Ornithine transcarbamoylase (OTC) (hat auch ornithine carbamoyltransferase genannt), ist ein Enzym, das die Reaktion zwischen Carbamoyl-Phosphat (CP) und ornithine (Orn) katalysiert, um citrulline (Cit) und Phosphat (P) zu bilden. In Werken und Mikroben wird OTC an arginine (Arg) Biosynthese beteiligt, wohingegen in Säugetieren es im mitochondria gelegen wird und ein Teil des Harnstoff-Zyklus ist.

Struktur

OTC ist ein trimer. Die monomer Einheit hat ein BEDIENUNGSFELD BINDENDES Gebiet und ein Aminosäure bindendes Gebiet. Jedes der zwei getrennten Substrat bindenden Gebiete (SBDs) hat eine α/β Topologie mit einer β-pleated Hauptplatte, die im Angrenzen α-helices eingebettet ist.

Die aktiven Seiten werden an der Schnittstelle zwischen dem Protein monomers gelegen.

Genomics

Das Gen wird auf dem kurzen Arm des Chromosoms X (Xp21.1) gelegen. Das Gen wird im Watson (plus) das Ufer gelegen und ist 68,968 Basen in der Länge. Das verschlüsselte Protein ist 354 Aminosäuren lange mit einem vorausgesagten Molekulargewicht von 39.935 kiloDaltons. Das Protein wird in der mitochondrial Matrix gelegen.

Funktion

Mangel

Wenn eine Person an OTC unzulänglich ist, werden sich Ammoniak-Niveaus entwickeln, und das wird neurologische Probleme verursachen. Niveaus der Aminosäuren glutamate und alanine werden vergrößert (weil das die Aminosäuren sind, die Stickstoff von anderen erhalten).

Niveaus von Harnstoff-Zyklus-Zwischengliedern können vermindert werden, weil carbamoyl Phosphat den Zyklus nicht wieder füllen kann. Das carbamoyl Phosphat tritt stattdessen ins uridine Monophosphat synthetischer Pfad ein. Hier wird Orotic-Säure (ein Schritt dieses alternativen Pfads) Niveaus im Blut vergrößert.

Eine potenzielle Behandlung für die hohen Ammoniak-Niveaus soll Natrium benzoate geben, der sich mit glycine verbindet, um hippurate zu erzeugen, zur gleichen Zeit eine Ammonium-Gruppe entfernend. Biotin spielt auch eine wichtige Rolle in der Wirkung des OTC Enzyms und ist gezeigt worden, Ammoniak-Vergiftung in Tierversuchen zu reduzieren.

1. Freier Text

Weiterführende Literatur