Amylase ist ein Enzym, das die Depression der Stärke in Zucker katalysiert. Amylase ist im menschlichen Speichel anwesend, wo es den chemischen Prozess des Verzehrens beginnt. Essen, das viel Stärke enthält, aber wenig Zucker, wie Reis und Kartoffel, ein bisschen süßer Geschmack, weil sie gekaut werden, weil amylase etwas von ihrer Stärke in Zucker im Mund verwandelt. Die Bauchspeicheldrüse macht auch amylase (Alpha amylase) zur hydrolyse diätetischen Stärke in disaccharides und trisaccharides, die durch andere Enzyme zu Traubenzucker umgewandelt werden, um den Körper mit der Energie zu liefern. Werke und einige Bakterien erzeugen auch amylase. Als diastase war amylase das erste Enzym, das zu entdecken und (von Anselme Payen 1833) zu isolieren ist. Spezifische amylase Proteine werden durch verschiedene griechische Briefe benannt. Alle amylases sind glycoside faulenzt hydro, und folgen Sie α-1,4-glycosidic Obligationen.

Klassifikation

α-Amylase

Der α-amylases (CAS# 9014-71-5) (alternative Namen: 1,4-α - glucan glucanohydrolase; glycogenase) sind Kalzium metalloenzymes, völlig unfähig, ohne Kalzium zu fungieren. Durch das Handeln aufs Geratewohl Positionen entlang der Stärke-Kette bricht α-amylase Kohlenhydrate der langen Kette, schließlich maltotriose und maltose von amylose, oder maltose, Traubenzucker und "Grenze dextrin" von amylopectin tragend. Weil es überall auf dem Substrat handeln kann, neigt α-amylase dazu, schneller handelnder zu sein, als β-amylase. In Tieren ist es ein Hauptverdauungsenzym, und sein optimaler pH ist 6.7-7.0.

In der menschlichen Physiologie sind sowohl die Speichel-als auch Bauchspeicheldrüsenamylases α-amylases. Sie werden in viel mehr Detail am Alpha-Amylase besprochen.

Diese Form wird auch in Werken, Fungi (ascomycetes und basidiomycetes) und Bakterien (Bazillus) gefunden

β-Amylase

Eine andere Form von amylase, β-amylase (alternative Namen: 1,4-α - glucan maltohydrolase; glycogenase; saccharogen amylase) wird auch von Bakterien, Fungi und Werken synthetisiert. Vom nichtabnehmenden Ende arbeitend, katalysiert β-amylase die Hydrolyse des zweiten α-1,4 glycosidic Band, von zwei Traubenzucker-Einheiten (maltose) auf einmal klebend. Während des Reifens der Frucht bricht β-amylase Stärke in maltose, auf den süßen Geschmack nach der reifen Frucht hinauslaufend.

Sowohl α-amylase als auch β-amylase sind in Samen da; β-amylase ist in einer untätigen Form vor der Germination da, wohingegen α-amylase und Spaß pro-macht, erscheinen, sobald Germination begonnen hat. Getreidekorn amylase ist Schlüssel zur Produktion des Malzes. Viele Mikroben erzeugen auch amylase, um extracellular Stärken zu erniedrigen. Tiergewebe enthalten β-amylase nicht, obwohl er in innerhalb des Verdauungstrakts enthaltenen Kleinstlebewesen da sein kann. Der optimale pH für β-amylase ist 4.0-5.0 (Französisch 1960)

γ-Amylase

γ-Amylase (alternative Namen: Glucan 1,4 \U 03B1\glucosidase; amyloglucosidase; Exo 1,4 \U 03B1\glucosidase; glucoamylase; lysosomal α-glucosidase; 1,4-α - glucan glucohydrolase) wird α (1-6) glycosidic Verbindungen, sowie der letzte α (1-4) glycosidic Verbindungen am nichtabnehmenden Ende von amylose und amylopectin zerspalten, Traubenzucker nachgebend. Verschieden von den anderen Formen von amylase ist γ-amylase in acidic Umgebungen am effizientesten und hat einen optimalen pH 3.

Gebrauch

Amylases finden Gebrauch in breadmaking und komplizierten Zucker, wie Stärke (gefunden in Mehl) in einfachen Zucker zu brechen. Hefe füttert dann mit diesem einfachen Zucker und wandelt es in die Abfallprodukte von Alkohol und CO um. Das gibt Geschmack und veranlasst das Brot sich zu erheben. Während amylases natürlich in Hefe-Zellen gefunden werden, nimmt es für die Hefe Zeit in Anspruch, um genug von diesen Enzymen zu erzeugen, um bedeutende Mengen der Stärke im Brot zu brechen. Das ist der Grund für lange in Gärung gebrachte Gelder wie saures Geld. Moderne breadmaking Techniken haben amylases (häufig in der Form der malted Gerste) in Brot improver eingeschlossen, dadurch den Prozess schneller und praktischer für den kommerziellen Gebrauch machend.

