Die β Platte (auch β-pleated Platte) ist die zweite Form der regelmäßigen sekundären Struktur in Proteinen, die nur etwas weniger üblich sind als die Alpha-Spirale. Beta-Platten bestehen aus Beta-Ufern verbunden seitlich durch mindestens zwei oder drei Rückgrat-Wasserstoffobligationen, eine allgemein gedrehte Plisseeplatte bildend. Ein Beta-Ufer (auch β Ufer) ist ein Strecken der polypeptide Kette normalerweise 3 bis 10 Aminosäuren lange mit dem Rückgrat in einer fast völlig verlängerten Angleichung. Die Vereinigung des höheren Niveaus von β Platten ist in die Bildung der Protein-Anhäufungen und fibrils hineingezogen worden, der in vielen menschlichen Krankheiten, namentlich der amyloidoses wie Alzheimerkrankheit beobachtet ist.

Nomenklatur

Im allgemeinsten Gebrauch, β Ufer bezieht sich auf ein einzelnes dauerndes Strecken von Aminosäuren, die eine verlängerte Angleichung und beteiligt an Rückgrat-Wasserstoffobligationen zu mindestens einem anderem Ufer annehmen; im Vergleich bezieht sich eine β Platte auf einen Zusammenbau von mindestens zwei solchen β-Ufern, die (oder H-bonded) zu einander wasserstoffverpfändet werden.

Geschichte

Die erste β Platte-Struktur wurde von William Astbury in den 1930er Jahren vorgeschlagen. Er hat vorgeschlagen, dass die Idee vom Wasserstoffabbinden zwischen den peptide Obligationen der Parallele oder Antiparallele β-Ufer erweitert hat. Jedoch hatte Astbury die notwendigen Daten auf der Band-Geometrie der Aminosäuren nicht, um genaue Modelle besonders zu bauen, seitdem er nicht dann gewusst hat, dass das peptide Band planar war. Eine raffinierte Version wurde von Linus Pauling und Robert Corey 1951 vorgeschlagen.

Struktur und Orientierung

Geometrie

Die Mehrheit von β-Ufern wird neben anderen Ufern eingeordnet und bildet ein umfassendes Wasserstoffband-Netz mit ihren Nachbarn, in denen die N-H Gruppen im Rückgrat eines Ufers Wasserstoffobligationen mit den C=O Gruppen im Rückgrat der angrenzenden Ufer einsetzen. Im völlig verlängerten β-Ufer weisen aufeinander folgende Seitenketten gerade dann gerade unten dann gerade usw. hin. Angrenzende β-Ufer in einer β Platte werden ausgerichtet, so dass ihre C Atome angrenzend sind und ihr Seitenkettenpunkt in derselben Richtung. Das "Plissee"-Äußere von β-Ufern entsteht aus dem vierflächigen chemischen Abbinden am C Atom; zum Beispiel, wenn eine Seitenkette gerade hinweist, dann muss das Band zu ein bisschen abwärts hinweisen, da sein Band-Winkel etwa 109.5 ° ist. Der pleating verursacht die Entfernung zwischen und etwa 6 Å zu sein, aber nicht die 7.6 Å (2 × 3.8 Å) erwartet von zwei haben völlig trans peptide virtuelle Obligationen erweitert. Die "seitliche" Entfernung zwischen angrenzenden C Atomen in wasserstoffverpfändeten β-Ufern ist ungefähr 5 Å

Jedoch, β Ufer werden selten vollkommen erweitert; eher stellen sie eine Drehung wegen des chirality ihrer Teilaminosäuren aus. Die energisch bevorzugten zweiflächigen Winkel nahe (φ, ψ) = (-135 °, 135 °) (weit gehend, das obere linke Gebiet des Anschlags von Ramachandran) weichen bedeutsam von der völlig verlängerten Angleichung (φ, ψ) = (-180 °, 180 °) ab. Die Drehung wird häufig mit Wechselschwankungen in den zweiflächigen Winkeln vereinigt, um die individuellen β-Ufer in einer größeren Platte davon zu verhindern, einzeln ausgeschrägt zu sein. Ein gutes Beispiel eines stark gedrehten β-hairpin kann im Protein BPTI gesehen werden.

Die Seitenketten weisen nach außen von den Falten der Falten grob rechtwinklig zum Flugzeug der Platte hin; aufeinander folgende Rückstände weisen nach außen auf Wechselgesichtern der Platte hin.

Wasserstoffabbinden-Muster

Weil peptide Ketten einen directionality durch ihre N-Endstation zuteilen ließen und, wie man sagen kann, C-Endstation, β Ufer auch gerichtet ist. Sie werden gewöhnlich in Protein-Topologie-Diagrammen durch einen Pfeil vertreten, der zur C-Endstation hinweist. Angrenzende β-Ufer können Wasserstoffobligationen in der Antiparallele, der Parallele oder den gemischten Maßnahmen bilden.

