Integriertes Membranenprotein

Ein integriertes Membranenprotein (IMP) ist ein Protein-Molekül (oder Zusammenbau von Proteinen), der der biologischen Membran dauerhaft beigefügt wird. Proteine, die die Membran durchqueren, werden durch "Ring"-lipids umgeben, die als lipids definiert werden, die im direkten Kontakt mit einem Membranenprotein sind. Solche Proteine können von den biologischen Membranen nur mit Reinigungsmitteln, nichtpolaren Lösungsmitteln getrennt werden, oder manchmal Agenten denaturierend.

STÄRKT umfassen einen sehr bedeutenden Bruchteil der in einem Genom eines Organismus verschlüsselten Proteine.

Alle transmembrane Proteine sind STÄRKT, aber nicht alles STÄRKT sind transmembrane Proteine.

Struktur

Dreidimensionale Strukturen von nur ~160 verschiedenen integrierten Membranenproteinen werden zurzeit an der Atomentschlossenheit durch die Röntgenstrahl-Kristallographie oder Kernkernspinresonanz-Spektroskopie wegen der Schwierigkeiten mit der Förderung und Kristallisierung bestimmt. Außerdem STÄRKEN Strukturen von vielen wasserlöslichen Gebieten dessen sind in der Protein-Datenbank verfügbar. Ihr Membranenbefestigen α-helices ist entfernt worden, um die Förderung und Kristallisierung zu erleichtern. Suchen Sie integrierte Membranenproteine im PDB (gestützt auf der Genontologie-Klassifikation)

STÄRKT kann in zwei Gruppen geteilt werden:

  1. Integrierte Polythema-Proteine (Proteine von Transmembrane)
  2. Integrierte Monothema-Proteine

Integriertes Polythema-Protein

Der allgemeinste Typ des TEUFELCHENS ist das transmembrane Protein (TM), der die komplette biologische Membran abmisst. Membranenproteine des einzelnen Passes durchqueren die Membran nur einmal, während Mehrpass-Membranenproteine in und weben, sich mehrere Male treffend. TM einzelne Pass-Proteine können als Typ I kategorisiert werden, die solch eingestellt werden, dass ihre Carboxy-Endstation zum cytosol oder Typ II ist, die ihre Amino-Endstation zum cytosol haben.

Integrierte Monothema-Proteine

Integrierte Monothema-Proteine, werden der Membran von einer Seite dauerhaft beigefügt. Solche Gebiete verlangen Reinigungsmittel für die Förderung oder Kristallisierung, sogar nach der Eliminierung ihres transmembrane helices. Deshalb werden sie häufig als integrierte Monothema-Proteine klassifiziert

Entschluss von der Protein-Struktur

Protein Structure Initiative (PSI), die vom amerikanischen Nationalen Institut für Allgemeine Medizinische Wissenschaften (NIGMS) gefördert ist, hat unter seinem Ziel, dreidimensionale Protein-Strukturen zu bestimmen und Techniken für den Gebrauch in der Strukturbiologie, einschließlich für Membranenproteine zu entwickeln.

Das Homologie-Modellieren kann verwendet werden, um ein Atomentschlossenheitsmodell des "Ziels" integriertes Protein von seiner Aminosäure-Folge und einer experimentellen dreidimensionalen Struktur eines zusammenhängenden homologen Proteins zu bauen. Dieses Verfahren ist für ligand-G Protein-verbundene Empfänger (GPCR) und ihre Komplexe umfassend verwendet worden.

Funktion

STÄRKT schließen Transportvorrichtungen, linkers, Kanäle, Empfänger, Enzyme, membranenverankernde Strukturgebiete, Proteine ein, die an der Anhäufung und transduction der Energie und den für das Zellfestkleben verantwortlichen Proteinen beteiligt sind. Die Klassifikation von Transportvorrichtungen kann in der Transportvorrichtungsklassifikationsdatenbank gefunden werden.

Beispiele

Beispiele von integrierten Membranenproteinen:

  • Insulin-Empfänger
  • Einige Typen von Zellfestkleben-Proteinen oder Zellfestkleben-Molekülen (NOCKEN) wie Integrins, Cadherins, NCAMs oder Selectins.
  • Einige Typen von Empfänger-Proteinen
  • Glycophorin
  • Rhodopsin
  • Band 3
  • CD36
  • GPR30

Siehe auch

  • Membranenproteine
  • Proteine von Transmembrane
  • Peripherische Membranenproteine
  • Orientierungen von Proteinen in der Membranendatenbank
  • Hydrophilicity plant
  • Innere Kernmembranenproteine

Links


Henry Barnard / Cytoskeleton
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