Selenocysteine (Sec oder Se-Cys) ist eine Aminosäure, die in mehreren Enzymen (zum Beispiel glutathione peroxidases, tetraiodothyronine 5' deiodinases, thioredoxin reductases, formate dehydrogenases, glycine reductases, und ein hydrogenases) da ist.

Nomenklatur

Das gemeinsame Nomenklatur-Komitee des IUPAC/IUBMB hat das dreistellige Symbol Sec und das einstellige Symbol U für selenocysteine offiziell empfohlen.

Struktur

Selenocysteine hat eine Struktur, die diesem von cysteine, aber mit einem Atom des Selens ähnlich ist, das den Platz des üblichen Schwefels nimmt, eine selenol Gruppe bildend, die deprotonated am physiologischen pH ist. Proteine, die einen oder mehr selenocysteine Rückstände enthalten, werden selenoproteins genannt.

Biologie

Selenocysteine hat sowohl einen niedrigeren pKa (5.47) als auch ein höheres Verminderungspotenzial als cysteine. Diese Eigenschaften machen es sehr passend in Proteinen, die an der Antioxidationsmittel-Tätigkeit beteiligt werden.

Verschieden von anderer Aminosäure-Gegenwart in biologischen Proteinen wird selenocysteine für direkt im genetischen Code nicht codiert

. Statt dessen wird es auf eine spezielle Weise durch einen UGA codon verschlüsselt, der normalerweise ein Halt codon ist. Solch ein Mechanismus wird das Übersetzungswiedercodieren genannt, das Leistungsfähigkeit vom selenoprotein abhängt, um zu synthetisieren, und auf Übersetzungseinleitungsfaktoren. Wenn Zellen ohne Selen angebaut werden, endet die Übersetzung von selenoproteins am UGA codon, auf ein gestutztes, nichtfunktionelles Enzym hinauslaufend. Der UGA codon wird gemacht, selenocysteine durch die Anwesenheit eines SECIS Elements (Einfügungsfolge von SElenoCysteine) im mRNA zu verschlüsseln. Das SECIS Element wird durch die Eigenschaft nucleotide Folgen und sekundäre Struktur-Grundpaarungsmuster definiert. In Bakterien wird das SECIS Element normalerweise sofort im Anschluss an den UGA codon innerhalb des Lesen-Rahmens für den selenoprotein gelegen. In archaea und in eukaryotes ist das SECIS Element im 3' unübersetzten Gebiet (3' UTR) des mRNA, und kann vielfachen UGA codons leiten, um selenocysteine Rückstände zu verschlüsseln.

Verschieden von den anderen Aminosäuren besteht keine freie Lache von selenocysteine in der Zelle. Seine hohe Reaktionsfähigkeit würde Schaden an Zellen übernehmen. Statt dessen versorgen Zellen Selen in der weniger reaktiven Selenide-Form (HSe). Synthese von Selenocysteine kommt auf einem spezialisierten tRNA vor, der auch fungiert, um sie in werdenden polypeptides zu vereinigen. Die primäre und sekundäre Struktur von selenocysteine tRNA, tRNA (Sec), unterscheidet sich von denjenigen des Standards tRNAs in mehrerer Hinsicht, indem am meisten namentlich sie einen 8-Basen-(Bakterien) oder (eukaryotes) 10-Basen-Paar-Annehmer-Stamm, ein langer variabler Gebiet-Arm und Ersetzungen an mehreren gut erhaltenen Grundpositionen hat. Die selenocysteine tRNAs werden wegen serine durch seryl-tRNA ligase am Anfang angeklagt, aber der resultierende Ser-tRNA (Sec) wird für die Übersetzung nicht verwendet, weil es durch den normalen Übersetzungsfaktor (EF-Tu in Bakterien, eEF1A in eukaryotes) nicht erkannt wird. Eher wird der tRNA-bestimmte seryl Rückstand zu einem Selenocysteine-Rückstand durch das pyridoxal phosphatenthaltende Enzym selenocysteine synthase umgewandelt. Schließlich wird der resultierende Sec-tRNA (Sec) zu einem alternativen Übersetzungsverlängerungsfaktor spezifisch gebunden (SelB oder mSelB (a.k.a. eEFSec)), der es auf eine ins Visier genommene Weise zum ribosomes das Übersetzen mRNAs für selenoproteins liefert. Die Genauigkeit dieses Liefermechanismus wird durch die Anwesenheit eines Extraprotein-Gebiets (in Bakterien, SelB) oder eine Extrasubeinheit verursacht (SBP2 für eukaryotic mSelB/eEFSec), die zur entsprechenden RNS sekundäre Strukturen binden, die durch die SECIS Elemente in selenoprotein mRNAs gebildet sind.

Es gibt 25 menschliche Proteine, die selenocysteine (selenoproteins) enthalten.

Siehe auch

• Pyrrolysine, eine andere Aminosäure nicht im grundlegenden Satz 20.

Weiterführende Literatur