In einer antiparallelen Einordnung lässt der aufeinander folgende β abwechselnde Richtungen stranden, so dass die N-Endstation eines Ufers neben der C-Endstation des folgenden ist. Das ist die Einordnung, die die stärkste Zwischenufer-Stabilität erzeugt, weil es den Zwischenufer-Wasserstoffobligationen zwischen carbonyls und Aminen erlaubt, planar zu sein, der ihre bevorzugte Orientierung ist. Die peptide Rückgrat-Dieder-Winkel (φ, ψ) sind über (-140 °, 135 °) in antiparallelen Platten. In diesem Fall, wenn zwei Atome und in zwei wasserstoffverpfändeten β-Ufern angrenzend sind, dann bilden sie zwei gegenseitige Rückgrat-Wasserstoffobligationen zu jedem die angrenzenden peptide Gruppen eines anderen; das ist als ein nahes Paar von Wasserstoffobligationen bekannt.

In einer parallelen Einordnung werden alle N-Endstationen von aufeinander folgenden Ufern in derselben Richtung orientiert; diese Orientierung kann ein bisschen weniger stabil sein, weil sie nonplanarity im Zwischenufer-Wasserstoff das Abbinden des Musters einführt. Die zweiflächigen Winkel (φ, ψ) sind über (-120 °, 115 °) in parallelen Platten. Es ist selten, weniger als fünf aufeinander wirkende parallele Ufer in einem Motiv zu finden, darauf hinweisend, dass eine kleinere Zahl von Ufern nicht stabil sein kann, jedoch ist es auch für die Parallele β-sheets im Wesentlichen schwieriger sich zu formen, weil Ufer mit N und C Endstationen ausgerichtet notwendigerweise in der Folge sehr entfernt sein müssen. Es gibt auch Beweise, dass paralleler β-sheet stabiler sein kann, da kleine amyloidogenic Folgen allgemein gesamt in β-sheet fibrils zusammengesetzt aus der in erster Linie Parallele β-sheet Ufer scheinen, wo man Antiparallele fibrils erwarten würde, wenn Antiparallele stabiler wäre.

In der Parallele β-sheet Struktur, wenn zwei Atome und in zwei wasserstoffverpfändeten β-Ufern angrenzend sind, dann tun sie nicht Wasserstoffband zu einander; eher bildet ein Rückstand Wasserstoffobligationen zu den Rückständen, die den anderen (aber nicht umgekehrt) flankieren. Zum Beispiel kann Rückstand Wasserstoffobligationen zu Rückständen bilden und; das ist als ein breites Paar von Wasserstoffobligationen bekannt. Im Vergleich kann Rückstand Wasserstoffband zu verschiedenen Rückständen zusammen, oder zu niemandem überhaupt.

Schließlich kann ein individuelles Ufer ein Mischabbinden-Muster, mit einem parallelen Ufer auf einer Seite und einem antiparallelen Ufer auf dem anderen ausstellen. Solche Maßnahmen sind weniger üblich, als ein zufälliger Vertrieb von Orientierungen andeuten würde, darauf hinweisend, dass dieses Muster weniger stabil ist, als die antiparallele Einordnung, jedoch bioinformatic Analyse immer mit dem Extrahieren der Strukturthermodynamik kämpft, da es immer viele andere Struktureigenschaft-Gegenwart in ganzen Proteinen gibt. Auch Proteine werden durch die Falte der Kinetik sowie die Falte der Thermodynamik von Natur aus beschränkt, so muss man immer in der Endstabilität von der bioinformatic Analyse sorgfältig sein.

Das Wasserstoffabbinden von β-Ufern braucht nicht vollkommen zu sein, aber kann lokalisierte als Beta-Beulen bekannte Störungen ausstellen.

Die Wasserstoffobligationen liegen grob im Flugzeug der Platte, mit dem peptide carbonyl Gruppen, die in Wechselrichtungen mit aufeinander folgenden Rückständen hinweisen; zum Vergleich weisen aufeinander folgende carbonyls in derselben Richtung in der Alpha-Spirale hin.

Aminosäure-Neigungen

Große aromatische Rückstände (Tyr, Phe und Trp) und β-branched Aminosäuren (Thr, Val, Ile) werden bevorzugt, um in β-Ufern in der Mitte β Platten gefunden zu werden. Interessanterweise werden verschiedene Typen von Rückständen (wie Pro) wahrscheinlich in den Rand-Ufern in β Platten gefunden, um vermutlich die "Rand-zu-Rand-" Vereinigung zwischen Proteinen zu vermeiden, die zu Ansammlung und amyloid Bildung führen könnten. Es wird auch darauf hingewiesen, dass die Dipolmomente in der Parallele β-sheets, dessen Richtung vom C-Terminal (teilweise negativ) zum N-Terminal ist (teilweise positiv) die Neigung von bestimmten Rückständen (wie Lys und Arg) für die Kappen dieser Struktur beeinflussen können.

