Globins sind eine verwandte Familie von Proteinen, die, wie man denkt, einen gemeinsamen Ahnen teilen. Diese Proteine vereinigen alle die Globin-Falte, eine Reihe von acht Alpha spiralenförmige Segmente. Zwei prominente Mitglieder dieser Familie schließen myoglobin und Hämoglobin ein, das beide den heme (auch haem) prothetische Gruppe binden. Beide dieser Proteine sind umkehrbare Sauerstoff-Binder.

Globins haem-enthalten Proteine, die an der Schwergängigkeit und/oder dem Transportieren von Sauerstoff beteiligt sind. Sie gehören einer sehr großen und gut studierten Familie, die in vielen Organismen weit verteilt wird.

Typen

Globins hat sich von einem gemeinsamen Ahnen entwickelt und kann in drei Gruppen geteilt werden: einzelnes Gebiet globins und zwei Typen von schimärischem globins, flavohaemoglobins und globin-verbundenen Sensoren. Bakterien haben alle drei Typen von globins, während archaea an flavohaemoglobins Mangel haben, und eukaryotes an globin-verbundenen Sensoren Mangel haben. Mehreres funktionell verschiedenes Hämoglobin kann in denselben Arten koexistieren.

Unterfamilien

• Leghaemoglobin
• Myoglobin
• Erythrocruorin
• Hämoglobin, Beta
• Hämoglobin, Alpha
• Myoglobin, trematode Typ
• Globin, Fadenwurm
• Globin, lamprey/hagfish Typ
• Globin, Annelid-Typ
• Hämoglobin, extracellular

Beispiele

Menschliche Gene, die globin Proteine verschlüsseln, schließen ein:

• CYGB
• HBA1, HBA2, HBB, HBD, HBE1, HBG1, HBG2, HBM, HBQ1, HBZ, MB

Die globins schließen ein:

• Hämoglobin (HB)
• Myoglobin (Mb)
• Neuroglobin: Ein myoglobin ähnlicher haemprotein hat im Wirbelgehirn und der Netzhaut ausgedrückt, wo es an neuroprotection vom Schaden wegen Hypoxie oder ischemia beteiligt wird. Neuroglobin gehört einem Zweig der globin Familie, die früh in der Evolution abgewichen ist.
• Cytoglobin: ein Sauerstoff-Sensor in vielfachen Geweben ausgedrückt. Verbunden mit neuroglobin.
• Erythrocruorin: Hoch kooperative extracellular Atmungsproteine haben in annelids und arthropods gefunden, die von nicht weniger als 180 Subeinheit in sechseckigen bilayers gesammelt werden.
• Leghaemoglobin (legHb oder symbiotisch HB): Kommt in den Wurzelknötchen von Hülsenwerken vor, wo es die Verbreitung von Sauerstoff zu symbiotischem bacteriods erleichtert, um Stickstoff-Fixieren zu fördern.
• Nichtsymbiotisches Hämoglobin (NsHb): Kommt in Nichthülsenwerken vor, und kann in betonten Werken überausgedrückt werden.
• Flavohaemoglobins (FHb): schimärisch, mit einem N-Terminal globin Gebiet und ein C-Terminal ferredoxin reductase ähnliches NAD/FAD-binding Gebiet. FHb stellt Schutz gegen Stickstoffoxyd über sein C-Endgebiet zur Verfügung, das Elektronen haem im globin überträgt.
• Globin E: Ein globin verantwortlicher dafür, Sauerstoff an die Netzhaut in Vögeln zu versorgen und zu liefern
• Globin-verbundene Sensoren: Schimärisch, mit einem N-Terminal myoglobin ähnliches Gebiet und ein C-Endgebiet, das dem cytoplasmic Signalgebiet von bakteriellem chemoreceptors ähnelt. Sie verpflichten Sauerstoff und Tat, eine aerotactic Antwort zu beginnen oder Genausdruck zu regeln.
• Protoglobin: Ein einzelnes Gebiet globin gefunden in archaea, der mit dem N-Endgebiet von globin-verbundenen Sensoren verbunden ist.
• Gestutzter 2/2 globin: Haben Sie an der ersten Spirale Mangel, ihnen 2 über 2 statt des kanonischen 3 über 3 mit dem Alpha spiralenförmige Falte des belegten Butterbrots gebend. Kann in drei Hauptgruppen (Ich, II und II) gestützt auf Struktureigenschaften geteilt werden.
• HbN (oder GlbN): Ein gestutztes einem Hämoglobin ähnliches Protein, das Sauerstoff kooperativ mit einer sehr hohen Sympathie und einer langsamen Trennungsrate bindet, die es vom Sauerstoff-Transport ausschließen kann. Es scheint, an Bakterienstickstoffoxyd detoxification und an Nitrosative-Betonung beteiligt zu werden.
• Cyanoglobin (oder GlbN): Ein gestutzter haemoprotein hat in cyanobacteria gefunden, der hohe Sauerstoff-Sympathie hat, und der scheint, als ein Teil eines Terminals oxidase, aber nicht als ein Atmungspigment zu dienen.
• HbO (oder GlbO): ein gestutztes einem Hämoglobin ähnliches Protein mit einer niedrigeren Sauerstoff-Sympathie als HbN. HbO verkehrt mit der Bakterienzellmembran, wo es bedeutsam Sauerstoff-Auffassungsvermögen über Membranen vergrößert, die an diesem Protein Mangel haben. HbO scheint, mit einem Terminal oxidase aufeinander zu wirken, und konnte an einem Oxygen/electron-Transfer-Prozess teilnehmen, der Sauerstoff-Übertragung während des aerobic Metabolismus erleichtert.
• Glb3: Ein kernverschlüsseltes gestutztes Hämoglobin von Werken, das näher verbunden mit HbO scheint als HbN. Glb3 von Arabidopsis thaliana (Kresse des Maus-Ohrs) stellt eine ungewöhnliche mit der Konzentration unabhängige Schwergängigkeit von Sauerstoff und Kohlendioxyd aus.

Siehe auch

• kugelförmiges Protein
• Hämoglobin
• Myoglobin
• Heme
• Globin falten