Cytochrome c peroxidase oder CCP ist ein wasserlöslicher, der Enzym der peroxidase Familie heme-enthält, die abnehmende Entsprechungen von cytochrome c nimmt und Wasserstoffperoxid auf Wasser reduziert:

:CCP + HO + 2 ferrocytochrome c + 2H  CCP + 2HO + 2 ferricytochrome c

Cytochrome c peroxidase kann mit Hydroperoxyden außer Wasserstoffperoxid reagieren, aber die Reaktionsrate ist viel langsamer als mit Wasserstoffperoxid.

Es wurde zuerst von der Hefe des Bäckers von R. A. Altschul, Abrams und Hogness 1940, obwohl nicht zur Reinheit isoliert. Die erste gereinigte Vorbereitung der Hefe CCP Daten Takashi Yonetani und seiner Vorbereitung durch das Ion tauscht Chromatographie am Anfang der 1960er Jahre aus. Die Röntgenstrahl-Struktur war die Arbeit von Thomas Poulos und Mitarbeitern gegen Ende der 1970er Jahre.

Das Hefe-Enzym ist ein monomer des Molekulargewichtes 34,000, 293 Aminosäuren enthaltend, und enthält ebenso gebundenen heme eines einzelnen noncovalently b. Ungewöhnlich für Proteine kristallisiert dieses Enzym wenn dialysed gegen destilliertes Wasser. Mehr läutert sich das Enzym demzufolge der Kristallisierung, Zyklen der Kristallisierung einen wirksamen Endreinigungsschritt machend.

Viel wie catalase geht die Reaktion von cytochrome c peroxidase durch einen dreistufigen Prozess weiter, zuerst eine CCP-Zusammensetzung I und dann eine CCP-Zusammensetzung II bildend:

: CCP + ROOH  CCP-vergleichen sich I + ROH + HO

: CCP-vergleichen Sie sich I + e + H  CCP-Zusammensetzung II

: CCP-vergleichen Sie Sich II + e + H  CCP

CCP im sich ausruhenden Staat hat einen Eisenheme, und nach der Hinzufügung von zwei Oxidieren-Entsprechungen von einem Hydroperoxyd, es wird ein Enzym der formellen Oxydation setzen V fest. Jedoch setzt sowohl niedrige Temperatur magnetische Empfänglichkeitsmaße als auch Spektroskopie von Mössbauer zeigen, dass das Eisen in der CCP-Zusammensetzung ich ein +4 ferryl Eisen, und nicht in der Oxydation bin, V fest. Die andere hervorstechende Eigenschaft der CCP-Zusammensetzung ich bin ein langlebiger frei-radikaler, dessen Signal eine Art außer den porphyrin freien Radikalen anderen peroxidase andeutet, setzt I Arten zusammen. Früh darauf wurde anerkannt, ein organischer frei-radikaler mit dem Hauptteil von Beweisen zu sein, die es jetzt mit der Seitenkette des tryptophan Rückstands (Trp-191) verbinden.

Verschieden vom grössten Teil von peroxidases CCP-Zusammensetzung bin ich ziemlich langlebig, verfallend, um Mich II mit einer Halbwertzeit bei der Raumtemperatur von 40 Minuten einem Paar Stunden Zu CCP-vergleichen.

Links

• Cytochrome c peroxidase, aufrechterhalten von Kraut Research Group.
• Der Zugang von UniProt für die Hefe cytochrome c peroxidase.