Allgemeine Strukturmotive

Ein sehr einfaches Strukturmotiv, das β Platten einschließt, ist die β Haarnadel, in der zwei antiparallele Ufer durch eine kurze Schleife von zwei bis fünf Rückständen verbunden werden, von denen oft ein glycine oder eine Pro-Linie ist, von denen beide den ungewöhnlichen zweiflächigen Winkel conformations erforderlich für eine dichte Umdrehung annehmen können. Jedoch können individuelle Ufer auch auf mehr wohl durchdachte Weisen mit langen Schleifen verbunden werden, die Alpha helices oder sogar komplette Protein-Gebiete enthalten können.

Griechisches Schlüsselmotiv

Das griechische Schlüsselmotiv besteht aus vier angrenzenden antiparallelen Ufern und ihrer Verbindung von Schleifen. Es besteht aus drei antiparallelen durch Haarnadeln verbundenen Ufern, während das vierte neben dem ersten und verbundenen zum dritten durch eine längere Schleife ist. Dieser Typ der Struktur formt sich leicht während des Protein-Falte-Prozesses. Es wurde nach einem für die griechische dekorative Gestaltungsarbeit üblichen Muster genannt (sieh Windung (Kunst)).

-α- Motiv

Wegen des chirality ihrer Teilaminosäuren stellen alle Ufer eine "rechtshändige" in den meisten höherwertigen β Platte-Strukturen offensichtliche Drehung aus. Insbesondere die sich verbindende Schleife zwischen zwei parallelen Ufern hat fast immer eine rechtshändige Überkreuzung chirality, der durch die innewohnende Drehung der Platte stark bevorzugt wird. Diese sich verbindende Schleife enthält oft ein spiralenförmiges Gebiet, in welchem Fall es ein β-α-β Motiv genannt wird. Ein nah zusammenhängendes Motiv hat gerufen ein β-α-β-α Motiv bildet den grundlegenden Bestandteil des meistens beobachteten Proteins tertiäre Struktur, das TIM Barrel.

β-Meander-Motiv

Eine einfache supersekundäre Protein-Topologie hat von 2 oder mehr Konsekutivantiparallele β-strands verbunden zusammen durch Haarnadel-Schleifen gedichtet. Dieses Motiv ist in β-sheets üblich und kann in mehreren Strukturarchitekturen einschließlich β-barrels und β-propellers gefunden werden.

Psi-Schleife-Motiv

Die Psi-Schleife, Ψ-loop, besteht Motiv aus zwei antiparallelen Ufern mit einem Ufer dazwischen wird mit beiden durch Wasserstoffobligationen verbunden. Es gibt vier mögliche Ufer-Topologien für einzelnen Ψ-loops, wie zitiert, durch Hutchinson u. a. (1990). Dieses Motiv ist selten, weil der Prozess, der auf seine Bildung hinausläuft, unwahrscheinlich scheint, während der Protein-Falte vorzukommen. Der Ψ-loop wurde zuerst im aspartic identifiziert ziehen Familie pro-auf.

Strukturarchitekturen von Proteinen mit Beta-Platten

Beta-Platten sind in all-β, α +β und α/β Gebiete gemäß der Strukturklassifikation von Proteinen und in vielen peptides oder kleinen Proteinen mit der schlecht definierten gesamten Architektur da. All-β Gebiete können β Barrels, β belegte Bröte, β Prismen, β Propeller und β-helices bilden.

Strukturtopologie

Die Topologie einer β Platte beschreibt die Ordnung von wasserstoffverpfändeten β-Ufern entlang dem Rückgrat. Zum Beispiel hat die Flavodoxin-Falte einen fünf gestrandeten, Parallele β Platte mit der Topologie 21345; so sind die Rand-Ufer β-Ufer 2, und β stranden 5 entlang dem Rückgrat. Dargelegt ausführlich stranden β 2 ist H-bonded zum β-Ufer 1, der H-bonded zum β-Ufer 3 ist, der H-bonded zum β-Ufer 4 ist, der H-bonded zum β-Ufer 5, das andere Rand-Ufer ist. In demselben System hat das griechische Schlüsselmotiv, das oben beschrieben ist, eine 4123 Topologie. Die sekundäre Struktur einer β Platte kann grob durch das Geben der Zahl von Ufern, ihrer Topologie beschrieben werden, und ob ihre Wasserstoffobligationen parallel oder antiparallel sind.

