Der proteome ist der komplette Satz von Proteinen, die durch ein Genom, Zelle, Gewebe oder Organismus ausgedrückt sind. Mehr spezifisch ist es der Satz von ausgedrückten Proteinen in einem gegebenen Typ von Zellen oder einem Organismus zu einem festgelegten Zeitpunkt unter definierten Bedingungen. Der Begriff ist ein Handkoffer von Proteinen und Genom.

Der Begriff ist auf mehrere verschiedene Typen von biologischen Systemen angewandt worden. Ein zellularer proteome ist die Sammlung von Proteinen, die in einem besonderen Zelltyp unter einem besonderen Satz von Umweltbedingungen wie Aussetzung von der Hormonanregung gefunden sind. Es kann auch nützlich sein, einen ganzen proteome eines Organismus zu denken, der als der ganze Satz von Proteinen von allen verschiedenen zellularen proteomes begrifflich gefasst werden kann. Das ist sehr grob das des Genoms gleichwertige Protein. Der Begriff "proteome" ist auch gebraucht worden, um sich auf die Sammlung von Proteinen in bestimmten biologischen Subzellsystemen zu beziehen. Zum Beispiel können alle Proteine in einem Virus einen Virenproteome genannt werden.

Der proteome ist größer als das Genom besonders in eukaryotes im Sinn, dass es mehr Proteine gibt als Gene. Das ist wegen des alternativen Verstärkens von Genen und der Postübersetzungsmodifizierungen wie glycosylation oder phosphorylation.

Außerdem hat der proteome mindestens zwei Niveaus der Kompliziertheit, die im Genom fehlt. Während das Genom durch die Folge von nucleotides definiert wird, kann der proteome nicht auf die Summe der Folgen der Protein-Gegenwart beschränkt werden. Kenntnisse des proteome verlangen Kenntnisse (1) die Struktur der Proteine im proteome und (2) die funktionelle Wechselwirkung zwischen den Proteinen.

Proteomics, die Studie des proteome, ist durch die Trennung von Proteinen durch zwei dimensionale Gel-Elektrophorese größtenteils geübt worden. In der ersten Dimension werden die Proteine durch die Isoelectric-Fokussierung getrennt, die Proteine auf der Grundlage von der Anklage auflöst. In der zweiten Dimension werden Proteine durch das Molekulargewicht getrennt, das SDS-SEITIG verwendet. Das Gel wird mit Coomassie Brilliant Blau oder silbern gefärbt, um sich die Proteine zu vergegenwärtigen. Punkte auf dem Gel sind Proteine, die zu spezifischen Positionen abgewandert sind.

Das Massenspektrometer hat proteomics vermehrt. Massenfingerabdruck von Peptide identifiziert ein Protein durch das Kleben davon in kurzen peptides und leitet dann die Identität des Proteins durch das Zusammenbringen der beobachteten peptide Massen gegen eine Folge-Datenbank ab. Tandem-Massenspektrometrie kann andererseits Folge-Information von individuellem peptides durch das Isolieren von ihnen, das Kollidieren von ihnen mit einem phasenfreien Benzin, und dann die Katalogisierung der erzeugten Bruchstück-Ionen bekommen.

Geschichte

Marc Wilkins hat den Begriff proteome 1994 in einem Symposium auf der "2. Elektrophorese ins Leben gerufen: Von Protein-Karten bis Genome" hat in Siena in Italien gehalten. Es ist im Druck 1995 mit der Veröffentlichung des Teils der Doktorarbeit von Wilkins erschienen. Wilkins hat den Begriff gebraucht, um die komplette Ergänzung von Proteinen zu beschreiben, die durch ein Genom, Zelle, Gewebe oder Organismus ausgedrückt sind.

Siehe auch

• Proteomics
• Metabolome
• Cytome
• Bioinformatics
• Liste von omics Themen in der Biologie
• Werk Proteome Datenbank
• Transcriptome

Außenverbindungen

• Bioinformatics Zeitschrift
• Bratrost-Computerwissenschaft der Menschlichen Proteome Toten Verbindung
• Datenbanken: PIR Swissprot Pfam