In der Biochemie ist Michaelis-Menten Kinetik eines der einfachsten und am besten bekannten Modelle der Enzym-Kinetik. Es wird nach dem deutschen Biochemiker Leonor Michaelis und kanadischen Arzt Maud Menten genannt. Das Modell nimmt die Form einer Gleichung an, die die Rate von enzymatischen Reaktionen, durch die Verbindung der Reaktionsrate mit, die Konzentration eines Substrats S beschreibt. Seine Formel wird durch gegeben

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Hier, vertritt die maximale Rate, die durch das System, am maximalen (das Sättigen) Substrat-Konzentrationen erreicht ist. Die Michaelis Konstante ist die Substrat-Konzentration, bei der die Reaktionsrate Hälfte dessen ist. Wie man häufig annimmt, folgen biochemische Reaktionen, die mit einem einzelnen Substrat verbunden sind, Michaelis-Menten Kinetik ohne Rücksicht auf die zu Grunde liegenden Annahmen des Modells.

Modell

1903 hat französischer physischer Chemiker Victor Henri gefunden, dass Enzym-Reaktionen durch ein Band zwischen dem Enzym und dem Substrat begonnen wurden. Seine Arbeit wurde vom deutschen Biochemiker Leonor Michaelis und kanadischen Arzt Maud Menten aufgenommen, der die Kinetik eines enzymatischen Reaktionsmechanismus, invertase untersucht hat, der die Hydrolyse von Rohrzucker in Traubenzucker und fructose katalysiert. 1913 haben sie ein mathematisches Modell der Reaktion vorgeschlagen. Es schließt ein Enzym E ein, zu einem Substrat S bindend, um einen komplizierten ES zu bilden, der der Reihe nach in ein Produkt P und das Enzym umgewandelt wird. Das kann schematisch als vertreten werden

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E + S \, \overset {k_f }\\underset {k_r} \rightleftharpoons \, ES \, \overset {k_ {Katze}} {\\longrightarrow} \, E + P

</Mathematik>

wo, und die Rate-Konstanten anzeigen, und die doppelten Pfeile zwischen S und ES die Tatsache vertreten, dass Schwergängigkeit des Enzym-Substrats ein reversibler Prozess ist.

Unter bestimmten Annahmen - wie die Enzym-Konzentration, die viel weniger ist als die Substrat-Konzentration - wird die Rate der Produktbildung durch gegeben

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Die Reaktionsrate nimmt mit der zunehmenden Substrat-Konzentration zu, asymptotisch sich seiner maximalen Rate, erreicht nähernd, wenn das ganze Enzym zum Substrat gebunden wird. Es folgt auch dem, wo die Enzym-Konzentration ist., die Umsatz-Zahl, ist maximale Zahl von Substrat-Molekülen, die zum Produkt pro Enzym-Molekül pro Sekunde umgewandelt sind.

Die Michaelis Konstante ist die Substrat-Konzentration, bei der die Reaktionsrate am Halbmaximum ist, und ein umgekehrtes Maß der Sympathie des Substrats für das Enzym ist — weil ein kleiner hohe Sympathie anzeigt, bedeutend, dass sich die Rate schneller nähern wird.

Das Modell wird in einer Vielfalt von biochemischen Situationen außer der Wechselwirkung des Enzym-Substrats, einschließlich der Schwergängigkeit des Antigen-Antikörpers, Kreuzung der DNA-DNA und Wechselwirkung des Protein-Proteins verwendet. Es kann verwendet werden, um eine allgemeine biochemische Reaktion ebenso zu charakterisieren, dass die Gleichung von Langmuir verwendet werden kann, um allgemeine Adsorption der biomolecular Arten zu modellieren. Wenn eine empirische Gleichung dieser Form auf das mikrobische Wachstum angewandt wird, wird es manchmal eine Gleichung von Monod genannt.

Anwendungen

Parameter-Werte ändern sich wild zwischen Enzymen:

Die Konstante ist ein Maß dessen, wie effizient ein Enzym ein Substrat ins Produkt umwandelt. Es hat eine theoretische obere Grenze dessen; Enzyme, die in der Nähe davon wie fumarase arbeiten, werden supereffizient genannt.

Michaelis-Menten Kinetik ist auch auf eine Vielfalt von Bereichen außerhalb biochemischer Reaktionen, einschließlich der alveolaren Abfertigung von Staub, des Reichtums von Art-Lachen, der Abfertigung von Blutalkohol, der Beziehung des Fotosynthese-Ausstrahlens und phage Bakterieninfektion angewandt worden.

Abstammung

Die Verwendung des Gesetzes der Massenhandlung, die feststellt, dass die Rate einer Reaktion zum Produkt der Konzentrationen der Reaktionspartner proportional ist, gibt ein System von vier nichtlinearen gewöhnlichen Differenzialgleichungen, die die Rate der Änderung von Reaktionspartnern mit der Zeit definieren:

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\begin {Reihe} {ccccc }\

d [S] / d t & = & - k_f [E] [S] & + k_r [ES] & \\

d [E] / d t & = & - k_f [E] [S] & + k_r [ES] & + k_ {Katze} [ES] \\

d [ES] / d t & = & + k_f [E] [S] & - k_r [ES] & - k_ {Katze} [ES] \\

d [P] / d t & = & & & + k_ {Katze} [ES] \\

\end {ordnen }\

</Mathematik>

In diesem Mechanismus ist das Enzym E ein Katalysator, der nur die Reaktion erleichtert, so ist seine Gesamtkonzentration, die plus der vereinigte frei ist, eine Konstante. Dieses Bewahrungsgesetz kann auch durch das Hinzufügen der zweiten und dritten Gleichungen oben erhalten werden.

