Calmodulin (NOCKEN) (eine Abkürzung für das Kalzium-abgestimmte Protein) ist ein Kalzium bindendes in allen eukaryotic Zellen ausgedrücktes Bote-Protein. CaM ist ein mehrfunktionelles Zwischenbote-Protein, dem transduces Kalzium durch verbindliche Kalzium-Ionen und dann das Ändern seiner Wechselwirkungen mit verschiedenen Zielproteinen Zeichen gibt.

Funktion

CaM vermittelt viele entscheidende Prozesse wie Entzündung, Metabolismus, apoptosis, glatte Muskelzusammenziehung, intrazelluläre Bewegung, kurzfristiges und langfristiges Gedächtnis und die geschützte Antwort. CaM wird in vielen Zelltypen ausgedrückt und kann verschiedene Subzellpositionen, einschließlich des Zytoplasmas, innerhalb von organelles, oder vereinigt mit dem Plasma oder den organelle Membranen haben. Viele der Proteine, die CaM bindet, sind unfähig, Kalzium selbst, und als solcher Gebrauch CaM als ein Kalzium-Sensor und Signalwandler zu binden. CaM kann auch von den Kalzium-Läden im endoplasmic reticulum und dem sarcoplasmic reticulum Gebrauch machen. CaM kann Postübersetzungsmodifizierungen, wie phosphorylation, acetylation, methylation und proteolytic Spaltung erleben, von denen jeder Potenzial hat, um seine Handlungen abzustimmen.

Struktur

Calmodulin ist ein kleines, hoch erhaltenes Protein etwa 148 Aminosäuren lange (16706 Daltons). Es enthält vier EF-Handmotive, von denen jedes ein Ion von Ca bindet. Das Protein hat zwei ungefähr symmetrische kugelförmige Gebiete (der N- und das C-Gebiet), getrennt durch ein flexibles linker Gebiet. Kalzium nimmt an einem intrazellulären Signalsystem durch das Handeln als ein diffusionsfähiger zweiter Bote zu den anfänglichen Stimuli teil.

Mechanismus

Bis zu vier Kalzium-Ionen werden durch calmodulin über seine vier EF-Handmotive gebunden. EF Hände liefern eine electronegative Umgebung für die Ion-Koordination. Nach der Kalzium-Schwergängigkeit werden hydrophobe Methyl-Gruppen von methionine Rückständen ausgestellt auf dem Protein über die Conformational-Änderung. Das präsentiert hydrophobe Oberflächen, die der Reihe nach zu Grundlegendem Amphiphilic Helices (BLÖKEN helices) auf dem Zielprotein binden können. Diese helices enthalten hydrophobe Ergänzungsgebiete. Die Flexibilität des Scharniergebiets von Calmodulin erlaubt dem Molekül, sich um" sein Ziel "einzuhüllen. Dieses Eigentum erlaubt ihm, zu einer breiten Reihe von verschiedenen Zielproteinen dicht zu binden.

Dynamische Eigenschaften

Im Vergleich zur Röntgenstrahl-Kristallstruktur ist die C-Endbereichslösungsstruktur ähnlich, während die EF Hände des N-Endgebiets beträchtlich weniger offen sind. Die Rückgrat-Flexibilität innerhalb von calmodulin ist Schlüssel zu seiner Fähigkeit, eine breite Reihe von Zielen zu binden.

Familienmitglieder

• Calmodulin 1
• Calmodulin 2
• Calmodulin 3
• Calmodulin ähnlicher 1
• Calmodulin ähnliche 3
• Calmodulin ähnliche 4
• Calmodulin ähnliche 5
• Calmodulin ähnliche 6

Andere Kalzium bindende Proteine

Calmodulin gehört einer der zwei Hauptgruppen von Kalzium bindenden Proteinen, genannt EF-Handproteine. Die andere Gruppe, genannt annexins, bindet Kalzium und phospholipid (z.B, lipocortin). Viele andere Proteine binden Kalzium, obwohl verbindliches Kalzium als ihre Hauptfunktion in der Zelle nicht betrachtet werden darf.

Siehe auch

• Die Seite von Proteopedia für Calmodulin und seinen conformational ändert
• Protein kinase
• Ca2 +/calmodulin-dependent Protein kinase

Links

• RCSB Details...