β-Platten können offen sein, bedeutend, dass sie zwei Rand-Ufer haben (als in der Flavodoxin-Falte oder der Immunoglobulin-Falte) oder sie geschlossene Beta-Barrels (wie das TIM Barrel) sein können. β-Barrels werden häufig durch ihren beschrieben, geschwankt oder zu mähen. Einige öffnen sich β Platten sind sehr gekrümmt und Falte, die auf sich (als im SH3 Gebiet) oder Form-Hufeisen-Gestalten (als im ribonuclease Hemmstoff) zu Ende ist. Öffnen Sie sich β Platten können sich persönlich (wie das Gebiet des Beta-Propellers oder die Immunoglobulin-Falte) oder Rand-zu-Rand versammeln, eine große β Platte bildend.

Dynamische Eigenschaften

Beta-Platten in Proteinen können niederfrequente einem Akkordeon ähnliche Bewegung, wie beobachtet, durch die Spektroskopie von Raman und analysiert mit dem Quasikontinuum-Modell ausführen.

Passen Sie β helices an

Eine β Spirale wird davon gebildet, Struktureinheiten zu wiederholen, die aus zwei oder drei kurzen durch kurze Schleifen verbundenen β-Ufern bestehen. Diese Einheiten "schobern" oben auf einander auf eine spiralenförmige Mode so dass aufeinander folgende Wiederholungen desselben Ufer-Wasserstoffbandes mit einander in einer parallelen Orientierung "auf". Sieh den Beta-Spirale-Artikel für die weitere Information.

In linkshändigem β helices sind die Ufer selbst ziemlich gerade und aufgedreht; die resultierenden spiralenförmigen Oberflächen sind fast flach, eine regelmäßige Dreiecksprisma-Gestalt, wie gezeigt, für 1QRE archaeal kohlenstoffhaltiger anhydrase am Recht bildend. Andere Beispiele sind der lipid Ein Synthese-Enzym LpxA und Kerbtier-Frostschutzmittel-Proteine mit einer regelmäßigen Reihe von Seitenketten von Thr auf einem Gesicht, die die Struktur des Eises nachahmen.

Rechtshändige β helices, typisch gewesen durch den pectate lyase Enzym, das am linken oder P22 phage tailspike Protein gezeigt ist, haben einen weniger regelmäßigen Querschnitt, der länger und auf einer der Seiten ausgezackt ist; der drei linker Schleifen ist man durchweg gerade zwei Rückstände lange, und andere, sind häufig sorgfältig ausgearbeitete variabel, um eine Schwergängigkeit oder aktive Seite zu bilden.

Eine zweiseitige β (rechtshändige) Spirale wird in einem bakteriellen metalloproteases gefunden; seine zwei Schleifen sind jeder sechs Rückstände lange und verpflichten Stabilisierungskalzium-Ionen, die Integrität der Struktur, mit dem Rückgrat und der Natter-Seitenkette oxygens eines GGXGXD Folge-Motivs aufrechtzuerhalten. Diese Falte wird genannt ein Beta - rollen die SCOP Klassifikation.

β-Platten in Pathologie

Einige Proteine, die unordentlich oder als monomers, wie amyloid β spiralenförmig sind (sieh amyloid Fleck), können β-sheet-rich oligomeric mit pathologischen Staaten vereinigte Strukturen bilden. Der amyloid β die Oligomeric-Form des Proteins wird als eine Ursache von Alzheimer hineingezogen. Seine Struktur muss noch vollständig bestimmt werden, aber neue Daten weisen darauf hin, dass es einer ungewöhnlichen β Zwei-Ufer-Spirale ähneln kann.

Die Seitenketten von den in einer β Platte-Struktur gefundenen Aminosäure-Rückständen können auch solch eingeordnet werden, dass viele der angrenzenden Seitenketten auf einer Seite der Platte hydrophob sind, während viele von denjenigen neben einander auf der abwechselnden Seite der Platte polar sind oder beladene (wasserquellfähig), der nützlich sein kann, wenn die Platte eine Grenze zwischen polaren/wässerigen und nichtpolaren/schmierigen Umgebungen bilden soll.

Siehe auch

• Falte (der Chemie)
• Tertiäre Struktur
• α-Spirale
• Spirale von Collagen
• Foldamers

Weiterführende Literatur

• Küfer, J. "Super Sekundäre Struktur - zweiter Teil", am 31. Mai 1996. Zugegriffen am 25. Mai 2007.
• Strukturklassifikation von Proteinen (SCOP) "Offen Partei ergriffene Beta-Windung", am 20. Oktober 2006. Zugegriffen am 31. Mai 2007.

Links

• NetSurfP - Sekundäre Struktur und Oberflächenzugänglichkeitsprophet
• Interaktives Modell einer Antiparallele β Platte (Einfügefunktion erforderlich)
• Interaktives Modell einer Parallele β Platte (Einfügefunktion erforderlich)
• Belebte Details der β-pleated Platte
• Monooxygenase