In der Biochemie ist Vierergruppe-Struktur die Einordnung des vielfachen gefalteten Proteins oder der sich zusammenrollenden Protein-Moleküle in einem Mehrsubeinheitskomplex.

Beschreibung und Beispiele

Viele Proteine sind wirklich Bauteile von mehr als einer polypeptide Kette, die im Zusammenhang des größeren Zusammenbaues als Protein-Subeinheiten bekannt sind. Zusätzlich zur tertiären Struktur der Subeinheiten besitzt vielfache Subeinheit eine Vierergruppe-Struktur, die die Einordnung ist, in die sich die Subeinheiten versammeln. Enzyme, die aus Subeinheiten mit verschiedenen Funktionen zusammengesetzt sind, werden manchmal holoenzymes genannt, in dem einige Teile als Durchführungssubeinheiten bekannt sein können und der funktionelle Kern als die katalytische Subeinheit bekannt ist. Beispiele von Proteinen mit der Vierergruppe-Struktur schließen Hämoglobin, DNA polymerase und Ion-Kanäle ein. Andere Bauteile, die auf stattdessen als Mehrprotein-Komplexe auch verwiesen sind, besitzen Vierergruppe-Struktur. Beispiele schließen nucleosomes und microtubules ein. Änderungen in der Vierergruppe-Struktur können durch Conformational-Änderungen innerhalb von individuellen Subeinheiten oder durch die Umorientierung der Subeinheiten hinsichtlich einander vorkommen. Es ist durch solche Änderungen, die cooperativity und allostery in "multimeric" Enzymen unterliegen, dass viele Proteine Regulierung erleben und ihre physiologische Funktion durchführen.

Die obengenannte Definition folgt einer klassischen Annäherung an die Biochemie, gegründet zuweilen, als die Unterscheidung zwischen einem Protein und einem funktionellen, proteinaceous Einheit schwierig war aufzuhellen. Mehr kürzlich beziehen sich Leute auf die Wechselwirkung des Protein-Proteins, wenn sie Vierergruppe-Struktur von Proteinen besprechen, und betrachten alle Bauteile von Proteinen als Protein-Komplexe.

Nomenklatur von Vierergruppe-Strukturen

Die Zahl von Subeinheiten in einem oligomeric Komplex wird mit Namen beschrieben, die in - mer (Griechisch für den "Teil, Subeinheit") enden. Formell und Namen von Greco-Latinate werden allgemein für die ersten zehn Typen verwendet und kann für bis zu zwanzig Subeinheiten verwendet werden, wohingegen höhere Ordnungskomplexe gewöhnlich durch die Zahl von Subeinheiten beschrieben werden, die von-meric gefolgt sind.

:No bekannte Beispiele

Obwohl Komplexe höher als octamers für die meisten Proteine selten beobachtet werden, gibt es einige wichtige Ausnahmen. Virencapsids werden häufig aus Vielfachen von 60 Proteinen zusammengesetzt. Mehrere molekulare Maschinen werden auch in der Zelle, wie der proteasome (vier Heptameric-Ringe = 28 Subeinheiten), der Abschrift-Komplex und der spliceosome gefunden. Der ribosome ist wahrscheinlich die größte molekulare Maschine, und wird aus vielen RNS und Protein-Moleküle zusammengesetzt.

In einigen Fällen bilden Proteine Komplexe, die sich dann in noch größere Komplexe versammeln. In solchen Fällen verwendet man die Nomenklatur z.B, "dimer von dimers" oder "trimer dimers", um darauf hinzuweisen, dass sich der Komplex in kleinere Subkomplexe vor dem Trennen in monomers abtrennen könnte.

Entschluss von der Vierergruppe-Struktur

Protein-Vierergruppe-Struktur kann mit einer Vielfalt von experimentellen Techniken bestimmt werden, die eine Probe des Proteins in einer Vielfalt von experimentellen Bedingungen verlangen. Die Experimente stellen häufig eine Schätzung der Masse des heimischen Proteins und, zusammen mit Kenntnissen der Massen und/oder Stöchiometrie der Subeinheiten zur Verfügung, erlauben der Vierergruppe-Struktur, mit einer gegebenen Genauigkeit vorausgesagt zu werden. Es ist nicht immer möglich, einen genauen Entschluss von der Subeinheitszusammensetzung für eine Vielfalt von Gründen zu erhalten.

