Cytochromes werden im Allgemeinen hemoproteins membranengebunden, die heme Gruppen enthalten und Elektrontransport ausführen.

Sie werden irgendein als monomeric Proteine (z.B, cytochrome c) oder als Subeinheiten von größeren enzymatischen Komplexen gefunden, die redox Reaktionen katalysieren.

Geschichte

Cytochromes wurden 1884 von MacMunn als Atmungspigmente (myohematin oder histohematin) am Anfang beschrieben. In den 1920er Jahren hat Keilin diese Atmungspigmente wieder entdeckt und hat sie den cytochromes, oder "Zellpigmente" genannt, und hat diese heme Proteine, auf der Grundlage von der Position ihres niedrigsten Energieabsorptionsbandes im reduzierten Staat, als klassifiziert

cytochromes (605 nm), b (~565 nm), und c (550 nm). Die UV-visible spektroskopischen Unterschriften von hemes werden noch verwendet, um heme Typ vom reduzierten Bis-Pyridine-Ligated-Staat, d. h., das Pyridin hemochrome Methode zu identifizieren. Innerhalb jeder Klasse, cytochrome a, b, oder c, werden frühe cytochromes aufeinander folgend, z.B cyt c, cyt c, und cyt c mit neueren Beispielen numeriert, die durch ihr reduziertes Maximum von Staat R-band, z.B cyt c benannt sind.

Struktur und Funktion

Die heme Gruppe ist ein hoch konjugiertes Ringsystem (der seinen Elektronen erlaubt, sehr beweglich zu sein), Umgebung eines Metallions, das sich sogleich zwischen den Oxydationsstaaten zwischenumwandelt. Für viele cytochromes ist die Metallion-Gegenwart die von Eisen, das sich zwischen (reduziertem) Fe zwischenumwandelt und Fe Staaten (Elektronübertragungsprozesse) oder zwischen Fe (reduziert) und Fe (formell, oxidiert) Staaten (oxidative Prozesse) (oxidiert) hat. Cytochromes sind so zur leistenden Oxydation und der Verminderung, fähig. Weil die cytochromes (sowie andere Komplexe) innerhalb von Membranen auf eine organisierte Weise gehalten werden, werden die redox Reaktionen in der richtigen Folge für die maximale Leistungsfähigkeit ausgeführt.

Im Prozess von oxidative phosphorylation, der der energieerzeugende Hauptprozess ist, der durch Organismen übernommen ist, die Sauerstoff brauchen, um, anderes membranengebundenes zu überleben, und - werden auflösbare Komplexe und cofactors an der Kette von redox Reaktionen mit der zusätzlichen Nettowirkung beteiligt, dass Protone (H) über die mitochondrial innere Membran transportiert werden. Der resultierende transmembrane Protonenanstieg ([protonmotive Kraft]) wird verwendet, um ATP zu erzeugen, der die universale chemische Energiewährung des Lebens ist. ATP wird verbraucht, um Zellprozesse zu steuern, die Energie (wie Synthese von Makromolekülen, aktiver Transport von Molekülen über die Membran und Zusammenbau von Geißeln) verlangen.

Typen

Mehrere Arten von cytochrome bestehen und können durch die Spektroskopie, genaue Struktur der heme Gruppe, der Hemmstoff-Empfindlichkeit und des Verminderungspotenzials bemerkenswert sein.

Drei Typen von cytochrome sind von ihren prothetischen Gruppen bemerkenswert:

Die Definition von cytochrome c wird in Bezug auf die heme Gruppe nicht definiert. Es gibt nicht "cytochrome e," aber es gibt einen cytochrome f, der häufig als ein Typ von cytochrome c betrachtet wird.

In mitochondria und Chloroplasten werden diese cytochromes häufig im Elektrontransport verbunden und haben metabolische Pfade verbunden:

Eine völlig verschiedene Familie von cytochromes ist als cytochrome P450 oxidases bekannt, der so für die charakteristische Spitze von Soret genannt ist, die durch das Absorptionsvermögen des Lichtes an Wellenlängen in der Nähe von 450 nm gebildet ist, wenn das heme Eisen (mit Natrium dithionite) und complexed zum Kohlenmonoxid reduziert wird. Diese Enzyme werden in erster Linie an steroidogenesis und detoxification beteiligt.

Links

• Scripps Datenbank von Metalloproteins