Alpha und Beta amylases sind in Braubier wichtig, und von Zucker gemachter geistiger Getränk ist auf Stärke zurückzuführen gewesen. In der Gärung nimmt Hefe Zucker und Alkohol von Ex-Kreta auf. In Bier und einigen geistigen Getränken ist die Zuckergegenwart am Anfang der Gärung durch "das Mischen" von Körnern oder anderen Stärke-Quellen (wie Kartoffeln) erzeugt worden. Im traditionellen Bierbrauen, malted Gerste wird mit heißem Wasser gemischt, um einen "Mansch" zu schaffen, der, wie man hält, bei einer gegebenen Temperatur dem amylases im malted Korn erlaubt, die Stärke der Gerste in Zucker umzuwandeln. Verschiedene Temperaturen optimieren die Tätigkeit des Alphas oder Betas amylase, auf verschiedene Mischungen von fermentable und unfermentable Zucker hinauslaufend. Im Auswählen der Mansch-Temperatur und des Verhältnisses des Kornes zum Wasser kann ein Brauer den Alkoholgehalt, mouthfeel, das Aroma und den Geschmack nach beendetem Bier ändern.

In einigen historischen Methoden, alkoholische Getränke, die Konvertierung der Stärke zu Zuckeranfängen mit dem Brauer zu erzeugen, der Korn kaut, um es mit dem Speichel zu mischen. Diese Praxis ist nicht mehr im allgemeinen Gebrauch.

Wenn verwendet, als ein Nahrungsmittelzusatz hat amylase E Nummer E1100, und kann aus Schwein-Bauchspeicheldrüse oder Form-Pilz abgeleitet werden.

Bacilliary amylase wird auch in der Kleidung und den Spülmaschine-Reinigungsmitteln verwendet, um Stärken von Stoffen und Tellern aufzulösen.

Fabrikarbeiter, die mit amylase für einigen des obengenannten Gebrauches arbeiten, sind an der vergrößerten Gefahr des Berufsasthmas. Fünf 9 % von Bäckern haben einen positiven Hauttest, und ein Viertel einem Drittel von Bäckern mit dem Atmen von Problemen ist zu amylase überempfindlich.

Ein Hemmstoff des Alphas-amylase, genannt phaseolamin, ist als eine potenzielle Diät-Hilfe geprüft worden.

Blutserum amylase kann zum Zwecke der medizinischen Diagnose gemessen werden. Eine normale Konzentration ist in der Reihe 21-101 U/L. Ein höherer als normale Konzentration kann eine von mehreren medizinischen Bedingungen, einschließlich akuter Entzündung der Bauchspeicheldrüse (gleichzeitig mit dem spezifischeren lipase), sondern auch perforiertes Magengeschwür, Verdrehung einer Eierstockzyste, Strangulierung ileus, macroamylasemia und Mumps widerspiegeln. Amylase kann in anderen Körperflüssigkeiten, einschließlich des Urins und der peritoneal Flüssigkeit gemessen werden.

In der molekularen Biologie kann die Anwesenheit von amylase als eine zusätzliche Methode dienen, für die erfolgreiche Integration einer Reporter-Konstruktion zusätzlich zum antibiotischen Widerstand auszuwählen. Da Reporter-Gene durch homologe Gebiete des Strukturgens für amylase flankiert werden, wird erfolgreiche Integration das amylase Gen stören und Stärke-Degradierung verhindern, die durch die Jod-Färbung leicht feststellbar ist.

Geschichte

1831 hat Erhard Friedrich Leuchs (1800-1837) die Hydrolyse der Stärke durch den Speichel, wegen der Anwesenheit eines Enzyms im Speichel, "ptyalin", einem amylase beschrieben. Die moderne Geschichte von Enzymen hat 1833 begonnen, als französische Chemiker Anselme Payen und Jean-François Persoz einen amylase Komplex von der keimenden Gerste isoliert haben und sie "diastase" genannt haben. 1862, Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838-1923) getrennter Bauchspeicheldrüsenamylase von trypsin.

Menschliche Evolution

Kohlenhydrate sind eine Energie reiche Nahrungsmittelquelle. Wie man denkt, hat Amylase eine Schlüsselrolle in der menschlichen Evolution im Erlauben von Menschen eine Alternative zur Frucht und dem Protein gespielt. Eine Verdoppelung des amylase Bauchspeicheldrüsengens hat sich unabhängig in Menschen und Nagetieren entwickelt, weiter seine Wichtigkeit andeutend. Die amylase in der menschlichen Abstammung gefundenen Speichelniveaus sind in Menschen sechs bis achtmal höher als in Schimpansen, die größtenteils Fruchtesser sind und wenig Stärke hinsichtlich Menschen aufnehmen.

Links

• Molekül des Monatsfebruars 2006 an der Protein-Datenbank.
• Nahrungswissenschaften 101 an der Universität Arizonas.