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Denaturation (Biochemie)

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Denaturation ist ein Prozess, in dem Proteine oder Nukleinsäuren die tertiäre Struktur und sekundäre Struktur verlieren, die in ihrem heimischen Staat, durch die Anwendung etwas Außenbetonung oder Zusammensetzung wie eine starke Säure oder Basis, ein konzentriertes anorganisches Salz, ein organisches Lösungsmittel (z.B, Alkohol oder Chloroform), oder Hitze da ist. Wenn Proteine in einer lebenden Zelle denaturiert werden, läuft das auf Störung der Zelltätigkeit und vielleicht des Zelltodes hinaus. Denaturierte Proteine können eine breite Reihe von Eigenschaften vom Verlust der Löslichkeit zur Kommunalansammlung ausstellen.

Dieses Konzept ist zu denaturiertem Alkohol ohne Beziehung, der Alkohol ist, der mit Zusätzen gemischt worden ist, um es unpassend für den menschlichen Verbrauch zu machen.

Allgemeine Beispiele

Wenn Essen gekocht wird, werden einige seiner Proteine denaturiert. Das ist, warum gekochte Eier hart werden und gekochtes Fleisch fest wird.

Ein klassisches Beispiel des Denaturierens in Proteinen kommt aus Ei-Weißen, die größtenteils Ei albumins in Wasser sind. Frisch von den Eiern sind Ei-Weiße durchsichtig und Flüssigkeit. Das Kochen der thermisch nicht stabilen Weißen dreht sie undurchsichtig, eine miteinander verbundene feste Masse bildend. Dieselbe Transformation kann mit einem chemischen Denaturieren bewirkt werden. Strömende Ei-Weiße in einen Trinkbecher von Azeton werden auch Ei-Weiße lichtdurchlässig und fest drehen. Die Haut, die sich auf gerinnen gelassener Milch formt, ist ein anderes allgemeines Beispiel des denaturierten Proteins. Der kalte Aperitif bekannt als ceviche ist durch das chemische "Kochen" rohen Fisches und Schalentiers in einer acidic Zitrusfrucht-Marinade ohne Hitze bereit.

Obwohl das Denaturieren von Ei-Weißen in vielen anderen Fällen irreversibel ist, ist Denaturieren umkehrbar.

Protein denaturation

Denaturierte Proteine können eine breite Reihe von Eigenschaften vom Verlust der Löslichkeit zur Kommunalansammlung ausstellen. Kommunalansammlung ist das Phänomen der Ansammlung der hydrophoben Proteine, um näher zu kommen und das Abbinden zwischen ihnen zu bilden, um das zu Wasser ausgestellte Gesamtgebiet zu reduzieren.

Hintergrund

Proteine sind Aminosäure-Polymer. Ein Protein wird durch ribosomes geschaffen, die RNS "lesen", die durch codons im Gen verschlüsselt wird und sammeln Sie die notwendige Aminosäure-Kombination aus der genetischen Instruktion in einem als Übersetzung bekannten Prozess. Das kürzlich geschaffene Protein-Ufer erlebt dann Postübersetzungsmodifizierung, in der zusätzliche Atome oder Moleküle, zum Beispiel Kupfer, Zink oder Eisen hinzugefügt werden. Sobald dieser Postübersetzungsmodifizierungsprozess vollendet worden ist, beginnt das Protein, sich (manchmal spontan und manchmal mit der enzymatischen Hilfe) zu falten, sich auf sich zusammenrollend, so dass hydrophobe Elemente des Proteins tief innerhalb der Struktur begraben werden und wasserquellfähige Elemente auf der Außenseite enden. Die Endgestalt eines Proteins bestimmt, wie sie mit seiner Umgebung aufeinander wirkt.

Wenn ein Protein denaturiert wird, werden die sekundären und tertiären Strukturen verändert, aber die peptide Obligationen der primären Struktur zwischen den Aminosäuren werden intakt verlassen. Seit allen Strukturniveaus des Proteins bestimmt seine Funktion, das Protein kann seine Funktion nicht mehr durchführen, sobald es denaturiert worden ist. Das ist im Gegensatz zu wirklich unstrukturierten Proteinen, die in ihrem heimischen Staat entfaltet, aber noch funktionell aktiv werden.

Wie denaturation an Niveaus der Protein-Struktur vorkommt

In der Vierergruppe-Struktur denaturation werden Protein-Subeinheiten abgesondert, und/oder die Raumeinrichtung von Protein-Subeinheiten wird gestört.
Tertiäre Struktur denaturation schließt die Störung ein:

:* Wechselwirkungen von Covalent zwischen Aminosäure-Seitenketten (wie Disulfid überbrückt zwischen cysteine Gruppen)

:* Dipoldipol-Wechselwirkungen von Noncovalent zwischen polaren Aminosäure-Seitenketten (und das Umgebungslösungsmittel)

:* Van der Waals (veranlasster Dipol) Wechselwirkungen zwischen nichtpolaren Aminosäure-Seitenketten.

In der sekundären Struktur denaturation verlieren Proteine alle regelmäßigen sich wiederholenden Muster wie Alpha-helices und mit dem Betaplisseeplatten, und nehmen eine zufällige Rolle-Konfiguration an.
Primäre Struktur, wie die Folge von Aminosäuren, die durch covalent peptide Obligationen zusammengehalten sind, wird durch denaturation nicht gestört.

Verlust der Funktion

Die meisten biologischen Substrate verlieren ihre biologische Funktion, wenn denaturiert. Zum Beispiel verlieren Enzyme ihre Tätigkeit, weil die Substrate zur aktiven Seite nicht mehr binden können, und weil am Stabilisieren der Übergang-Staaten von Substraten beteiligte Aminosäure-Rückstände nicht mehr eingestellt werden, um im Stande zu sein, so zu tun. Der Denaturieren-Prozess und der verbundene Verlust der Tätigkeit können mit Techniken wie Doppelpolarisation interferometry, CD und QCMD gemessen werden.

Umkehrbarkeit und Nichtumkehrbarkeit

In vielen Proteinen (verschieden von Ei-Weißen) ist denaturation umkehrbar (die Proteine können ihren heimischen Staat wiedergewinnen, wenn der Denaturieren-Einfluss entfernt wird). Dieser Prozess kann renaturation genannt werden. Dieses Verstehen hat zum Begriff geführt, dass die ganze für Proteine erforderliche Information, um ihren heimischen Staat anzunehmen, in der primären Struktur des Proteins, und folglich in der DNA verschlüsselt wurde, die für das Protein, die thermodynamische Hypothese des so genannten "Anfinsens" codiert.

Nukleinsäure denaturation

Der denaturation von Nukleinsäuren wie DNA wegen hoher Temperaturen ist die Trennung eines doppelten Ufers in zwei einzelne Ufer, das vorkommt, wenn die Wasserstoffobligationen zwischen den Ufern gebrochen werden. Das kann während der polymerase Kettenreaktion vorkommen. Nukleinsäure-Ufer richten sich wiederaus, wenn "normale" Bedingungen während des Ausglühens wieder hergestellt werden. Wenn die Bedingungen zu schnell wieder hergestellt werden, können sich die Nukleinsäure-Ufer unvollständig wiederausrichten.