Gleichgewicht-Annäherung

In ihrer ursprünglichen Analyse haben Michaelis und Menten angenommen, dass das Substrat im sofortigen chemischen Gleichgewicht mit dem Komplex, und so ist. Diese Beziehung mit dem Enzym-Bewahrungsgesetz verbindend, ist die Konzentration des Komplexes

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wo die für den Komplex des Enzym-Substrats unveränderliche Trennung ist. Folglich ist die Geschwindigkeit der Reaktion - der Rate, an der P gebildet wird -

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wo die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ist.

Quasisteady-Stateannäherung

Eine alternative Analyse des Systems wurde vom britischen Botaniker G. E. Briggs und britischen Genetiker J. B. S. Haldane 1925 übernommen. Sie haben angenommen, dass sich die Konzentration des Zwischenkomplexes auf der Zeitskala der Produktbildung - bekannt als die Quasisteady-Stateannahme oder unveränderliche Pseudozustandhypothese nicht ändert. Mathematisch, dieses Annahme-Mittel. Diese Beziehung mit dem Enzym-Bewahrungsgesetz verbindend, ist die Konzentration des Komplexes

:wo:

ist als unveränderlicher Michaelis bekannt. Wo, und; sind beziehungsweise die Konstanten für das Substrat, das losbindend, zum Produkt Umwandlungs-ist, und zum Enzym bindend.

Folglich ist die Geschwindigkeit der Reaktion

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Annahmen und Beschränkungen

Der erste Schritt in der Abstammung wendet das Gesetz der Massenhandlung an, die auf der freien Verbreitung vertrauensvoll ist. Jedoch in der Umgebung einer lebenden Zelle, wo es eine hohe Konzentration des Proteins gibt, benimmt sich das Zytoplasma häufig mehr wie ein Gel als eine Flüssigkeit, molekulare Bewegungen beschränkend und Reaktionsraten verändernd. Während das Gesetz der Massenhandlung in heterogenen Umgebungen gültig sein kann, ist es passender, das Zytoplasma als ein fractal zu modellieren, um seine Kinetik der beschränkten Beweglichkeit zu gewinnen.

Die resultierenden durch die zwei Annäherungen vorausgesagten Reaktionsraten sind mit dem einzigen Unterschied ähnlich, der ist, dass die Gleichgewicht-Annäherung die Konstante als definiert, während die Quasisteady-Stateannäherung verwendet. Jedoch wird jede Annäherung auf eine verschiedene Annahme gegründet. Die Michaelis-Menten Gleichgewicht-Analyse ist gültig, wenn das Substrat Gleichgewicht auf einer viel schnelleren Zeitskala erreicht, als das Produkt gebildet wird oder, genauer, das

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Im Vergleich ist der Briggs-Haldane Quasisteady-Stateanalyse wenn gültig

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So hält es, ob die Enzym-Konzentration viel weniger ist als die Substrat-Konzentration. Selbst wenn das nicht zufrieden ist, ist die Annäherung gültig, wenn groß ist.

Sowohl in den Analysen von Michaelis-Menten als auch in Briggs-Haldane verbessert sich die Qualität der Annäherung als Abnahmen. Jedoch, im Mustergebäude, wird Michaelis-Menten Kinetik häufig ohne Rücksicht auf die zu Grunde liegenden Annahmen angerufen.

Entschluss von Konstanten

Die typische Methode, für die Konstanten zu bestimmen, und schließt das Laufen einer Reihe von Enzym-Feinproben bei unterschiedlichen Substrat-Konzentrationen und dem Messen der anfänglichen Reaktionsrate ein. 'Initiale' hier wird genommen, um zu bedeuten, dass die Reaktionsrate nach einer Periode der relativ kurzen Zeit gemessen wird, während deren es angenommen wird, dass sich der Komplex des Enzym-Substrats geformt hat, aber dass die Substrat-Konzentration ungefähr unveränderlich gehalten hat, und so bleiben das Gleichgewicht oder die Quasisteady-Stateannäherung gültig. Durch das Plotten der Reaktionsrate gegen die Konzentration und das Verwenden nichtlinearen rückwärts Gehens der Michaelis-Menten Gleichung können die Rahmen erhalten werden.

Bevor Rechenmöglichkeiten, nichtlineares rückwärts Gehen durchzuführen, verfügbare, grafische Methoden geworden sind, die linearisation von der Gleichung einschließen, wurden verwendet. Mehrere wurden diese, einschließlich des Eadie-Hofstee Diagramms, Anschlags von Hanes-Woolf und Lineweaver-Burk-Anschlags vorgeschlagen; dieser ist der Anschlag von Hanes-Woolf am genauesten. Jedoch, während nützlich, für die Vergegenwärtigung, verdrehen alle drei Methoden die Fehlerstruktur der Daten und sind dem nichtlinearen rückwärts Gehen untergeordnet. Dennoch kann ihr Gebrauch noch in der modernen Literatur gefunden werden.

Siehe auch

• Enzym-Kinetik
• Reaktionsfortschritt kinetische Analyse
• Unveränderlicher Staat (Chemie)

Weiterführende Literatur