Die Zahl von Subeinheiten in einem Protein-Komplex kann häufig durch das Messen des hydrodynamischen molekularen Volumens oder der Masse des intakten Komplexes bestimmt werden, der heimische Lösungsbedingungen verlangt. Für gefaltete Proteine kann die Masse aus seinem Volumen mit dem teilweisen spezifischen Volumen von 0.73 ml/g abgeleitet werden. Jedoch sind Volumen-Maße weniger sicher als Massenmaße, da entfaltete Proteine scheinen, ein viel größeres Volumen zu haben, als gefaltete Proteine; zusätzliche Experimente sind zum entschlossenen erforderlich, ob ein Protein entfaltet wird oder einen oligomer gebildet hat.

Vorhersage des Vierergruppe-Struktur-Attributes

Einige bioinformatics Methoden wurden entwickelt, für die Vierergruppe Strukturattribute von auf ihrer Folge-Information gestützten Proteinen durch das Verwenden verschiedener Weisen der Pseudoaminosäure-Zusammensetzung vorauszusagen (sieh z.B, refs.

).

Methoden, die Masse des intakten Komplexes direkt messen

• Ablagerungsgleichgewicht analytischer ultracentrifugation
• Electrospray-Massenspektrometrie
• Masse spectrometric immunoassay (MSIA)

Methoden, die die Größe des intakten Komplexes direkt messen

• statisches Licht, das sich zerstreut
• Größe-Ausschluss-Chromatographie (verlangt Kalibrierung)
• Doppelpolarisation interferometry

Methoden, die die Größe des intakten Komplexes indirekt messen

• analytischer mit der Ablagerunggeschwindigkeitsultracentrifugation (misst die Übersetzungsverbreitung unveränderlich)
• das dynamische Licht-Zerstreuen (misst die Übersetzungsverbreitung unveränderlich)
• Kernkernspinresonanz des Proteins des pulsierten Anstiegs (misst die Übersetzungsverbreitung unveränderlich)
• Fluoreszenz-Polarisation (misst die Rotationsverbreitung unveränderlich)
• dielektrische Entspannung (misst die Rotationsverbreitung unveränderlich)
• Doppelpolarisation interferometry (misst die Größe und die Dichte des Komplexes)

Methoden, die die Masse oder das Volumen unter sich entfaltenden Bedingungen messen (wie

MALDI-TOF Massenspektrometrie und SDS-SEITIG) sind allgemein nicht nützlich, da nichtheimische Bedingungen gewöhnlich den Komplex veranlassen, sich in monomers abzutrennen. Jedoch können diese manchmal anwendbar sein; zum Beispiel kann sich der Experimentator SDS-SEITIG nach dem ersten Behandeln des intakten Komplexes mit chemischen sich quer-verbindenden Reagenzien wenden.

Wechselwirkungen des Protein-Proteins

Proteine sind dazu fähig, sehr dichte Komplexe zu bilden. Zum Beispiel, ribonuclease Hemmstoff bindet zu ribonuclease mit ungefähr 20 von unveränderlicher Trennung. Andere Proteine haben sich entwickelt, um spezifisch zu ungewöhnlichen Hälften auf einem anderen Protein, z.B, biotin Gruppen (avidin), phosphorylated tyrosines (SH2 Gebiete) oder pro-linien-reiche Segmente (SH3 Gebiete) zu binden.

Siehe auch

• Protein primäre Struktur
• Protein sekundäre Struktur
• Protein tertiäre Struktur
• Strukturbiologie

Links

• Macromolecular Structure Database (MSD) an European Bioinformatics Institute (EBI) - Aufschläge eine Liste von Probable Quaternary Structure (PQS) für jedes Protein in Protein Data Bank (PDB).
• PQS Server - PQS ist seit dem August 2009 nicht aktualisiert worden
• PISA - Die Protein-Schnittstellen, die Oberflächen und der Bauteil-Server am MSD.
• 3D-Komplex - Strukturklassifikation von Protein-Komplexen
• Proteopedia - Proteopedia Home Page Die zusammenarbeitende, 3D Enzyklopädie von Proteinen und anderen Molekülen.
• PDBWiki - PDBWiki Hausseite - eine Website für die Gemeinschaftsanmerkung von PDB Strukturen.
• ProtCID - ProtCID - eine Datenbank des ähnlichen Protein-Proteins verbindet in Kristallstrukturen von homologen Proteinen.