Der Cytochrome Komplex oder cyt c ist ein kleines heme Protein gefunden lose vereinigt mit der inneren Membran des mitochondrion. Es gehört dem cytochrome c Familie von Proteinen. Cytochrome c ist ein hoch auflösbares Protein verschieden von anderem cytochromes mit einer Löslichkeit von ungefähr 100 g/L und ist ein wesentlicher Bestandteil der Elektrontransportkette, wohin es ein Elektron trägt. Es ist dazu fähig, Oxydation und die Verminderung zu erleben, aber bindet Sauerstoff nicht. Es überträgt Elektronen zwischen Komplexen III (Coenzyme Q - Cyt C reductase) und IV (Cyt C oxidase). In Menschen cytochrome wird c durch das CYCS Gen verschlüsselt.

Funktion

Cytochrome c ist ein Bestandteil der Elektrontransportkette in mitochondria. Die heme Gruppe von cytochrome c akzeptiert Elektronen vom b-c1 Komplex und überträgt Elektronen dem cytochrome oxidase Komplex. Cytochrome c wird auch an der Einleitung von apoptosis beteiligt. Nach der Ausgabe von cytochrome c zum Zytoplasma bindet das Protein apoptotic ziehen Aktivieren-Faktor 1 (Apaf-1) pro-auf.

Cytochrome c kann mehrere Reaktionen wie hydroxylation und aromatische Oxydation katalysieren, und zeigt peroxidase Tätigkeit durch die Oxydation von verschiedenen Elektronendonatoren wie 2,2-azino-bis (3 ethylbenzthiazoline 6 sulphonic Säure) (ABTS), 2 keto 4 thiomethyl Buttersäure und 4-aminoantipyrine.

Art-Vertrieb

Cytochrome c ist ein hoch erhaltenes Protein über das Spektrum der Arten, die in Werken, Tieren und vielen einzelligen Organismen gefunden sind. Das, zusammen mit seiner kleinen Größe (Molekulargewicht ungefähr 12,000 daltons), macht es nützlich in Studien von cladistics. Seine primäre Struktur besteht aus einer Kette von ungefähr 100 Aminosäuren. Viele höhere Ordnungsorganismen besitzen eine Kette von 104 Aminosäuren.

Der cytochrome c Molekül ist für den Anblick studiert worden, den es in die Entwicklungsbiologie gibt. Sowohl Hühner als auch Truthähne haben identische Folge-Homologie (Aminosäure für Aminosäure), wohingegen Enten Moleküle besitzen, die sich durch eine Aminosäure unterscheiden. Ähnlich haben sowohl Menschen als auch Schimpansen das identische Molekül, während Rhesusaffen alle außer einer der Aminosäuren teilen: Die 66. Aminosäure ist isoleucine im ersteren und threonine in den Letzteren. Schweine, Kühe und Schafe teilen auch identischen cytochrome c Moleküle.

Klassen

1991 hat R. P. Ambler vier Klassen von cytochrome c anerkannt:

• Klasse I schließt den lowspin auflösbaren cytochrome c von mitochondria und Bakterien ein. Es hat die Heme-Verhaftungsseite zur N Endstation von histidine und dem sechsten ligand, der durch einen methionine Rückstand zur C Endstation zur Verfügung gestellt ist.
• Klasse II schließt den highspin cytochrome c ein'. Es ließ die Heme-Verhaftungsseite für die N Endstation von histidine schließen.
• Klasse III umfasst den niedrigen redox potenziellen vielfachen heme cytochromes. Die heme c Gruppen sind strukturell und funktionell nichtgleichwertig und präsentieren verschiedene redox Potenziale in der Reihe 0 zu-400 mV.
• Klasse IV wurde ursprünglich geschaffen, um die komplizierten Proteine zu halten, die andere prothetische Gruppen sowie heme c haben.

Anwendungen

Wie man

verdächtigt, ist Cytochrome c der funktionelle Komplex in so genanntem LLLT: Auf niedriger Stufe Lasertherapie. In LLLT dringen roter Licht und einige fast infrarote Wellenlängen in Gewebe ein, um Zellregeneration zu vergrößern. Das Licht dieser Wellenlänge scheint fähig zur zunehmenden Tätigkeit von cytochrome c, so metabolische Tätigkeit vergrößernd und mehr Energie für die Zellen befreiend, um das Gewebe zu reparieren.

Wechselwirkungen

Wie man

gezeigt hat, hat Cytochrome c mit COX4I2 aufeinander gewirkt.

Rolle in apoptosis

Cytochrome c ist auch ein Zwischenglied in apoptosis, eine kontrollierte Form des Zelltodes hat gepflegt, Zellen im Prozess der Entwicklung oder als Antwort auf Infektion oder DNA-Schaden zu töten.

Cytochrome c wird durch den mitochondria als Antwort auf pro-apoptotic Stimuli befreit. Die anhaltende Erhebung in Kalzium-Niveaus geht cyt c Ausgabe vom mitochondria voran. Die Ausgabe von kleinen Beträgen von cyt c führt zu einer Wechselwirkung mit dem IP3 Empfänger (IP3R) auf endoplasmic reticulum (ER), ER Kalzium-Ausgabe verursachend. Die gesamte Zunahme in Kalzium löst eine massive Ausgabe von cyt c aus, der dann in der positiven Feed-Back-Schleife handelt, um ER Kalzium-Ausgabe durch den IP3Rs aufrechtzuerhalten. Das erklärt, wie die ER Kalzium-Ausgabe cytotoxic Niveaus erreichen kann. Diese Ausgabe von cytochrome c aktiviert der Reihe nach caspase 9, ein cysteine machen Spaß pro-. Caspase 9 kann dann fortsetzen, caspase 3 und caspase 7 zu aktivieren, die dafür verantwortlich sind, die Zelle daraus zu zerstören.

Cytochrome c bindet zu cardiolipin in der inneren mitochondrial Membran, so seine Anwesenheit verankernd und es davon abhaltend, aus dem mitochondria zu veröffentlichen und apoptosis zu beginnen. Während die anfängliche Anziehungskraft zwischen cardiolipin und cytochrome c wegen der äußersten positiven Anklage auf cytochrome c elektrostatisch ist, ist die Endwechselwirkung hydrophob, wo ein hydrophober Schwanz von cardiolipin sich in den hydrophoben Teil von cytochrome c einfügt.

Siehe auch

• PEGylation

Weiterführende Literatur

Zusätzliche Images

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Links

• Der Cytochrome c Protein
• Apoptosis & Caspase 3 - PMAP Der Proteolysis Karte-Zeichentrickfilm

• - Berechnete Orientierungen von cytochromes c im lipid bilayer