus ergeben. Isovaleric acidemia ist ein Beispiel einer durch den unvollständigen Katabolismus von leucine verursachten Unordnung.

Ernährungsquellen

Wenn auch diese Aminosäure in Tieren nicht erzeugt wird, wird sie in hohen Mengen versorgt. Nahrungsmittel, die hohe Beträge von isoleucine haben, schließen Eier, Sojabohne-Protein, Seetang, Truthahn, Huhn, Lamm, Käse und Fisch ein.

Isomers von isoleucine

Synthese

Isoleucine kann in einem Mehrschritt-Verfahren synthetisiert werden, das vom 2-bromobutane und diethylmalonate anfängt. Synthetischer isoleucine wurde 1905 ursprünglich berichtet.

Deutscher Chemiker Felix Ehrlich hat isoleucine im Hämoglobin 1903 entdeckt.

Links

• Nahrungsmittelquellen von Isoleucine
• Isoleucine und valine Biosynthese