Asparagine (abgekürzt als Asn oder N; Asx oder B vertreten entweder asparagine oder aspartic Säure) ist eine von den 20 allgemeinsten natürlichen Aminosäuren auf der Erde. Es hat carboxamide als die funktionelle Gruppe der Seitenkette. Es ist nicht eine wesentliche Aminosäure. Seine codons sind AAU und AAC.

Eine Reaktion zwischen asparagine und abnehmendem Zucker oder reaktivem carbonyls erzeugt acrylamide (Acryl amide) im Essen, wenn geheizt, zur genügend Temperatur. Diese Produkte kommen in gebackenen Waren wie französische Pommes frites, Kartoffelchips und geröstetes Brot vor.

Geschichte

Asparagine wurde zuerst 1806, unter einer kristallenen Form, von französischen Chemikern Louis Nicolas Vauquelin und Pierre Jean Robiquet (dann ein junger Helfer) von Spargel-Saft isoliert, in dem es — folglich, der Name reichlich ist, den sie für diese neue Sache — das Werden die erste zu isolierende Aminosäure gewählt haben. Der charakteristische Geruch, der im Urin von Personen nach ihrem Verbrauch des Spargels beobachtet ist, wird verschiedenen metabolischen Nebenprodukten von asparagine zugeschrieben.

Ein paar Jahre später, 1809, hat sich Pierre Jean Robiquet wieder, dieses Mal von der Lakritze-Wurzel, einer Substanz mit Eigenschaften identifiziert, die er so sehr ähnlich denjenigen von asparagine qualifiziert hat, den Plisson 1828 identifiziert hat wie asparagine selbst.

Strukturfunktion in Proteinen

Da die asparagine Seitenkette Wasserstoffband-Wechselwirkungen mit dem peptide Rückgrat bilden kann, asparagine Rückstände werden häufig in der Nähe vom Anfang und dem Ende des Alphas-helices, und der Reihe nach den Motiven in Beta-Platten gefunden. Seine Rolle kann als "das Bedecken" der Wasserstoffband-Wechselwirkungen gedacht werden, die durch das polypeptide Rückgrat sonst zufrieden wären. Glutamines, mit einer Extramethylen-Gruppe, haben mehr conformational Wärmegewicht und sind so in dieser Beziehung weniger nützlich.

Asparagine stellt auch Schlüsselseiten für N-linked glycosylation, Modifizierung der Protein-Kette mit der Hinzufügung von Kohlenhydrat-Ketten zur Verfügung.

Quellen

Diätetische Quellen

Asparagine ist nicht eine wesentliche Aminosäure, was bedeutet, dass er von metabolischen Hauptpfad-Zwischengliedern in Menschen synthetisiert werden kann und in der Diät nicht erforderlich ist. Asparagine wird gefunden in:

• Tierquellen: Molkerei, Molke, Rindfleisch, Geflügel, Eier, Fisch, lactalbumin, Meeresfrüchte
• Pflanzenquellen: Spargel, Kartoffeln, Hülsenfrüchte, Nüsse, Samen, Sojabohne, Vollkörner

Biosynthese

Der Vorgänger zu asparagine ist oxaloacetate. Oxaloacetate wird zu aspartate das Verwenden eines transaminase Enzyms umgewandelt. Das Enzym überträgt die amino Gruppe von glutamate bis oxaloacetate, der α-ketoglutarate und aspartate erzeugt. Das Enzym asparagine synthetase erzeugt asparagine, AMPERE, glutamate, und pyrophosphate von aspartate, glutamine, und ATP. Im asparagine synthetase Reaktion wird ATP verwendet, um aspartate zu aktivieren, sich β-aspartyl-AMP formend. Glutamine schenkt eine Ammonium-Gruppe, die mit β-aspartyl-AMP reagiert, um asparagine und freies AMPERE zu bilden.

Degradierung

Aspartate ist eine glucogenic Aminosäure. L-asparaginase hydrolyzes die amide Gruppe, um aspartate und Ammonium zu bilden. Ein transaminase wandelt den aspartate zu oxaloacetate um, der dann metabolized im sauren Zitronenzyklus oder gluconeogenesis sein kann.

Funktion

Das Nervensystem verlangt asparagine. Es spielt auch eine wichtige Rolle in der Synthese von Ammoniak.

Struktur von Betaine

Außenverbindungen

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